临床医学生物化学高起本专升本教案01第01章-蛋白质的结构与功能-5课件.ppt

1、目录目录蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能第一章第一章Structure and Function of Protein目录目录 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成（掌握）（掌握）蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构（掌握）（掌握）蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系（了解）（了解）蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质（掌握）（掌握）蛋白质的分离、纯化蛋白质的分离、纯化（了解）（了解）与结构分析与结构分析（了解）（了解）本本 章章 主主 要要 内内 容容学时：学时：5 5目录目录n什么是蛋白质什么是蛋白质?蛋白质蛋白质(protein)是由许多氨基酸是由许多氨基酸(amino acids)通过

2、肽键通过肽键(peptide bond)相连相连形成的高分子含氮化合物。形成的高分子含氮化合物。目录目录n蛋白质的生物学重要性蛋白质的生物学重要性分布广：分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的物大分子，约占人体固体成分的45%45%，而在，而在细胞中可达细胞干重的细胞中可达细胞干重的70%70%以上。以上。1.蛋白质是生物体重要组成成分蛋白质是生物体重要组成成分目录目录2.蛋白质具有重要的生物学功能蛋白质具有重

3、要的生物学功能3.氧化供能氧化供能proteins生物催化生物催化运动、支持运动、支持免疫防御免疫防御代谢调节代谢调节转运、贮存转运、贮存控制生长和分化控制生长和分化信息接受和传递信息接受和传递组成生物膜组成生物膜目录目录蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein第一节第一节目录目录 元素组成元素组成:C(5055%)H(67%)O(1924%)N(1319%)S (04%)各种蛋白质的含氮量很接近，平均为各种蛋白质的含氮量很接近，平均为1616。蛋白质的含量蛋白质的含量=蛋白质含氮量蛋白质含氮量 6.251/16*100三聚氰胺三聚氰

4、胺目录目录一、组成人体蛋白质的一、组成人体蛋白质的20种种L-氨基酸氨基酸C+NH3COO-HR RL-氨基酸的通式氨基酸的通式碳原子碳原子组成蛋白质的氨基酸都是组成蛋白质的氨基酸都是L-L-氨基酸（甘氨酸例外）氨基酸（甘氨酸例外）组成蛋白质的氨基酸都是组成蛋白质的氨基酸都是-氨基酸（氨基酸（脯氨酸例外脯氨酸例外）目录目录目录目录非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸二、氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化可根据侧链结构和理化性质进行分类性质进行分类目录目录(一一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族侧链含

5、烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸氨基酸目录目录Hydrophobic interactions(expelling by water,hydrophobic attractions)Interactions between Rgroups of non-polar amino acids疏水作用疏水作用疏水作用疏水作用目录目录(二二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸中性氨基酸甲硫氨酸目录目录(三三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸TrpTyr目录目录(四四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸侧链含负性解

6、离基团的氨基酸是酸性氨基酸目录目录(五五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸氨基酸目录目录n几种特殊氨基酸几种特殊氨基酸 脯氨酸脯氨酸（亚氨基酸）（亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2目录目录目录目录三、三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质（一）氨基酸具有两性解离的性质目录目录pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pH motif 每个结构域都是一个功能单位，具有独立的功能。每个结构域都是一个功能单位，具有独立的功能。例如：例如：脂肪

7、酸合酶脂肪酸合酶具有具有7个结构域，分别催化不同的反应。个结构域，分别催化不同的反应。DNA 结合蛋白至少含有两个结构域，结合蛋白至少含有两个结构域，DNA结合域和转结合域和转录激活域。录激活域。目录目录（三）（三）蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象分子伴侣分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象。加速蛋白质折叠成天然构象。分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正

8、确折叠。使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。后，再诱导其正确折叠。分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。形成起了重要的作用。目录目录亚基之间的结合主要是亚基之间的结合主要是氢键和离子键氢键和离子键等非等非共价键。共价键。四、四、含有二条以上多肽链的蛋白质含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构具有四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级蛋白

