基础生物化学期末考试复习题(DOC 37页).doc

1、基础生物化学期末考试复习题延边大学农学院 农学系 植物生理生化教研室 金 江 山2013年12月第 一 部 分 ：名 词 解 释1、 转氨基作用：指由一种氨基酸将其分子上的氨基转移至其它-酮酸上，形成另一种氨基酸的过程。在转氨酶的催化下， -氨基酸的氨基转移到-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的-氨基酸生成相应的-酮酸，而原来的-酮酸则形成了相应的-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。2、 氧化磷酸化作用：在生物氧化过程中，底物脱氢产生的NADH+H+或FADH2，经呼吸链氧化生成H2O的同时所释放的自由能用于ADP磷酸化形成ATP，这种氧化与磷酸化相偶联的作用叫氧化磷酸化。3、 P/O

2、比：指在生物氧化中，每消耗一个氧原子所生成的ATP分子数或每消耗一摩尔原子氧生成的ATP摩尔数。4、氧化作用：是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳原子和碳原子之间发生断裂，碳原子被氧化形成酮基，生成乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。或是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳链的，碳原子上脱氢氧化并断裂，生成一分子乙酰CoA的过程。5、电子传递链：指存在于线粒体内膜上的一系列传递体和电子传递体，按一定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电子的链。6、糖酵解：既糖的发酵分解、是葡萄糖经1、6二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸转变为丙酮酸同时生成ATP的过程。7、底物水平磷酸化作用：指底物在氧化过程中ATP

3、的生成没有氧分子参加，也不经过电子传递链传递电子，在底物直接氧化水平上进行磷酸化的过程。8、尿素循环：是陆生动物排氨的主要途径。氨基酸氧化时产生的氨，在肝胀细胞线粒体和胞质中，经过谷氨酸、瓜氨酸、精氨琥珀酸、精氨酸、鸟氨酸循环，生成尿素的过程。2分子氨经过尿素循环可生成1分子尿素，尿素经过肾脏排出体外。9、蛋白质一级结构：是指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二流键的位置，又叫化学结构。10、增色效应：与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。11、等电点：当溶液在某一特定的PH时，两性化合物（蛋白质、氨基酸）主要以两性离子形式存

4、在，净电荷为零，在电场中不发生移动，此溶液的PH值称该两性化合物的等电点。12、T m值：通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫该DNA的熔点或溶解温度，用Tm 值来表示。13、非竞争性抑制作用：酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者无竞争作用，但生成的中间产物（ESI）不能进一步分解为产物，因此酶活性降低。14、乙醛酸循环：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以由乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。或是植物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径，发生在乙醛酸循环体中，可看作三羧酸循环支路，它绕过两个

5、脱羧反应，将两分子乙酰CoA转变成一分子琥珀酸的过程。15、竞争性抑制作用：是一种可逆的抑制作用，抑制剂和底物竞争酶的结合部位，从而影响了底物和酶的正常结合。16、葡萄糖的异生作用：是非碳水化合物的前体如丙酮酸或草酰乙酸合成蛋白质的过程。17、核酸限制性内切酶：是一类具有极高专一性，在识别位点内或附近识别并切割外源双链DNA，形成粘性末端或平端的核酸内切酶。18、密码的简并性：一个氨基酸具有两个以上密码子的现象。19、蛋白质变性：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象叫做蛋白质的变性作用。

6、20、别构效应：调节物与酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称酶的别构效应。21、乳酸发酵：在无氧条件下，丙酮酸接受3-磷酸甘油醛脱氢酶催化形成的NADH上的氢，在乳酸脱氢酶催化下，形成乳酸的过程叫乳酸发酵。22、外显子：在真核生物基因中，在mRNA上出现并代表蛋白质的DNA序列，叫外显子。23、分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。24、半不连

7、续复制：在DNA复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是不连续的，所以叫做半不连续复制。25、启动子：操纵子中与RNA聚合酶结合的部位。26、核酸外切酶：从核酸的一端逐个水解下一个核苷酸或脱氧核苷酸的酶。27、同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的结构、组成却有所不同的一组酶。28、同义密码子：为同一种氨基酸编码的各个密码子，称为同义密码子。29、翻译：以mRNA为模板，氨酰tRNA为原料直接供体，在多种蛋白质因子和酶的参与下，在核糖体上将mRNA分子上的核苷酸顺序表达为有特定氨基酸顺序的蛋白质的过程。30、酰胺平面：组成肽键的4个原子C、O、N、H和与之相连的两个-C原

