食品化学课件7酶.ppt

1、 第七章第七章 酶酶 Chapter 7：Enzymep主要内容：主要内容：酶的化学本质和作用特点酶的化学本质和作用特点 酶的命名和分类酶的命名和分类 酶的作用机制酶的作用机制 影响酶促反应速度的因素影响酶促反应速度的因素 抑制剂和激活剂对酶促反应的影响抑制剂和激活剂对酶促反应的影响 酶促褐变的机理及其控制酶促褐变的机理及其控制 食品加工中重要的酶食品加工中重要的酶 固定化酶固定化酶p难点：酶的作用机制和酶促褐变的机理难点：酶的作用机制和酶促褐变的机理第一节 概述 酶（酶（enzyme）是一类由活细胞产生的，对其）是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。特异底物具有高效催化

2、作用的蛋白质。新发现：新发现：RNA、DNA的催化作用的催化作用1.1.酶的化学本质酶的化学本质2.酶的组成酶的组成蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor)金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶(holoenzyme)辅助因子分类辅助因子分类（按其（按其与酶蛋白结合的紧密程度与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合与酶蛋白结合疏松，可用疏松，可用透析或超滤的透析或超滤的方法除去。方法除去。辅基辅基(prosthetic group):与酶蛋白结合与酶蛋白结合紧密，不能用紧密，不能用透析或超透析或

3、超滤的方法除去滤的方法除去。3.3.酶的作用特点酶的作用特点催化剂的共同点催化剂的共同点量少高效；量少高效；只加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。只加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应速度。都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应速度。酶的特性酶的特性高效催化，条件温和高效催化，条件温和高度专一高度专一不稳定性不稳定性活性可调节活性可调节（一）（一）酶促反应具有极高的效率酶促反应具有极高的效率 3.1 3.1 酶促反应的特点酶促反应的特点酶的催化效率通常比非催化反应高酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比倍，比一般催化剂高一般

4、催化剂高1071013倍。倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。降低反应的活化能。一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。或专一性。*酶的特异性酶的特异性(specificity)（二

5、）酶促反应具有高度的特异性（二）酶促反应具有高度的特异性*酶的特异性可大致分为以下酶的特异性可大致分为以下3 3种类型：种类型：（三）酶促反应的可调节性（三）酶促反应的可调节性 对酶生成与降解量的调节对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等通过改变底物浓度对酶进行调节等酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。节。4.酶的命名和分类n 习惯命名法习惯命名法 A.根据作用底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶等。根

6、据作用底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶等。B.根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、转移酶等。根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、转移酶等。C.两个原则结合起来命名，例如丙酮酸脱羧酶等。两个原则结合起来命名，例如丙酮酸脱羧酶等。D.根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。n 系统命名法系统命名法 1971年国际生化协会酶命名委员会根据酶所催化的反应类型将年国际生化协会酶命名委员会根据酶所催化的反应类型将酶分为六大类，酶分为六大类，分别用分别用1、2、3、4、5、6的编号来表示，的编号来表示，再根再根据底物中被作用的基团或键的特点

7、将每一大类分为若干个亚类，据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干个亚类，每个亚类可再分若干个亚每个亚类可再分若干个亚-亚类，仍用亚类，仍用1、2、3、编号。故编号。故每一个酶的分类编号由用每一个酶的分类编号由用“”隔开的四个数字组成。编号之隔开的四个数字组成。编号之前是酶学委员会的缩写前是酶学委员会的缩写EC。酶编号的前三个数字表明酶的特性：。酶编号的前三个数字表明酶的特性：反应性质、反应物（或底物）性质、键的类型，第四个数字则反应性质、反应物（或底物）性质、键的类型，第四个数字则是酶在亚是酶在亚-亚类中的顺序号。亚类中的顺序号。EC 1.1.1.27 大类大类 亚类亚类 亚亚类亚亚

