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1、配位化学全册配套完整课件配位化学全册配套完整课件配位化学 第1章 配位化学简介第2章 配合物合成、结构和反应性能第3章 生命体系配位化学第4章 配位化合物与新材料(自学)第5章 分子组装与分子器件第6章 纳米配位化学 教材与主要参考文献 孙为银 配位化学 (第二版) 化学工业出版社，2010年12月参考文献1.计亮年 生物无机化学导论（第三版） 科学出版社2010年9月2. 赵玉芬 磷与生命化学 清华大学出版社 2005年9月3.徐光宪 化学与信息科学交叉的新园地的探索 化学通讯2005，4，194.王金发 细胞生物学 科学出版社2003年8月5.郑文杰 植物有机硒的化学及其医学应用 暨南大学

2、出版社2001年7月第一章 配位化学简介 第一章 配位化学简介 1.1 配位化学的形成与发展1.2 配合物的分类、命名及异构现象1.3 配合物中的化学键理论1.4 我国的配位化学 1.1 配位化学的形成与发展 1.2 配合物的分类、命名及异构现象1.2.1 配合物的分类1.2.2 配合物的命名1.2.3 配合物中的异构现象 1.2.1 配合物的分类简单配合物 螯合物 1.2.2 配合物的命名配位化合物(coordination compound)简称配合物(complex): 由可以给出孤对电子或多个不定域电子的一定数目的离子或分子(称为配体,ligand,常用L表示)和具有接受孤对电子或多个

3、不定域电子空位的离子或原子(统称为中心原子,central atom),按一定的组成和空间构型所形成的化合物。 中国化学会无机化学命名原则（1980年） 1.2.3 配合物中的异构现象1.3 配合物中的化学键理论1.3.1 价键理论1.3.2 晶体场理论及配位场理论1.3.3 分子轨道理论1.3.2 晶体场理论及配位场理论 1.3.3 分子轨道理论 1.4 我国的配位化学 南京大学络合物化学研究所 北京大学稀土研究中心 南京大学配位化学国家重点实验室 中国长春应用化学研究所 中科院福建物质结构研究所 中山大学化学化工学院 第1章 学习指南1.了解国际、国内配位化学发展的历史2.围绕配合物的定义

4、来掌握关于配体、中心原子、孤对电子或多个不定域电子、空位、配位相互作用等基本概念。3.在元素周期律指导下来掌握中心原子、配位原子的分布。4.把共价分子的化学键理论与配位化合物化学键理论加以比较来掌握配合物的化学键理论。5.与酸碱反应、氢键作用的比较来理解配位作用。 第1章 形成性练习1. 什么是配合物。2. 什么是配位作用。3. 配位原子在元素周期表中有什么分布特点。4. 简述价键理论要点。5. 简述配位场理论要点。6. 简述分子轨道理论要点。Thank You! 第二章配合物合成、结构和反应性能2.1 配合物合成2.2 配合物结构2.3 配合物反应及催化性能2.1.1 加成、取代等经典反应合

5、成经典配合物2.1.2 特殊配合物的制备(1).单核羰基化合物(2).多核羰基化合物(3).二茂铁的合成2.1.3 模板法合成配合物2.1.4 水热、溶剂热法合成配合物2.1.5 分层、扩散法合成配合物2.1.6 固相法合成配合物2.2 配合物结构2.2.1 配合物光谱与结构2.2.2 结晶与X衍射晶体结构分析2.2.1 配合物光谱与结构2.2.2 结晶与X衍射晶体结构分析2.3 配合物反应及催化性能2.3.1 配体的反应2.3.2 金属离子的反应配位催化2.3.1 配体的反应2.3.2 金属离子的反应配位催化第2章 学习指南1.熟练掌握一些经典配合物的合成方法，了解一些特殊配合物的合成反应，

6、了解配合物的一些新的合成方法。2.从组成结构性质的关系中理解配合物的表征手段，熟悉一些表征方法。3.同样从组成结构性质的关系中理解配合物反应及催化性能，并为第3章有关生物体内酶的催化性能的学习打下基础。4.通过本章有关内容的学习，学会用配位化学的基本理论和方法分析相关问题。第2章 形成性练习1.概述经典配合物的常见合成方法。2.概述几种常见的配合物表征手段。3.分别举出若干配体反应和金属离子的反应配位催化。Thank You! 第三章 生命体系配位化学(1) 生物配体含金属和需要金属的生物分子氨基酸与蛋白质氨基酸形成的肽链与蛋白质一级结构 蛋白质折叠与高级结构 蛋白质形成高级结构的作用力含铁卟

7、啉蛋白（细胞色素C） 碳水化合物 糖 呋喃和吡喃糖 糖分子的构象变化 糖分子的构象异构糖分子的构象转化糖分子的氧化产物单糖分子连接形成多糖由单糖分子连接形成多糖链由多糖分子组装形成纤维素碱基与核酸DNA与RNA的磷酸二酯键DNA结构模型及其结构酵母苯丙胺酸 tRNA结构图酵母 tRNA 上的Mg2+结合位点的结构与DNA螺旋匹配的金属配合物异构体小分子配体形成的配合物 血红素NOHHNNNHOPP胆绿素（BV）IX和胆红素（BR）IX 151054321HOOC COOHOOHHHHNNNN67891112131416171819BR IX的几何异构体及其互变关系 生物体内四种典型的铁硫原子簇

