糖类、脂类、蛋白质课件.ppt

1、 元素：元素：C、H、O 且且CHO121（绝大多数）（绝大多数）种类：单糖种类：单糖(不能被水解成更小分子的糖类不能被水解成更小分子的糖类)寡糖寡糖 多糖多糖(水解时能产生水解时能产生20个以上单糖分子个以上单糖分子的糖类的糖类)（一）分子式（一）分子式(CH2O)n n3 3，4，5，6 （丙、丁、戊、己）（丙、丁、戊、己）（二）结构形式：（二）结构形式：醛糖：醛糖：位于末端位于末端C上。上。HOC如：葡萄糖如：葡萄糖含有醛基含有醛基酮糖：酮糖：位于链内位于链内C上。上。如：果糖如：果糖CO含有酮基含有酮基（三）重要单糖：（三）重要单糖：1.丙糖：丙糖：甘油醛甘油醛二羟丙酮二羟丙酮它们的磷

2、酸酯是细胞呼吸和光合作用的重要中间产物。它们的磷酸酯是细胞呼吸和光合作用的重要中间产物。2.戊糖：戊糖：核糖和脱氧核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的核糖和脱氧核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的中间产物。中间产物。3.己糖：己糖：己糖的分子式都是己糖的分子式都是C6H12O6，但结构不同，它们彼，但结构不同，它们彼此为异构体。此为异构体。（四）单糖的环式结构：（四）单糖的环式结构：五碳糖和六碳糖等在溶液中大多不成上述的链式，五碳糖和六碳糖等在溶液中大多不成上述的链式，而成环式结构。而成环式结构。OH半缩醛羟基半缩醛羟基透视式环状结构透视式环状结构半缩醛碳原子或异头碳原子（五）单糖的镜像异构体

3、：（五）单糖的镜像异构体：两个异构体的构象如同物体与镜中的像的关系。两个异构体的构象如同物体与镜中的像的关系。天然葡萄糖都为天然葡萄糖都为D型，但由于第一位型，但由于第一位C(异头碳异头碳)上上OH空间可存在于两个位置，从而又派生出两个空间可存在于两个位置，从而又派生出两个异构体。异构体。26个单糖缩合而成，最常见的是二糖。个单糖缩合而成，最常见的是二糖。两个两个葡萄糖形成葡萄糖形成14糖苷键。糖苷键。14糖苷键糖苷键麦芽糖是淀粉的基本单位。淀粉水解：淀粉麦芽糖是淀粉的基本单位。淀粉水解：淀粉 麦芽糖麦芽糖 葡萄糖葡萄糖A两个果糖两个果糖 B一个果糖和一个葡萄糖一个果糖和一个葡萄糖 C两个葡萄

4、糖两个葡萄糖 D一个葡萄糖和一个核糖一个葡萄糖和一个核糖 (09年联赛年联赛)24.麦芽糖由哪两个单糖分子连麦芽糖由哪两个单糖分子连接构成接构成?1分子分子葡萄糖和葡萄糖和1分子分子果糖缩合而成。果糖缩合而成。植物中糖的运输形式。植物中糖的运输形式。是纤维素的基本单位。是纤维素的基本单位。2分子分子葡萄糖缩合而成。葡萄糖缩合而成。1分子分子半乳糖和半乳糖和1分子分子葡萄糖缩合而成。葡萄糖缩合而成。存在与哺乳动物的乳汁中。存在与哺乳动物的乳汁中。单糖都是还原糖单糖都是还原糖 因含有游离的羰基（酮基或醛基）。因含有游离的羰基（酮基或醛基）。二糖中二糖中:麦芽糖、乳糖是还原糖麦芽糖、乳糖是还原糖 蔗