9、质的四级结构结构。许多功能性蛋白质分子含有许多功能性蛋白质分子含有2 2条或条或2 2条以上条以上多肽链。每一条多肽链都有完整的三级结构，多肽链。每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的称为蛋白质的亚基亚基 (subunit)。目录目录由由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为结构相同，称之为同二聚体同二聚体(homodimer)，若亚基分子，若亚基分子结构不同，则称之为结构不同，则称之为异二聚体异二聚体(heterodimer)。血红蛋白的血红蛋白的四级结构四级结构目录目录一级结构一级结构二级结构二级结构三级结构三级结构四级结构

10、四级结构定义定义肽键肽键氨基酸残基氨基酸残基基本单位基本单位主要键主要键备注备注模体模体肽单元肽单元整条肽链整条肽链亚基亚基氢键氢键疏离氢疏离氢VanVan离氢离氢结构域结构域亚基亚基蛋蛋白白质质结结构构层层次次比比较较目录目录目录目录五、蛋白质的分类五、蛋白质的分类n根据蛋白质组成成分根据蛋白质组成成分:单纯蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质结合蛋白质 =蛋白质部分蛋白质部分 +非蛋白质部分非蛋白质部分n根据蛋白质形状根据蛋白质形状:纤维状蛋白质纤维状蛋白质球状蛋白质球状蛋白质目录目录蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系The Relation of Structure and Functi

11、on of Protein第三节第三节目录目录（一）一级结构是空间构象的基础（一）一级结构是空间构象的基础一、蛋白质一级结构一、蛋白质一级结构是高级结构是高级结构与功能的基础与功能的基础目录目录剩剩2-10 丧失活性丧失活性 活性仍活性仍100 2.2.一级结构中一级结构中“关键关键”部位相同，其功能也相同部位相同，其功能也相同目录目录例：镰刀形红细胞贫血例：镰刀形红细胞贫血N-val his leu thr pro glu glu C(146)HbS 肽链肽链HbA 肽肽 链链N-val his leu thr pro val glu C(146)3.3.一级结构中一级结构中“关键关键”部位

12、不同，其生物学活性也改变部位不同，其生物学活性也改变这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病分子病”目录目录Sickle-cell anemia 镰刀型镰刀型红细胞红细胞贫血贫血这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病分子病”Crescent-shaped erythrocytes(lack of blood)目录目录目录目录The sickled cells are fragile.Their The sickled cells are fragile.Their breakdown le

13、ads to an anemia breakdown leads to an anemia that leaves the victim susceptible that leaves the victim susceptible to infections and diseases.to infections and diseases.The elongated cells tend The elongated cells tend to block capillaries,to block capillaries,causing inflammation causing inflammat

14、ion and considerable painand considerable pain 目录目录 镰刀型贫血症在非洲发病率较高镰刀型贫血症在非洲发病率较高携带者携带者(杂合体杂合体)表现为轻度贫血，但表现为轻度贫血，但对恶性疟疾有较强的对恶性疟疾有较强的抵抗力，由于自然选抵抗力，由于自然选择的结果，使这一基择的结果，使这一基因在非洲恶性疟疾猖因在非洲恶性疟疾猖獗的地区较多保留了獗的地区较多保留了下来。下来。杂合体的红细胞杂合体的红细胞目录目录二、蛋白质的功能依赖特定空间结构二、蛋白质的功能依赖特定空间结构 天然状态，天然状态，有催化活性有催化活性 尿素、尿素、-巯基乙醇巯基乙醇 去除尿素

15、、去除尿素、-巯基乙醇巯基乙醇非折叠状态，无活性非折叠状态，无活性目录目录n肌红蛋白肌红蛋白/血红蛋白血红蛋白含有血红素辅基含有血红素辅基血红素结构血红素结构 （一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似目录目录n肌红蛋白肌红蛋白(myoglobin，Mb)肌红蛋白是一个只有三级肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质，有结构的单链蛋白质，有8 8段段-螺螺旋结构。旋结构。血红素分子中的两个丙酸血红素分子中的两个丙酸侧链以侧链以离子键离子键形式与肽链中的形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连，加之肽链中的荷相连，加之肽链中的F8F8组