8、类 序号序号如乙醇脱氢酶如乙醇脱氢酶 国际酶学委员会根据酶催化反应的类型，把酶分为：国际酶学委员会根据酶催化反应的类型，把酶分为：1、氧化还原酶类、氧化还原酶类 即催化生物氧化还原反应的酶，如脱氢酶、氧化酶、过氧化物即催化生物氧化还原反应的酶，如脱氢酶、氧化酶、过氧化物 酶、羟化酶以及加氧酶类。酶、羟化酶以及加氧酶类。2、转移酶类、转移酶类 催化不同物质分子间某种基团的交换或转移的酶，如转甲基催化不同物质分子间某种基团的交换或转移的酶，如转甲基 酶、转氨基酶、已糖激酶、磷酸化酶等。酶、转氨基酶、已糖激酶、磷酸化酶等。3、水解酶类、水解酶类 利用水使共价键分裂的酶，如淀粉酶、蛋白酶、酯酶等。利用

9、水使共价键分裂的酶，如淀粉酶、蛋白酶、酯酶等。4、裂解酶类、裂解酶类 由其底物移去一个基团而使共价键裂解的酶，如脱羧酶、醛由其底物移去一个基团而使共价键裂解的酶，如脱羧酶、醛 缩酶和脱水酶等。缩酶和脱水酶等。5、异构酶类、异构酶类 促进异构体相互转化的酶，如消旋酶、顺反异构酶等。如：促进异构体相互转化的酶，如消旋酶、顺反异构酶等。如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。6、合成酶类、合成酶类 促进两分子化合物互相结合，同时使促进两分子化合物互相结合，同时使ATP分子中的高能磷分子中的高能磷 酸键断裂的酶，如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。酸键断裂的酶，如谷氨酰胺合成酶

10、、谷胱甘肽合成酶等。5.酶的作用机制n酶之所以具有催化能力，主要在于它们具有一个所谓的酶之所以具有催化能力，主要在于它们具有一个所谓的“活性活性部位部位”。正是由于有这种结构才使之具备上述催化生物化学反。正是由于有这种结构才使之具备上述催化生物化学反应的功能。应的功能。又称又称“活性中心活性中心”。指由少数必需基团组成的能与底物分子结。指由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域。合并完成特定催化反应的空间小区域。活性部位本质上是蛋白质多肽链上原本相距较远的一系列氨基活性部位本质上是蛋白质多肽链上原本相距较远的一系列氨基酸残基经由折叠而形成的特定区域。在这个区域内，特定

11、的、酸残基经由折叠而形成的特定区域。在这个区域内，特定的、对于催化反应具有贡献的氨基酸残基的侧链基团的空间配置恰对于催化反应具有贡献的氨基酸残基的侧链基团的空间配置恰到好处，有助于酶与底物的结合，有助于底物的转变。到好处，有助于酶与底物的结合，有助于底物的转变。活性部位和必需基团活性部位和必需基团必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性 丧失。活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用 直接有关的部位。必需基团必需基团活性部位维持酶的空间结构结合基团催化基团专一性催化性质活性中心内的必需基团活性中心内的必需基团结合基团结合基团binding group催化基团催化基团(cata

12、lytic group)催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。的空间构象所必需。活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心 q温度的双重影响温度的双重影响（1）随着温度的增加，反应速）随着温度的增加，反应速 度也增加，直至最大速度为止。度也增加，直至最大速度为止。（2）随温度升高而使酶逐步变）随温度升高而使酶逐步变 性，反应速度减小。性，反应速度减小。第二节第二节 影响酶活力的因素影响酶活力的因素q最适