8、子都处于一个刚性结构平面上，这个平面叫酰胺平面。31、酶工程：是指酶制剂在工业上的大规模生产及应用，分化学酶工程（初级酶工程）和生物酶工程（高级酶工程）。32、酶的比活力：即每毫克酶蛋白所含酶的活力单位数。比活力高，表示酶纯度高。33、结合蛋白质酶：又称双成分酶，即全酶酶蛋白辅助因子。酶蛋白决定酶反应的专一性，辅助因子是酶表现催化活性所必需的，只有全酶时酶的活性才能充分表现出来，缺一不可。与酶蛋白结合松弛的辅助因子又称为辅酶，可通过透析或其他方法除去；以共价键与酶蛋白结合牢固的辅助因子又称为辅基，不能用透析方法除去。34、联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。35

9、、操纵基因：操纵子中介于启动子部位与结构基因组之间的DNA序列，能与调节基因产生的阻遏物结合，控制结构基因表达。36、冈崎片段：两条新生链都只能从5端向3端延伸，前导链连续合成，滞后链分段合成。这些分段合成的新生DNA片段称冈崎片段。细菌冈崎片段长度10002000个核苷酸，真核生物冈崎片段长度100200个核苷酸。在连续合成的前导链中，U糖苷酶和AP内切酶也会在错配碱基U处切断前导链。37、同功受体：转运同一种氨基酸的几种tRNA称为同功受体。38、反馈抑制：指反应链中某些中间产物或终产物使其前面某步反应速度减慢的影响。或是指在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节了整个系

10、列反应速度。受反馈抑制的酶均是调节酶，一般是别构酶。39、调节基因：是操纵子以外的、位于操纵子附近的DNA序列，它表达的产物是阻遏物（阻遏蛋白）。40、反竞争性抑制作用：这类抑制剂不能同有力的酶结合，它必须在酶和底物结合后才能与酶结合形成ESI复合物，此复合物不能进一步分解为产物，这类抑制作用称为反竞争性抑制作用。41、盐析：高浓度中性盐可使蛋白质分子脱去水化层并中和其电荷而使蛋白质从溶液中凝集出来的现象叫做盐析。42、肽酶：水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。43、蛋白质的二级结构：多肽链本身的折叠和盘绕方式，主要有螺旋、折叠和转角。氢键是稳定二级结构的主要作用力。44

11、、内含子：在真核生物基因中，不为蛋白质编码的在m RNA加工过程中消失的DNA序列，称内含子。45、蛋白质结构域：在超二级结构基础上组装而成的，多肽链折叠成近乎球状的组装体，这种相对独立的三维实体叫结构域。46、解偶联作用：在氧化磷酸化反应中，有些物质能使电子传递和ATP形成两个过程分离，它只抑制ATP的形成，不抑制电子传递，这一作用称解偶联作用。47、基因工程：又称基因重组技术，是将外源基因经过剪切加工，再插入到一个具有自我复制能力的载体DNA中，将新组合的DNA转移到一个寄主细胞中，外源基因就可以随着寄主细胞的分裂进行繁殖，寄主细胞也借此获得外源基因所携带的新特性。基因工程亦称遗传工程，即

12、利用DNA重组技术的方法，把DNA作为组件，在细胞外将一种外源DNA（目的基因）和载体DNA重新组合连接（重组），最后将重组体转入宿主细胞，使外源基因DNA在宿主细胞中，随细胞的繁殖而增殖（cloning，克隆），或最后得到表达，最终获得基因表达产物或改变生物原有的遗传性状。48、基因（gene）：是指DNA分子中的最小功能单位。包括RNA(tRNAr、rRNA)和蛋白质编码的结构基因及无转录产物的调节基因。49、基因组（genome）：是指某一特定生物单倍体所含的全体基因。原核细胞的1个“染色体”DNA分子就包含了一个基因组；而真核细胞中则指一套单倍染色体的全部基因。50、结构基因：属操纵子

13、的信息区，可转录相应的mRNA，合成相应的酶。51、操纵子（operon）：是指染色体上控制蛋白质（酶）合成的功能单位，它是由启动子（promoter,P）、操纵基因（operator gene,O）和在功能上彼此相关的若干个结构基因（structural gene,S）所组成，是基因表达的协同单位。或在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与基因的控制位点组成一个基因表达的 协同单位，称为操纵子。1961年，J.Monod和F.Jacob提出了操纵子模型，成功地解释了酶的诱导与阻遏，为此1965年他们获得诺贝尔奖。52、阻遏作用：由于某种代谢途径的产物积累或被引入时，导致