8、 含铁硫原子簇蛋白的谱学特性具有储存和运输氧功能的金属蛋白名称血红蛋白肌红蛋白蚯蚓血红蛋白血蓝蛋白血钒蛋白存在红细胞肌肉海洋无脊椎动物的血球血浆甲壳类、软体动物血液功能运输氧存储氧运输氧运输氧金属：O24Fe ：4O2Fe ：O22Fe ：O22Cu ：O2V ：O2相对分子量6500017 000108 00010510727 500氧化态（脱氧）二价二价二价一价三价自旋态（脱氧）高自旋S2高自旋S2高自旋 S2S0（d10）自旋态（氧合）抗磁SO抗磁S0抗磁S2抗磁S0亚单位数418多数（可变）1颜色（脱氧）紫红色紫色与温度有关无色颜色（氧合）红色红色无色至黄色蓝色oo/cm1110711

9、03844744749天然氧载体的金属配位中心锰氧原子簇锰氧原子簇锰氧原子簇模型化合物锰氧原子簇模型化合物碳酸酐酶中锌离子配位环境碳酸酐酶中锌离子配位环境酸肽酶酸肽酶A A结构及活性部位结构及活性部位水及其对离子的溶剂化Thank You! 第三章 生命体系配位化学(2) 天然氧载体天然氧载体含血红素辅基的蛋白，如血红蛋白和肌红蛋白不含血红素的铁蛋白，如蚯蚓血红蛋白含铜的蛋白，如血蓝蛋白具有储存和运输氧功能的金属蛋白名称血红蛋白肌红蛋白蚯蚓血红蛋白血蓝蛋白血钒蛋白存在红细胞肌肉海洋无脊椎动物的血球血浆甲壳类、软体动物血液功能运输氧存储氧运输氧运输氧金属：O24Fe ：4O2Fe ：O22Fe

10、：O22Cu ：O2V ：O2相对分子量6500017 000108 00010510727 500氧化态（脱氧）二价二价二价一价三价自旋态（脱氧）高自旋S2高自旋S2高自旋 S2S0（d10）自旋态（氧合）抗磁SO抗磁S0抗磁S2抗磁S0亚单位数418多数（可变）1颜色（脱氧）紫红色紫色与温度有关无色颜色（氧合）红色红色无色至黄色蓝色oo/cm111071103844744749肌红蛋白 一条有153个氨基酸残基的多肽链 ，相对分子质量17500。 含有一个亚铁血红素（亚铁卟啉辅基），其Fe(II)离子与卟啉环配位；轴向配位的第五位置，与多肽链第93位组氨酸残基的咪唑氮原子配位；第六位置，由

11、水分子占据；氧合时则由氧分子占据。 肌红蛋白结构 血红蛋白 哺乳动物的血红蛋白是由四个亚单位组成的四聚体（亚单位：含一个血红素的多肽链），相对分子质量约65000。 正常人红细胞含有两种血红蛋白（由不同亚单位组成 ）：22，占血红蛋白总量的95%以上； 22 ，占血红蛋白总量 （1.5 4.0)%。 血红蛋白和肌红蛋白中血红素的疏水环境，使Fe(II) 离子价态保持稳定，这对它们的可逆载氧功能具有十分重要的意义。如果Fe(II)离子被氧化为Fe(III)，则失去结合氧的能力。 血红蛋白Hb的主要功能Hb与O2结合是可逆： Hb + O2 HbO2 Hb分子的氨基能与二氧化碳结合生成氨基甲酰血红

12、蛋白，将组织产生的二氧化碳运送到肺部呼出： HbNH2 + CO2 HbNHCOOH Fe(II)离子的配位状态 脱氧血红蛋白中，Fe(II)与卟啉环、组氨酸残基咪唑氮原子配位，配位数为5，四方锥构型，Fe(II)离子位于卟啉环平面上方，高自旋 t2g4eg2，顺磁性， 有效磁矩5.44BM。 氧合血红蛋白中，Fe(II)离子轴向配位的第六位置与氧分子结合，配位数为6，八面体构型，Fe(II) 离子与卟啉环同平面，低自旋 t2g6 eg0，反磁性，有效磁矩为零。 血红素蛋白与铁卟啉 卟啉的骨架是卟吩，具有多个双键的高度共轭的大键体系 ，它们的金属配合物称为金属卟啉。 哺乳动物体内铁元素约70%

13、 是铁卟啉配合物。血红素是铁卟啉配合物的总称。血红素与相应的蛋白质结合成为血红素蛋白。 金属卟啉的功能与轴向配体 金属卟啉分子的功能可能因轴向配体不同而改变。如血红蛋白的轴向配位的第五位置是组氨酸基的咪唑氮，第六位置则是氧分子（可逆吸放氧）；细胞色素c的轴向配体是组氨酸残基咪唑氮和蛋氨酸的硫，它起传递电子的作用 血红蛋白的氧合量和肌红蛋白的氧合量，都在O2分压升高时增加，并在O2分压下降时减少。 影响O2键合的因素 O2分压影响O2键合的因素 pH值 脊椎动物组织中的CO2增加会导致pH值降低，随之引起血红蛋白氧合能力下降 。 影响O2键合的因素 小分子配体 血红蛋白还能通过血红素的Fe(II

