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1、生物化学重点知识点归纳总结第一节蛋白质结构和功能重点章节考试大纲及考分预测氨基酸的分类蛋白质的分子结构蛋白质的变性一、氨基酸与多肽（一）蛋白质的元素组成及特点蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。氮最恒定平均为16%。（二）蛋白质的基本结构蛋白质的基本结构：L-氨基酸（甘氨酸除外，其无D、L之分）（三）氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸8（脯亮亮苯蛋丙缬色）极性中性氨基酸7（冬天谷苏丝酪半光甘）酸性氨基酸 2碱性氨基酸 3记忆方法：冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。（四）肽键和肽链1.肽键：概念：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨

2、基脱水缩合而形成的化学键。肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。2.肽链：有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。（寡肽和多肽）二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。（一条线）2.主要的化学键：肽键。3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。（二）蛋白质的二级结构1.定义：某一段肽链的局部空间结构。（弹簧）2.主要的化学键：氢键。 3.蛋白质二级结构的主要形式：-螺旋、-折叠、-转角、无规则卷曲。-螺旋特点：主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。 每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了-螺旋结构的

3、稳定。-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。 （三）蛋白质的三级结构概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。（整条肽）主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。（四）蛋白质的四级结构概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。（多条链）主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。成人血红蛋白由2条链和2条链组成，各亚基分别含一个血红素。（五）蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。其作用：可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；促进对蛋白质分子中二硫键的正确

4、形成。（1）肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、0、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。（2）模体在许多蛋白质分子中，2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体。（3）结构域分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。三、蛋白质结构与功能的关系 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 空间结构决定着蛋白质的生物学功能，蛋白水解酶可破坏一级结构 亚基谷氨酸序列变为缬氨酸就会患镰刀型贫血。称分子病。（二）蛋白质高级结构与功能的

5、关系 蛋白质构象改变可引起疾病，如蛋白的二级结构螺旋变为折叠就会患疯牛病。四、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的变性1.概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。2.本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.意义：如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌；疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。4.特点：（1）化学性质改变：生物活性的丧失。（2）物理性质的改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、生物活性丧失、易沉淀、易被蛋白酶水解。（二）两性电离蛋白质是两性电解质，既可以解离成带正电的阳离子，也可解离成带负电

6、的阴离子。在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正、负电荷相同，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。（三）蛋白质的亲水胶体性质 （四）蛋白质的紫外吸收很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰，利用这个特点，可对蛋白质溶液进行定量测定。（五）蛋白质的呈色反应有茚三酮反应，双缩脲反应等。例题下列氨基酸属于酸性氨基酸的是（）A.丙氨酸B.赖氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸E.苯丙氨酸正确答案D答案解析冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的。第二节核酸的结构和功能考试大纲及考分预测核酸的分子组成DNA的双螺旋结构RNA的分

7、类和结构特点一、核酸的化学组成及一级结构核酸基本单位-核苷酸（一）核苷酸分子组成：（二）核酸（DNA和RNA）组成的异同两种核酸有异同。腺胞鸟磷能共用；RNA中独含尿，DNA中仅含胸。 RNA所含碱基：AUCG。DNA所含碱基：ATCG。二、DNA的空间结构与功能 （一）DNA碱基组成的规律DNA分子中A与T摩尔数相等，C与G摩尔数相等，即AT，CG。所以AGTC ， A/TG/C。一级结构：核苷酸的排列顺序（碱基的序列）二级结构：双螺旋结构（弹簧）三级结构：超螺旋结构（电话线）（二）DNA的一级结构1.定义：核苷酸在核酸长链上的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

8、2.化学键：酯键。2.骨架：戊糖和磷酸。3.最恒定的元素：P。（三）DNA双螺旋结构（二级结构）氢键配对（AT；GC ）相互平行，但走向相反，右手螺旋。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟。相邻碱基螺距3.4nm，一圈10对碱基。氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。（四）DNA的高级（超螺旋）结构DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体。（五）DNA的功能DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。基因从结构上定义：是指DNA分子中的特定区段，其中的