14、该途径中与该产物合成有关的酶类合成受到抑制或停止的现象。53、阻遏物（阻遏蛋白）：是调节基因产生的一种蛋白质，分有活性与无活性两种形式，活性阻遏物可与操纵基因结合，使结构基因关闭。54、共价修饰调节：通过引入或除去共价结合的某一化学基因，从而引起酶的活性与无活性（或低活性）两种形式相互转换，借以控制代谢的方向和速度的调节方式，称为共价修饰调节。或是指酶分子中的某些基团，在其他酶的催化下，可以共价结合或脱去，引起酶分子构象的改变，使其活性得到调节，此类酶称为共价修饰调节酶。55、酶的活力单位：是指在特定条件下（25，最适PH，底物浓度是饱和浓度）在一分钟内能转化一微摩尔底物的酶量或转化底物中一微

15、摩尔有关基团的酶量。56、酶原激活：酶原（没有活性的酶的前体形式）在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生一定的变化形成具有活性的三维结构过程称为“酶原激活”。57、前馈激活：是指在一反应序列中，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用，促使反应向前进行。58、生物化学：是研究生物的化学组成和生命现象本质的一门科学。是运用化学、数学、物理学、和生物学的技术与方法，从分子水平研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入揭示生命现象本质的一门科学，有生命的化学之称。59、分子生物学：广义概念：研究蛋白质及核酸等生物大分子结构和功能，也就是从分子水平阐明生命现象和生

16、物学规律。狭义概念：偏重于核酸(或基因)的分子生物学，主要研究基因或DNA的复制、转录、表达和调节控制等过程，也涉及这些过程中有关的蛋白质和酶的结构与功能的研究。60、同源蛋白：是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。同源蛋白中的一级结构中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称为不变残基；其他位置的氨基酸称可变残基。不同种属的可变残基有很大变化，可用于判断生物体间亲缘关系的远近。61、酶的活性中心：是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。有结合部位：与底物相结合，决定酶的专一性；和催化部位：催化底物转变成产物,决定酶的催化能力62、邻近效应：底物接近酶的活性部位而使酶的催化活性

17、增加的效应。63、定向效应：底物分子反应基团对着催化基团几何地定向，有利于催化反应进行的效应。64、自由能：在一个反应体系的总能量中，在恒温恒压条件下能够做功的那一部分能量，叫自由能（G）。65、密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链中的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子或三联体密码。66、遗传密码: DNA（或mRNA）中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。67、同义密码子：对应于同一氨基酸的密码子称为同义密码子(Synonymous codon)。68、逆转录作用：以RNA为模板合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反，故

18、称为逆转录作用。69、转录：是在 DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照碱基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模板DNA互补的RNA 的过程。70、模板链：DNA双螺旋中作为RNA生物合成模板的那条DNA单链被称为模板链，或者无意义链或反意义链或负链（链）。71、编码链：DNA双链中不作为模范的那条链或与模板链互补的DNA链为编码链（有意义链或或正链（+链），因为它的序列与合成的 mRNA链相同，只是其中的T转换为U。72、氨基酸的脱羧基作用：氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。73、脂肪酸的-氧化作用：氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧

19、基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。74、脂肪酸的氧化作用：脂肪酸的-氧化指: 脂肪酸的末端甲基（-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成，-二羧酸的过程。75、酮体：脂肪酸-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入TCA 循环；然而在肝细胞中乙酰CoA可形成乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮,这三种物质统称为酮体。76、分子伴侣（mulecular chaperone）：是指一类在细胞内能帮助新生肽链正确折叠与装配组装成为成熟蛋白质，但其本身并不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在原核生物和真核生物中广泛存在。 77、密码子的摆动性：密码子和反密码子配对时，密码子中前

20、两位碱基特异性强，是标准碱基配对，但第3位碱基配对时就不那么严格，而是有一定的自由度（即摆动），这一现象就是密码子的摆动性。78、不对称转录：DNA是双链分子，但转录是以DNA的一条链为模板而进行的，这种转录方式称为不对称转录。第 二 部 分 ： 填 空 1、-螺旋和-折叠结构属于蛋白质的（二级）级结构，稳定其结构的作用力是（氢键）。2、蛋白质根据分子形状可分为（球状）和（纤维状）两种。3、天然蛋白质分子中的-螺旋都属于（右）手螺旋。4、某双链DNA中含A为30%（按摩尔计），则C为（20）%，T为（30）%。5、tRNA的二级结构呈（三叶草）形，三级结构像个倒写的（L ）字母。6、DNA分子

