1、食品中的含氮化合物食品中的含氮化合物 食品中的碳水化合物食品中的碳水化合物 食品中的脂质食品中的脂质 思考题思考题参考文献参考文献环境污染物质物质加工中不可避免的污染污染物质人工合成的食品添加剂天然来源的食品添加剂食品添加剂非天然成分基本营养素有毒物质激素呈味物质呈香色素维生素脂类化合物碳水化合物蛋白质有机成分矿物质水无机成分天然成分食品的化学组成 一、概述一、概述动物组织中除了含有动物组织中除了含有蛋白氮蛋白氮外，还含有外，还含有非蛋白氮非蛋白氮。植。植物组织中含有相当数量的非蛋白氮（约占总氮的物组织中含有相当数量的非蛋白氮（约占总氮的2075%），其中），其中2/3以上的氮是以游离氨基酸和
2、其他组分以上的氮是以游离氨基酸和其他组分形式存在的形式存在的,如胺、嘌呤、嘧啶、核苷、甜菜碱、卟啉如胺、嘌呤、嘧啶、核苷、甜菜碱、卟啉类和非蛋白氨基酸。类和非蛋白氨基酸。非蛋白氮对食品的非蛋白氮对食品的风味有较大的作用风味有较大的作用。例如，游离氨。例如，游离氨基酸对水果和蔬菜的风味有贡献基酸对水果和蔬菜的风味有贡献;某些品种马铃薯中甾某些品种马铃薯中甾类生物碱（茄灵）含量的增多会带来苦味和毒性类生物碱（茄灵）含量的增多会带来苦味和毒性;甜菜甜菜碱是红甜菜中的色素碱是红甜菜中的色素;而很多氨基酸和氨基酸衍生物是而很多氨基酸和氨基酸衍生物是水果和蔬菜中芳香化合物的前体水果和蔬菜中芳香化合物的前体
3、;新的研究发现，低温新的研究发现，低温贮藏过程中南瓜中的聚酰胺（例如亚精胺和精胺）含贮藏过程中南瓜中的聚酰胺（例如亚精胺和精胺）含量上升，此类物质具有稳定膜的能力，因而使得南瓜量上升，此类物质具有稳定膜的能力，因而使得南瓜抗冻伤能力增强。抗冻伤能力增强。l（一）氨基酸（一）氨基酸 l（二）核酸化合物（二）核酸化合物p 是由糖、磷酸、碱基组成一个单位是由糖、磷酸、碱基组成一个单位(称为核苷酸称为核苷酸)再聚再聚合形成。合形成。p根据组成糖的不同大致分为两类，组成糖是根据组成糖的不同大致分为两类，组成糖是2脱氧核脱氧核糖的你为脱氧核糖核酸糖的你为脱氧核糖核酸(DNA)，组成糖为核糖的称为，组成糖为
4、核糖的称为核糖核酸核糖核酸(RNA)。p碱基有嘌呤碱基有嘌呤(purines)和嘧啶和嘧啶(pyrimidines)两种，构成两种，构成RNA碱基的两种嘌呤是腺嘌呤碱基的两种嘌呤是腺嘌呤(adenine)和鸟嘌呤和鸟嘌呤(guanine)，两种嘧啶为尿嘧啶，两种嘧啶为尿嘧啶(uracil)和胞嘧啶和胞嘧啶(cytosine)。在。在DNA中，尿嘧啶为胸腺嘧啶所取代中，尿嘧啶为胸腺嘧啶所取代(thymine)。此外，还有次黄嘌呤。此外，还有次黄嘌呤(hypoxanthine)。p含有脱氧核糖的核苷酸、核苷不是重要的食品成分。含有脱氧核糖的核苷酸、核苷不是重要的食品成分。腺苷三磷酸（腺苷三磷酸（A
5、TP）、腺苷二磷酸（）、腺苷二磷酸（ADP）在动物体）在动物体中对生理起着重要的作用。在食品化学上，与肌肉的中对生理起着重要的作用。在食品化学上，与肌肉的收缩松弛有关，因为是通过消耗收缩松弛有关，因为是通过消耗ATP来进行肌肉的收来进行肌肉的收缩松弛。所以，动物死后，缩松弛。所以，动物死后，ATP的消耗已不能再产生，的消耗已不能再产生，使得肌肉产生僵硬。使得肌肉产生僵硬。l（三）含氮维生素（三）含氮维生素硫胺素硫胺素、核黄素、核黄素、烟酸、烟酸、维生素、维生素B6、叶酸盐叶酸盐、生物素、生物素、泛酸、泛酸、维生素、维生素B12、胆碱。胆碱。l（四）含氮色素与着色剂（四）含氮色素与着色剂含氮的天
6、然色素有血红素化合物、甜菜含氮的天然色素有血红素化合物、甜菜色素类和叶绿素类色素类和叶绿素类；含氮着色剂有苋菜红、胭脂红、柠檬黄、含氮着色剂有苋菜红、胭脂红、柠檬黄、日落黄、靛蓝、亮蓝、新红。日落黄、靛蓝、亮蓝、新红。糖精、不少氨基酸都有甜味。糖精、不少氨基酸都有甜味。苦味物质主要可分为生物碱、糖苷、氨基酸、苦味物质主要可分为生物碱、糖苷、氨基酸、多肽和盐。其中，番木鳖碱是目前已知的最苦多肽和盐。其中，番木鳖碱是目前已知的最苦的物质的物质。含氰糖苷（如苦杏仁苷、木薯含氰糖苷（如苦杏仁苷、木薯毒苷等），含芥子油糖苷（如黑毒苷等），含芥子油糖苷（如黑芥子苷、白芥子苷等）一般有苦芥子苷、白芥子苷等）