14、) 离子与CO、NO等小分子配体结合，其结合能力为NOCOO2 ;人血红蛋白与CO的结合能力比O2大200倍以上。 人吸入的CO和含NO的空气，破坏了血红蛋白的输氧功能。因此,即使空气含CO和NO甚微，如果长期吸入也会出现贫血症状。 铁的主要生物功能 哺乳动物血液中的血红蛋白和肌肉组织中的肌红蛋白的活性部位都由Fe（II）和卟啉组成。 含铁蛋白（如细胞色素、铁硫蛋白）是生物氧化还原反应中的主要电子载体，是所有生物体内能量转移反应中不可缺少的物质。氧合前后血红素铁配位结构不同晶体场中d轨道的分裂不同晶体场中d轨道的分裂（续）注意指出图中可能存在的错误蚯蚓血红蛋白 蚯蚓血红蛋白（hemorythr

15、in）分子含有铁，但不含铁卟啉辅基，是一种非血红素铁蛋白。相对分子质量为108000，由8个亚单位组成。每个亚单位含有113个氨基酸残基和两个铁离子。 蚯蚓血红蛋白主要生理功能 主要生理功能是在低等生物体内输送氧。 分子中的两个铁离子共同结合一个O2分子，氧合型呈紫红色，脱氧型无色。它的氧合能力不受pH值的影响，氧合过程中，两个Fe(II) 被氧化为Fe(III) ，而O2被还原为O22-。 其载氧方式不同于血红蛋白和肌红蛋白，其氧合能力比血红蛋白或肌红蛋白高510倍。 蚯蚓血红蛋白的结构血蓝蛋白 以一价铜离子作为辅基的蛋白质,存在于软体动物 (如章鱼、乌贼、蜗牛等) 和节足动物 (如螃蟹、虾

16、、蜘蛛等) 的血液里。 亚单位数目较多,每个亚单位都含有两个 Cu(I)离子，相对分子质量一般为5000074000。不同蛋白质所含亚单位数目不同 。氧合与脱氧血蓝蛋白血蓝蛋白质体蓝素含金属离子的生物大分子含金属离子的生物大分子（续） 第5章 形成性练习(2)1.天然氧载体有哪些类型？2.有哪些主要因素影响血红蛋白和肌红蛋白对氧的结合能力？3.哺乳动物的血红蛋白和肌红蛋白与蚯蚓血红蛋白的载氧方式有何不同？4.哺乳动物的血红蛋白分子中，氧合前后血红素铁配位结构有何变化？Thank You! 第三章 生命体系配位化学(3) 水解酶 生命体系配位化学(3) 水解酶 生物体对重金属毒素的防护机制 ds

17、 区元素的基本性质 ds 区元素的硫化物性质酶概述 分类 根据酶催化反应的类型分为六类 1.氧化还原酶 氧化还原2.转移酶 功能基团转移3.裂解酶 从底物移去一个基团4.异构酶 异构体互相转变5.合成酶 合成新物质同时使ATP分解6.水解酶 水解反应水解酶 水解酶有多种为金属酶,表8-1列若干水解金属酶和金属离子激活酶 金属离子激活酶是指必须加入金属离子才具有活性的酶。 水解酶根据水解键的类型不同分为六个亚类。水解酶酶 作用的化学键酯酶 酯键水解糖苷酶 糖苷键水解醚酶 醚键水解肽酶 肽键水解C-N酶 C-N键断裂酸酐酶 酸酐水解水解金属酶 水解金属酶中很多含有Zn2+（少数含Ca2+、Mg2+

18、及Mn2+）。由于水解过程不发生电子转移，故金属离子的氧化态在催化过程中不变化。水解酶和金属离子激活酶碳酸酐酶的组成结构和功能 人和动物碳酸酐酶相对分子量是30000，单一肽链组成，含一个Zn2+离子，酶蛋白含约260个氨基酸残基。 椭圆球形，Zn2+是活性中心，与肽链组氨酸（93、95和117）3个咪唑氮原子配位，第四个可能为水，成为畸变四面体。碳酸酐酶的组成结构和功能 碳酸酐酶对于人和动物的呼吸作用极 为重要。在人与动物体内，由碳酸酐酶催化CO2和H2O合成HCO3-,当HCO3-随血液循环到肺泡后，又由碳酸酐酶催化使它解离为CO2排出体外。 CO2 + H2O = HCO3- + H+碳