21、中，（C+G）%含量越高，则（T m值）越高，分子越稳定。7、酶的活性中心有两个功能部位，即（结合部位）和（催化部位）。8、米氏方程的表达式为：V=VmaxS/Km【S】。9、已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有（），（）和（）。10、RNA分为（tRNA ） 、（mRNA ）和（rRNA ），其中以（rRNA ）含量为最多，（tRNA ）分子量最小，（tRNA ）含稀有碱基最多。11、核酸研究中，地衣酚法常用来测定（RNA ），二苯胺法常用来测定（DNA ）。12、蛋白质在280nm处有最大的吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在 （酪氨酸（Tyr）、（色氨酸（Try）、和（苯丙氨酸（Phe）残

22、基的缘故。13、在-螺旋结构中，(3.6)个氨基酸残基旋转一周，螺旋每上升一圈，沿纵轴的间距为(0.54)nm，每个残基绕轴转(100)度，沿轴上升(0.15)nm。14、维持蛋白质一级结构的化学键有(肽键)和(二硫键)。维持二级结构主要靠(氢键)，维持三级结构的作用力除了以上几种外还需(离子键)、(疏水键)和(范德华力)。15、所有氨基酸及游离-氨基的肽与茚三酮发生氧化脱羧、脱氨反应，生成(蓝紫色)化合物，而脯氨酸及羟脯氨酸与印三酮反应生成(黄色)化合物。16、脱氧核糖核酸在糖环的(2)位置不带羟基。17、DNA中的(T（胸腺嘧啶）)嘧啶碱与RNA中的(U（尿嘧啶）)嘧啶碱的氢键结合性质是相

23、似的。18、DNA双螺旋的两股链的顺序是(反向、平行、互补)关系。19、(mRNA)分子指导蛋白质合成，(tRNA)分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。20、染色体由(DNA )和(组蛋白)组成。21、双螺旋DNA的熔解温度Tm与(DNA专一性)、(（G-C）含量)和(缓冲液的性质)有关。22、t RNA的三叶草结构主要含有（DHU环（二氢尿嘧啶环）、（反密码环）、（额外环）及（TC环），还有（氨基酸臂）。23、t RNA的氨基酸臂中的最后三个碱基是（CCA-oH3），反密码子环中间有3个单核苷酸组成（反密码子），t RNA不同（反密码子）也不同。24、酶是生物细胞产生的（蛋白质）为主要成分

24、的生物催化剂。25、组成酶的蛋白质叫（酶蛋白），其酶蛋白与辅组因子结合后所形成的复合物称为（全酶）。26、酶的结构专一性包括（绝对专一性）、（键专一性）、（基团专一性），酶的立体异构专一性分为（光学专一性）、（几何异构专一性）。27、米氏常数的求法有（双倒数作图法）和（V对V/S，双倒数作图法），其中最常用的方法是（双倒数作图法）。28、1/Km可近似地表示酶与底物（亲和力）的大小，Km越大，表明（亲和力越小）。29、合成酶类所催化反应的代表方程式是（ABATP AB+ADPPi ）。30、人类若缺乏维生素（B1），即产生脚气病。31、在高等植物中，最早发现的糖核苷酸是（尿苷二磷酸葡萄糖UDP

25、G），（糖核苷酸）作为糖的活化形式，在寡糖和多糖的生物合成中成为单糖的供体而发挥作用。蔗糖合成时主要以（UDPG）作为葡萄糖供体，淀粉合成时主要以（ADPG）作为葡萄糖供体，而纤维素合成时（UDPG）和（ADPG ）均可作为葡萄糖供体。32、核苷二磷酸葡萄糖的生成反应是在（核苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶）催化下，由（1磷酸葡萄糖）和（核苷三磷酸）作用形成。33、磷酸蔗糖合成酶途径也是利用UDPG作为葡萄糖供体，但葡萄糖的受体不是游离的果糖，而是（6磷酸果糖），合成的产物是（磷酸蔗糖），后者经（磷酸酯酶）水解，形成蔗糖。34、按照分子中有无分枝，可分为（直链淀粉）和（支链淀粉）。植物体内合成淀粉时，

26、先合成（直链淀粉），后在直链的基础上进一步合成（支链淀粉）。35、直链淀粉是由（D葡萄糖）以（1，4糖苷键）缩合而成的生物大分子，分子中含有一个（还原性端基）和（非还原性端基）。36、植物体内直链淀粉的合成主要有以下几条途径：（淀粉磷酸化酶）途径，（淀粉合成酶）途径，（D酶）途径。37、淀粉磷酸化酶途径广泛存在于各种生物体内，而且需要（引物）作为葡萄糖受体，这种引物主要是（葡萄糖1，4糖苷键）的化合物，葡萄糖供体是（G1P），反应中葡萄糖基接在引物的（非还原性末端）。38、支链淀粉除具有（1，4糖苷键）的直链外，尚有（1，6糖苷键）连接的分支点，由（Q酶）催化完成，在（淀粉合成酶）和（Q酶）的