13、温度最适温度 酶促反应速度最快时的环境温酶促反应速度最快时的环境温 度。此时酶的活力最高度。此时酶的活力最高。其不是其不是 酶的特征性常数酶的特征性常数酶酶活活性性0.51.02.01.50 10 20 30 40 50 60 温度温度 C 温度对淀粉酶活性的影响温度对淀粉酶活性的影响 2.pH对酶促反应的影响对酶促反应的影响1.最适pH 2.pH稳定性表现出酶最大活力的表现出酶最大活力的pHpH值值在一定的在一定的pH范围内酶是范围内酶是稳定的。稳定的。pH对酶作用的影响机制对酶作用的影响机制：1.1.环境过酸、过碱使酶变性失活；环境过酸、过碱使酶变性失活；2.2.影响酶活性基团的解离；影响

14、酶活性基团的解离；3.3.影响底物的解离。影响底物的解离。0酶酶活活性性 pH pH对某些酶活性的影响对某些酶活性的影响 2468103.酶浓度对酶促反应的影响酶浓度对酶促反应的影响在有在有足够底物足够底物和其他条件不变的情况下：和其他条件不变的情况下：v=k E4.底物浓度对酶促反应的影响底物浓度对酶促反应的影响（1）底物浓度对酶反应速度的影响底物浓度对酶反应速度的影响酶促反应的速度与酶浓度成正比酶促反应的速度与酶浓度成正比当底物浓度较低时当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。应为一级反应。随着底物浓度的增高随着底物浓度的增高反应速度不再成正比

15、例加速；反应反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。为混合级反应。当底物浓度高达一定程度当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应反应为零级反应（2）米曼氏方程式）米曼氏方程式中间产物中间产物酶促反应模式酶促反应模式中间产物学说中间产物学说E+S k1k2k3ESE+P酶酶底物底物酶酶产物产物VmaxS Km+S S：底物浓度底物浓度V：不同不同S时的反应速度时的反应速度Vmax：最大反应速度最大反应速度(maximum velocity)m：米氏常数米氏常数(Michaelis constant)p米曼氏方程式推导基于两个假设：米曼氏

16、方程式推导基于两个假设：l E与与S形成形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而复合物的反应是快速平衡反应，而ES分分解为解为E及及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即即 Vk3ES。(1)l S的总浓度远远大于的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始的总浓度，因此在反应的初始阶段，阶段，S的浓度可认为不变即的浓度可认为不变即SSt。KmS Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是时的底物浓度，单位是mol/L。2Km+S Vmax VmaxS（3）Km与与Vmax的意义的意义 Km值值 Km等于

17、酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物 浓度。浓度。（Km的单位为浓度单位）的单位为浓度单位）是酶在一定条件下的是酶在一定条件下的特征物理常数特征物理常数，通过测定，通过测定Km的数值，可鉴别酶。的数值，可鉴别酶。可近似表示酶和底物亲合力，可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，愈小，E对对S的亲的亲 合力愈大，合力愈大，Km愈大，愈大，E对对S的亲合力愈小的亲合力愈小。在已知在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意的情况下，应用米氏方程可计算任意s 时的时的v，或任何，或任何v下的下的s。（用。（用Km的倍数表示）的倍数表示）Vmax定义：定义：Vm是

18、酶完全被底物饱和时的反应速度，是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。与酶浓度成正比。意义：意义：Vmax=K3 E如果酶的总浓度已知，可从如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算计算 酶的酶的转换数转换数(turnover number)，即动力学常数，即动力学常数K3。（4）m值与值与max值的测定值的测定基本原则基本原则：将米氏方程变化成相当于将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程，再用作图法求出的直线方程，再用作图法求出Km。例：例：双倒数作图法双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）法）米氏方程的双倒数形式：米氏方程的双倒数形式：1 KmKm 1 1 =.+v Vm

19、ax S Vmax 酶动力学的双倒数图线酶动力学的双倒数图线5.抑制剂对酶促反应的影响抑制剂对酶促反应的影响使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂（而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂（I）。）。（1）不可逆抑制作用）不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合（共价键）是不可逆的S +EESE+P+IEIESH+ICH2COOH ESCH2COOH+HI（2）可逆抑制作用）可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆的。抑制程度是由酶与抑制剂之间的亲和力大小、抑制剂的浓抑制程度是由酶与抑制剂之间的亲和力大小、抑

