(完整版)生物化学知识点重点整理.doc

1、一、蛋白质化学蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%），组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R）非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸：苯丙

2、氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W）肽的基本特点一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在），二级结构的种类：螺旋、折叠、转角、无规卷曲、超二级结构，四级结构的特点：肽键数2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变

3、等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。（碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶），蛋白质稳定胶体溶液的条件：（颗粒表面电荷同性电荷、水化膜），蛋白质变性：指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。实质：空间结构被破坏。变性导致蛋白质理

4、化性质改变，生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键，即只破坏其构象，不破坏其氨基酸序列。变性本质：破坏二硫键沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数：沉降速度与离心加速度的比值为一常数，称沉降系数沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学核酸的特征性元素：P，组成元素：C、H、O、N、P，核苷酸的组成成分：一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基（腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U），DNA的组成单位：一分子磷酸、一分子脱氧核糖、一分子碱基（A、G、C、T）;RNA的组成单位：磷酸、核糖、碱基（A、G、C、U）核苷酸连接的化学键（磷酸二酯键）：一个核苷酸与另一个核

5、苷酸通过三五磷酸二酯键连接，互补碱基通过氢键相连一磷酸脱氧核苷通过酸酐键结合第二个第三个磷酸基DNA二级结构特点：1、为右手双螺旋,两条链以反平行方式排列；2、两条由磷酸和脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧,碱基位于内侧；3、两条链间存在碱基互补,通过氢键连系,且A=T、GC（碱基互补原则）；4、碱基平面与螺旋纵轴接近垂直,糖环平面接近平行5、螺旋的螺距为3.4nm,直径为2nm,相邻两个碱基对之间的垂直距离为0.34nm,每圈螺旋包含10个碱基对6、螺旋结构中,围绕中心轴形成两个螺旋形的凹槽.（即有大小沟）或1、Chargaff法则，不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基

6、组成相同，DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养状况和环境改变而改变，A=T G=C A+G=T+C2、 右手双螺旋结构：两股DNA反向互补形成双链结构、 DNA双链进一步形成右手螺旋结构、氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性RNA含有较多的稀有碱基，它们各具不同功能mRNA（是在蛋白质合成过程中负责传递遗传信息、直接指导蛋白质合成的RNA。含量少、种类多、寿命短、大小差异大。由编码区和非翻译区 密码子构成）结构特点：1真核生物mRNA有5端帽子结构（m7G）和3端的Poly(A)尾巴（组氨酸不具尾巴哈）2真核细胞的前mRNA有许多内含子(会被加工剪接为成熟的mRNA翻译)3真核细胞的m

7、RNA多是单顺反子,即一条mRNA编码一条多肽4原核的转录翻译在一个空间（因为无细胞核）,但是真核的就在不同的区域5还有就是半衰期不同,原核的降解得很快大多时候都是边转录边翻译边降解的,真核相对要慢点 tRNA（是在蛋白质合成过程中负责转运氨基酸、解读mRNA遗传密码的RNA。）结构特点：（一级）1、 是一类单链小分子RNA，长7393nt。2、 是含有碱基最多的RNA，含715个稀有碱基，分布在非配对区。3、5端核苷酸往往是鸟苷酸。4、 3端是CCA序列，其3-羟基是氨基酸结合位点。 5、二级结构呈三叶草形 TC环识别核糖体一：结构特点：含有稀有碱基较多,达核苷酸总量的5-20.不同的tRN

8、A尽管核苷酸组分和排列顺序各异,但其3端都含有CCA序列,是所有tRNA接受氨基酸的特定位置.所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L型立体构象,结构较稳定,半衰期均在24小时以上.二：主要功能：运输功能在逆转录作用中作为合成互补链DNA链的引物.在细菌细胞壁、叶绿素、脂多糖和氨酰磷脂酰甘油的合成中都与某些tRNA的参与有关.核酸的紫外吸收性质：在260mm附近存在吸收峰核酸变性的定义;在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离，甚至完全解离成单链，形成无规线团，称为核酸的溶解、变性。增色效应：变性导致核酸紫外吸收值增大的现象解链温度（Tm）：使双链DNA解链度达到50%所

9、需要的温度，也叫变性温度、熔点三、酶酶活性中心（能与直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位）的特点：（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分；（2）酶的活性部位是一个三维实体；（3）酶的活性部位与底物诱导契合；（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内；（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上；（6）酶活性部位具有柔性或可运动性。或有两个必需基团，一个结合基团（与底物结合，形成酶-底物复合物），一个催化基团（改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化为产物）酶的分类：据其催化反应是否需要辅助因子参与分为单纯酶（活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白氨基酸的R基）和结合酶（由酶蛋白和

