(完整版)运动生物化学第四章PPT蛋白质代谢与运动课件.ppt

1、第一节 蛋白质概述第二节 蛋白质和氨基酸的代谢过程第三节 运动时蛋白质代谢第四节 运动时氨基酸代谢教教 学学 目目 标标v1 掌握蛋白质的概念、分子组成和基本代谢过程v2 了解并掌握运动时蛋白质氨基酸代谢的一般规律v3 理解蛋白质结构与功能的辨证关系v4 了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代谢的适应v5 学会运用所学知识分析运动实践中有关运动因素与蛋白质代谢变化的关系 v蛋白质及蛋白质代谢是人体生命活动的重要组成部分。v蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的都是蛋白质作用的结果。是构成蛋白质分子的基本单位。v细胞中不停地利用氨基酸合成蛋白质和分解蛋白质成为氨基酸。v体内的这种转换

2、过程一方面可蛋白质，这些异常蛋白质的积聚会损伤细胞。v另一方面使由合成和分解，进而调节细胞代谢。v蛋白质是含氮的一类有机化合物，是由氨基酸组成的高分子有机化合物。v 蛋白质的种类繁多，结构复杂，迄今为止没有一个理想的分类方法。v标准v结果v根据蛋白质的分子形状v球形蛋白：分子似球形，容易溶解，如血红蛋白v纤维状蛋白：分子似纤维，不溶于水如 胶原、角蛋白等v根据蛋白质的分子组成v简单蛋白：分子组成中只含氨基酸残基如清蛋白v结合蛋白：分子组成中有属于非蛋白质的部分，如脂蛋白、糖蛋白等v衍生蛋白：部分水解的蛋白质v根据蛋白质的功能v酶类；运输蛋白；营养和储存类蛋白；收缩或运动蛋白类；保护或防御蛋白类

3、；激素蛋白类、结构蛋白类上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分：这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，比例适当。v这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质 这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。v例如，便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。v例如，白便是不完全蛋白质。：v食物中蛋白质的主要作用是用来建造人体自身组织，人体对蛋白质的需要量是随年龄、性别、不同运动项目

4、、运动量和身体状况的不同而异。v成人蛋白质需要量每日为1.21.5克/千克体重，每日供给量应占总能量的1214。v儿童少年的蛋白质供给量每天约为2.5克/千克体重。儿童运动员应增至3克/千克体重。v1）酶的作用v2）组成机体的成分v3）和储存v4）某些蛋白质具有功能v5）保护v6）神经冲动或细胞调节功能v7）信息作用v8）参与代谢v存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。v氨基酸的：v1 非极性疏水性氨基酸v2 极性中性氨基酸v3 酸性氨基酸v4 碱性氨基酸甘氨酸甘氨酸 glycine Gly G 5.97丙氨酸丙氨酸 alanine Ala A 6.00缬氨酸缬

5、氨酸 valine Val V 5.96亮氨酸亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02 苯丙氨酸苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48脯氨酸脯氨酸 proline Pro P 6.301.非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸色氨酸色氨酸 tryptophan Trp W 5.89丝氨酸丝氨酸 serine Ser S 5.68酪氨酸酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸蛋氨酸 methionine Met M 5.74天冬酰胺天冬酰胺

6、asparagine Asn N 5.41 谷氨酰胺谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65 苏氨酸苏氨酸 threonine Thr T 5.602.极性中性氨基酸极性中性氨基酸天冬氨酸天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97谷氨酸谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22赖氨酸赖氨酸 lysine Lys K 9.74精氨酸精氨酸 arginine Arg R 10.76组氨酸组氨酸 histidine His H 7.593.酸性氨基酸酸性氨基酸4.碱性氨基酸碱性氨基酸v主要有主要有C、H、O、N和和S。v有些蛋白质含有少量有些蛋白质含有少量磷磷

7、或金属元素或金属元素铁、铜、铁、铜、锌、锰、钴、钼锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘，个别蛋白质还含有碘。v各种蛋白质的各种蛋白质的含氮量含氮量很接近，平均为很接近，平均为16。只要只要测定生物样品中的含氮量测定生物样品中的含氮量，就可以根据，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：以下公式推算出蛋白质的大致含量：v100克样品中蛋白质的含量克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品每克样品含氮克数含氮克数 6.25100v 蛋白质的结构与功能的关系十分密切：v一方面，蛋白质是构成生命体的重要物质，生命活动常常是和蛋白质的变化联系在一起的；v另一方面，人们通过人工合成的方式生产具有治疗作用的蛋白