20、制剂的浓度以及底物的浓度决定。度以及底物的浓度决定。Ev1231.反应体系中不加反应体系中不加I。2.反应体系中加入一定反应体系中加入一定量的不可逆抑制剂。量的不可逆抑制剂。3.反应体系中加入一定反应体系中加入一定量的可逆抑制剂。量的可逆抑制剂。Ev不可逆抑制剂的作用不可逆抑制剂的作用Ev 可逆抑制剂的可逆抑制剂的作用作用I I 竞争性抑制作用竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争与酶结合。特点特点：1）抑制剂和底物竞争酶的结合部位）抑制剂和底物竞争酶的结合部位S +EESE+P+IEIv=VSkm(1+I/ki)+Ski=EI/EISvV/2km2）抑制程度取决于）抑制程度取决于I和和S的浓度以及

21、与酶结合的的浓度以及与酶结合的亲和力大小。亲和力大小。km无 I有 I3）竞争性抑制剂的结构）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似。与底物结构十分相似。l 竞争性抑制作用的竞争性抑制作用的LineweaverBurk图图：非竞争性抑制作用非竞争性抑制作用：底物和抑制剂同时与酶结合，但形：底物和抑制剂同时与酶结合，但形成的成的EIS不能进一步转变为产物。不能进一步转变为产物。S +EESE+P+IEI+IEIS+SE+Pv=V1+I/ki Skm+SSv无 IV/2km有 I()l 非竞争性抑制作用的非竞争性抑制作用的LineweaverBurk图图：6.激活剂对酶促反应的影响激活剂对酶促反应的

22、影响 激活剂激活剂使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。其中大部其中大部分是一些无机离子和小分子简单有机物。分是一些无机离子和小分子简单有机物。如：如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Co2+、Cr2+、Fe2+、Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、PO4-等；等；无机离子对酶的激活作用：无机离子对酶的激活作用：（1）与酶分子肽链上的侧链基团相结合，稳定酶催）与酶分子肽链上的侧链基团相结合，稳定酶催 化作用所需的构象。化作用所需的构象。（2）作为底物与酶蛋白之间联系的桥梁。）作为底物与酶蛋白之间联系的桥梁。（3）可能作

23、为辅酶或辅基的一个组成部分，协助酶）可能作为辅酶或辅基的一个组成部分，协助酶 的催化作用。的催化作用。使用激活剂注意使用激活剂注意 激活剂对酶的作用具有一定的选择性，使用不当，激活剂对酶的作用具有一定的选择性，使用不当，会适得其反，激活剂之间有时存在拮抗现象。会适得其反，激活剂之间有时存在拮抗现象。激活剂的浓度有一定的范围，超出此范围，会得到激活剂的浓度有一定的范围，超出此范围，会得到 相反的效果。相反的效果。第三节第三节 酶促褐变酶促褐变n褐变现象：褐变现象：水果和蔬菜，如苹果、香蕉、土豆等。当它们的组水果和蔬菜，如苹果、香蕉、土豆等。当它们的组 织被碰伤、切开、削皮后放置在空气中颜色很快变

24、暗。织被碰伤、切开、削皮后放置在空气中颜色很快变暗。n酶促褐变酶促褐变：是在有氧的条件下，酚酶催化酚类物质形成醌及其是在有氧的条件下，酚酶催化酚类物质形成醌及其聚合物的反应过程。聚合物的反应过程。n酶促褐变作用机理：酶促褐变作用机理：植物组织中含有酚类物质，当细胞组织被破坏后，氧就大量侵植物组织中含有酚类物质，当细胞组织被破坏后，氧就大量侵 入，造成邻位的酚氧化为醌和其还原反应之间的不平衡，于是入，造成邻位的酚氧化为醌和其还原反应之间的不平衡，于是发生了醌的积累，醌再进一步氧化聚合，就形成了褐色色素，发生了醌的积累，醌再进一步氧化聚合，就形成了褐色色素，称为黑色素或类黑精。称为黑色素或类黑精。