10、辅助因子构成，二者结合才能发挥催化作用）；按酶的不同结构状态分类：单体酶（仅具有三级结构，只有一个活性中心，如葡萄糖激酶） 寡聚酶（由多个亚基构成，有多个活性中心，这些活性中心位于不同的亚基上，催化相同的反应） 多酶复合体（有几种不同功能的酶构成，有两种及以上活性中心，各活性中心催化的反应构成连续反应，及一种活性中心的产物恰好是另一种活性中心的反应物） 多功能酶（由一条肽链构成，但含多个活性中心，这些活性中心催化不同的反应），同工酶的定义：指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。酶促反应的特点：1只催化热力学上允许的

11、反应，2可以提高化学反应速度，但不改变化学平衡，3在化学反应前后没有质和量的改变，并且极少量就可以有效地催化反应。高效性、特异性（绝对特异性、相对特异性、立体特异性）、不稳定性、可调节性。具有高效性的原因：降低活化能 活化能越高，反应体系中活化分子比例越低，反应越慢 降低活化能可以相对增加反应体系中的活化分子数，从而提高化学反应速度 酶提高化学反应速度的机制就是降低活化能酶促反应的影响因素：温度、酸碱度、酶浓度、底物浓度、抑制剂、激活剂。Km值的生理意义：1、Km值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度，2、Km是酶的特征常数（Km值小表示相对较低的底物浓度就可以接近最大反应速度。对于同一底物，

12、不同的同工酶有不同的Km值。对于同一种酶，有几种底物就有几个Km值，其中Km值最小的底物在同等条件下反应最快，该底物称为酶的最适底物.Km值与pH值、温度、离子强度、激活剂和抑制剂等反应条件有关。）3、Km值反映酶与底物的亲和力（当k2k3时，即酶-底物复合物解离成酶和底物的速度大大超过分解成酶和产物的速度时，k3可以忽略不计。此时Km值近似于酶-底物复合物的解离常数Kd值）。4、从Vmax可以计算酶的转换数：酶的转换数（催化常数）即酶-底物复合物分解生成产物的速度常数k3.温度对酶活性的影响：酶是蛋白质，温度对酶的影响有两重性1、升高反应温度，提高活化分子数，使酶促反应加快 2、过高导致蛋白

13、质变性失活，使酶促反应减慢（当反应温度低于最适温度时，每升温10，反应可加快12倍；当反应温度高于最适温度时，多数酶在60以上变性显著，80以上发生不可逆变性）抑制作用的分类：不可逆抑制作用（不可逆抑制剂：巯基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂）；可逆抑制剂-可逆抑制作用（竞争性抑制剂-竞争性抑制作用、非竞争性抑制剂-非竞争性抑制作用、反竞争性抑制剂-反竞争性抑制作用）有机磷农药中毒机制：有机磷中毒时乙酰胆碱酯酶受到抑制，造成乙酰胆碱在接头间隙内积累，出现胆碱能神经兴奋性增强的中毒症状（肌束颤动、瞳孔缩小、胸闷、恶心呕吐、腹痛腹泻、大小便失禁、大汗、汗泪流涎、气道分泌物增多、心率减慢等）。竞争性抑制作用

14、的定义：指的是有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。作用特点：1 抑制剂和底物的结构相似，都能与酶的活性中心结合。2 抑制剂与底物存在竞争，即不能同时结合活性中心。3 抑制剂通过与活性中心结合抑制酶促反应。4 动力学特征是表现Km值增大，表现Vmax不变，因此提高底物浓度可以削弱甚至消除竞争性抑制剂的抑制作用。酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原激活：有些酶在刚合成时、初分泌时或发挥作用前只是无活性的前体，必需水解一个或者几个特定肽键，使酶蛋白的构象发生改变，从而表现出酶的活性，酶原向酶转化的过程。实质：酶