9、核苷酸排列顺序决定了基因的功能。三、RNA的分类及特点 mRNA（信使）tRNA（搬运）rRNA（核糖体）功能蛋白质合成模板氨基酸转运的载体蛋白质合成的场所含量占RNA的3%占RNA的15% 占RNA的80% 分子量分子较小分子量最小差异较大分布细胞核细胞质细胞质细胞质二级结构 三叶草 三级结构 倒L型 结构特点5端帽子结构3端多聚A尾带有遗传信息密码含有稀有碱基、反密码子。 3端为-CCA核糖体大、小亚基（一）mRNA结构特点与功能1.结构特点5末端：帽子结构：m7GpppNm-。 3末端：多聚核苷酸结构，多聚A尾。共同维持mRNA的稳定性。2.结构功能：是蛋白质合成模板。（二）tRNA的结

10、构与功能1.结构特点：含10-20%稀有碱基，如DHU（双氢尿嘧啶）；3末端为-CCA-OH，结合氨基酸；反密码环，识别mRNA上的密码；分子量最小。一级结构：核苷酸的排列序列。二级结构：三叶草形。三级结构：倒L形。2.结构功能：活化、搬运氨基酸到核糖体的载体。（三）rRNA的结构与功能1.结构特点核糖体大、小亚基2.结构功能参与组成核蛋白体，作为蛋白质合成的场所。四、核酸的理化性质1.DNA变性双螺旋DNA经加热及化学处理（如有机溶剂、酸、碱等），使互补碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程。DNA变性后，生物活性丧失，但共价键不被破坏，一级结构没有改变。热变性的DNA经缓慢冷却

11、后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，称为复性，也称退火。2.增色效应DNA和RNA溶液均具有260nm紫外吸收峰，这是DNA和RNA定量最常用的方法。变性时双螺旋松解，碱基暴露，对260nm紫外吸收将增加，OD260值增高称之为增色效应；复性后，OD260值减小称为减色效应。3.Tm值紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度（解链温度）（Tm）。GC含量越高，Tm值越大；另外核酸分子越大，Tm值也越大。例题DNA碱基组成的规律（）A.AC；TGB.ATCG C.AT；CG D.AT /CG1E.AG；TC正确答案C答案解析AT； GC第三节酶考试大纲及考分预测酶的概念酶

12、的活性中心同工酶酶促反应动力学一、酶的分子结构与功能（一）酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。（二）酶的分子组成（三）酶的催化作用酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。1.活性中心内的必需基团：它包含两个基团（结合基团和催化基团），其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。2.活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。二、酶促反应的特点酶不仅催化体内化学反应，而且在体外也能发挥催化作用。1.有效地降低反应的

13、活化能（台阶），具有极高的催化能力。2.高度的特异性（专一性）。3.可调节性（这是与无机催化反应的不同点）。4.不稳定性。三、酶促反应动力学（一）底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程式S：底物浓度。V：反应速度。Vmax：最大反应速度。m：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。（二）影响酶促反应速度的因素1.酶浓度在一定温度、pH条件下，当底物浓度酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。2.底物浓度在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。3.温度酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内

14、各种酶的最适温度在37左右。4.pH酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8；肝精氨酸酶的最适pH为9.8等。四、抑制剂1.不可逆性抑制：以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活（有机磷农药）2.可逆性抑制：非共价键结合定义Vmax Km 竞争性抑制 （磺胺抗菌素）抑制剂与底物竞争性结合酶的活化中心不变变大反竞争性抑制 抑制剂与酶-底物复合物结合阻止产物的生成.减小减小非竞争性抑制 抑制剂与酶、酶-底物复合物结合使酶丧失活性减小不变口诀：竞K大，非V小，反