8、质药物，或者用人工设计蛋白质去修复损伤的组织等。v蛋白质的一级结构指蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列多肽链中氨基酸的排列顺序顺序。v肽键肽键:一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱水缩合所形成的化合物称之为基脱水缩合所形成的化合物称之为肽肽，v连接这两个氨基酸的化学键称为连接这两个氨基酸的化学键称为肽键肽键。NH2-CH-CHOOH甘甘氨氨酸酸NH2-CH-CHOOH甘甘氨氨酸酸NH-CH-CHOHO OH甘甘氨氨酸酸+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键NH2-CH-C-N-CH-COOHHHHONH2-CH-C-N-CH-COOHHHHOv 两个氨基

9、酸形成的肽叫二肽，三个氨基酸形成的肽叫三肽，十个氨基酸形成的肽叫十肽，一般将十肽以下称为寡肽，以上者称多肽多肽或称多肽链多肽链。v每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端C端。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。基础。v一条多肽链（一级结构）以一条多肽链（一级结构）以螺旋或折叠螺旋或折叠的形的形式形成比较复杂的空间结构。式形成比较复杂的空间结构。v-螺旋螺旋、-折叠、折叠、-转角、转角、无规卷曲。无规卷曲。-螺旋螺旋-折叠折叠-转角和无规卷曲转角和无规卷曲-转角转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部

10、分无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。肽链结构。v在二级结构的基础上，由于氨基酸的侧链基团的作用，多肽链进一步扭曲形成更复杂的空间结构。肌红蛋白肌红蛋白是是1957年由年由John Kendrew 用用X射线晶体分析法测射线晶体分析法测定的有三维结构的第一个蛋白质。肌红蛋白中有定的有三维结构的第一个蛋白质。肌红蛋白中有8条条-螺旋。螺旋。由多肽的折叠形成的疏水空隙内是由多肽的折叠形成的疏水空隙内是血红素辅基血红素辅基，通过肽链上，通过肽链上的的His残基与肌红蛋白分子内部相连，它对肌红蛋白的生物残基与肌红蛋白分子内部相连，它对肌红蛋白的生物活性是必需的（活性是必需的（与与O2结合

11、结合）。）。N 端端 C端端 肌红蛋白肌红蛋白(Mb)v肌红蛋白分子由分子量约17000的一条肽链组成,含153 个氨基酸残基。v有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的质的(subunit)。v蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为。血红蛋白的四级结构v 蛋白质的结构与功能的关系十分密切：v一方面，蛋白质是构成生命的重要物质，生命活动常常是和蛋白质的变化联系在一起的；v另一方面，人们沟通过人工合成的方式生产具有治疗作用的蛋白类药物，或者用人工设计蛋白质

12、去修复损伤的组织，都需要以掌握蛋白质的结构或功能作为前提条件。v在蛋白质的一级结构中，即使在整个分子中发生一个残基的异常，该蛋白质的功能也会受到明显的影响。v被称之为“分子病分子病”的镰刀状红细胞性贫血的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。镰状细胞贫血（镰状细胞贫血（sick-cell anemia）镰状细胞贫血是一种黑人特有的遗传性、无法治疗的血液病。镰状细胞贫血是一种黑人特有的遗传性、无法治疗的血液病。从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月

13、牙型细胞。-链 1 2 3 4 5 6 7Hb-A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-LysHb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lysv在非洲的某些地区十分流行高达（40%）镰刀状细胞贫血病是一种致死性疾病，它的纯合子患者有的在童年就死去。杂合子患者的寿命也不长，但它能抵抗一种流行于非洲的疟疾，它也是一种致死性疾病。甚至对于携带正常血红蛋白的纯合子个体死于这种疾病的概率也很高、常常来不及繁殖后代就已死去，而杂合子患者对疟疾有一定的抗性，尚能繁衍下一代，这是因为杂合子患者加速被感染红细胞的破坏而中断疟原虫的生活周期的缘故。自然选择的结果是出现一个等位基因的群体