19、酸酐酶中锌离子配位环境羧肽酶A的组成结构和功能 存在哺乳动物胰脏中，相对分子质量34600，约300个氨基酸残基肽链，Zn2+为辅基。 羧肽酶原A在胰蛋白酶作用下，一个肽键断裂，释放出大约60个氨基酸残基的N-末端裂解物。在不同条件下，可以产生4种不同羧肽酶A：307 ; 305 ; 300 ;300 羧肽酶分子呈椭圆球形羧肽酶A的组成结构和功能（续） Zn2与多肽链的两个组氨酸（69,196）的咪唑基氮原子，以及谷氨酸（72）的羧基氧原子以配位键结合，第配位为水。 Zn2+处于畸变四面体配位状态中 羧肽酶A催化蛋白质或多肽的羧基末端肽键水解。酸肽酶A结构及活性部位从小牛胰腺中提取的酸肽酶A的

20、结构及活性部位酸肽酶A活性部位酸肽酶A活性部位及Zn2+的畸变四面体配位环境酸肽酶A及其抑制剂的键合酸肽酶A和抑制剂甘氨酰-L-酪氨酸在活性部位的配位键合嗜热菌蛋白酶中锌离子配位环境嗜热菌蛋白酶中锌离子配位环境碳酸酐酶催化的锌羟基机理碳酸酐酶催化的锌羟基机理碳酸酐酶的催化机理酸肽酶A催化水解的机理酸肽酶A催化水解的机理碱性磷酸酶水解机理碱性磷酸酶水解机理水解酶与探针离子某些金属酶的探针离子水解酶与探针离子Zn(II)配合物与类似的二价阳离子配合物的几何构型探针离子的基本要求探针离子的基本要求:(1)价态(电荷)相同(2)半径相似(3)电荷分布相似生物体对重金属毒素的防护机制 在生物进化过程中，

21、生物体除了形成一系列必需元素的平衡机制之外，对包括有毒金属在内的天然有害环境也形成一些保护机制。 金属硫蛋白的解毒作用(detoxication) 元素间的拮抗作用(antagonism)金属硫蛋白对重金属的解毒作用 金属硫蛋白(metallothionein，MT)是一种由金属离子诱导合成，富含半胱氨酸残基，能结合多种重金属的低分子量蛋白质。 GSanai等用大鼠试验，第一组腹注Pb(NO3)2 10 mgkg体重，48小时后再注射50mgkg体重；第二组一次注射50mgkg体重。结果第一组没有变化，第二组动物体重下降，肝肾重量增加，这说明预先注射低剂量Pb()在体内诱导合成了Pb-MT，解

22、除了铅的毒害。 KSSquibb等使大鼠口服Cd()20mgkg体重，24小时后就能抵抗Cd()100mgkg体重的毒害作用。如果先给小剂量Hg()、Zn()或Cu()，也能解除Cd的毒害。 动物试验显示，Cd经注射进入血液后30分钟即消失95。在大鼠体内，初时约有70Cd存留在肝脏，只有(14)在肾脏。肝脏Cd含量逐渐减少，肾脏Cd含量逐渐增加。DBHomer等用实验证实，初时Cd与血浆中的蛋白质结合之后主要转移到肝脏。这种Cd蛋白质复合物的稳定常数比CdMT的稳定常数小，随着CdMT合成，Cd逐渐从肝脏转移到肾脏。因此，MT起了转移Cd的作用。转移快慢直接与MT合成速度有关。Cd-MT形式

23、的Cd在肾脏不能被吸收，只能随尿排出，因而发挥了保护机体的作用。元素间的拮抗作用 某些金属或类金属之间的相互作用会减轻甚至解除金属 对 生 物 体 的 毒 害 ， 这 种 现 象 称 为 拮 抗 作 用(antagonism)。 金枪鱼含汞量很高，然而金枪鱼未表现出任何汞毒害的症状，因此它必定有某种消除汞毒害的机制。已经发现金枪鱼含硒量异常高，而且随汞含量升高而增加。如果以金枪鱼作食物，将会减轻动物所受的汞毒害。这显然说明硒化合物在细胞和组织里能消除汞的毒性。 硒还对砷、镉等多种无机元素毒害有拮抗作用。近年还发现硒对多环芳烃和偶氮化合物等致癌有机物也有抑制作用。因此硒生物无机化学日益成为一个相

24、当活跃的研究领域。 锌对镉、汞等也有拮抗作用。NSugawara在动物试验中观察到，给Cd的大鼠肝脏和肾脏的Zn浓度显著增加，而且肝脏内的Cd和Zn含量有明显相关性。这提示可能是Zn诱发MT合成，因而抑制了Cd的毒性。金属硫蛋白 1957年M.Margoshes和B.L.Vallee从马的肾脏皮质中首次分离出一种含镉量高的富硫蛋白质。以后又在人和哺乳动物的肝肾等器官、植物、蓝绿藻和微生物中，分离出类似的富含金属和硫的蛋白质。这类蛋白质的相对分子质量低，一般为600010000，半胱氨酸含量高达2535，与Zn、Cd、Cu、Pb、Hg或Ag等重金属结合，因此称为金属硫蛋白(metallothio