5、糖不是还原糖蔗糖不是还原糖1.淀粉：淀粉：植物细胞中储存态的糖。植物细胞中储存态的糖。(C6H10O5)n n为为DG的数目的数目.糖原：糖原：动物细胞中储存态的糖。动物细胞中储存态的糖。3.纤维素：纤维素：4.几丁质（壳多糖）：几丁质（壳多糖）：5.果胶：果胶：糖类的生物学作用：糖类的生物学作用：1.作为生物体的结构成分作为生物体的结构成分2.作为生物体内的主要能源物质作为生物体内的主要能源物质3.在生物体内转化为其他物质在生物体内转化为其他物质4.作为细胞识别的信息分子作为细胞识别的信息分子 如：纤维素、半纤维素和果胶；属杂多糖的肽聚如：纤维素、半纤维素和果胶；属杂多糖的肽聚糖；壳多糖糖；

6、壳多糖 有些糖是重要的中间产物，为合成其他生物分有些糖是重要的中间产物，为合成其他生物分子如氨基酸、核苷酸、脂肪酸等提供碳骨架。子如氨基酸、核苷酸、脂肪酸等提供碳骨架。糖蛋白是一类在生物体内分布极广的复合糖。糖蛋白是一类在生物体内分布极广的复合糖。它们的糖链可能起着信息分子的作用。它们的糖链可能起着信息分子的作用。元素：元素：C、H、O 但但C、H比例远大于糖。比例远大于糖。有的还含有有的还含有N、P分类：分类：1.中性脂肪和油：中性脂肪和油：2.2.蜡：蜡：是长链脂肪酸和长链醇或固醇形成的酯。是长链脂肪酸和长链醇或固醇形成的酯。3.磷脂类：磷脂类：卵磷脂（生物膜的主要成分）卵磷脂（生物膜的主

7、要成分）H H被不同的基团取代被不同的基团取代脑磷脂脑磷脂丝氨酸磷脂丝氨酸磷脂4.固醇类：固醇类：类胡萝卜素类胡萝卜素 5.萜类：萜类：性激素性激素VD肾上腺皮质激素肾上腺皮质激素胆固醇胆固醇脂质的生物学作用：脂质的生物学作用：细胞干重的细胞干重的50以上，生物膜的以上，生物膜的6070C、H、O、N 其中其中N平均含量为平均含量为16（一）氨基酸的种类：（一）氨基酸的种类：（二）结构（二）结构通式通式：COOHCHNH2 R（三）氨基酸的立体异构体：（三）氨基酸的立体异构体：除除R侧链为侧链为H的甘氨酸外，各种氨基酸中的的甘氨酸外，各种氨基酸中的碳原碳原子都是不对称的（分别和子都是不对称的（

8、分别和4个不同的基团相连），故形个不同的基团相连），故形成两个镜像对称的立体异构体。规定为成两个镜像对称的立体异构体。规定为D型和型和L型。型。书写习惯：把书写习惯：把COOH写在写在碳上面，碳上面，NH2写在左为写在左为L型，型，写在右为写在右为D型。型。含不对称碳的物质，不能和自己的镜像叠合，因而都具旋光性含不对称碳的物质，不能和自己的镜像叠合，因而都具旋光性（四）氨基酸的分类：（四）氨基酸的分类：必需氨基酸（体内不能合成，必需通过食物摄取）必需氨基酸（体内不能合成，必需通过食物摄取）非必需氨基酸（体内通过转氨基等过程能合成）非必需氨基酸（体内通过转氨基等过程能合成）必需氨基酸共必需氨基酸

9、共8 8种：种：(携一两本单色书来携一两本单色书来)（五）氨基酸的存在形式：（五）氨基酸的存在形式：（六）代谢中出现的其它氨基酸：（六）代谢中出现的其它氨基酸：（七）氨基酸的两性解离和等电点：（七）氨基酸的两性解离和等电点：COOHCHNH3+RCOO-CHNH3+RCOO-CHNH3+ROH-CHCOO-NH2RH2O当溶液当溶液pH值低于值低于pI时，氨基酸带正电，向阴极移动。时，氨基酸带正电，向阴极移动。当溶液当溶液pH值高于值高于pI时，氨基酸带负电，向阳极移动。时，氨基酸带负电，向阳极移动。等电点时，由于静电作用，氨基酸溶解度最小，等电点时，由于静电作用，氨基酸溶解度最小，易沉淀。易