15、的活性中心形成或暴露的过程。生理意义：酶原是酶的安全转运形式、酶原是酶的安全储存形式。四、维生素维生素的分类：水溶性维生素、脂溶性维生素。水溶性维生素的分类：维生素C、B族维生素（硫胺素、核黄素、烟酰胺、吡哆醛、泛酸、生物素、叶酸、钴胺素和硫辛酸等）。特点：1 易溶于水，不溶或微溶于有机溶剂。2 机体储存量很少，必须经常摄取。3 摄取过多部分可以随尿液排出体外，一般不会导致积累而引起中毒脂溶性维生素的分类：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K等。维生素A和维生素D是激素前体。特点：1、易溶于脂肪及有机溶剂，不溶于水。2、在食物中常与脂类共存。3、在血浆中与脂蛋白或特异的结合蛋白结合运输。4、

16、可以在脂肪组织、肝脏内储存。5、会因脂类吸收不足而吸收不足，甚至出现缺乏症。6、摄取过多会发生中毒维生素C：维生素C是多种羟化酶的辅助因子（1、在胶原蛋白的翻译后修饰过程中参与脯氨酸和赖氨酸的羟化，促进成熟胶原蛋白的合成。2、参与胆固醇转化。3、参与芳香族氨基酸代谢。4、参与肉碱合成。5、参与肽类激素酰胺化）；维生素C参与其他代谢（1、维持巯基酶活性中心巯基的还原状态，保护巯基酶。2、把氧化型谷胱甘肽（GSSG）还原成还原型谷胱甘肽（GSH）。3、把高铁血红蛋白还原成血红蛋白，恢复其运氧能力。4、把Fe3+还原成Fe2+，有利于非血红素铁的吸收。5、保护低密度脂蛋白不被氧化。6、保护叶酸不被氧

17、化。7、胃液中维生素C浓度极高，可以防止形成具有致癌性的N-亚硝基化合物。）临床上主要用于防治坏血病，治疗高铁血红蛋白症，还用于病毒性疾病、缺铁性贫血、组织创伤、血小板减少性紫癜等的辅助治疗。活性形式：维生素C（去氢抗坏血酸）缺乏 坏血病维生素B1（硫胺素） 活性形式 焦磷酸硫胺素 维生素B2（视黄素）活性形式 黄素辅酶维生素PP（维生素B3 ）活性形式 辅酶和辅酶维生素B6 活性形式 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺泛酸 活性形式 辅酶A和酰基载体蛋白叶酸 活性形式 5,6,7，8-四氢叶酸 缺乏 巨幼细胞性贫血维生素B12 （钴胺素） 活性形式 甲钴胺素和5-脱氧腺苷钴胺素维生素A缺乏 夜盲 干眼病

18、 过多中毒五、生物氧化生物氧化的定义：指糖、脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成二氧化碳和水并释放能量满足机体生命活动需要的过程。特点：营养物质在体内、外氧化分解的化学本质相同，耗氧量相同，终产物相同，释放能量相同；1、生物氧化过程是由发生在细胞内的一系列酶促反应完成的，反应是在生理条件下进行的。2、营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多地以化学能的形式储存于高能化合物中，使其得到最有效的利用。3、生物氧化的产物二氧化碳是由有机酸发生脱羧反应生成的，并非如体外氧化时碳直接与氧分子反应生成。4、生物氧化的产物主要是由营养物质中的氢原子间接与氧分子反应生成的，并非如体外氧化时氢

19、原子直接与氧分子反应生成。呼吸链中的递氢体（黄素蛋白、泛醌）与递电子体（铁硫蛋白、细胞色素a、b、c）。呼吸链：指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体与递电子体。这是一个通过连续反应有序传递电子的过程，又称电子传递链。其作用：接收营养物质释出的氢原子（还原当量），并将其电子传递给氧分子。在呼吸链中，能传递酶或辅酶称为递氢体。在呼吸链中，能传递电子的称为递电子体。各细胞色素在电子传递中的顺序Cytb1C1Caa3O2 呼吸链的分类：NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链。ATP生成方式：（主）底物水平磷酸化、氧化磷酸化。底物水平磷酸化（底物磷酸化）：指由营养物质通过分解代

20、谢生成高能化合物，通过高能集团转移推动合成ATP。氧化磷酸化：指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP:ADP+PiATP+H2O。细胞质中NADH的 氧化产能情况：氧化磷酸化的影响因素：ADP（速度主要受其调控） 甲状腺激素 呼吸链抑制剂 解耦联剂 ATP合酶抑制剂 线粒体DNA突变细胞质NADH的氧化：1,3-磷酸甘油穿梭 主要在骨骼肌 脑 和其他神经组织苹果酸-天冬氨酸穿梭 主要在心脏 肝脏和肾脏细胞六、糖代谢糖酵解：在机体缺氧的情况下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解。特点：伴有少量ATP生成 在细胞质中进行 不需要氧气 每一反应步