15、竞K，V都变小。五、酶原与酶原激活酶原与酶原激活在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下，转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原激活意义 如胰蛋白质酶原、凝血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保护作用；另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。六、同工酶1.概念：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2.举例：乳酸脱氢酶（LDH1LDH5共5种同工酶）心、肾以LDH1为主；肺以LDH3和LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主。血清中LDH含量的顺序是LDH

16、2LDH1LDH3LDH4LDH5。第四节糖代谢重点章节考试大纲及考分预测糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生原料和关键酶糖代谢的概况 一、糖（无氧）酵解概念：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。1.反应部位：胞浆2.生理意义：迅速提供能量，如骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；为红细胞供能；乳酸还可以被利用。4.糖酵解的代谢途径二、糖的有氧氧化1.概念：有氧情况下，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。2.部位：胞浆及线粒体3.生理意义（三羧酸循环）：（1）供能，是机体产生能量的主要方式（2）三大营养物质分解代谢的共同途径（3）三大营养物质相互转换的枢纽、为呼吸链供H。4.

17、基本途径第一阶段：酵解途径 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环和氧化磷酸化三羧酸循环1.概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。2.反应部位：是线粒体。3.反应步骤：乙酰草酰成柠檬，柠檬又生-酮，琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。4.考试要点：经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADHH。2分子CO2，1分子GTP。（一共生成10个ATP ）。 不可逆步骤（第1、3、4个步骤）其关键酶有：柠檬酸合成酶、-酮戊二酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢

18、酶 整个循环反应为不可逆反应。5.生理意义氧化供能，1mol葡萄糖经有氧氧化全过程，通过上述三个阶段，彻底氧化成CO2和H2O，总共生成36mol或38molATP；是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径，又是三大物质代谢的互相联系的枢纽；为其他合成代谢提供小分子前体。三、磷酸戊糖途径1.概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPHH（NADPH），前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。2.细胞定位：胞液。3.生理意义：生成NADPH和5-磷酸核酮糖。 4.反应过程可分为二个阶段：第一阶段：氧化反应生成磷酸戊糖，NADPHH及CO2，第二阶段：则是非氧化反应包括一系

19、列基团转移。5.关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶6.蚕豆病：红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶四、糖原的合成与分解五、糖异生1.概念：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。部位：主要在肝、肾皮质的胞液及线粒体2.原料：乳酸、甘油、丙酮酸及生糖氨基酸等。（三酸一甘油）3.生理意义（1）空腹或饥饿时维持血糖浓度相对恒定。（2）有利于乳酸的再利用。（3）有利于维持酸碱平衡。（4）协助氨基酸的代谢。4.关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶。（俩羧俩磷酸）5.乳酸循环剧烈运动时肌肉通过糖酵解生成乳酸，后者扩散入血，并随血流进入肝细胞异生为葡萄糖，葡萄糖释放入血后又

20、可被肌肉氧化利用，这样构成了一个循环，称为乳酸循环。循环过程：2分子乳酸异生生成葡萄糖，消耗6个ATP。生理意义：在于避免乳酸的损失以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。六、血糖及其调节（一）血糖浓度3.96.1lmmol/L。（二）血糖的来源和去路血糖有三个来源，三条正常去路及一条非正常去路。1.血糖的来源食物中淀粉的消化吸收；肝糖原的分解；糖异生。2.血糖的去路氧化供能（血糖的主要去路）；合成糖原；转变成脂肪、氨基酸等其他物质。当血糖浓度超过肾糖阈（8.9mmol/L）时，血中葡萄糖可能被肾小球滤至尿中。随尿排出是葡萄糖的非正常去路。（三）调节血糖的激素参与的激素特点调节的机制胰岛素体内唯一降低血