25、酚酶的系统名称是邻二酚：氧酚酶的系统名称是邻二酚：氧-氧化还原酶（氧化还原酶（EC1.10.3.1EC1.10.3.1）以铜为）以铜为辅基，必须以氧为受氢体，是一种末端氧化酶。可以用一元酚和辅基，必须以氧为受氢体，是一种末端氧化酶。可以用一元酚和二元酚作底物。二元酚作底物。2.酶促褐变的控制酶促褐变的控制 酶促褐变的三个条件，缺一不可。酶促褐变的三个条件，缺一不可。即：多酚类物质、酚酶、氧气即：多酚类物质、酚酶、氧气 除去多酚类物质困难，不现实。除去多酚类物质困难，不现实。一般为一般为 降低酚酶活性、驱氧降低酚酶活性、驱氧 用于食品方面主要有以下用于食品方面主要有以下5 5种种（1 1）加热处

26、理）加热处理 在适当温度和时间，加热新鲜果蔬，可使酚酶及其它酶失活。在适当温度和时间，加热新鲜果蔬，可使酚酶及其它酶失活。常用的方法有：漂烫、巴氏杀菌。常用的方法有：漂烫、巴氏杀菌。加工中，必须严格控制时间和温度。不彻底加热，反而促进褐加工中，必须严格控制时间和温度。不彻底加热，反而促进褐 变变;过度则影响风味、质构。微波加热，热穿透力强，迅速均过度则影响风味、质构。微波加热，热穿透力强，迅速均 匀，不影响风味。匀，不影响风味。（2 2）酸处理法）酸处理法 多数酚酶最适多数酚酶最适PH67，PH 3失活。失活。常用的酸有：柠檬酸、苹果酸、磷酸、抗坏血酸、混合酸。常用的酸有：柠檬酸、苹果酸、磷酸

27、、抗坏血酸、混合酸。柠檬酸可降低柠檬酸可降低pH，还可络合酚酶辅基，还可络合酚酶辅基Cu2+，但单独用效果不大。，但单独用效果不大。常与抗坏血酸、亚硫酸合用。常与抗坏血酸、亚硫酸合用。实践证明：实践证明：0.5%柠檬酸柠檬酸+0.3%抗坏血酸效果好。抗坏血酸效果好。抗坏血酸还可使酚酶失活，且可耗氧。抗坏血酸还可使酚酶失活，且可耗氧。（3）亚硫酸盐类处理法）亚硫酸盐类处理法 亚硫酸类是酚酶抑制剂。亚硫酸类是酚酶抑制剂。常用的有：常用的有：二氧化硫二氧化硫 SO2 亚硫酸钠亚硫酸钠 Na2 SO 3 亚硫酸氢钠亚硫酸氢钠NaH SO 3 焦亚硫酸钠焦亚硫酸钠 Na2 S 2 O 5 低亚硫酸钠低亚

28、硫酸钠 Na2 S 2 O 4 防止原因有三：防止原因有三：a.a.抑制酶活性抑制酶活性b.b.将醌还原为酚将醌还原为酚 c.c.与醌加成，防止聚合与醌加成，防止聚合 如：在蘑菇、马铃薯、桃、苹果等加工中，常用二氧化硫及亚如：在蘑菇、马铃薯、桃、苹果等加工中，常用二氧化硫及亚 硫酸盐类作护色剂。硫酸盐类作护色剂。(4)(4)驱氧驱氧 驱氧措施有：驱氧措施有：a.a.涂涂VcVc液，涂膜液，涂膜 b.b.浸没浸没:c.c.渗入：渗入：(5)(5)加入络合剂，抑制激活剂。加入络合剂，抑制激活剂。3.3.褐变的利用褐变的利用 期望的褐变：期望的褐变：苹果酒、红茶发酵（生成茶红素）、可可粉、葡萄干、梅