16、氨组氨酸残基还与酸残基还与FeFe2+2+形成配位结合形成配位结合，所以血红素辅基与蛋白质部，所以血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。分稳定结合。目录目录n血红蛋白血红蛋白(hemoglobin，Hb)血红蛋白具有血红蛋白具有4个亚个亚基组成的四级结构，基组成的四级结构，每每个亚基可结合个亚基可结合1 1个血红素个血红素并携带并携带1 1分子氧分子氧。Hb亚基之间通过亚基之间通过8对盐键，使对盐键，使4个亚基紧密个亚基紧密结合而形成亲水的球状结合而形成亲水的球状蛋白。蛋白。目录目录 The iron atom in the center of the heme group Two bonding

17、positions are above and below the plane of the heme One is bound to the R group of the His F8,the other is bound to O2 moleculeHis F8目录目录（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合8 salt bonds link the 4 subunits to make Hb globular protein目录目录肌红蛋白肌红蛋白(Mb)和血红蛋白和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线的氧解离曲线目录目录O2血红素与氧结血红素与氧

18、结合后，铁原子半径合后，铁原子半径变小，就能进入卟变小，就能进入卟啉环的小孔中，继啉环的小孔中，继而引起肽链位置的而引起肽链位置的变动。变动。目录目录目录目录目录目录目录目录n协同效应协同效应(cooperativity)一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为，称为协同效应协同效应。如果是促进作用则称为如果是促进作用则称为正协同效正协同效应应(positive cooperativity)。如果是抑制作用则称为如果是抑制作用则称为负协同效应负协同效应(

19、negative cooperativity)目录目录第四节第四节蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质The Physical and Chemical Characters of Protein目录目录一、一、蛋白质具有两性电离的性质蛋白质具有两性电离的性质蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性

20、离子，净电正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的荷为零，此时溶液的pH称为称为蛋白质的等电点。蛋白质的等电点。n蛋白质的等电点蛋白质的等电点(isoelectric point,pI)目录目录二、蛋白质具有胶体性质二、蛋白质具有胶体性质蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至万至100万之巨，其分子的直径可达万之巨，其分子的直径可达1100nm，为胶粒范围之内。为胶粒范围之内。颗粒表面电荷颗粒表面电荷 水化膜水化膜n蛋白质胶体稳定的因素蛋白质胶体稳定的因素:+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋

21、白质在等电点的蛋白质水化膜水化膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质的聚沉溶液中蛋白质的聚沉目录目录三、蛋白质空间结构破坏而引起变性三、蛋白质空间结构破坏而引起变性在某些物理和化学因素作用下，其特定的在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。物活性的丧失。n蛋白质的变性蛋白质的变性

22、(denaturation)目录目录n造成变性的因素造成变性的因素:如如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等重金属离子及生物碱试剂等。n变性的本质变性的本质:破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。质的一级结构。目录目录n 应用举例应用举例:临床医学上，变性因素常被应用来消毒及临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。灭菌。此外此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。制剂（如疫苗等）的必要条件。目录目录若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素若蛋白质

23、变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为象和功能，称为复性复性(renaturation)。目录目录 天然状态，天然状态，有催化活性有催化活性 尿素、尿素、-巯基乙醇巯基乙醇 去除尿素、去除尿素、-巯基乙醇巯基乙醇非折叠状态，无活性非折叠状态，无活性目录目录在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。淀，但并不变性