10、沉淀。利用此性质可分离制备某些氨基酸。利用此性质可分离制备某些氨基酸。如：谷氨酸生产中，把微生物发酵液如：谷氨酸生产中，把微生物发酵液pHpH调至调至3.223.22（谷氨酸的等电点），使谷氨（谷氨酸的等电点），使谷氨酸沉淀析出。酸沉淀析出。利用各种氨基酸的等电点不同，可以利用各种氨基酸的等电点不同，可以通过电泳法和离子交换法等在实验室或工通过电泳法和离子交换法等在实验室或工业上进行混合氨基酸的分离和制备。业上进行混合氨基酸的分离和制备。氨基酸的等电点可由其分子上解离基团的解离氨基酸的等电点可由其分子上解离基团的解离常数来确定。解离常数符号常数来确定。解离常数符号pKpK写出氨基酸的解离方程：

11、写出氨基酸的解离方程：例例1 1：丙氨酸（：丙氨酸（AlaAla）Ala Ala AlapK29.69pK1 2.342.34+9.69Asp Asp Asp Asp例例2 2：天冬氨酸（：天冬氨酸（AspAsp）pK39.60pK11.88pK23.651.88+3.65Lys Lys Lys Lys例例3 3：赖氨酸（：赖氨酸（LysLys）pK310.53pK12.18pK28.958.9510.53 【参考答案】【参考答案】D 解析：氨基酸的解离特点是羧基解离度大于氨基，且解析：氨基酸的解离特点是羧基解离度大于氨基，且解离常数逐渐增大，解离常数逐渐增大，pI两性离子两侧两性离子两侧pK

12、的算术平均的算术平均值。赖氨酸含两个值。赖氨酸含两个NH2，所以，所以，pK1（COOH）为）为2.1，pK2（NH2）为）为9.0，pK3（NH2）为）为10.5。pK2 和和pK3是两性离子两侧的是两性离子两侧的pK。(06年联赛年联赛)40.赖氨酸有赖氨酸有3个个pK值，值，pKl=2.1；pK2=9.0；pK3=10.5；赖氨酸的；赖氨酸的pI为为 A2.2 B5.55 C6.3 D9.75 E10.5（八）氨基酸的光吸收：（八）氨基酸的光吸收：CCHNH2 R1CHR2CCHR3肽键：一个氨基酸的肽键：一个氨基酸的NH2和相邻氨基酸的和相邻氨基酸的 COOH脱水缩合。脱水缩合。肽链：

13、组成蛋白质的氨基酸借助肽键连接起来肽链：组成蛋白质的氨基酸借助肽键连接起来 叫肽链。叫肽链。习惯上习惯上N N末端写在左面，末端写在左面，C C末端写在右面。末端写在右面。CCHNH2 R1CHR2CCHR3 肽链中，由于氨基酸缩合失去氨基酸上肽链中，由于氨基酸缩合失去氨基酸上NH2 的的H和和COOH上的上的OH，故称为氨基酸残基。，故称为氨基酸残基。如：皮、毛、角、发的蛋白质二硫键最多。如：皮、毛、角、发的蛋白质二硫键最多。两个半胱氨酸（残基）脱氢连接而成。两个半胱氨酸（残基）脱氢连接而成。S SS S是连是连接肽链内或肽链间的主要桥键。接肽链内或肽链间的主要桥键。二硫键稳定肽链空间结构，

14、与蛋白质的生物活性有关。二硫键稳定肽链空间结构，与蛋白质的生物活性有关。二硫键破坏后，蛋白质或多肽链的生物活性消失。二硫键破坏后，蛋白质或多肽链的生物活性消失。如：胰岛素的二硫键破坏后失去生物活性。如：胰岛素的二硫键破坏后失去生物活性。二硫键越多，蛋白质结构越稳定。二硫键越多，蛋白质结构越稳定。CCHNH2 CH2CHR2CCHCH2肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序多肽链的数目多肽链的数目链内或链间二硫键的数目和位置等。链内或链间二硫键的数目和位置等。维系蛋白质一级结构的化学维系蛋白质一级结构的化学键是肽键和二硫键，它们都属键是肽键和二硫键，它们都属于共价键