14、，它使纯合状态的有害作用和杂合状态的抗疟原作用处于平衡中。（二）蛋白质空间结构与功能的关系（二）蛋白质空间结构与功能的关系v天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。v天然构象如发生破坏性的变化，蛋白质的生物活性就会丧失，此即蛋白质的变性。除受物理、化学因素而引起的构象破坏所致的活性丧失之外，在正常情况下，有很多蛋白质的天然构象也不是固定不变的。v疯牛病学名牛海绵状脑病牛海绵状脑病，是一种危害牛中枢神经系统的传染性疾病。v由于种类的不同，其潜伏期长短不同，一般在2到30年之间。v和疯牛病有关的蛋白质PrP被一些学者称为“朊病毒”。v疯牛病的发生，从分子水平看，是正常的正常的PrP

15、富含富含-螺旋螺旋，称为，称为PrPc。PrPc在在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为某种未知蛋白质的作用下可转变成全为-折叠折叠的的PrPsc，从而致病。，从而致病。分子中折叠增加，进而导致分子聚集，对蛋白水解酶的抗性增大。PrPc-螺旋螺旋PrPsc-折叠折叠正常正常疯牛病疯牛病v两种以血红素为辅基并能与氧分子可逆结合的蛋白质。；，当机体需要时再释放。肌红蛋白存在于肌细胞中。(Hb)就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质，它的功能是运输氧和二氧化碳，Hb运输O2的作用是通过它对O2的结合与脱结合(释放)来实现的。vHb有两种能够互变的天然构象，一种叫紧密型(T型)，另一种叫松弛型(R型)。

16、T型对O2的亲和力低，不易与O2结合；R型则相反，它与O2的亲和力高，易于结合O2。vT型Hb分子的第一个亚基与O2结合后，即引起其构象开始变化，将构象变化的“信息”传递至第二个亚基，使第二、第三和第四个亚基与O2的亲和力依次增高，Hb分子的构象由T型转变成R型。vHb随红细胞在血循环中往返于肺及其他组织之间，随着条件的变化，Hb的T型与R型不断互变：v在肺部毛细血管内，O2分压很高，促使T型转变为R型，利于Hb饱和地“装载”O2；v在全身组织毛细血管中，O2分压较低，R型Hb又转变为T型，有利于释放O2。vHb分子两型构象的互变，引起结合O2与释放O2的变化，这就微妙地完成了运O2的功能。v

17、一、相关概念v v由于蛋白质分子的典型特征是含氮量比较稳定，一般是16%，因此，人们常常用含氮量的变化来推测蛋白质含量的变化及其趋势。20种：必需氨基酸与非必需氨基酸v1 必须氨基酸v必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。v食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种来源的氨基酸称为外源性基酸。v机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。v外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没

18、有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。v氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算，机体没有专一的组织器官储存氨基酸，氨基酸代谢库实际上包括细胞内液、细胞间液和血液中的氨基酸。v蛋白质的代谢体现于体内氨基酸库的动态变化。v(1)内源性氨基酸v(2)外源性氨基酸v(1)合成蛋白质v(2)合成含氮的能性物质v(3)分解代谢v v人体内的蛋白质的基本作用是执行生理功能，但在长时间大强度运动时，也存在蛋白质净降解和氨基酸参与供能的情况。v蛋白质分解代谢首先生成氨基酸后再进一步进行代谢。v一个三联体密码（密码子）决定着一个氨基酸。mRNA中共有64种密码子，AUG既是Met的密

19、码，也是“起始”密码。UAA、UAG、UGA是终止密码。v生物的遗传密码是通用的。v在起始密码上游约10个核苷酸处，通常有一段富含嘌呤的序列，称为SD序列。SD序列使mRNA与小亚基结合。v核糖体是蛋白质合成的部位。遗传密码实际上是指mRNA中的核苷酸排列序列与蛋白质中的氨基酸排列序列的关系。v氨基酸的脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径，其方式主要有1、联合脱氨基作用联合脱氨基作用和2、嘌呤嘌呤核苷酸循环核苷酸循环等。v联合脱氨基是氨基酸分解代谢的主要途径，其最终结果是脱下氨基。包括两个步骤：分别是转氨基作用和氧化脱氨基作用。v在转氨酶系和谷氨酸脱氢酶的联合作用下，使氨基酸脱下氨基生成相应的

