1、羧肽酶本章主要内容本章主要内容4 酶的一般概念及其作用特点酶的一般概念及其作用特点4 酶的命名和分类酶的命名和分类4 酶的作用机理酶的作用机理4 酶促反应的动力学酶促反应的动力学4 调节酶调节酶4 维生素和辅酶维生素和辅酶4 酶的分离纯化酶的分离纯化 1.1.酶的概念及作用特点酶的概念及作用特点1.1 1.1 酶（酶（EnzymeEnzyme）的概念）的概念 酶是生物催化剂。酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。）。酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产实
2、酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产实践中有广泛应用。践中有广泛应用。用量少而催化效率高；用量少而催化效率高；它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。酶本身在反应前后也不发生变化。酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。而加速反应的进行。1.2 1.2 酶的作用特点酶的作用特点F 酶和一般催化剂的共性酶和一般催化剂的共性F 酶作为生物催化剂的特性酶作为生物催化剂的特性酶的催化作用可使反应速度提高酶的催化作用
3、可使反应速度提高1010 10101 1倍。倍。例如：过氧化氢分解例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O2 2H2O +O2 2H2O +O2用用FeFe3+3+催化，效率为催化，效率为6X106X10-4-4 mol/mol.S mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为，而用过氧化氢酶催化，效率为6X106X106 6 mol/mol.Smol/mol.S。转换数（转换数（turnover numberturnover number）的概念：）的概念：每秒钟每个酶分子能催化底物发每秒钟每个酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用生变化的微摩尔数，用k kcatcat表示（表示（mol/
4、S mol/S）。）。-淀粉酶催化淀粉水解，淀粉酶催化淀粉水解，1 1克结晶酶在克结晶酶在6565 C C条件下可催化条件下可催化2 2吨淀粉水解。吨淀粉水解。1 1高效性（酶具有极高的催化效率）高效性（酶具有极高的催化效率）酶的专一性酶的专一性 Specificity又称为特异性，又称为特异性，是指酶在催化生化反应时是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸例如：
5、蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。酶催化核酸的水解。2 2专一性专一性 SpecificitySpecificity（）（）结构专一性结构专一性 有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶等。例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶等。绝对专一性（绝对专一性（Absolute specificity)有些酶的作用对象不是一种底物，有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化
6、合物或一类化学键。而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。包括：。包括：族族(group)专一性专一性键键(Bond)专一性专一性相对专一性相对专一性(Relative Specificity)（2 2）立体化学（异构）专一性立体化学（异构）专一性 酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发生反应。即当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于底物发生反应。即当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一种。其中的一种。例如，例如，淀粉酶淀粉酶只能选择性地
7、水解只能选择性地水解D D葡萄糖形成的葡萄糖形成的1 1，4 4糖苷键；糖苷键；L-L-氨基酸氧化酶氨基酸氧化酶只能催化只能催化L-L-氨基酸氧化；氨基酸氧化；乳酸脱氢乳酸脱氢酶酶只对只对L-L-乳酸是专一的。乳酸是专一的。旋光异构专一性旋光异构专一性几何异构专一性几何异构专一性 有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。一种构型则无催化作用。如如延胡索酸水合酶延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反丁烯二酸水合生成苹果酸，只能催化延胡索酸即反丁烯二酸水合生成苹果酸，对马来酸（顺丁烯二酸）则不起作用；对马来酸（顺丁烯