15、。于共价键。牛胰岛素的一级结构牛胰岛素的一级结构6 6常见的几种天然活性肽：常见的几种天然活性肽：有些肽在生物体内具有特殊功能，称为活有些肽在生物体内具有特殊功能，称为活性肽。活性肽广泛存在于整个生物界。主要性肽。活性肽广泛存在于整个生物界。主要起化学信使的作用。起化学信使的作用。CCHNH2 R1CHR2CCHR3(09年联赛年联赛)106下图示部分多肽链的结构，下图示部分多肽链的结构，l、2、3、4所标的所标的4个化学键中的哪些键不能如右图所示那样旋转：个化学键中的哪些键不能如右图所示那样旋转：肽链结构式肽链结构式解析解析：BD 肽链中的肽键肽链中的肽键CONH带有双键的性质，不能沿带有双

16、键的性质，不能沿CN键自由旋转。肽键上的键自由旋转。肽键上的H、O处于反式排列处于反式排列()。肽键中四个原子和它相邻的两个肽键中四个原子和它相邻的两个碳原子都处于同一个平碳原子都处于同一个平面上，形面上，形成成酰胺平面结构酰胺平面结构()。与肽键相连的。与肽键相连的NC和和CC键都可以旋键都可以旋转。这样，多肽链的主链是由许多酰胺平面组成，平面间以转。这样，多肽链的主链是由许多酰胺平面组成，平面间以碳原子碳原子为顶点作旋转运动。为顶点作旋转运动。A1 B2 C3 D41 1蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构：螺旋：螺旋：多肽链围绕一个纵轴缠绕成螺旋状，相邻的多肽链围绕一个纵轴缠绕成螺旋状，相

17、邻的螺圈之间形成链内氢键。氢键是由每个氨基酸残基的螺圈之间形成链内氢键。氢键是由每个氨基酸残基的N NH H与前面隔三个氨基酸残基的与前面隔三个氨基酸残基的C CO O形成。形成。几乎每个肽键几乎每个肽键都参与氢键，故都参与氢键，故结构很稳定。结构很稳定。指甲、毛发及有蹄类动物的蹄、角、羊指甲、毛发及有蹄类动物的蹄、角、羊毛等纤维蛋白中几乎都是毛等纤维蛋白中几乎都是螺旋结构。又螺旋结构。又称称角蛋白。角蛋白。螺旋结构也存在于球状蛋白中。螺旋结构也存在于球状蛋白中。螺旋的稳定性与构成螺旋的稳定性与构成螺旋的氨基酸的螺旋的氨基酸的R侧链侧链组分有关组分有关(大小、带电性等大小、带电性等),如遇到脯

18、氨酸时如遇到脯氨酸时螺旋螺旋被破坏。因脯氨酸是亚氨基酸，没有被破坏。因脯氨酸是亚氨基酸，没有H形成氢键。形成氢键。天然蛋白质的天然蛋白质的螺旋几乎为右手螺旋螺旋几乎为右手螺旋折叠结构折叠结构（折叠片）折叠片）：两条或多条几乎完全伸展得多肽链两条或多条几乎完全伸展得多肽链(或肽链内或肽链内两段或多段肽链段两段或多段肽链段)侧向聚集在一起，相邻肽链侧向聚集在一起，相邻肽链(肽链肽链段段)主链上主链上NHNH和和C CO O之间形成氢键，所有肽键都参与之间形成氢键，所有肽键都参与氢键。氢键。折叠结构在纤维蛋白中存在，称折叠结构在纤维蛋白中存在，称角角蛋白。蛋白。如：蚕丝、蛛丝。如：蚕丝、蛛丝。折叠结