20、-酮酸和氨酮酸和氨的过程，称为联合脱氨基作用联合脱氨基作用。v转氨基作用是某一氨基酸与-酮戊二酸进行氨基转移反应，生成相应的-酮酸和谷氨酸的过程。v催化转氨基作用的酶是转氨酶。v骨骼肌、心肌、肝、肾等组织内部都存在转氨酶。v转氨基作用只是将氨基从一个氨基酸转到一个-酮酸上产生另一个氨基酸，氨基并未脱掉。vGPT是谷氨酸-丙酮酸氨基转移酶，简称谷丙转氨酶，在肝细胞内活性最高。vGOT是谷氨酸-草酰乙酸氨基转移酶，简称谷草转氨酶，在心肌细胞内活性最高。v转氨基作用生成的谷氨酸在谷氨酸脱氢酶作用下经脱氢、水化反应生成氨和-酮戊二酸的过程，称为氧化脱氨基作用。v谷氨酸脱氢酶活性强、分布广、特异性高，是

21、最重要的脱氨基酶。v天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸(IMP)相作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者在裂解酶作用下分裂成延胡索酸和腺嘌呤核苷酸。腺嘌呤核苷酸在腺苷酸脱氨酶催化下水解脱掉氨基，生成次黄嘌呤核苷酸（IMP）的过程，称为嘌呤核苷酸循环。v嘌呤核苷酸循环是在骨骼肌、心肌普遍存在的脱氨基方式。v 经脱氨基作用脱下来的氨（NH3），可在体内通过鸟氨酸循环生成尿素和合成谷氨酰氨两条途径迅速分解。v氨的主要代谢去路是在肝脏通过鸟氨酸循环合成尿素。因为肝细胞中含有将NH3、CO2合成尿素的酶。每次循环有两个氨基和一个二氧化碳结合生成尿素。2NH2NH3 3+CO+CO2 2+3ATP+3H+3ATP+3H2 2

22、O OCO(NHCO(NH2 2)2 2+2ADP+AMP+2Pi+PPi+2ADP+AMP+2Pi+PPi鸟氨酸循环 肝脏1 安静正常值为安静正常值为3.2-7.0毫摩尔升。毫摩尔升。2 一般来说，一般来说，30分钟以内的运动，血尿素变化分钟以内的运动，血尿素变化较小，在长时间较大强度运动时，血尿素的较小，在长时间较大强度运动时，血尿素的变化范围明显。变化范围明显。3 尿素的生成途径尿素的生成途径4 运动引起血尿素浓度升高的机理：运动引起血尿素浓度升高的机理：v(1)丙氨酸丙氨酸-葡萄糖循环加强。转运进肝脏的葡萄糖循环加强。转运进肝脏的丙氨酸增多，使尿素生成增多；丙氨酸增多，使尿素生成增多；

23、v(2)运动加速肌肉中酶老化，其分解代谢的运动加速肌肉中酶老化，其分解代谢的最终产物尿素也增多；最终产物尿素也增多；v(3)长时间激烈运动时，当肌肉能量平衡遭长时间激烈运动时，当肌肉能量平衡遭到破坏、到破坏、ATP不能迅速合成时，生成的不能迅速合成时，生成的AMP在肌肉中脱氨基也会转变为尿素，使在肌肉中脱氨基也会转变为尿素，使血尿素增加；血尿素增加；v(4)运动使肾脏缺血时，血尿素廓清速度减运动使肾脏缺血时，血尿素廓清速度减慢，使血尿素潴留。慢，使血尿素潴留。v在谷氨酰胺合成酶的催化下，氨和谷氨酸结合成无毒的谷氨酰胺。v谷氨酰胺合成酶存在于肝、肾、脑、肌肉等组织中，因此，谷氨酰胺的生成对肝外组

24、织清除氨毒，减轻肝脏的负担具有重要意义。谷氨酸谷氨酸 +NH+NH3 3 谷氨酰胺合成酶谷氨酰胺合成酶谷氨酰胺谷氨酰胺+H+H2 2O OMg2+、ATPv血氨的来源：v外源性氨：在肠道中细菌作用引起蛋白质腐败v内源性氨：主要来自以下代谢途径：v(1)谷氨酰胺脱氨基作用；v(2)谷氨酸在谷氨酸脱氢酶催化下，氧化脱氨；v(3)嘌呤核苷酸循环中AMP脱氨；v(4)其他氨基酸在代谢过程中脱氨；v(5)单胺类神经递质，如儿茶酚胺、5羟色胺等，在单胺氧化酶催化下脱氨。v血氨的去路：v(1)在肝脏，通过鸟氨酸循环合成尿素，这是氨的主要去路。正常人体内8090的氨以尿素形式排出；v(2)在脑、肝脏和骨骼肌等