8、二酸）则不起作用；丁二酸（琥珀酸）脱氢酶丁二酸（琥珀酸）脱氢酶。酶促反应一般在酶促反应一般在pH 5-8 pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为水溶液中进行，反应温度范围为20-4020-40 C C。高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。3 3反应条件温和反应条件温和4.4.酶活性的可调节性酶活性的可调节性5.5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。抑制和激活（抑制和激活（activation and inhibition activation and inhibition）反馈控制
9、反馈控制(feed back)(feed back)酶原激活酶原激活(activation of proenzyme)(activation of proenzyme)变构酶变构酶(allosteric enzyme)(allosteric enzyme)化学修饰化学修饰(chemical modification)(chemical modification)多酶复合体多酶复合体(multienzyme complex)(multienzyme complex)酶在细胞中的区室化酶在细胞中的区室化 (enzyme(enzyme compartmentalization)compartment
10、alization)(1)(1)习惯命名法习惯命名法:根据其根据其催化底物催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶）来命名（蛋白酶；淀粉酶）根据所根据所催化反应的性质催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等）来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等）结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶）结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶）有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。2.1 2.1 酶的命名酶的命名2 2 酶的命名和分类酶的命名和分类(2)(2)国际系统命名法（国
11、际酶学委员会国际系统命名法（国际酶学委员会19611961年提出）年提出）系统名称包括系统名称包括底物名称、构型、反应性质，底物名称、构型、反应性质，最后加一个最后加一个酶酶字。字。例如：例如：习惯名称习惯名称:谷丙转氨酶谷丙转氨酶 系统名称系统名称:丙氨酸：丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应酶催化的反应:-酮戊二酸酮戊二酸 +丙氨酸丙氨酸谷氨酸谷氨酸 +丙酮酸丙酮酸 2.2 2.2 酶的分类酶的分类国际系统分类法国际系统分类法1961年酶学委员会（年酶学委员会（Enzyme Commission，EC）规定酶的表示法：规定酶的表示法：EC.X.X.X.X例如：例如：
12、乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 酶的化学组成酶的化学组成-分类分类单体酶单体酶-monomeric enzyme：一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。但有的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳蛋白白酶、木瓜蛋白酶等。但有的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳蛋白酶由酶由3条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。寡聚酶寡聚酶-oligomeric enzyme：由由2个或个或2个以上亚基组成，亚基间可以相个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。亚基间以次级键缔合。同也可不同。亚基间以次级键缔合。如如3-3-磷酸甘油醛脱氢酶
13、、乳酸脱磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。氢酶、丙酮酸激酶等。多酶体系多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。主要指结构化的多酶复合体主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。等。酶的组成和辅助因子酶的组成和辅助因子 简单蛋白酶：简单蛋白酶：单纯蛋白质，基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、单纯蛋白质，基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。结合蛋白酶：结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，这些酶只有