25、nein，MT)。 它是一类诱导性蛋白质，能由重金属离子诱导合成。在生物体内它主要具有解除重金属毒害作用和调节细胞内必需过渡金属(Zn、Cu)浓度的缓冲作用。金属硫蛋白的生物合成与生理功能 金属硫蛋白在生物体内由金属离子诱导合成。如果食物中含Zn2+、Cu2+和Cd2+量增加，动物的肝、肾和肠内合成的MT也相应增加。诱导合成一般要410小时。当动物预先注射放线菌素D(dactinomycin)或放线菌酮(actidione)之后，ZnMT和CdMT合成显著受阻，但机制至今仍不清楚。只是发现注入Cd2+和Zn2+之后，动物肝细胞内mRNA的含量增加24倍，而放线菌素D可抑制mRNA的合成，致使M

26、T合成受阻。 在幼鼠生长发育的阶段，可以观察到在肝脏、肠道和睾丸内Zn、Cu和MT含量相当高。在长成大鼠的过程中，Zn、Cu和MT含量逐步下降。如幼鼠肝脏的Zn和Cu有一半结合在MT分子里，出生后26天的幼鼠肝脏MT中的Zn含量为30g/g肝重，长成的大鼠降为0.5g/g肝重，肝脏MT也相应减少。这说明幼鼠生长发育过程中需要大量Zn和Cu，而MT有贮存Zn和Cu的功能。 金属硫蛋白的生物功能迄今为止仍未完全清楚，除了重金属解毒作用、微量元素、贮存、运输、代谢作用外，还可能与其抗电离辐射、清除自由基及机体生长、发育、生殖、衰老、肿瘤发生、免疫、应激反应等有关。 金属硫蛋白的结构 金属硫蛋白只有一

27、条多肽链。哺乳动物的MT都含61个氨基酸残基，它们的氨基酸顺序具有高度的同源性 除个别例外，哺乳动物MT的氨基末端都是乙酰蛋氨酸，羧基末端都是丙氨酸。整条多肽链有20个半胱氨酸(Cys)残基，其相对位置不变。它们在多肽链中形成5个CysXCys单位、1个CysCysXCysCys单位和1个CysXCysCys单位，其中，X表示除半胱氨酸(Cys)以外的其它氨基酸残基。 这些半胱氨酸残基既不形成二硫键，也没有游离巯基，全部都与金属离子配位。哺乳动物的MT还含有较多赖氨酸残基和丝氨酸残基，但没有芳香氨基酸残基和组氨酸残基。哺乳动物MT一般有两种：MT1和M2。 哺乳动物MT的半胱氨酸残基分布模型金

28、属硫蛋白的分子结构模型金属硫蛋白的分子结构模型Thank You! 第三章 生命体系配位化学(4) 无机药物 1. 抗癌药物 其他含金属药物Thank You! 第三章 生命体系配位化学 第3章 学习指南1.熟练掌握生物配体的配位位点;掌握生命元素和有毒元素，注意它们在元素周期表中的分布特点。2.系统掌握生命体系中含金属（需要金属）的生物分子的基本分类、基本功能。3.熟悉一些起传输作用的生物分子，氧载体，电子载体，离子载体等。4.熟悉各类酶及其中心原子的性质特点，如氧化还原酶，水解酶，异构化酶。5.注意从组成结构功能的关系中去理解和把握各种金属生物分子。 第3章 形成性练习1.生命元素有什么分

29、类，在元素周期表中的分布特点如何。2.列举一些熟悉的生物大分子及其基本构成基元。3.生物体系中常见的氧载体有哪几种？其中心原子的配位环境如何。4.氧化还原酶的中心原子的性质,其元素在元素周期表中有什么分布特点。5.水解酶的中心原子的性质，其元素在元素周期表中有什么分布特点。6.讲述碳酸酐酶的配位环境，催化机理。7.讲述血红蛋白（Hb），肌红蛋白（Mb）的组成，结构与功能。Thank You! 第四章 配位化合物与新材料4.1 非线性光学材料4.2 稀土配合物发光与材料4.3 分子基磁性材料4.4 配位聚合物与多孔材料 4.1 非线性光学材料 4.2 稀土配合物发光与材料 光致发光 电致发光 4

30、.3 分子基磁性材料4.3.1 六氰金属盐类分子磁体4.3.2 八氰金属盐类分子磁体4.3.3 其他桥联多核分子磁体配合物4.3.4 自旋交叉磁性配合物4.3.5 单分子磁体和单链磁体 4.3.1 六氰金属盐类分子磁体4.3.2 八氰金属盐类分子磁体4.3.3 其他桥联多核分子磁体配合物4.3.4 自旋交叉磁性配合物4.3.5 单分子磁体和单链磁体4.4 配位聚合物与多孔材料4.4.1 多孔配位聚合物的设计与合成4.4.2 分子识别与催化4.4.3 离子识别与离子交换4.4.4 吸附和脱附气体储藏材料4.4.1 多孔配位聚合物的设计与合成4.4.2 分子识别与催化4.4.3 离子识别与离子交换