19、构也存在于球状蛋白中。折叠结构也存在于球状蛋白中。转角转角:发现于球状蛋白的拐角处，肽链形成发现于球状蛋白的拐角处，肽链形成180180的回折，的回折，回折处靠链内氢键稳定。回折处靠链内氢键稳定。甘氨酸侧链是甘氨酸侧链是H，适于充当转向成员；脯氨酸残基，适于充当转向成员；脯氨酸残基的环状侧链的固定取向有利于的环状侧链的固定取向有利于转角形成。转角形成。2.2.蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：指在二级结构的基础上，进指在二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，构成一个很不一步卷曲折叠，构成一个很不规则的具有特定构象的三维空规则的具有特定构象的三维空间结构。间结构。维持三级结构的作用力：维持三级结构

20、的作用力：氢键：氢键：疏水作用：疏水作用：肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性侧链避开水相互粘附聚集形成。在维侧链避开水相互粘附聚集形成。在维持三级结构中占主要地位。持三级结构中占主要地位。盐键：盐键：范德华力：范德华力：分子间的相互吸引。分子间的相互吸引。此外，二硫键对三级结构的稳定也起作用。此外，二硫键对三级结构的稳定也起作用。蛋白质中带正、负电荷的侧链相互接近，蛋白质中带正、负电荷的侧链相互接近，通过静电吸引而成。通过静电吸引而成。N N、O O、F F与与H H之间形成的作用力。之间形成的作用力。三级结构的特点：三级结构的特点：如：酶、多种蛋白质激素、抗体、

21、细胞如：酶、多种蛋白质激素、抗体、细胞质和细胞膜中的蛋白质。质和细胞膜中的蛋白质。3.3.蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构：构成：构成：实例：血红蛋白的四级结构实例：血红蛋白的四级结构血红蛋白由血红蛋白由2个个亚基，亚基，2个个亚基组成亚基组成 蛋白质也能进行两性电离，也有等电点。蛋白质也能进行两性电离，也有等电点。这个特点和氨基酸相同。这个特点和氨基酸相同。.两性性质：两性性质：.原因：原因：蛋白质中以侧链为主的一些带正、负电荷蛋白质中以侧链为主的一些带正、负电荷的可解离基团都可解离。的可解离基团都可解离。蛋白质在等电点时，以两性离子蛋白质在等电点时，以两性离子的形式存在，其净电荷为零，这

22、样，的形式存在，其净电荷为零，这样，蛋白质颗粒之间在溶液中因没有相蛋白质颗粒之间在溶液中因没有相同电荷相互排斥，极易借静电引力同电荷相互排斥，极易借静电引力结合成较大的聚集体，因而沉淀析结合成较大的聚集体，因而沉淀析出。故溶解度最小。出。故溶解度最小。.蛋白质在等电点时的特点：蛋白质在等电点时的特点：蛋白质的等电点不同，颗粒大小蛋白质的等电点不同，颗粒大小不同，在指定不同，在指定pHpH的溶液中，由于各的溶液中，由于各种蛋白质在电场中移动方向和速度种蛋白质在电场中移动方向和速度不同，用电泳法，在实验室或生产不同，用电泳法，在实验室或生产上可以从蛋白质混合液中将各种蛋上可以从蛋白质混合液中将各种

23、蛋白质分离开来。白质分离开来。.蛋白质在等电点时的应用：蛋白质在等电点时的应用：A(1)(2)(3)B(1)(3)C(2)(4)D(4)E(1)(2)(3)(4)(09年联赛年联赛)32.下列有关下列有关Phe-Leu-Ala-Val-Phe-Leu-Lys的的叙述，哪项是正确的叙述，哪项是正确的?(1)是一个六肽是一个六肽 (2)是一个碱性多肽是一个碱性多肽 (3)对脂质表面无亲和力对脂质表面无亲和力 (4)等电点大于等电点大于8解析解析C Phe苯丙氨酸、苯丙氨酸、Leu亮氨酸、亮氨酸、Ala丙氨酸、丙氨酸、Val缬缬氨酸都是非极性氨基酸，只有氨酸都是非极性氨基酸，只有Lys赖氨酸是碱性氨