25、组织合成谷氨酰胺。合成的谷氨酰胺可透过细胞膜到血液中，所以谷氨酰胺是氨的运输形式，谷氨酰胺生成是解除氨毒的一条重要途径；v(3)合成氨基酸或一些含氮化合物。v1、运动时高血氨浓度是中枢产生疲劳的因素之一。较严重的高血氨症明显影响中枢神经系统，使运动的控制能力下降，思维连贯性差，最后失去意识。v2、氨对许多生化反应起不良作用。降低丙酮酸的利用、减少摄氧量；抑制丙酮酸的羧化作用和线粒体的呼吸作用，从而危及三羧酸循环。v1 氧化供能氧化供能v2 经氨基化作用生成非必需氨基酸经氨基化作用生成非必需氨基酸v3 转变为糖或脂质及其代谢物转变为糖或脂质及其代谢物 v 体内多数氨基酸脱去氨基后生成-酮酸可经糖

26、异生途径转变成糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸。可生成乙酰辅酶A和乙酰乙酸的氨基酸称生酮氨基酸（如亮氨酸）。丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸代谢v耐力运动时谷丙转氨酶、谷丙转氨酶、谷氨酸脱氢谷氨酸脱氢酶活性增高，酶活性增高，嘌呤核苷酸嘌呤核苷酸循环速率加循环速率加快快，表现出表现出长时间运动长时间运动期间肌内丙期间肌内丙氨酸和谷氨氨酸和谷氨酸氧化脱氨酸氧化脱氨基作用加快，基作用加快，含量下降。含量下降。v1、在正常的情况下机体的蛋白质摄入量与排出量处于动态平衡。v2、短时间激烈运动时蛋白质基本不参与供能；v3、长时间耐力运动时，能量需求失去平衡，为了补充骨骼肌和大脑正常活动对糖的需求，蛋白质和氨基酸分解代

27、谢增强，氨基酸的糖异生作用加强。v4、长期接受力量性运动训练可以明显促进蛋白质合成代谢，引起运动肌壮大。1、运动时蛋白质净降解v原因：主要是长时间耐力运动原因：主要是长时间耐力运动v来源：组织蛋白释放或转换提供来源：组织蛋白释放或转换提供 -肝、肌内非收缩蛋白肝、肌内非收缩蛋白2、运动使蛋白质分解代谢增强的原因训练状态训练的类型、强度及频率激素变化酶活性变化v训练状态v训练初期或训练负荷增大时，红细胞破坏增多，及运动时激素和神经调节，使蛋白质净降解v训练的类型、强度及频率v长时间激烈的耐力训练，由于肌肉中能源物质大量消耗，蛋白质供能。v运动使细胞膜透性增加，细胞酶外泄，蛋白质代谢加强2、运动使

28、蛋白质分解代谢增强的原因训练状态训练的类型、强度及频率激素变化酶活性变化v激素变化v运动时血胰岛素、睾酮浓度下降；胰高血糖素、儿茶酚胺和皮质醇浓度升高，促进蛋白质分解v酶活性变化v运动引起细胞内组织蛋白酶D、溶酶体酶的活性升高。3、运动后蛋白质净合成、运动后蛋白质净合成运动后骨骼肌内蛋白质代谢改变，大多数运动后骨骼肌内蛋白质代谢改变，大多数研究结果是蛋白质合成代谢增强研究结果是蛋白质合成代谢增强(1)运动后恢复运动后恢复1小时内，骨骼肌内蛋白质小时内，骨骼肌内蛋白质合成明显减弱合成明显减弱(2)运动后第运动后第2小时内蛋白质小时内蛋白质合成速率上升合成速率上升，并在尚未确定的时间内持续上升。并