31、4.4.4 吸附和脱附气体储藏材料第4章 学习指南1.从组成结构性质的关系中理解配合物在材料科学中的应用。2.注意配合物分子与其组装体在性质方面的联系与差别，从中理解 配合物分子的微观性质与宏观性质之间的联系，如光电磁等性质。3.注意配合物与普通有机化合物分子在发光特性上的联系和差别。4.注意分子成单电子数与磁性的关系，电子离域对磁性的影响。5.从本章的有关内容学习中，理解配合物的合成设计、组装 设计、构筑与新型功能材料的开发研究思想。第4章 形成性练习1.分子对光的吸收与电子跃迁有什么联系（电子跃迁与光的吸收、发射之间的关系）。2.有机分子与配合物分子的发光有什么差别和联系。3.分子的成单电

32、子与物质的磁性有什么联系。4.分子的组装与构筑主要依靠什么相互作用。5.什么叫分子识别。Thank You! 第五章分子组装与分子器件分子组装与分子器件1.水溶液中分子的有序聚集2. 2.生物膜1.水溶液中分子的有序聚集1.水分子的结构与氢键2.水溶液中离子的溶剂化3.水溶液中胶束的形成4.膜和脂质体1.水分子的结构与氢键2.水溶液中离子的溶剂化3.水溶液中胶束的形成4.血浆脂蛋白形成的膜和脂质体Plasma lipoproteins.Each type of lipoprotein contains a neutral lipid core composed of cholesteryl e

33、sters and/or triacylglycerols. This core is surrounded by a layer of phospholipid, cholesterol and protein. Charged and polar residues on the surface of a lipoprotein enable it to dissolve in blood.2.生物膜1.生物膜结构模型2.植物细胞与动物细胞3.叶绿体与线粒体4.物质跨膜运输1.生物膜结构模型2.植物细胞与动物细胞比较细胞膜的功能植物细胞与动物细胞比较（运输） 叶绿体与线粒体1.叶绿体与线粒体

34、的结构与功能2叶绿体与线粒体的质子流向3.线粒体运输系统叶绿体与线粒体的比较（区域功能）膜或区室膜或区室线粒体线粒体叶绿体叶绿体外膜标志酶：单胺氧化酶厚5.5nm, 通透性强，有孔蛋白厚7nm，通透性强，有孔蛋白内膜标志酶：细胞色素氧化酶蛋白质 ：脂0.7 ：0.3通透性差向内折成嵴内表面有ATP含酶颗粒有各类型的运输蛋白是电子传递和氧化磷酸化部位蛋白质 ：脂0.9 ：1通透性差稍向内折成管状或小泡状内表面光滑仅仅是运输交换蛋白是脂合成的部位类囊体膜无光反应的部位外表面有CF1颗粒，光合磷酸化部位膜间隙标志酶：腺苷酸激酶建立H质子梯度基质含有各种酶系、mtDNA、核糖体tRNA和蛋白表达因子T

35、CA循环场所含有一些酶、ctDNA、核糖体、tRNA和蛋白质表达因子卡尔文循环场所类囊体腔无建立H+质子梯度水的光解叶绿体与线粒体的比较（结构）叶绿体与线粒体的比较（结构）叶绿体与线粒体的比较（质子流向）线粒体运输系统4. 4.物质跨膜运输物质跨膜运输1.物质跨膜运输2.离子载体物质跨膜运输的基本机制被动运输与主动运输离子载体运载机制典型动物细胞内外离子浓度成分细胞内浓度/ (mmol)细胞外浓度/ (mmol)阳离子Na+515145K+1405Mg2+ *0.512Ca2+ *10712阴离子Cl515110固定的阴离子 * *高0典型动物细胞内外离子浓度*表中给出的Ca2和Mg2的浓度是

36、游离存在于胞质溶胶中的浓度；Mg2在细胞中的总浓度2mmol/L；Ca2则是12mmol/L，它们大多是与蛋白结合在一起的，Ca2则存在于细胞器中。*指细胞中存在的带负电的有机分子，它们不能通过细胞质膜。主动运输中能量来源载体蛋白功能能量来源直接电源 Na+-K+泵Na+的输出和K+的输入ATP 细菌视紫红质H+从细胞中主动输出光能 磷酸化运输蛋白磷酸烯醇式丙酮酸间接能源 Na+、葡萄糖泵协同运输蛋白Na+、葡萄糖同时进入细胞Na+梯度 F1-F0 ATPaseH+质子运输H+质子梯度4类ATP驱动的运输泵的比较类型运输物质结构与功能特点存在的部位P型H+、Na+、K+、Ca2+通常有大小两个

37、亚基，大亚基被磷酸化，小亚基调节运输。H+泵：存在于植物、真菌和细菌的质膜；Na+/K+：存在于动物细胞的的质膜；H+/K+泵：存在于哺乳动物胃细胞表层质膜；Ca2+泵：存在于所有真核生物的质膜和肌细胞的肌质网膜。F型只是H+有多个跨膜亚基，建立H+的电化学梯度，合成ATP。细菌的质膜、线粒体内膜。叶绿体的类囊体膜。V型只是H+多个跨膜亚基，亚基细胞质部分可将ATP水解，并利用释放的能量将H+运输到囊泡中，使之成为酸性环境。植物、酵母和其他真菌的液泡膜；动物细胞的溶菌酶和内体的膜；某些分泌酸性物质的动物细胞质膜（如破骨细胞和肾管状细胞）。ABC型离子和各种小分子两个膜结构域形成水性通道，两个细