24、基酸。赖氨酸是碱性氨基酸。.胶体性质：胶体性质：蛋白质分子量大，在水溶液中形成的颗粒具蛋白质分子量大，在水溶液中形成的颗粒具有胶体溶液的特点。有胶体溶液的特点。.蛋白质胶体溶液不易沉淀的原因：蛋白质胶体溶液不易沉淀的原因：蛋白质颗粒表面带有亲水（极性）基团，蛋白质颗粒表面带有亲水（极性）基团，和水有高度亲和性，使在水溶液中的蛋白质颗和水有高度亲和性，使在水溶液中的蛋白质颗粒外面形成一层水膜（水化膜），水膜使蛋白粒外面形成一层水膜（水化膜），水膜使蛋白质颗粒相互隔开，不易沉淀。质颗粒相互隔开，不易沉淀。蛋白质颗粒在非等电点状态下带有相蛋白质颗粒在非等电点状态下带有相同电荷（电荷层），使颗粒之间相

25、互排斥。同电荷（电荷层），使颗粒之间相互排斥。.应用：应用：（反馈调节酶促反应）（反馈调节酶促反应）变构变构 含两个以上亚基的蛋白质分子，当其中一个亚基与含两个以上亚基的蛋白质分子，当其中一个亚基与小分子结合时，除改变该亚基的空间结构外，还使其小分子结合时，除改变该亚基的空间结构外，还使其它亚基构象发生变化，结果是整个蛋白质分子构象及它亚基构象发生变化，结果是整个蛋白质分子构象及活性发生改变的现象。活性发生改变的现象。结合结合（与氧的亲和力很弱）（与氧的亲和力很弱）改变该亚基构象，又引起另三个亚基改变该亚基构象，又引起另三个亚基构象改变，结果使整个分子构象改变构象改变，结果使整个分子构象改变整

26、个血红蛋白分子的构象都适宜于与氧结合整个血红蛋白分子的构象都适宜于与氧结合血红蛋白血红蛋白当氧和血红蛋白的一个当氧和血红蛋白的一个亚基的血红素铁结合时亚基的血红素铁结合时变构变构物理：物理：化学：化学：不破坏肽键、二硫键不破坏肽键、二硫键即不破坏蛋白质的一级结构即不破坏蛋白质的一级结构（1）酶）酶催化催化 （2）结构蛋白）结构蛋白维持细胞构造维持细胞构造 （3）代谢调节者）代谢调节者蛋白质类激素等蛋白质类激素等 （4）运输工具）运输工具载体蛋白等载体蛋白等 （5）免疫）免疫抗体抗体(09年联赛年联赛)36.在包涵体蛋白的变性与复性实验中，最有可能用到在包涵体蛋白的变性与复性实验中，最有可能用到

27、以下哪种实验技术以下哪种实验技术?A透析透析 B离心离心 C盐析盐析 D电泳电泳解析解析 A 包涵体：包涵体：包涵体是指细菌表达的蛋白在细胞内凝集，形成无活性的固体颗粒。包涵体是指细菌表达的蛋白在细胞内凝集，形成无活性的固体颗粒。包涵体的形成：包涵体的形成：主要因为在重组蛋白的表达过程中缺乏某些蛋白质折叠的辅助因子，或环主要因为在重组蛋白的表达过程中缺乏某些蛋白质折叠的辅助因子，或环境不适，无法形成正确的次级键等原因形成的。境不适，无法形成正确的次级键等原因形成的。溶解：溶解：一般用强的变性剂如尿素（一般用强的变性剂如尿素（6-8M）、盐酸胍（）、盐酸胍（GdnHCl 6M），通过离子），通过