14、在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，才表现出酶的活性。才表现出酶的活性。酶蛋白酶蛋白（apoenzymeapoenzyme）辅助因子辅助因子(cofactor)(cofactor)全酶全酶金属离子金属离子小分子有机物小分子有机物3 3 酶的结构及酶的结构及催化作用机制催化作用机制 结合部位结合部位 Binding siteBinding site 酶分子中与底物结合的部位酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。或区域一般称为结合部位。3.1 3.1 酶分子的结构特点酶分子的结构特点 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位催化部位。结合部位决定
15、酶的专一性，结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。催化部位决定酶所催化反应的性质。催化部位催化部位 catalytic sitecatalytic site调控部位调控部位 Regulatory siteRegulatory site 必需基团必需基团:酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团必需基团。非必需基团：非必需基团：有的酶温和水解掉几个有的酶温和水解掉几个AAAA残基，仍能表现活残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基
16、团。性，这些基团即非必需基团。酶活性中心的必需基团酶活性中心的必需基团（a a）锁钥学说：）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样（酶的多底物现象、酶对正反方向的催化、相对专一性）（酶的多底物现象、酶对正反方向的催化、相对专一性）3.2 3.2 酶作用专一性的机制酶作用专一性的机制 （b b）诱导契合学说（）诱导契合学说（induced-fit hypothesis）SEabcE-S复合复合物物abcES该学说认为酶表面
17、并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状诱导才形成了互补形状.l 降低反应的活化能（降低反应的活化能（activation energyactivation energy）活化能活化能:在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能，单位是由能，单位是KJ/mol.KJ/mol.（增加温度、加入催化剂降低反应活化能）（增加温度、加入催化剂降低反应活化能）酶促反应：酶促反应：E+S =ES=ESE+S =ES=ES*EP EP E+P E+P 非非酶促反应
18、：酶促反应：3.3 3.3 酶作用高效率的机制酶作用高效率的机制n催化剂的作用是降低反应活化能催化剂的作用是降低反应活化能,从而起到提高反应速度的作用从而起到提高反应速度的作用过渡态过渡态n 中间产物学说中间产物学说 E+S=E-S =E-S P +E P +E 许多实验事实证明了许多实验事实证明了E ES S复合物的存在。复合物的存在。E ES S复合物形成的速率复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。与酶和底物的性质有关。（电子显微镜的观察结果、（电子显微镜的观察结果、X-X-射线晶体结构分析、酶与底物反射线晶体结构分析、酶与底物反应前后光谱特性分析、酶的溶解度变化、酶与底物的共沉降，获应前
19、后光谱特性分析、酶的溶解度变化、酶与底物的共沉降，获得得ESES复合物结晶）复合物结晶）四四 酸碱催化酸碱催化三三 共价催化共价催化一一 邻近效应和定向效应邻近效应和定向效应二二 酶使底物分子中的敏感键发生变形酶使底物分子中的敏感键发生变形4 4 酶促反应动力学酶促反应动力学 酶促反应动力学：酶促反应动力学：研究酶促反应速度及其影响因素。研究酶促反应速度及其影响因素。反应速度：反应速度：单位时间内底物的减少量或产物的增加量，单位时间内底物的减少量或产物的增加量，常用初速度来衡量。常用初速度来衡量。4.1 概念概念初速度初速度 酶促反应速度逐渐降低酶促反应速度逐渐降低 酶促反应的时间进展曲线酶促
20、反应的时间进展曲线19611961年，提出用年，提出用“国际单位国际单位”（IUIU）表示酶活力，）表示酶活力，即：即：1 1个酶活力单位，是指在个酶活力单位，是指在特定条件特定条件下，下，1 1分钟内能催化减少分钟内能催化减少1 1微摩尔底物或微摩尔底物或转化生成转化生成1 1微摩尔产物的微摩尔产物的酶量酶量。(25(25 C,C,最适底物浓度和最适最适底物浓度和最适pHpH）1IU=1IU=mol/minmol/min 1972 1972年，提出新的酶活力国际单位：最适条件下，每秒钟能催化年，提出新的酶活力国际单位：最适条件下，每秒钟能催化1mol1mol底物底物转化为产物所需的酶量，定为