27、共同作用下，直至形成大分子的支链淀粉。39、支链淀粉的彻底水解需要（淀粉酶）、（淀粉酶）、（脱支酶）和（麦芽糖酶）的共同催化作用。40、淀粉彻底水解的产物是（葡萄糖），淀粉磷酸解的终产物是（1磷酸葡萄糖），后者比前者具有更重要的生理意义。41、从葡萄糖到丙酮酸，EMP途径共经历10步生化反应，催化反应的10中酶均分布在（细胞质可溶）部分，第一阶段葡萄糖经过（磷酸化作用）活化，并进一步分解为（三碳糖），每分解1分子葡萄糖需要（2分子ATP），这是一个耗能的过程；第二阶段由（三碳糖）转变为（丙酮酸），生成（ATP），这是一个（氧化产能）的过程。42、下列各个底物被细胞匀浆液完全氧化时，分别生成多少

28、ATP？：丙酮酸（15），NADH（3或2），果糖1，6二磷酸（38），磷酸烯醇式 丙酮酸（16），葡萄糖（36），磷酸二羟丙酮（19）。43、在有氧和同时存在磷酸穿梭途径的条件下，下列下划线代谢物在所给出途径中所净生成的ATP：甘油醛3磷酸氧化到乙酰CoA（7），果糖6磷酸完全氧化成CO2和H2O（37），3磷酸甘油酸完全氧化成CO2和H2O（16）。44、EMP途径的终产物丙酮酸在生化变化上可能有四个去向：一是无氧降解，或者生成（乳酸），或者生成（乙醇）；二是有氧降解，先生成乙酰CoA，后进入（三羧酸循环），最终变成CO2和H2O；三是通过（转氨基作用），变成丙氨酸；四是通过（糖异生作用）

29、又转化成糖类。45、在EMP途径中，至少有3个不可逆反应，分别由（己糖激酶）、（磷酸果糖激酶）和（丙酮酸激酶）催化，是EMP途径限速反应，上述三种酶均为（别构酶），其活性受变构剂调节。其中，（磷酸果糖激酶）是最关键的限速酶。46、在有氧的条件下，糖酵解产生的丙酮酸进入线粒体，在（丙酮酸脱氢酶复合体）的催化下氧化脱羧，生成（乙酰CoA），这是所有糖类经丙酮酸进入三羧酸循环的必经过程。47、三羧酸循环速度受多种因素的调节控制，三羧酸循环的重要控制位点主要有三个：（柠檬酸合成酶），（异柠檬酸脱氢酶）和（酮戊二酸脱氢酶系）。此外，催化丙酮酸氧化脱羧反应的（丙酮酸脱氢酶系）也参与调控，使循环的速度受到精

30、细的调节。48、磷酸戊糖途径是指葡萄糖在（细胞浆）中进行的逐渐氧化降解途径，其特点是葡萄糖直接（脱氢、脱羧）而无氧参与。整个过程可分为两大阶段：（氧化脱羧阶段）和（非氧化重组阶段）。氧化脱羧阶段以（6磷酸葡萄糖）为起始物，经历（氧化、水解、氧化脱羧）三步反应，生成（5磷酸核酮糖）和CO2，5磷酸核酮糖开始，由（磷酸戊糖异构酶）和（磷酸戊糖差向酶）催化，形成（5磷酸核糖）和（5磷酸木酮糖），再由（转酮酶）和（转醛酶）催化，进行分子内二碳单位和三碳单位的基团转移，两种酶催化的共同特点是：将酮基上的基团转移到醛基上，原来的酮糖变成新的醛糖，原来的醛糖变成新的酮糖，但二者的催化机理不同，转酮酶需（TP

31、P）做辅助因子，转醛酶不需辅助因子。此二酶催化的反应均为（可逆）反应。49、在生物体内，存在多种生物氧化体系，其中最重要的是（线粒体氧化体系）。此外，尚有（微粒体氧化体系）、过氧化体系、以及存在于植物和微生物中的（多酚氧化酶体系）和（抗坏血酸氧化酶体系）。50、当生化标准的氧化还原电位值越小时，（供出电子的）倾向越强，即（还原能力）越强；当生化标准的氧化还原电位值越大时，（接受电子的）倾向越强，即（氧化能力）越强。在生物体内的氧化还原反应过程中，电子总是从Eo值较小的物质向Eo值较大的物质，即从（还原剂）移向（氧化剂）。51、电子传递链简称（ETC），它存在于线粒体内膜上，呼吸链的组成比较复杂