29、干、苹果酒、红茶发酵（生成茶红素）、可可粉、葡萄干、梅干、椰枣、无花果。椰枣、无花果。第四节第四节 食品加工中重要的酶食品加工中重要的酶 糖酶糖酶 蛋白酶蛋白酶 脂肪酶脂肪酶糖酶 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解1 1，4 4糖苷键，但不水解糖苷键，但不水解1 1，6 6糖苷键。糖苷键。淀粉酶：外切酶，只能水解淀粉酶：外切酶，只能水解1 1，4 4糖苷键，不能水解糖苷键，不能水解1 1，6 6糖苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始依次糖苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始依次切下一个个切

30、下一个个1 1，4 4麦芽糖苷键，并将切下的麦芽糖苷键，并将切下的1 1，4 4麦芽糖转变成麦芽糖转变成麦芽糖，所以称为麦芽糖，所以称为淀粉酶。淀粉酶。葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解1 1，4 4糖苷键，也能水糖苷键，也能水解解1 1，6 6糖苷键和糖苷键和1 1，3 3糖苷键。糖苷键。异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分子内部水解支点的链淀粉分子内部水解支点的1 1，6 6糖苷键。糖苷键。一、水解酶一、水解酶 1.-1.-淀粉酶淀粉酶 也称液化型淀粉酶，能使淀粉不规则地水解。它也称液化型

31、淀粉酶，能使淀粉不规则地水解。它存在于动物的唾液、胰脏及植物的麦芽中。此外，存在于动物的唾液、胰脏及植物的麦芽中。此外，霉菌和细菌也产生此酶。钙对其有活化作用，其最霉菌和细菌也产生此酶。钙对其有活化作用，其最适适PHPH为为5-75-7，最适温度约，最适温度约4040，一些细菌淀粉酶则，一些细菌淀粉酶则达达7070。此酶在啤酒制造及面包品质改良上很重要，。此酶在啤酒制造及面包品质改良上很重要，终产物为麦芽糖、葡萄糖和异麦芽糖。终产物为麦芽糖、葡萄糖和异麦芽糖。-淀粉酶淀粉酶 能将淀粉从非还原端起，每次水解下一个麦芽糖能将淀粉从非还原端起，每次水解下一个麦芽糖单位。在各种植物组织中均可见，尤以大

32、麦芽中为单位。在各种植物组织中均可见，尤以大麦芽中为多，其热稳定性低于多，其热稳定性低于-淀粉酶。淀粉酶。3.葡萄糖淀粉酶 从淀粉的非还原端起，每次水解下一个葡萄糖单位，终产物为葡萄糖和糊精，用于制糖等。最适PH=4-5，最适温度50-60。淀粉酶对天然存在的完整淀粉粒作用较困难，应将淀粉粒糊化，破坏其结构后，对淀粉酶的作用才比较敏感。4.果胶酯酶 能把果胶酯酸分解为果胶酸和甲醇，它存在于霉菌、细菌和植物中，以柑桔类水果和蕃茄中含量为多。果胶酶 定义：催化果胶酸或果胶降解的酶定义：催化果胶酸或果胶降解的酶1 1）果胶酯酶）果胶酯酶 果胶果胶 聚半乳糖醛酸聚半乳糖醛酸+甲醇甲醇2 2）聚半乳糖醛

33、酸酶）聚半乳糖醛酸酶 降解底物降解底物1 1，4 4糖苷键糖苷键3 3）果胶裂解酶）果胶裂解酶 内切聚半乳糖醛酸裂解酶、外内切聚半乳内切聚半乳糖醛酸裂解酶、外内切聚半乳 糖醛酸裂解酶、内切聚甲基半乳糖醛酸裂解酶糖醛酸裂解酶、内切聚甲基半乳糖醛酸裂解酶 的总称的总称蛋白酶 定义：催化蛋白质肽键水解的酶定义：催化蛋白质肽键水解的酶 按来源分为按来源分为 1 1）动物蛋白酶）动物蛋白酶 食品工业中应用少食品工业中应用少 2 2）植物蛋白酶：）植物蛋白酶：木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、无花果蛋白酶。无花果蛋白酶。常用于肉品和啤酒行业。常用于肉品和啤酒行业。3 3）微生物蛋白酶）微生物