21、转化为产物所需的酶量，定为1Kat=1mol/s 1Kat=1mol/s 所以：所以：1Kat=6X101Kat=6X107 7 IUIU 1IU=16.671IU=16.67 1010kat kat 酶活性测定酶活性测定 底物浓度底物浓度SS 酶浓度酶浓度EE 反应温度反应温度 反应反应pHpH 抑制剂抑制剂 激活剂激活剂4.2 4.2 影响酶促反应速度的因素影响酶促反应速度的因素4.2.1 底物浓度对酶促反应速度的影响底物浓度对酶促反应速度的影响 vVm0.30.2Vm 20.10 1 2 3 4 5 6 7 8 SSS与与v v关系：关系：当当SS很低时，很低时，SS 与与v v 成比例
22、成比例-一级反应一级反应当当SS较高时，较高时，SS 与与v v 不成比例不成比例当当SS很高时，很高时，SS，v v不变不变-零级反应零级反应SvKmVm 2v=（Vm/Km）Sv=Vm=K2E 底物浓度对酶促反应速度的影响底物浓度对酶促反应速度的影响 V=Vmax SKm+S（一）矩形双曲线：（一）矩形双曲线：(二二)米米-曼氏方程曼氏方程（Michaelis-Menten equation）V=Vmax SKm+S1 1、米、米-曼氏方程解释：曼氏方程解释：当当SSKmKm时，时，v=(Vmax/Km)S,v=(Vmax/Km)S,即即v v 正比于正比于SS当当SSKmKm时，时，v
23、v Vmax,Vmax,即即SS 而而v v不变不变（三）（三）Km与与 Vmax的意义的意义1、Km值等于最大反应速度一半时的底物浓度；值等于最大反应速度一半时的底物浓度；2、k2k3 时时Km可用来表示酶对底物的亲和力大小，可用来表示酶对底物的亲和力大小，Km与酶与酶对底物亲和力大小成反比；对底物亲和力大小成反比；3、Km值是酶的特征性常数之一，值是酶的特征性常数之一，Km值范围在值范围在10-6 10-2mol/L4、Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比；是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比；V=Vmax SKm+S4.2.2 酶浓度对反应速度的影响酶浓度对反
24、应速度的影响 反应速度与酶浓度成正比：当反应速度与酶浓度成正比：当SSE,E,式中式中KmKm可以可以忽略不计。忽略不计。k3ESKm+S=k3Ev=vSo4.2.3 温度对酶促反应速度的影响温度对酶促反应速度的影响4.2.4 pH对酶促反应速度的影响对酶促反应速度的影响AB4.2.5 抑制剂对酶促反应速度的影响抑制剂对酶促反应速度的影响(一一)不可逆抑制（不可逆抑制（irreversible inhibition）抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，从而抑制酶抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，从而抑制酶活性。用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。活性。用透析、
25、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。乙酰胆碱酯酶是羟基酶，与有机磷农药共价结合后失活，使兴奋乙酰胆碱酯酶是羟基酶，与有机磷农药共价结合后失活，使兴奋性神经递质乙酰胆碱不能及时清除降解，而是过量地积累引起中毒。性神经递质乙酰胆碱不能及时清除降解，而是过量地积累引起中毒。PXROROO+E-OHPOROROOEHXPOROROOE+NCH3CHNOHE-OHNCH3CHNO+POOROR+有机磷化合物羟基酶磷酰化酶(失活)解磷定磷酰化酶(失活)竞争性抑制的特点：竞争性抑制的特点：a.I与与S分子结构相似；分子结构相似；b.Vmax 不变，表观不变，表观Km增大；增大；c.抑制程度取决于抑制
26、程度取决于I与与E的亲和力的亲和力，以及，以及I和和S的相对的相对浓度比例。浓度比例。在在可逆的竞争性抑制可逆的竞争性抑制中，抑制剂通常是酶的天然底物结构上的类似物，中，抑制剂通常是酶的天然底物结构上的类似物，两者竞争酶的活性中心。两者竞争酶的活性中心。磺胺类药物与细菌二氢叶酸合成酶的底物之磺胺类药物与细菌二氢叶酸合成酶的底物之一对氨基苯甲酸的结构相似，与其竞争酶的活性中心，从而达到抑菌一对氨基苯甲酸的结构相似，与其竞争酶的活性中心，从而达到抑菌的作用。的作用。COOHH2NSO2NHRH2N对氨基苯甲酸磺胺类药物对氨基苯甲酸二氢喋呤啶谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸还原酶二氢叶酸四氢叶酸非竞争性
27、抑制剂与酶的活性中心以外的必需基团结合，形成非竞争性抑制剂与酶的活性中心以外的必需基团结合，形成 EI 或或ESI复合物，结果不能进一步形成产物复合物，结果不能进一步形成产物P，于是使酶反应受到抑，于是使酶反应受到抑制，这种作用不能通过增加底物浓度的方法来消除。制，这种作用不能通过增加底物浓度的方法来消除。无机离子：无机离子：如如Mg+对磷酰基转移酶，对磷酰基转移酶，Cu+对一些氧化酶，对一些氧化酶，Cl-对淀粉对淀粉酶有激活作用。酶有激活作用。一些有机小分子一些有机小分子 如如Vit C，谷胱甘肽，巯基乙醇等对巯基酶有激活作用。，谷胱甘肽，巯基乙醇等对巯基酶有激活作用。4.2.6 激活剂对酶