32、，大致可分为五大类电子传递体：（烟酰胺核苷酸类），（黄素蛋白类），（铁流蛋白），（辅酶Q），（细胞色素类）。52、细胞色素b抑制剂能够阻断电子由（细胞色素b向细胞色素C1）传递，这类抑制剂只有一种物质（抗霉素A）。53、脂肪酸的生物合成过程极其复杂，包括饱和脂肪酸的（从头合成过程）、（饱和脂肪酸链的延长）与（不饱和脂肪酸的合成）。饱和脂肪酸的从头合成主要在细胞浆中进行，整个过程由两种酶系统：（乙酰CoA羧化酶）和（脂肪酸合成酶复合体）催化完成。54、内质网漠上的延长系统酶催化的反应与脂肪酸从头合成过程相似，但脂酰基载体是（辅酶A），而不是（ACP：酰基载体蛋白）。55、脂肪酸氧化途径是线粒体基

33、质内的脂酰辅酶A经过（脱氢、水化、脱氢、硫解）等一系列的氧化降解过程。56、十八碳的饱和脂肪酸经过彻底氧化产生（146）个ATP，经过（8）次氧化途径，生成（9）个分子的乙酰CoA。57、乙醛酸循环存在于正在萌发的种子内，不存在于动物、高等植物的营养组织或正在发育的种子中，乙醛酸循环可以看作是三羧酸循环的支路，该循环有两个关键性的酶：一是（异柠檬酸裂解酶）；二是（苹果酸合成酶）。58、氨的同化有两个途径：即（谷氨酸形成途径）和（氨甲酰磷酸形成途径）。植物体内，氨甲酰磷酸形成途径中提供的氮源是（谷氨酰胺中的酰胺基）提供，而不是NH3。59、酮脂酰ACP合成酶只对（2）碳到（14）碳的（脂酰ACP

34、） 具有催化活性，故从头合成途径只能合成16碳或16碳以下的饱和脂酰ACP。每一次通过氧化途径生成的脂酰ACP可由（硫酯酶）水解，去掉ACP，生成相应的脂肪酸。60、值得注意的是：植物体内与动物体内催化多烯脂肪酸形成的去饱和酶系统有着明显的区别，植物体内的去饱和酶在原有的双键和（末端甲基之间）导入新的双键，而动物体内的去饱和酶在原有的双键和（羧基之间）导入新的双键。人体必需的不饱和脂肪酸有（亚油酸）和（亚麻酸）。61、大多数生物在低温环境下会加速饱和脂肪酸向不饱和脂肪酸的转变，因为不饱和脂肪酸的（熔点低于饱和脂肪酸），增加不饱和脂肪酸含量有利于生物膜的（流动性），这对保护生物体的正常生理功能是

35、非常必要的。62、氨基酸的合成途径是多样的，但它们都有一个共同的特点：都需要（酮酸）作为氨基酸的碳架。丙氨酸族氨基酸生物合成时的共同碳架是（糖酵解生成的丙氨酸）；谷氨酸族氨基酸生物合成的共同碳架是（酮戊二酸）；组氨酸和芳香族氨基酸的生物合成的碳架主要来源是来自（磷酸戊糖途径的）中间产物（磷酸核糖），此外，还有ATP、谷氨酸和谷氨酰胺的参与。63、芳香族氨基酸的碳架来自（磷酸戊糖途径）的（4磷酸赤藓糖）和糖酵解的（磷酸烯醇式丙酮酸）。二者经多步反应生成（莽草酸），并进一步转化为分支酸。64、在物质代谢过程中的一碳基团的转移需要一碳单位转移酶参加，这一类酶的辅酶为（四氢叶酸），它的功能是（起着携带

36、一碳基团作用）。65、嘌呤核苷酸的从头合成途径是以（PRPP：5磷酸核糖1焦磷酸）作为核糖供体，并在此基础上进行嘌呤环的组装，首先形成（IMP：次黄飘零核苷酸），然后再由（IMP）转为其它各种嘌呤核苷酸。IMP合成的起始物是（5磷酸核糖），在（磷酸核糖焦磷酸化酶）作用下，与ATP作用生成PRPP，而PRPP需经（十）步反应才能生成IMP。66、能形成二硫键的氨基酸是（半胱氨酸），分子量最小的氨基酸是（甘氨酸）。67、常用的测定蛋白质相对分子质量的方法有（根据化学成分测定最小相对分子质量）、（超速离心法-沉降法）、（凝胶过滤法）、和（SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法：SDS-PAGE）。68、溶液中