21、骤基本都有特异的酶催化。 生理意义：1、糖酵解是机体或局部在相对缺氧时快速补充能量的一种有效方式。2、某些组织在有氧时也通过糖酵解供能。3、糖酵解的中间产物是其它物质的合成材料。糖有氧氧化：当供氧充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进如线粒体，彻底氧化成二氧化碳和水，并释放大量能量推动合成ATP供给生命活动三个阶段：葡萄糖氧化生成丙酮酸 关键酶 己糖激酶或葡萄糖激酶 磷酸果糖激酶1 35ATP 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A 5ATP三羧酸循环与氧化磷酸化 关键酶 柠檬酸合酶 异柠檬酸脱氢酶 -酮戊二酸脱氢酶复合体 30/32ATP三羧酸循环生理意义：是糖、脂肪、蛋白质分解代谢的共同途径 是

22、代谢枢纽 磷酸戊糖代谢的生理意义：1、5-磷酸核糖用于合成核苷酸，核苷酸是核酸的合成原料，核酸 参与蛋白质的合成。5-磷酸核糖还用于合成辅助因子（CoA、FAD、NAD+）。2、NADPH为还原性合成代谢（如脂肪酸合成、胆固醇合成）提供还原当量。3、NADPH作为谷胱甘肽还原酶（含二硫键、FAD的同二聚体黄素蛋白）的辅酶，参与氧化型谷胱甘肽（GSSG）还原成还原型谷胱甘肽（GSH）的反应：GSSG+NADPH+H*2GSH+NADP*,维持细胞内高水平GSH，支持其以下作用：保护巯基酶和其他巯基蛋白，清除活性氧和其他氧化剂。4、NADPH参与生物转化。5、产物5-磷酸核糖和NADPH是重要的生

23、命物质 蚕豆病的发病原因：患者6-磷酸葡萄糖脱氢酶基因异常，红细胞内磷酸戊糖途径障碍，导致NADPH水平低下，进而GSH水平低下，容易发生溶血，导致急性溶血性贫血，并且常在进食蚕豆2448小时内出现溶血症状糖原合成能量供应：每连接一个葡萄糖需要消耗一个ATP 一个UTP肌糖原不能补充血糖的原因：肌纤维中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，不能使肌糖原分解为葡萄糖和补充血糖，其分解产物是乳酸或彻底氧化为H2O和CO2，只能供给肌肉本身利用 糖异生的原料：乳酸、丙酮酸、氨基酸、甘油、三羧酸循环中间产物定义：指由非糖物质合成葡萄糖的过程。部位：（主）肝脏的细胞质和线粒体内，肾皮质内少量生理意义：1、在饥饿时维持

24、血糖水平的相对稳定，2、参与食物氨基酸的转化与储存，3、参与乳酸的回收利用，4、肾脏糖异生促进排氨排酸乳酸循环（Cori循环）：指由骨骼肌细胞内的糖酵解与肝细胞内的糖异生联合形成的乳酸-葡萄糖循环循环过程：1、集体剧烈运动，骨骼肌分解肌糖原，生成6-磷酸葡萄糖2、6-磷酸葡萄糖通过糖酵解生成乳酸，通过底物磷酸化合成ATP，为骨骼及运动供能3、乳酸入血，被肝细胞摄取4、乳酸通过糖异生合成葡萄糖5、葡萄糖入血，被肌细胞摄取6、葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖，通过糖酵解生成乳酸，形成乳酸循环7、运动过后，6-磷酸葡萄糖合成肌糖原生理意义：乳酸再利用，避免营养流失，防止乳酸积累引起中毒，肝脏通过乳酸循环为

25、骨骼肌供能血糖：血液中游离的葡萄糖，全血为3.65.3mmol/l 血浆为3.96.1mmol/L血糖的来源和去路：来源 食物糖的消化吸收 肝糖原分解 糖异生 去路：氧化分解供能 合成糖原 转化为其他非糖类物质 血糖过高时随尿液排出体外肝脏对血糖的调节机制：肝脏调节 糖原合成分解肾脏调节 不高于肾糖阈肾小管重吸收回血 高于肾糖阈 随尿液排出体外神经调节 促进分泌肾上腺素和去甲肾上腺素，促进肝糖原分解 促进分泌胰岛素 降血糖激素调节 胰岛素 胰高血糖素 生长激素 肾上腺素 甲状腺激素 共同调节肝脏对血糖的调节机制：肝脏是维持血糖水平的主要器官，在神经和激素的控制下通过控制糖原代谢与糖异生调节血糖