21、糖水平的激素促进葡萄糖向细胞内转运、加速糖原合成、抑制糖原分解、加快糖的有氧氧化、抑制肝内糖异生以及减缓脂肪动员的速率胰高血糖素体内升高血糖水平的主要激素使肝糖原分解增加、抑制糖酵解而加速糖异生、加速氨基酸的摄取从而增强糖异生、加速脂肪动员肾上腺素 引起血糖升高抑制糖原合成；促进肝糖原分解产生葡萄糖；促进肌糖原酵解为乳酸后通过乳酸循环间接升高血糖。 下列属于糖酵解途径关键酶（）A.6-磷酸葡萄糖酶B.丙酮酸激酶C.柠檬酸合酶D.苹果酸脱氢酶E.6-磷酸葡萄糖脱氢酶正确答案B答案解析丙酮酸激酶、己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1。（丙己磷是有6个果糖做成的）第五节脂类代谢考试大纲及考分预测脂肪酸的合

22、成部位、原料酮体的生成和利用脂肪酸的氧化胆固醇的合成和转化血脂的分类和功能一、甘油三酯的分解代谢（一）脂肪动员1.概念：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA（脂肪酸）及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。2.关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）脂解激素：肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素及促甲状腺激素等。抗脂解激素：胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。（二）甘油代谢和脂肪酸氧化1.甘油：经血运到肝肾肠，彻底氧化和糖异生。2.FFA：和白蛋白结合运输经氧化供能（心肝肾，骨骼肌）。-氧化记忆口诀-氧化是重点，氧化对象是脂酰，脱氢加水再脱氢，硫解切掉两个碳，产物乙酰CoA，最

23、后进入三羧酸。（三）酮体的生成、利用和生理意义1.酮体：在肝细胞线粒体中，-氧化生成的乙酰CoA经一系列酶促反应生成乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，这三者合称为酮体。乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称（酮体三兄弟）2.生成原料：乙酰CoA 3.代谢定位：（肝内合成，肝外用）（1）生成：肝细胞线粒体（2）利用：肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体4.关键酶：HMG-CoA 合成酶。5.意义：饥饿时脑组织供能。二、脂肪酸的合成代谢1.合成部位：肝脏（主要）胞液2.合成原料：主要是乙酰CoA、NADPH。（1）乙酰CoA的来源：全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。（2）NADPH的来源：磷

24、酸戊糖途径（主要来源）三、胆固醇的代谢（一）胆固醇的合成部位、原料及酶：（二）关键酶：HMG-CoA还原酶 （三）胆固醇的转化和去路1.转变为胆汁酸 （肝脏，主要去路）2.转化为类固醇激素（肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺）3.转化为7-脱氢胆固醇（皮肤）维生素D3四、血浆脂蛋白的代谢（一）血浆脂蛋白组成血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及载脂蛋白。（二）血浆脂蛋白的分类1.电泳法2.超速离心法 CM、VLDL、LDL、HDL（三）血浆脂蛋白的合成部位及功能CM（乳糜微粒）VLDL（极低）LDL（低） HDL（高）密度0.950.951.0061.0061.0631.0

25、631.210组成脂类含TG最多，8095%含TG （甘油三脂） 5070%含胆固醇及其酯最多，4050%含磷脂25%，胆固醇20%蛋白质最少，0.52%510%2025%最多，约50%合成部位小肠黏膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆功能运输外源性TG及胆固醇运输内源性TG及胆固醇 转运内源性胆固醇 肝外胆固醇转运到肝抗动脉粥样硬化 五、磷脂的代谢1.根据碳骨架的不同，可分为甘油磷脂和鞘磷脂。（1）甘油磷脂以甘油为骨架，在体内作为构成生物膜脂双层的基本组分，参与促进脂类的消化吸收及转运，在细胞信息传递中起作用。（2）鞘磷脂以鞘氨醇为骨架，含磷酸者为鞘磷脂，它们是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信息传