28、离子间的相互作用，打断包涵体蛋白质分子内和分子间的各种化学键，使多肽伸间的相互作用，打断包涵体蛋白质分子内和分子间的各种化学键，使多肽伸展，一般来讲，盐酸胍优于尿素。展，一般来讲，盐酸胍优于尿素。包涵体蛋白复性：包涵体蛋白复性：通过缓慢去除变性剂使目标蛋白从变性的完全伸展状态恢复到正常的折叠通过缓慢去除变性剂使目标蛋白从变性的完全伸展状态恢复到正常的折叠结构，同时去除还原剂使二硫键正常形成。一般在尿素浓度结构，同时去除还原剂使二硫键正常形成。一般在尿素浓度4M左右时复性过左右时复性过程开始，到程开始，到2M 左右时结束。对于盐酸胍而言，可以从左右时结束。对于盐酸胍而言，可以从4M开始，到开始，

29、到1.5M 时复时复性过程已经结束。性过程已经结束。包涵体蛋白复性方法包涵体蛋白复性方法：稀释复性、透析复性、超滤复性、柱上复性、高蛋白质浓度下的复性稀释复性、透析复性、超滤复性、柱上复性、高蛋白质浓度下的复性按形状按形状球状蛋白球状蛋白纤维状蛋白纤维状蛋白按组成按组成简单蛋白简单蛋白结合蛋白结合蛋白只含只含氨基酸的蛋白质氨基酸的蛋白质简单蛋白非蛋白质部分（辅基）简单蛋白非蛋白质部分（辅基）常见：常见：O糖肽键更为广泛糖肽键更为广泛3.当蛋白质溶液的当蛋白质溶液的pH值与蛋白质等电点相同时，蛋白质的值与蛋白质等电点相同时，蛋白质的 A.溶解度最大溶解度最大 B.溶解度最小溶解度最小 C.溶解度

30、与溶液溶解度与溶液pH无关无关 D.蛋白质变性蛋白质变性2.下列哪种氨基酸不是人体必需氨基酸下列哪种氨基酸不是人体必需氨基酸 A.赖氨酸赖氨酸 B.蛋氨酸蛋氨酸 C.谷氨酸谷氨酸 D.色氨酸色氨酸 E.苏氨酸苏氨酸4.在升温使蛋白质变性过程中，以下哪些现象常会出现在升温使蛋白质变性过程中，以下哪些现象常会出现(多选多选)A.肽键断裂肽键断裂 B.氢键的断裂氢键的断裂 C.溶解度下降溶解度下降 D.分子量减小分子量减小 E.辅酶脱离辅酶脱离CBBCEBE5.淀粉同纤维素的差别淀粉同纤维素的差别(多选多选)A.淀粉由葡萄糖和果糖组成，纤维素仅含葡萄糖淀粉由葡萄糖和果糖组成，纤维素仅含葡萄糖 B.淀

31、粉可能分支，纤维素没有分支淀粉可能分支，纤维素没有分支 C.淀粉比较稳定淀粉比较稳定 D.淀粉可以被降解，纤维素不能被降解淀粉可以被降解，纤维素不能被降解 E.淀粉溶于水，纤维素不溶于水淀粉溶于水，纤维素不溶于水1.测定一个蛋白质分子量时，哪一种方法不常用测定一个蛋白质分子量时，哪一种方法不常用 A.超速离心超速离心 B.电泳电泳 C.层析层析 D.X-光衍射光衍射D1.下列有关溶液中蛋白质的带电情况的描述，哪一个正确下列有关溶液中蛋白质的带电情况的描述，哪一个正确 A.只与酸性氨基酸的数量和碱性氨基酸的数量有关只与酸性氨基酸的数量和碱性氨基酸的数量有关 B.只与溶液的只与溶液的pH值有关值有

32、关 C.只与蛋白质的折叠方式和溶液的只与蛋白质的折叠方式和溶液的pH值有关值有关 D.与上述三种因素都有关系与上述三种因素都有关系2.DEAE纤维素离子交换层析法可用于分离纯化蛋白质，主要是由于纤维素离子交换层析法可用于分离纯化蛋白质，主要是由于 A.蛋白质的溶解度不同蛋白质的溶解度不同 B.蛋白质与层析介质吸附力不同蛋白质与层析介质吸附力不同 C.蛋白质分子能与其对应的配体进行特异性结合蛋白质分子能与其对应的配体进行特异性结合 D.蛋白质所带电荷不同蛋白质所带电荷不同3.大多数蛋白质易溶于水。基于这一点，你认为像亮氨酸这样的疏水氨基酸最有大多数蛋白质易溶于水。基于这一点，你认为像亮氨酸这样的