38、胞质ATP结合结构域可以位于同一个亚基，也可位于不同的亚基。细胞质膜（运输氨基酸、糖和肽）；哺乳动物内质网膜（运输与MHC蛋白相关的抗原肽）；哺乳动物细胞质膜（运输小分子、磷脂、小的类脂分子）。Na+/K+-ATP酶Na+/K+-ATP酶工作机制离子通道天然离子载体天然离子载体（续）天然离子载体（续）合成离子载体合成离子载体（续）合成离子载体（续）合成离子载体（续）合成离子载体（续）合成离子载体（续） 第5章 学习指南 认识分子有序聚集体的形成机制,分子有序聚集体中的作用力,分子有序聚集体的功能。 认识生命体系中的分子有序聚集体，分子有序聚集体与分子器件之间的关系，柔性的分子有序聚集体与刚性分

39、子有序聚集体的功能差异。 了解细胞膜的结构与功能；掌握两个基本的细胞器：线粒体与叶绿体。 了解物质跨膜运输，掌握离子载体。 第5章 形成性练习1.水溶液中分子的有序聚集与组装2.什么是分子器件3.生命体中的有哪些分子器件4.水分子的结构与氢键5.水有哪些有序状态第5章 形成性练习(续)6.概述细胞膜的功能7.概述线粒体运输系统8.物质跨膜运输的基本机制9.分析比较线粒体与叶绿体10.描述Na+/K+-ATP酶工作机制Thank You!第六章 纳米配位化学 第六章 学习指南1.纳米配位化学是指(1)在纳米尺度范围研究配位化学； (2)纳米材料的配位化学问题。2.纳米材料中的配位化学（1）配位聚

40、合反应形成纳米材料；（2）以配合物分子或配离子为基本的构造单元以特定的方式进行组装和构筑；（3）在纳米环境条件下（纳米模板）的配位化学反应；（4）纳米粒子表面的配位化学反应； （5）以配合物为前体纳米材料制备 第六章 学习指南(续)3. 通过更高层次上的组装和构筑，人们还发现了一系列重要的相互作用，如超分子组装作用，空间匹配作用和主客体相互作用等等。然而，今天关于配位化合物的定义并没有包涵这些相互作用。4.由于配合物在分子水平上的高级组装与构筑所表现出来的结构多样性和奇特的物性，尤其是具备了简单无机物和简单有机物所不可能具有的特性。因此，未来的配位化学在材料科学研究中具有非常特殊的地位；另一个

41、方面，生命体系也是一个高级组装体，因此，未来的配位化学在生命科学研究中也同样具有非常特殊的地位。Thank You! 生命体系配位化学(2) 天然氧载体天然氧载体含血红素辅基的蛋白，如血红蛋白和肌红蛋白不含血红素的铁蛋白，如蚯蚓血红蛋白含铜的蛋白，如血蓝蛋白具有储存和运输氧功能的金属蛋白名称血红蛋白肌红蛋白蚯蚓血红蛋白血蓝蛋白血钒蛋白存在红细胞肌肉海洋无脊椎动物的血球血浆甲壳类、软体动物血液功能运输氧存储氧运输氧运输氧金属：O24Fe ：4O2Fe ：O22Fe ：O22Cu ：O2V ：O2相对分子量6500017 000108 00010510727 500氧化态（脱氧）二价二价二价一价三

42、价自旋态（脱氧）高自旋S2高自旋S2高自旋 S2S0（d10）自旋态（氧合）抗磁SO抗磁S0抗磁S2抗磁S0亚单位数418多数（可变）1颜色（脱氧）紫红色紫色与温度有关无色颜色（氧合）红色红色无色至黄色蓝色oo/cm111071103844744749肌红蛋白 一条有153个氨基酸残基的多肽链 ，相对分子质量17500。 含有一个亚铁血红素（亚铁卟啉辅基），其Fe(II)离子与卟啉环配位；轴向配位的第五位置，与多肽链第93位组氨酸残基的咪唑氮原子配位；第六位置，由水分子占据；氧合时则由氧分子占据。 肌红蛋白结构 血红蛋白 哺乳动物的血红蛋白是由四个亚单位组成的四聚体（亚单位：含一个血红素的多肽

43、链），相对分子质量约65000。正常人红细胞含有两种血红蛋白（由不同亚单位组成 ）：22，占血红蛋白总量的95%以上； 22 ，占血红蛋白总量 （1.5 4.0)%。 血红蛋白和肌红蛋白中血红素的疏水环境，使Fe(II) 离子价态保持稳定，这对它们的可逆载氧功能具有十分重要的意义。如果Fe(II)离子被氧化为Fe(III)，则失去结合氧的能力。 血红蛋白Hb的主要功能Hb与O2结合是可逆： Hb + O2 HbO2 Hb分子的氨基能与二氧化碳结合生成氨基甲酰血红蛋白，将组织产生的二氧化碳运送到肺部呼出： HbNH2 + CO2 HbNHCOOH Fe(II)离子的配位状态 脱氧血红蛋白中，Fe