26、递。2.全身各组织细胞内质网均可利用脂酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP等合成甘油磷脂。多种磷脂酶作用于甘油磷脂分子中不同的酯键，使甘油磷脂水解。酮体是指（）A.草酰乙酸，羟丁酸，丙酮B.乙酰乙酸，羟丁酸，丙酮酸C.乙酰乙酸，氨基丁酸，丙酮酸D.乙酰乙酸，羟丁酸，丙酮E.乙酰乙酸，氨基丁酸，丙酮正确答案D答案解析酮体三兄弟：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称。第六节氨基酸代谢考试大纲及考分预测营养必需氨基酸概念和种类生成尿素-鸟氨酸循环一、蛋白质的营养作用（一）氮平衡食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此可根据氮平衡实验，即测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮量（摄入

27、氮）来判断体内蛋白质代谢的概况。根据氮平衡试验，人体氮平衡存在三种情况：1.氮的总平衡摄入氮排出氮，反映正常成人的蛋白质代谢情况。2.氮的正平衡摄入氮排出氮，儿童、孕妇及恢复期患者属于此种情况。3.氮的负平衡摄入氮排出氮，见于饥饿或消耗性疾病患者。（二）营养必需氨基酸概念和种类1.概念：人体不能合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。2.种类：苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。记忆方法：苏亮亮笨蛋且色赖。二、氨的代谢氨基酸在人体的分解可通过脱氨基和脱羧基两种方式进行，其中脱氨基作用是氨基酸氧化分解的主要途径。氨基酸经氧化脱氨基、转氨基、联

28、合脱氨基或嘌呤核苷酸循环等方式脱去氨基形成氨和相应的酮酸，二者再分别进行代谢。（一）体内氨的来源1.组织中氨基酸脱氨基作用 这是氨的主要来源。2.肠道吸收的氨 主要来自于肠菌对肠中蛋白质及氨基酸的腐败作用及尿素的分解。3.肾小管上皮细胞分泌的氨 主要来自谷氨酰胺的水解。（二）氨在体内的转运形式1.谷氨酰胺的运氨作用2.丙氨酸-葡萄糖循环（三）氨的去路体内的氨的去路主要有三条。1.以谷氨酰胺的形式转运至肾脏。并以铵盐形式随尿排出。2.转变为其他含氮化合物。3.生成尿素-鸟氨酸循环（1）生成过程：尿素生成的过程称为鸟氨酸循环又称尿素循环。（2）生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。（3）关键酶：

29、氨基甲酰磷酸合成酶（CPS-）。（4）耗能：合成1分子的尿素消耗3个ATP。（5）中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸。（小鸟呱呱叫，很精灵。）下列不是营养必需氨基酸（）A.苏氨酸B.异亮氨酸C.四氢叶酸D.苯丙氨酸 E.甲硫氨酸正确答案C答案解析苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。第七节核苷酸代谢考试大纲及考分预测核苷酸的合成原料嘌呤核苷酸的分解代谢核苷酸的代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢：腺嘌呤（adenine，A）鸟嘌呤（guanine，G）1.嘌呤碱合成途径 ：原料：天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位。2.嘌呤碱分解产物：尿酸尿素痛风。临床上常用别嘌醇治疗痛风症。别嘌醇与次黄嘌呤结构类似，可竞争性地抑制黄嘌呤氧化酶，从而减少体内尿酸的生成。（二）嘧啶核苷酸的代谢：尿嘧啶（uracil，U）胞嘧啶（cytosine，C）胸腺嘧啶（thymine，T）1.嘧啶碱合成途径（1）原料：天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺。（2）合成dTMP直接前体：dUMP2.嘧啶碱分解产物 嘧啶碱分解最终生成NH3、CO2、-丙氨酸或-氨基异丁酸。男，51岁，近3年来出现关节炎症状和尿路结石，进食肉类食物时病情加重。该患者发生的疾病涉及的代谢途径是（）A.糖代谢B.脂肪代谢C.嘌呤核苷酸代谢D.嘧啶核苷酸代谢E.氨基酸代谢正确答案C答案解析嘌呤碱分解产物尿素尿酸痛风。