29、在尚未确定的时间内持续上升。v4、影响运动后肌肉蛋白质合成的因素：、影响运动后肌肉蛋白质合成的因素：v(1)运动时细胞受到牵拉变形或多胺含量增加，促使肌细胞膜通透性增大，进入细胞内的游离氨基酸数量增加，为合成蛋白质提供了基本原料。v(2)在运动后30分钟内肌细胞内ATP、CP迅速恢复到正常水平。v(3)肌浆中Ca2+浓度升高，可诱导氧化酶活性升高。v(4)因运动引起的内环境酸化和体温上升，在运动后逐渐恢复正常，使对蛋白质合成过程的阻遏作用解除。v(5)由运动中ATP浓度暂时下降诱导的多胺含量增加，它的作用之一是直接促进氨酰tRNA合成酶和氨酰tRNA转移酶活性，从核糖体水平提高蛋白质合成速率。

30、v(6)激素浓度改变，加速复制转录mRNA。5、运动训练对蛋白质代谢的影响、运动训练对蛋白质代谢的影响（1）耐力训练的作用：）耐力训练的作用：耐力训练使骨骼肌线粒体的数目增多，体积增大，耐力训练使骨骼肌线粒体的数目增多，体积增大，线粒体蛋白质量和组成酶活性提高。线粒体蛋白质量和组成酶活性提高。例如，耐力训练使鼠腓肠肌每千克肌肉内细胞浆中谷-丙转氨酶的活性升高50，线粒体中谷-丙转氨酶活性升高80；训练后肌肉中氧化支链氨基酸的酶活性提高，代谢利用支链氨基酸的供能能力提高；肌肉内肌红蛋白量提高80，使肌肉转运氧的能力提高。又如，人骨骼肌经耐力训练谷-丙转氨酶活性提高两倍。耐力训练使机体葡萄糖-丙氨

31、酸循环加速，使生成三羧酸循环中间代谢产物的回补作用增强，从而提高有氧代谢供能能力。v2 2 力量训练的作用力量训练的作用v力量训练使训练肌的体积增大，肌纤维增粗，力量力量训练使训练肌的体积增大，肌纤维增粗，力量增强，这种适应性变化出现在快收缩肌纤维。增强，这种适应性变化出现在快收缩肌纤维。v肌肉粗大的原因是肌蛋白数量增多，包括收缩蛋白肌肉粗大的原因是肌蛋白数量增多，包括收缩蛋白总量增多。此外，肌纤维周围的结缔组织、肌腱、总量增多。此外，肌纤维周围的结缔组织、肌腱、韧带组织数量和力量增长。韧带组织数量和力量增长。v外源性蛋白质主要是指通过食物途径获得的蛋白外源性蛋白质主要是指通过食物途径获得的蛋

32、白质。质。v运动导致机体发生应激反应，使体内各种变化加运动导致机体发生应激反应，使体内各种变化加强、加快。组成身体的各种化学物质需要不断更强、加快。组成身体的各种化学物质需要不断更新，因而，需要通过膳食途径予以补足。蛋白质新，因而，需要通过膳食途径予以补足。蛋白质也不例外。也不例外。v外源性蛋白质的作用是为了补充体内蛋白质资源外源性蛋白质的作用是为了补充体内蛋白质资源的不足和满足必需氨基酸的需求的不足和满足必需氨基酸的需求。v1、影响蛋白质和氨基酸代谢之间相互、影响蛋白质和氨基酸代谢之间相互转化的主要因素转化的主要因素:v一方面来自外部运动因素的影响，因为不同的运动强度、运动负荷和运动时间等因

33、素的组合与不同特点的练习或训练内容对机体造成的刺激是不一样的。v另一方面运动可以改善机体代谢调节能力，从而促进蛋白质与氨基酸之间的转换。v运动改变氨基酸、蛋白质代谢时，游离氨基酸的运动改变氨基酸、蛋白质代谢时，游离氨基酸的组成、分布和数量相应改变。组成、分布和数量相应改变。v2、运动时代谢利用的氨基酸、运动时代谢利用的氨基酸v(1)血浆和组织内游离氨基酸；血浆和组织内游离氨基酸；v(2)组织蛋白降解时释出的氨基酸；组织蛋白降解时释出的氨基酸；v(3)非氨基酸类物质，主要是糖分解的中间代谢产非氨基酸类物质，主要是糖分解的中间代谢产物转变生成的氨基酸。物转变生成的氨基酸。v组织蛋白质分解释出或生成