24、。蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。n蛋白质沉淀蛋白质沉淀n蛋白质的凝固作用蛋白质的凝固作用(protein coagulation)目录目录四、蛋白质四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰在紫外光谱区有特征性吸收峰由于蛋白质分子中含有由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸共轭双键的酪氨酸和色氨酸和色氨酸，因此在，因此在280nm波长处有特征性吸收波长处有特征性吸收峰。蛋白质的峰。蛋白质的A280与其浓度呈正比关系，因此与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。可作蛋白质定量测定

25、。目录目录蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。三酮反应。蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双双缩脲反应缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。程度。五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量溶液含量1.茚三酮反应茚三酮反应(ninhydrin reaction)2.双缩脲反应双缩脲反应(biuret reaction)目录目录第五节第五节蛋白质的分离纯化与结构分析蛋

26、白质的分离纯化与结构分析The Separation and Purification and Structure Analysis of Protein目录目录一、一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物小分子化合物应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。的目的。n透析透析(dialysis)n超滤法超滤法利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法物分开的方法。目录目录目录目录二、丙酮沉淀、盐

27、析及免疫沉淀是常用二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法的蛋白质浓缩方法使用使用丙酮沉淀丙酮沉淀时，必须在时，必须在04低温下进行，低温下进行，丙酮用量一般丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。也可用乙醇沉淀。盐析盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。目录

28、目录免疫沉淀法：免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。免疫共沉淀法免疫共沉淀法(Co-IP)：研究整个研究整个蛋白质复合体蛋白质复合体染色质免疫沉淀染色质免疫沉淀(ChIP)：用来研究用来研究DNA上的特定蛋白质上的特定蛋白质 RNA免疫沉淀法免疫沉淀法(RIP)：和和ChIP相近，但相近，但RNA免疫沉淀免疫沉淀法是用来研究会

29、与法是用来研究会与RNA结合的蛋白质结合的蛋白质目录目录三、利用荷电性质可电泳分离蛋白质三、利用荷电性质可电泳分离蛋白质蛋白质在高于或低于其蛋白质在高于或低于其pIpI的溶液中为带电的的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术术,称为称为电泳电泳(elctrophoresis)。根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。电泳等。目录目录目录目录目录目录SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分

30、子，常用于蛋白质分子量的测定。量的测定。等电聚焦电泳等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。离蛋白质的电泳方法。双向凝胶电泳双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术。是蛋白质组学研究的重要技术。n几种重要的蛋白质电泳几种重要的蛋白质电泳:目录目录Native PAGESDS-PAGE目录目录目录目录Two-dimensional electrophoresis蛋白质组学研究的重要技术之一目录目录四、四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离进行层析分离待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固待分离蛋白质溶液（流动相）经

31、过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的 。n层析层析(chromatography)分离蛋白质的原理分离蛋白质的原理目录目录离子交换层析：离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。性质不同进行分离。凝胶过滤凝胶过滤(gel filtration)又称分子筛层析又称分子筛层析，利，利用

32、各蛋白质分子大小不同分离。用各蛋白质分子大小不同分离。n蛋白质分离常用的层析方法蛋白质分离常用的层析方法目录目录目录目录Ion exchange chromatography目录目录凝胶过滤层析凝胶过滤层析目录目录目录目录目录目录五、五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离可进行超速离心分离 超速离心法超速离心法(ultracentrifugation)既可以既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。白质的分子量。蛋白质在离心场中的行为用沉降系数蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentation coefficient,S)表示，沉表示，沉降系数与蛋白质的密度和形状相关降系数与蛋白质的密度和形状相关。目录目录思考题思考题1.1.等电点、超二级结构、模体、结构域的概念等电点、超二级结构、模体、结构域的概念2.2.蛋白质的变性蛋白质的变性(protein denature)及其应用及其应用3.3.何谓蛋白质的二级结构，它主要有哪几种，维持二级何谓蛋白质的二级结构，它主要有哪几种，维持二级结构的主要化学键是什么？结构的主要化学键是什么？4.4.举例说明蛋白质分离纯化的方法及其原理举例说明蛋白质分离纯化的方法及其原理