34、蛋白酶 蛋白酶制剂的重要来源，用于产酶的菌种必须严蛋白酶制剂的重要来源，用于产酶的菌种必须严 格选择。格选择。应用范围包括：面包制作、肉品嫩化、啤酒制造、应用范围包括：面包制作、肉品嫩化、啤酒制造、酿造等。酿造等。8.8.蛋白酶蛋白酶 能把蛋白质的肽链切断。木瓜蛋白酶、菠萝蛋白能把蛋白质的肽链切断。木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等植物蛋白酶可用于肉的软化和防止啤酒混浊等，酶等植物蛋白酶可用于肉的软化和防止啤酒混浊等，霉菌蛋白酶用于面包工业以改良面筋性质。霉菌蛋白酶用于面包工业以改良面筋性质。不同蛋白酶切断的肽键部分不相同，如胃蛋白酶不同蛋白酶切断的肽键部分不相同，如胃蛋白酶切断芳香族氨基酸，胰蛋白酶切

35、断碱性氨基酸等。切断芳香族氨基酸，胰蛋白酶切断碱性氨基酸等。牛乳的酪蛋白若用胰蛋白酶分解则产生强烈苦味，牛乳的酪蛋白若用胰蛋白酶分解则产生强烈苦味，这是因生成物为胰岛素和苯丙氨酸之故，若用羧肽这是因生成物为胰岛素和苯丙氨酸之故，若用羧肽酶分解，则无苦味。奶酪的品种多，味微苦，就与酶分解，则无苦味。奶酪的品种多，味微苦，就与不同的酶解产物有关。不同的酶解产物有关。脂肪酶 脂肪酶将脂肪水解为甘油和脂肪酸。脂肪酶将脂肪水解为甘油和脂肪酸。特点特点 1 1）催化选择性强）催化选择性强 2 2）“油脂油脂-水水”两相的界面发挥作用两相的界面发挥作用 应用应用 牛奶、奶酪、干果的加工中调控风味；皮牛奶、奶

36、酪、干果的加工中调控风味；皮革、绢纺等。革、绢纺等。第五节第五节 固定化酶固定化酶n水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有 酶活性的一种酶的衍生物。在催化反应中以固相状态作用于底酶活性的一种酶的衍生物。在催化反应中以固相状态作用于底 物。固定化酶又叫固相酶或水不溶酶。物。固定化酶又叫固相酶或水不溶酶。n优点：优点：1 1）酶的稳定性提高）酶的稳定性提高 2 2）重复使用，可连续化、自动化操作，回收酶、降低成本。）重复使用，可连续化、自动化操作，回收酶、降低成本。3 3）提纯方便，工艺简单产物中不含酶，不需要采用热处理灭）提纯方便，工艺简单产物中不含酶，不需要采用热处理灭 酶，有助于提高食品的质量酶，有助于提高食品的质量n固定化酶的制备方法固定化酶的制备方法 1）吸附）吸附 2）共价连接）共价连接 3）载体截留）载体截留 4）胶囊包合）胶囊包合包埋法包埋法 吸附法吸附法共价偶联法共价偶联法交联法交联法固定化酶在食品工业中的应用固定化酶在食品工业中的应用 固定化氨基酰化酶生产固定化氨基酰化酶生产L-L-氨基酸氨基酸 固定化葡萄糖异构酶生产高果糖浆固定化葡萄糖异构酶生产高果糖浆 固定化乳糖酶产无乳糖牛奶固定化乳糖酶产无乳糖牛奶 固定化细胞技术的应用固定化细胞技术的应用