34、的氨基酸是运动可利组织蛋白质分解释出或生成的氨基酸是运动可利用的主要部分。用的主要部分。v而游离氨基酸库在运动中的供能作用不大。而游离氨基酸库在运动中的供能作用不大。v血液氨基酸浓度的变化可以反映游离氨基酸库动血液氨基酸浓度的变化可以反映游离氨基酸库动态平衡的改变。态平衡的改变。3、影响氨基酸供能的因素、影响氨基酸供能的因素v耐力训练：能提高运动肌内谷-丙转氨酶活性，使转氨基作用增强，丙氨酸生成增多；能使苹果酸脱氢酶活性提高，促进三羧酸循环中间产物转换成丙酮酸的能力，从而提高氨基酸氧化。v运动强度：运动强度与支链氨基酸的氧化、葡萄糖-丙氨酸循环的速率成正比。肌糖原的利用率下降时，氨基酸氧化增强

35、。v激素的变化：v运动时血浆胰岛素、睾酮浓度下降，胰高血糖素、儿茶酚胺和皮质醇浓度上升，这些激素的变化会促进氨基酸氧化。v在长时间耐力运动时，糖皮质激素具有增加肌原纤维蛋白酶的活性、促进骨骼肌合成丙氨酸的作用。v（一）骨骼肌的氨基酸代谢库人体各组织含有游离氨基酸，骨骼肌和肝脏是重要的游离氨基酸库。大约80%游离氨基酸存在骨骼肌内，肝脏只有约10%，肾脏约含4%血浆游离氨基酸仅占0.2-6%。可见，骨骼肌和肝脏是蛋白质、氨基酸代谢旺盛的部位，而血浆游离氨基酸的变化往往反映肌、肝蛋白质代谢和氨基酸的变化。v丙氨酸是葡萄糖异生的关键氨基酸。v肝内利用丙氨酸合成葡萄糖的速率远远超过其他氨基酸。v耐力运

36、动期间，氨基酸的另一代谢途径是合成葡萄糖。v在耐力运动早期(1小时)，肝糖原是血糖的基本来源，但在更长时间的运动中，糖异生代谢逐渐起更重要的作用，其中氨基酸的糖异生作用也在加强v由肌内葡萄糖、肌糖原分解生成的丙酮酸，它与氨基酸之间经转氨基作用生成丙氨酸，以及丙氨酸在肝内异生为葡萄糖，并回到肌肉中的代谢过程，称为葡萄糖-丙氨酸循环。v(1)将运动肌中糖酵解的产物将运动肌中糖酵解的产物丙酮酸转变成丙氨酸丙酮酸转变成丙氨酸，可以可以减少乳酸减少乳酸生成量，起着缓解肌肉内环境酸化生成量，起着缓解肌肉内环境酸化和保障分解代谢畅通的作用；和保障分解代谢畅通的作用；v(2)肌内氨基酸的肌内氨基酸的-氨基转移

37、给氨基转移给丙酮酸合成丙氨酸丙酮酸合成丙氨酸，促进氨基酸的氧化代谢；促进氨基酸的氧化代谢；v(3)丙氨酸在肌内生成和丙氨酸在肌内生成和转移到肝脏代谢转移到肝脏代谢的过程，的过程，以无毒的形式转运氨基，以无毒的形式转运氨基，避免血氨过度升高避免血氨过度升高；v(4)肝内丙氨酸异生成葡萄糖，有利于肝内丙氨酸异生成葡萄糖，有利于维持血糖浓维持血糖浓度度和供中枢、运动肌吸收利用，对维持运动能力、和供中枢、运动肌吸收利用，对维持运动能力、抗疲劳有重要意义。抗疲劳有重要意义。v（一）谷氨酰胺的代谢与运动（一）谷氨酰胺的代谢与运动v1 谷氨酰胺代谢v谷氨酰胺是NH3的一个重要载体，也是NH3在体内的一种安全

38、存在形式。谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的作用下与NH3结合生成谷氨酰胺，这个过程主要发生在脑组织和肌肉组织中。v耐力运动时谷丙转氨酶、谷氨酸脱氢酶活性增高，嘌呤核苷酸循环速率加快。v脑、肌肉等组织中，谷氨酰胺合成酶的活性较高，它催化氨与谷氨酸反应生成谷氨酰胺，反应需要消耗ATP，谷氨酰胺由血液运送至肝或肾，再经谷氨酰胺酶催化，水解释放出氨。v由谷氨酰胺分解生成的氨可在肝脏中合成尿素，或在肾脏中生成铵盐后随尿排出，少量的谷氨酰胺在各组织中也可被直接利用，例如，参与嘌呤核苷酸合成。v由此可见，谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的暂时储存及运输形式，故正常情况下，谷氨酰胺在血液中浓度远远高于其它氨基酸。在脑