33、疏水氨基酸最有可能存在于天然蛋白质的哪个部位可能存在于天然蛋白质的哪个部位 A.内部内部 B.表面表面 C.肽链的末端肽链的末端 D.完全随机存在完全随机存在4.关于蛋白质变性特征叙述正确的是关于蛋白质变性特征叙述正确的是 A.由于一级结构的改变，导致蛋白质活性丧失由于一级结构的改变，导致蛋白质活性丧失 B.由于空间结构的改变，导致蛋白质活性丧失由于空间结构的改变，导致蛋白质活性丧失 C.由于物理因素的作用，使蛋白质失去必需基团，导致蛋白质活性丧失由于物理因素的作用，使蛋白质失去必需基团，导致蛋白质活性丧失 D.由于化学因素的作用，使蛋白质失去必需基团，导致蛋白质活性丧失由于化学因素的作用，使

34、蛋白质失去必需基团，导致蛋白质活性丧失5.脂肪被作为动物体的能量储备是因为脂肪被作为动物体的能量储备是因为(多选多选)A.完全的还原态完全的还原态 B.强疏水性强疏水性 C.在自然界含量丰富在自然界含量丰富 D.易于消化易于消化DDABAB1.糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。糖蛋白质中寡糖链的还原端残基与多肽链氨超过核酸和蛋白质。糖蛋白质中寡糖链的还原端残基与多肽链氨基酸残基之间的连接方式主要为基酸残基之间的连接方式主要为 A.N-糖肽键糖肽键 B.O-糖肽键糖肽键 C.S-糖肽键糖肽键 D.C-糖肽键糖

35、肽键2.人体主要以脂肪而不是糖原为能量储存物质的主要原因是人体主要以脂肪而不是糖原为能量储存物质的主要原因是(多选多选)A.脂肪的疏水性脂肪的疏水性 B.脂肪酸氧化比碳水化合物氧化释放的能量多脂肪酸氧化比碳水化合物氧化释放的能量多 C.碳水化合物氧化比脂肪酸氧化释放的能量多碳水化合物氧化比脂肪酸氧化释放的能量多 D.脂肪比重轻脂肪比重轻BAB 碳氢链上无双键。可伸直，紧密并列，需较多热能才碳氢链上无双键。可伸直，紧密并列，需较多热能才能使之散开，故熔点高，在室温下为固态。能使之散开，故熔点高，在室温下为固态。如：硬脂酸、软脂酸如：硬脂酸、软脂酸动物脂肪大多富含有饱和脂肪酸。（对心血管有不利影响

36、）动物脂肪大多富含有饱和脂肪酸。（对心血管有不利影响）碳氢链上有双键。双键部分扭曲成小弯，分子不能紧碳氢链上有双键。双键部分扭曲成小弯，分子不能紧密排列，易于散开，故熔点低，在室温下为液态。密排列，易于散开，故熔点低，在室温下为液态。如：油酸、亚油酸如：油酸、亚油酸植物脂肪大多富含不饱和脂肪酸。植物脂肪大多富含不饱和脂肪酸。COOHCHNHCH2CH2CH2pH7pH7pH7酸性氨酸性氨基酸基酸碱性氨碱性氨基酸基酸注意：注意：亚基是肽链，但肽链不一定是亚基。亚基是肽链，但肽链不一定是亚基。亚基间通过非共价键聚合。亚基间通过非共价键聚合。再如：胰岛素的再如：胰岛素的A A链与链与B B链，通过二链，通过二硫键连接成分子硫键连接成分子例如：例如：胰凝乳蛋白酶由胰凝乳蛋白酶由3 3条条肽肽链组成，肽链间通过二硫键链组成，肽链间通过二硫键共价连接。共价连接。