26、。胰岛素对血糖的调节机制：胰岛B细胞分泌的胰岛素是主要激素中唯一能降低血糖水平的激素，通过调节糖代谢途径维持血糖平衡七、 脂代谢脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程甘油氧化：骨骼肌细胞和脂肪细胞内甘油激酶活性低，所以它们不能利用甘油脂肪酸氧化：除了脑组织外（蛋白质不能通过血脑屏障），大多数组织能氧化脂肪酸脂酰辅酶A进入线粒体的载体：L-肉碱甘油三酯分解：脂肪动员甘油磷酸二羟丙酮糖代谢 脂肪酸脂酰辅酶A肉碱酰基转移酶1脂酰辅酶A乙酰辅酶A酮体 三羧酸循环氧化：1、脱氢 2、加水3、再脱氢4、硫解脂酰辅酶A进入线粒体的载体：L-肉碱 -

27、氧化的四步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解。脂肪酸合成原料的来源：乙酰辅酶A和NADPH酮体的定义：包括乙酰乙酸、D-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的产物。代谢特点：肝内生成，肝外利用生理意义：1、是脂肪酸分解代谢的产物，是乙酰辅酶A的转运形式2、是肝脏输出能源的一种形式3、维持血糖水平的稳定，节约蛋白质消耗胆固醇（在体内不能彻底氧化分解）合成的限速酶：HMG-CoA胆固醇醇化：1、在肝细胞和小肠细胞内，反应由脂酰辅酶A胆固醇酰基转移酶（ACAT）催化2、在血浆中，反应由卵磷脂-胆固醇酰基转移酶（LVAT）催化胆固醇去路：随胆汁排出0.9g，皮脂腺排出0.1g转化成胆汁酸0.5g、维生素D3、类固

28、醇激素 胆固醇酯合成血脂测定的时间:空腹1214小时血脂在血液中运输的形式:与蛋白质结合形成血浆脂蛋白血浆脂蛋白：由脂类和蛋白质非共价结合形成的球形颗粒，种类、结构、来源、去路、功能不同脂蛋白按密度分为：乳糜颗粒（CM）转运食物甘油三酯和胆固醇极低密度脂蛋白(VLDL) 输出肝细胞和成都甘油三酯和胆固醇低密度脂蛋白(LDL) 向肝外组织转运胆固醇高密度脂蛋白(HDL) 从肝外组织向肝内转运胆固醇空腹血浆中不含乳糜颗粒 动脉粥样硬化：由于血脂过多，沉积过大，中动脉内膜下，内膜灶状纤维化，粥样斑块形成，致管壁变硬、管腔狭窄，从而而影响受累器官的血液供应，动脉内皮细胞损伤，脂质浸润，可发生出血，溃疡

29、，血栓形成，动脉瘤形成，钙化等继发性改变，冠状动脉有以上变化可引起冠心病LDL受体缺陷 降低VLDL和LDL水平和提高HDL水平是防治基本原则八、蛋白质分解代谢氮平衡（是对摄入氮量与排出氮量的一种综合分析，用以评价机体蛋白质代谢状况）的分类及对应人群：氮总平衡（零氮平衡）（健康成人）、氮正平衡（儿童、孕妇及康复期患者）、氮负平衡（长时间饥饿者及消耗性疾病、大面积烧伤和大量失血患者）。必需氨基酸的定义：不能在人体内合成，或者合成速度太慢不足以满足需要，必需由食物提供，缺乏任意一种都会引起氮负平衡的氨基酸（异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸）非必需氨基酸：可以在人

30、体内合成，不依赖食物供给食物蛋白营养价值的判断：其营养价值取决于其必需氨基酸含量高低及种类和比例是否与人体需求一致。蛋白质腐败作用的定义：指经过消化后，少量（不到摄入氮的4%）未被消化的食物蛋白质和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌作用，进行分解代谢。腐败产物中既有营养成分，又有有毒物质氨基酸代谢库：是指分布于全身各组织及体液内游离氨基酸的总和来源：食物蛋白质的消化吸收 组织蛋白降解 机体利用 酮酸和氨合成非必需氨基酸转氨基反应特点：1、反应过程只发生氨基转移，未产生游离氨 2、反应可逆 3、作为一个四底物可逆反应，都是氨基酸把-氨基转移给-酮戊二酸4、转氨酶需要维生素B6的活性形式作为辅助