39、组织中，谷氨酰胺在固定氨和转运氨方面均起着重要作用。v当机体在大强度运动时，体内谷氨酰胺水平会下降50%，而且要在运动后较长一段时间才可恢复到原来的水平。v若运动时不能及时地补充足够的谷氨酰胺，机体就会分解肌肉蛋白以满足机体对谷氨酰胺的需求。v及时适量地补充谷氨酰胺能有效地防止肌肉蛋白的分解、增加细胞体积、促进肌肉增长；同时谷氨酰胺还可刺激生长激素、胰岛素和睾酮的分泌，使机体处于合成状态。v谷氨酰胺还在一定程度上可减少运动中的乳酸堆积造成的运动能力下降和疲劳。v每天4到6粒，分2或3次于训练后即刻、睡前或两餐之间使用。v运动训练会造成血浆中的谷氨酰胺水平下降，使免疫系统功能不足，造成运动员抵抗

40、力差、易生病。v补充谷氨酰胺可以提高机体免疫力，预防运动员大强度训练后或大赛前感冒等病症的发生。v同时谷氨酰胺还可以帮助在训练中破坏的肌肉细胞及时修复，从而促进疲劳恢复，发展运动员的力量，使肌肉发达。v 支链氨基酸是亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸的统称。v1 支链氨基酸代谢v肌肉是氧化支链氨基酸的主要组织。安静时，人骨骼肌总能量消耗的14由支链氨基酸氧化过程提供，属于非糖的能量来源。v支链氨基酸是一种高效氨基酸的组合，是人体中最主要也是最易缺乏的氨基酸，占氨基酸总量的30。v它有很好的抗分解和促合成作用，能阻止肌肉松弛、萎缩，保持体形，提高肌肉蛋白的储存，在组织的修复中起到节省氨基酸的作用。v导致中

41、枢神经系统疲劳的因素非常复杂，其中原因之一是运动引起的神经递质水平的改变。v5-羟色胺是中枢神经重要的抑制性神经递质。脑中的色氨酸是产生5-羟色胺的“原材料”。血浆色氨酸进入大脑时，必须以游离形式，并且与支链氨基酸竞争特异性受体而穿过血脑屏障。v在长时间运动时，由于支链氨基酸参与供能的数量增加，血浆支链氨基酸下降，从而进入大脑的色氨酸数量上升，5-羟色氨酸合成数量增加。此时，中枢神经系统抑制过程增加，进而导致中枢神经系统疲劳。v芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。v(一)苯丙氨酸及酪氨酸的代谢v苯丙氨酸在体内经苯丙氨酸羟化酶催化生成酪氨酸，然后再生成一系列代谢产物。v若苯丙氨酸羟化酶先天

42、性缺失，转氨生成苯丙酮酸，导致血中苯丙酮酸含量增高，并从尿中大量排出，这即是苯丙酮酸尿症，苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，使患儿智力发育受障碍，这是氨基酸代谢中最常见的一种遗传疾病，其发病率约为81010万，患儿应及早用低苯丙氨酸膳食治疗。v酪氨酸在体内可以合成黑色素，若合成过程中的酶系先天性缺失则不能合成黑色素，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病，发病率约为310万。v酪氨酸还可转氨生成对羟苯丙酮酸，再转变成尿黑酸，最后氧化分解生成乙酰乙酸和延胡索酸，所以酪氨酸和苯丙氨酸都是生糖兼生酮氨基酸。v若有关尿黑酸氧化的酶系先天性缺失，则尿黑酸堆积，使排出的尿迅速变黑，出现尿黑酸症，此遗传疾病较罕见，发病率约仅为0410万。v血液中支链氨基酸与芳香族氨基酸浓度之比(BCAA/ACAA)正常值应为3.03.5，肝脏严重疾病如肝昏迷时常可降至1.5-2.0，临床上此比值可作为衡量肝功能是否衰竭的一个指标。