28、促反应速度的影响激活剂对酶促反应速度的影响终产物终产物 P 对途径开对途径开头和分支点上的关头和分支点上的关键酶活性的调节。键酶活性的调节。字母字母e 表示酶。表示酶。+表示激活，表示激活，-表示抑制。表示抑制。5.1 反馈控制反馈控制(feed Back)5.酶活性的调节酶活性的调节变构酶模型变构酶模型米氏双曲线与米氏双曲线与S S形变构曲线形变构曲线5.2 变构调节变构调节0.110.11 变构酶有特征性的变构酶有特征性的S形动力学曲线形动力学曲线。变构剂或底物浓度，在一定的范围。变构剂或底物浓度，在一定的范围里，一个比较小的变化就会导致反应速度显著的改变，因此更具可调节性。里，一个比较小
29、的变化就会导致反应速度显著的改变，因此更具可调节性。变构酶通常是关键酶变构酶通常是关键酶，催化代谢途径中的非平衡反应，或称不可逆反，催化代谢途径中的非平衡反应，或称不可逆反应。这些酶一般处在途径的开始阶段或分支点上，通过反馈控制来调节。应。这些酶一般处在途径的开始阶段或分支点上，通过反馈控制来调节。调节亚基与催化亚基分开，彼此独立的，称调节亚基与催化亚基分开，彼此独立的，称异促变构异促变构。变构剂与底物。变构剂与底物结合在同一个亚基上，称结合在同一个亚基上，称同促变构同促变构。又称酶的共价修饰，又称酶的共价修饰，有磷酸化有磷酸化/脱磷酸，脱磷酸，腺苷酰化腺苷酰化/脱腺苷酰脱腺苷酰等形式。酶的活
30、性等形式。酶的活性在两种状态之间变化。在两种状态之间变化。这个化学修饰过程也这个化学修饰过程也是由酶催化的。是由酶催化的。5.3 化学修饰化学修饰(chemical modification)磷酸化酶两种形式的相互转变过程磷酸化酶两种形式的相互转变过程 指催化相同的化学反应，但是指催化相同的化学反应，但是理化性质不同的酶。理化性质不同的酶。如，氨基酸组成、电泳行为、如，氨基酸组成、电泳行为、免疫原性、米氏常数等不同。免疫原性、米氏常数等不同。乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶同工酶同工酶 LDH，由由2种亚基（种亚基（M和和H）组合成组合成5种种4聚体聚体 H4和和M4分别在心肌中和分别在心肌中和 在肌肉中
31、活性最高。在肌肉中活性最高。5.4 同工酶（同工酶（isozyme）功能上相关的几个酶功能上相关的几个酶在空间上组织在一起，在空间上组织在一起，定向有序地催化一系定向有序地催化一系列反应。列反应。5.5 多酶复合体多酶复合体(multienzyme complex)无活性的酶原无活性的酶原（proenzyme），），在特定的条件下，在特定的条件下，通过部分肽段的通过部分肽段的有限水解，转变有限水解，转变成有活性的酶。成有活性的酶。5.6 5.6 酶原激活酶原激活维生素（维生素（Vitamin）是动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的是动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的一类有机小分子
32、。它们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多一类有机小分子。它们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多数以辅酶、辅基的形式参与调节代谢活动。数以辅酶、辅基的形式参与调节代谢活动。脂溶性维生素：脂溶性维生素：A 视黄醇（维生素视黄醇（维生素A原原胡萝卜素）胡萝卜素）D 钙化醇钙化醇 E 生育酚生育酚 K 凝血维生素凝血维生素水溶性维生素：水溶性维生素：B族维生素和维生素族维生素和维生素C（以下主要介绍（以下主要介绍B族维生素与辅酶、辅基的关系）族维生素与辅酶、辅基的关系）6 维生素与辅酶、辅基的关系维生素与辅酶、辅基的关系B族维生素及其辅酶、辅基形式族维生素及其辅酶、辅基形式B B族维生
33、素族维生素辅酶、辅基形式辅酶、辅基形式 在酶催化反应中的作用在酶催化反应中的作用硫胺素硫胺素(B(B1 1)硫胺素焦磷酸酯硫胺素焦磷酸酯(TPP)(TPP)-酮酸的氧化脱羧酮酸的氧化脱羧核黄素核黄素(B(B2 2)黄素单核苷酸黄素单核苷酸(FMN)(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)(FAD)氢原子转移氢原子转移 氢原子转移氢原子转移尼克酰胺或称尼克酰胺或称烟酰胺烟酰胺(PP)(PP)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP(NADP+)氢原子转移氢原子转移 氢原子转移氢原子转移吡哆醇吡哆
34、醇(吡哆醛、吡哆醛、吡哆胺，吡哆胺，B B6 6)磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛氨基转移氨基转移泛酸泛酸(B(B3 3)辅酶辅酶A(CoAA(CoA)酰基转移酰基转移叶酸叶酸(B(B1111)四氢叶酸四氢叶酸“一碳基团一碳基团”转移转移生物素生物素(H)(H)生物素生物素羧化作用羧化作用钴胺素钴胺素(B(B1212)甲基钴胺素甲基钴胺素 5-5-脱氧腺苷钴胺素脱氧腺苷钴胺素甲基转移甲基转移7 酶的实际应用酶的实际应用工业上酶应用的优点：工业上酶应用的优点：1.酶的催化效率高，专一性强，不发生副作用。酶的催化效率高，专一性强，不发生副作用。2.酶作用条件温和。酶作用条件温和。3.酶及其反应产物大多无毒性。酶及其反应产物大多无毒性。