31、因子5、许多氨基酸都能通过转氨基反应脱氨基，除赖氨酸，脯氨酸，羟脯氨酸转氨酶广泛分布于各组织细胞质和线粒体中，尤其是在心肌细胞和肝细胞内活性最强AST心脏中含量最高 当组织细胞受损，膜通透性提高，转氨酶出胞，导致血浆转氨酶水平升高，病毒性肝炎，化脓性胆管炎，急性胆囊炎，心肌梗死患者血浆ALT明显升高ALT 肝脏中含量最高 心肌梗死患者血浆中ALT明显升高 临床常用ALT和AST作为疾病的诊断和预后指标氧化脱氨基：分布广，活性高 是以NAD+为辅酶不需氧脱氢酶 所催化的反应可逆 是一种变构酶联合脱氨基：氨基酸转氨基和谷氨酸氧化脱氨基结合氨的来源：氨基酸脱氨基（主），其他含氮物分解，如胺类，肠道内

32、的腐败和尿素分解产氨，在肾远曲小管上皮细胞中，谷氨酰胺可水解产生氨。去路：在肝脏合成尿素，通过肾脏排出体外（主），合成谷氨酸、谷氨酰胺等非必需氨基酸和嘌呤碱基、嘧啶碱基等含氮化合物，部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生氨，与H*结合成NH4*，排出体外。氨在血液中的运输形式：谷氨酰胺、丙氨酸鸟氨酸循环的生理意义：氨是含氮化合物分解产生的有毒物质，尿素是氨的主要排泄形式，调节酸碱平衡九、核苷酸代谢嘌呤代谢产物:尿酸（UA），相关疾病：腺苷脱氨酸缺乏症、痛风痛风：健康人血浆中尿酸水平为0.120.36mmol/l，当大量进食高嘌呤食物或体内核酸大量分解造成尿酸生成过多、或尿酸排泄发生障碍时，尿酸在体

33、内积累。尿酸水溶性差，浓度超过0.48mmol/l，且持久不降，就会形成尿酸盐晶体，警惕除沉积于关节和软骨组织会导致痛风，沉积于肾脏会形成肾结石密码子：从mRNA编码区5端向3端按每三个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码中心法则：是DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释，即DNA是自身复制及转录合成RNA的模板，RNA是翻译合成蛋白质的模板，因此遗传信息从DNA到RNA到蛋白质十、基因信息传递DNA复制的原料：DNA模板、dNTP原料、DNA聚合酶、引物和Mg*。逆转录的定义：是以RNA为模板，以dNTP为原料，在逆转录酶的催化下合成DNA的过程。信息传递方向是RNA到DN

34、A翻译的模板：RNA模板区别复制转录翻译模板DNA双链DNA单链mRNA原料dNTPNTP氨基酸主要酶类DNA聚合酶RNA聚合酶氨基酸-tRNA合成酶引物短链DNA无无新链方向5353NC信息配对A-T G-CA-U T-A C-G密码子-反密码子产物DNAMrna多肽链加工不需要需要需要化学键3-5-磷酸二酯键3-5-磷酸二酯键肽链十一、 肝胆生化胆色素、胆红素的来源：胆色素（血红素的主要转化产物，包括胆绿素、胆红素、胆素原和胆素等），胆红素（65%80%是衰老红细胞血红蛋白血红素的降解产物，其余来自造血过程中红细胞的过早破坏及其他血红素蛋白的溶解）。肝脏对胆红素的处理作用：游离胆红素形成胆

35、红素-清蛋白复合物 进入肝脏，与清蛋白分离，与细胞液中的载体蛋白结合形成胆红素-载体蛋白复合物，向滑面内质网转运，在滑面内质网与两分子UDP-葡萄糖醛酸结合生成结合胆红素，易于从肝细胞分泌，汇入胆汁并排入肠道结合胆红素与为结合胆红素的比较区别未结合胆红素结合胆红素常见的其他名称间接胆红素 血胆红素直接胆红素 肝胆红素是否与葡萄糖醛酸结合未结合结合与重氮试剂反应间接反应直接反应在水中的溶解度小大透细胞膜的能力大小能否经肾脏随尿液排出不能能生物转化的定义：将某些非营养物质进行转化，最终增加其水溶性或极性，使其易于随胆汁或尿液排出体外。生理意义：灭活大部分生物活性物质 增加非营养物质的水溶性和极性 易于排出 解毒和致毒双重性