37、的核酸分子在离心力场中可以沉降，RNA分离通常用（蔗糖）密度梯度超离心，DNA分离多用（氯化铯）密度梯度超离心。69、在高等植物中发现第一个糖核苷酸是（尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）。70、三羧酸循环的缩写符号是（TCA），此循环途径是在细胞的（线粒体基质）中进行的。71、当下列各个底物被细胞匀浆液完全氧化时，可产生多少ATP？。（假定糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化都很活跃）：丙酮酸：（15），磷酸烯醇式丙酮酸：（16），磷酸二羟丙酮：（19）。72、动物体中形成ATP的方式有（氧化磷酸化）和（底物水平磷酸化），但在绿色植物中还能进行（光合磷酸化）。73、穿梭作用主要有（磷酸甘油穿梭作用）和（苹

38、果酸穿梭作用）。74、大部分饱和脂肪酸的生物合成在（胞液）中进行。75、参加饱和脂肪酸从头合成的两个酶系统是（乙酰辅酶A羧化酶） 和（脂肪酸合成酶复合体）。76、氨的同化途径有（谷氨酸合成途径）和（氨甲酰磷酸合成途径）。77、dTMP是由（dUMP）经（甲基化）修饰作用生成的。78、SSB的中文名称（单链DNA结合蛋白），功能特点是（使单链保持伸长状态）。79、DNA突变主要分为（点突变）和（结构畸变）两大类。80、肽基转移酶在蛋白质生物合成中的作用是催化（肽键）形成和（肽酰-tRNA）的水解。81、细胞代谢的调节主要是通过控制（酶）的作用实现的。82、真核细胞内基因表达的调节因子是（非组蛋白

39、）。83、氨基酸降解的主要方式有（脱氨基）作用、（脱羧）作用、（羟基化）作用。84、在DNA复制过程中，改变DNA螺旋程度的酶叫（拓扑异构酶（解旋酶）。85、DNA生物合成的方向是（53），冈奇片段合成方向是（53）。86、用于RNA生物合成的DNA模板链称为（反意义链），或（负链）。87、蛋白质的生物合成是以（mRNA），为模板，以（氨酰tRNA）为原料直接供体，以核糖体为合成场所。88、原核生物的核糖体由（30s）小亚基和(50s)大亚基组成，真核生物核糖体由(40s)小亚基和(60s)大亚基组成。89、丙酮酸氧化脱羧形成（乙酰COA），然后和（草酰乙酸）结合才能进入三羧酸循环，形成一个产

40、物是（柠檬酸）。90、原核细胞核糖体的（小）亚基上的（16srRNA ）协助辨认起始密码子。91、在糖分解代谢中，糖酵解的产物丙酮酸在有氧情况下，它形成（乙酰COA），缺氧或无氧时则形成（酒精）或（乳酸）。92、电子传递链在原核细胞中存在于（质膜）上，在真核细胞中存在于（线粒体内膜）上。93、常见的20中氨基酸中，除（脯氨酸为亚氨基酸）外，其余均为（-氨基酸），除（甘氨酸）外，其它氨基酸的碳原子是不对称碳原子，因此具有（旋光性）。94、维持蛋白质空间构象的作用力主要包括（氢键） 、（范德华力） 、（疏水作用）和（离子键）等都是非共价键，统称为次级键。其共同特点是（作用力弱） 、（具加和性） 、

41、（且数量大），因此在蛋白质空间构象稳定起着非常强大的作用。在维持蛋白质空间结构的作用力中，除上述次级键外，还常含有（二硫键）、（配位键）和（酯键）。95、蛋白质元素组成中氮的含量较恒定，平均为（16%），核酸的元素组成中磷含量较恒定，已知RNA平均含磷量（9.5）%，DNA（9.9）%。96、核苷是由1分子碱基与1分子戊糖以（-糖苷键）连接而成，碱基平面与戊糖平面相互（垂直）。嘌呤碱以第（9）位氮与戊糖的第（1）位碳原子相连，而嘧啶碱则以（1）位氮与戊糖的第（1）位碳原子相连。97、全酶=（酶蛋白）+（辅助因子）。98、Km的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的（底物浓度），它的单位

42、与底物浓度一样，Km值越小，表明酶对底物的亲和力（越大），如果酶促反应速度为最大反应速度的80%时的底物浓度为（4Km）。99、A2H+B A+B2H 氧化还原酶类AB+H20 AOH+BH 水解酶类A B 异构酶类A+B+ATP AB+ADP+Pi 合成酶类100、肽基转移酶在蛋白质生物合成中的作用是催化（肽键）形成和（肽酰tRNA ）的水解。101、降解物基因活化蛋白的英文缩写（CAP ）。102、盐析法是分离提纯蛋白质过程中常用的方法之一，常用的主要的盐析试剂是（硫酸铵）和（氯化钠）。103、催化蔗糖合成的蔗糖合成酶在植物的（非光合）组织中活性较高，而磷酸蔗糖合成酶在植物的（光合）组织中