44、(II)与卟啉环、组氨酸残基咪唑氮原子配位，配位数为5，四方锥构型，Fe(II)离子位于卟啉环平面上方，高自旋 t2g4eg2，顺磁性， 有效磁矩5.44BM。 氧合血红蛋白中，Fe(II)离子轴向配位的第六位置与氧分子结合，配位数为6，八面体构型，Fe(II) 离子与卟啉环同平面，低自旋 t2g6 eg0，反磁性，有效磁矩为零。 血红素蛋白与铁卟啉 卟啉的骨架是卟吩，具有多个双键的高度共轭的大键体系 ，它们的金属配合物称为金属卟啉。 哺乳动物体内铁元素约70% 是铁卟啉配合物。血红素是铁卟啉配合物的总称。血红素与相应的蛋白质结合成为血红素蛋白。 金属卟啉的功能与轴向配体 金属卟啉分子的功能可

45、能因轴向配体不同而改变。如血红蛋白的轴向配位的第五位置是组氨酸基的咪唑氮，第六位置则是氧分子（可逆吸放氧）；细胞色素c的轴向配体是组氨酸残基咪唑氮和蛋氨酸的硫，它起传递电子的作用 血红蛋白的氧合量和肌红蛋白的氧合量，都在O2分压升高时增加，并在O2分压下降时减少。 影响O2键合的因素 O2分压影响O2键合的因素 pH值 脊椎动物组织中的CO2增加会导致pH值降低，随之引起血红蛋白氧合能力下降 。 影响O2键合的因素 小分子配体 血红蛋白还能通过血红素的Fe(II) 离子与CO、NO等小分子配体结合，其结合能力为NOCOO2 ;人血红蛋白与CO的结合能力比O2大200倍以上。 人吸入的CO和含N

46、O的空气，破坏了血红蛋白的输氧功能。因此,即使空气含CO和NO甚微，如果长期吸入也会出现贫血症状。 铁的主要生物功能 哺乳动物血液中的血红蛋白和肌肉组织中的肌红蛋白的活性部位都由Fe（II）和卟啉组成。 含铁蛋白（如细胞色素、铁硫蛋白）是生物氧化还原反应中的主要电子载体，是所有生物体内能量转移反应中不可缺少的物质。氧合前后血红素铁配位结构 不同晶体场中d轨道的分裂不同晶体场中d轨道的分裂（续）注意指出图中可能存在的错误蚯蚓血红蛋白 蚯蚓血红蛋白（hemorythrin）分子含有铁，但不含铁卟啉辅基，是一种非血红素铁蛋白。相对分子质量为108000，由8个亚单位组成。每个亚单位含有113个氨基酸

47、残基和两个铁离子。 蚯蚓血红蛋白主要生理功能 主要生理功能是在低等生物体内输送氧。 分子中的两个铁离子共同结合一个O2分子，氧合型呈紫红色，脱氧型无色。它的氧合能力不受pH值的影响，氧合过程中，两个Fe(II) 被氧化为Fe(III) ，而O2被还原为O22-。 其载氧方式不同于血红蛋白和肌红蛋白，其氧合能力比血红蛋白或肌红蛋白高510倍。 蚯蚓血红蛋白的结构血蓝蛋白 以一价铜离子作为辅基的蛋白质,存在于软体动物 (如章鱼、乌贼、蜗牛等) 和节足动物 (如螃蟹、虾、蜘蛛等) 的血液里。 亚单位数目较多,每个亚单位都含有两个 Cu(I)离子，相对分子质量一般为5000074000。不同蛋白质所含

48、亚单位数目不同 。氧合与脱氧血蓝蛋白血蓝蛋白质体蓝素含金属离子的生物大分子含金属离子的生物大分子（续） 形成性练习(2)1.天然氧载体有哪些类型？2.有哪些主要因素影响血红蛋白和肌红蛋白对氧的结合能力？3.哺乳动物的血红蛋白和肌红蛋白与蚯蚓血红蛋白的载氧方式有何不同？4.哺乳动物的血红蛋白分子中，氧合前后血红素铁配位结构有何变化？xi xi？ exxieieThanexxieieThank k You!生命体系配位化学(4)铁硫原子簇与铁硫蛋白 单核铁硫原子簇 双核铁硫原子簇 三核铁硫原子簇 四核铁硫原子簇 生物体内四种典型的铁硫原子簇 含铁硫原子簇蛋白的谱学特性 固氮酶中的铁硫原子簇固氮酶中的铁硫原子簇 铁硫原子簇模型化合物铁硫原子簇在蛋白环境中的氢键关于铁硫原子簇思考题1. 铁硫原子簇在蛋白环境中的氢键意义2. 设想把铁硫原子簇置换为为铁硒原子簇 请分析：（1）自然界是否存在铁硒原子簇？ （2）铁硒原子簇的性质如何？3. 把四核铁硫原子簇认定为三维离域体系，依据是什么？4. 总结一维、二维和三维离域体系，举例说明。Thank You!Thank You!