43、活性较高。104、脂肪酸生物合成的原料是（乙酰CoA），其二碳供体的活化形式是（丙二酸单酰CoA）。105、由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成（谷）氨酸，然后再由它通过（转氨）作用形成其它氨基酸。106、RNA聚合酶沿DNA模板（35）方向移动，RNA合成方向（53）。107、一般来说，球状蛋白质分子在其内部含有（疏水）性氨基酸残基，在其表面分布着（亲水）性氨基酸。108、Koshland提出关于酶促作用专一性的（诱导契合）学说。109、氨酰tRNA合成酶对（氨基酸）和相应的（tRNA）有高度的选择性。110、生物合成和生物形态建成是一个耗能和增加有序结构的过程，需要由（物质流）、（能量流

44、）和（信息流）来支持。111、代谢调节的四级水平有（细胞水平调节），（酶水平调节），（激素水平调节），（神经水平调节）。112、酶分子中的某些基团，在其它酶的催化下，可以共价结合或脱去，引起酶分子（构象）的改变，使其活性得到调节，这种方式称为酶的共价修饰（Covalent moldification ）。目前已知有六种修饰方式：（磷酸化/去磷酸化），（乙酰化/去乙酰化），（腺苷酰化/去腺苷酰化），（尿苷酰化/去尿苷酰化），（甲基化/去甲基化），氧化（S-S）/还原(2SH)。113、1953年（Watson）和（Crick）确定DNA双螺旋结构，进一步确定了基因的本质，70年代发现，基因包括有

45、遗传效应的外显子(intron)和无效应的内含子(extron)。114、真核基因表达调控的五个水平有（DNA水平调节），（转录水平调节），（转录后加工的调节），（翻译水平调节），（翻译后加工的调节）。115、1950年以来，生物化学经过几十年的发展，已成为生物学科中的中心和前沿领域，进入了突飞猛进大发展的新时期。 （1953）年DNA双螺旋结构模型（J D watson和F H C Crick）；1958年（Crick）提出“中心法则”，（1961）年提出了操纵子学说；（1966）年破译了遗传密码；1970年以后限制性内切酶研究方面的贡献以及逆转录酶的工作；DNA体外重组； Cohen建立分

46、子无性系（分子克隆）；（2000年6月26日），人类基因组序列工作框架图测绘完成，以及正在进行的水稻、家猪等基因组测序，人类迎来了生命科学发展的崭新阶段后基因组时代。116、蛋白质含量的测定方法有（凯氏定氮法），（紫外比色法），（双缩脲法），（Folin酚），（考马斯亮兰G250比色法）。117、人体所需的八种必需氨基酸有：赖氨酸(Lys) ，缬氨酸(Val)，蛋氨酸(Met)，色氨酸(Try)，亮氨酸(Leu)，异亮氨酸(Ile)，酪氨酸(Thr)，苯丙氨酸(Phe)； 婴儿时期所需的氨基酸有：精氨酸(Arg)，组氨酸(His)；早产儿所需的氨基酸有：色氨酸(Try)，半胱氨酸(Cys)。1

47、18、竞争性抑制剂的动力学变化： （Km）增加，（Vmax）不变；非竞争性抑制剂的动力学变化：（Km）不变，（Vmax）减小；反竞争性抑制剂的动力学变化： （Km）减小，（Vmax）减小。119、氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的（一级胺类化合物）的作用。脱羧酶的辅酶为（磷酸吡哆醛）。120、酶水平调节是生物体最基本最普遍的调节方式。酶水平的调节是通过改变细胞中酶的含量和酶的活性对代谢途径进行调节，是更灵敏、更有效的调节，也是目前研究的较多的代谢调节。主要包括两个方面：一是，酶含量的调节，改变酶的含量是通过调节其合成速度和降解速度来实现的。酶的合成主要在（基因转录水平进行）调节，酶的降解速率也通过十分复杂的机制受到有效的控制。二是，酶含量不变，通过改变（酶的构象或结构）而改变酶的活性。酶水平调节的类型包括酶的（抑制作用）和（激活作用）。抑制作用可分为（简单抑制）和（反馈抑制）。激活作用包括（前馈激活）及（级联放大激活）。酶活性通过（酶原激活）、（共价修饰）、（变构及聚合）和（解聚）等机制进行调节。第 三 部 分 ： 简 述 及 论 述 1、糖异生途径有两个