7、一般有苦味，还可治病。味，还可治病。肽的组成为苯丙氨酸肽的组成为苯丙氨酸-酪氨酸酪氨酸-脯氨酸脯氨酸-谷氨酸谷氨酸-亮氨酸亮氨酸-苯丙氨酸，苯丙氨酸，显示了较强的非极性特征，其味显示了较强的非极性特征，其味非常苦，造成了成熟干酪的苦味。非常苦，造成了成熟干酪的苦味。在吡嗪家族中第一个与蔬菜香味有关的是在吡嗪家族中第一个与蔬菜香味有关的是2-甲氧基甲氧基-3-异丁基异丁基吡嗪，它有甜椒香味吡嗪，它有甜椒香味。辣味成分根据结构分类，大致可分为胺类、异硫氰酸酯类、辣味成分根据结构分类，大致可分为胺类、异硫氰酸酯类、硫化物类、香草酮类、倍半萜类硫化物类、香草酮类、倍半萜类5种。胺类的代表是辣椒中种。胺
8、类的代表是辣椒中的辣椒素、胡椒中的胡椒脂碱，山椒果中的山椒素；异硫氰的辣椒素、胡椒中的胡椒脂碱，山椒果中的山椒素；异硫氰酸酯类有芥末、萝卜含有的烯丙基异硫氰酸酯；硫化物类有酸酯类有芥末、萝卜含有的烯丙基异硫氰酸酯；硫化物类有葱、蒜中的二烯丙基二硫化物；香草酮类有生姜含的姜酮。葱、蒜中的二烯丙基二硫化物；香草酮类有生姜含的姜酮。天然鲜味化合物谷氨酸钠天然鲜味化合物谷氨酸钠，L-口蘑氨酸（口蘑氨酸（tricholomic acid）,L-鹅膏蕈氨酸鹅膏蕈氨酸(ibotenic acid）；核苷酸类：肌苷酸钠和；核苷酸类：肌苷酸钠和(sodium 5-inosinate 5-TMP)鸟苷酸钠鸟苷酸钠
9、(sodium guanylate,5-GMP)。与鱼臭有关的有三甲胺（与鱼臭有关的有三甲胺（trimethylamine）、吡啶）、吡啶（piperidine）,-氨基戊醛（氨基戊醛（-aminovaleral）等。）等。鱼体表面黏液中含有蛋白质、卵磷脂、氨基酸等，可鱼体表面黏液中含有蛋白质、卵磷脂、氨基酸等，可被细菌作用而产生氨、甲胺、甲硫醇、硫化氢、吲哚、被细菌作用而产生氨、甲胺、甲硫醇、硫化氢、吲哚、粪臭素、六氢吡啶等腥臭物质，如半胱氨酸生成氨和粪臭素、六氢吡啶等腥臭物质，如半胱氨酸生成氨和硫化氢，色氨酸生成吲哚等，这些物质不仅造成鱼的硫化氢，色氨酸生成吲哚等，这些物质不仅造成鱼的臭味
10、，在含量水平较高时能够导致食用者中毒。臭味，在含量水平较高时能够导致食用者中毒。（一）蛋白质的分离提纯（一）蛋白质的分离提纯 l1.蛋白质的抽提蛋白质的抽提 蛋白质的来源蛋白质的来源 组织破碎组织破碎-抽提蛋白质的关键步骤抽提蛋白质的关键步骤 抽提液的选择抽提液的选择注意事项注意事项：（1）普遍存在各种蛋白水解酶，会导致蛋白质的降解。防止方法是低温操作和加一些相应蛋白酶抑制剂(如DFP，PCMB，PMSF等)、鏊合剂(EDTA等)。（2）有一些蛋白质含巯基，这些巯基可能是活力所必须。要注意两点，一是不要带入金属离子，二是要注意不要带进氧化剂。（3）有一些蛋白质带非共价键结合的配基。抽提时要注意
11、保护，不要使配基丢失。l2.蛋白质的分离纯化蛋白质的分离纯化（1）蛋白质纯化的目的：一是将蛋白质(包括络合着的非肽链结构部份)与非蛋白质物质分离；二是将各种不同的蛋白质相互分离开，把多组分蛋白质只留下单一蛋白质。（2）蛋白质纯化的准则：什么是蛋白质最好的来源？关于蛋白质我们已知什么？蛋白质需要有多纯？纯化蛋白的量要多少?蛋白质应该如何进行鉴定？纯化时间应该多长？l（3）蛋白质分离纯化）蛋白质分离纯化的依据的依据：分子的大小、：分子的大小、形状、电荷形状、电荷、等电点、等电点、电荷分布、电荷分布、疏水、疏水性性、溶解度、溶解度、密度、密度、配体结合能力、配体结合能力、金、金属结合能力属结合能力、
12、可逆性缔合、可逆性缔合、翻译后修饰、翻译后修饰、特异性序列或结构特异性序列或结构、非寻常性质、非寻常性质、基因工、基因工程构建的纯化标记程构建的纯化标记。表表2-1 分离纯化蛋白质的方法分离纯化蛋白质的方法分离方法分离方法方法的基础方法的基础分离方法分离方法方法的基础方法的基础沉淀法沉淀法层析法层析法 硫酸铵硫酸铵溶解度溶解度离子交换层析离子交换层析电荷、电荷分布电荷、电荷分布 丙酮丙酮溶解度溶解度疏水作用层析疏水作用层析疏水性疏水性 聚乙烯亚胺聚乙烯亚胺电荷、大小电荷、大小反相反相HPLC疏水性、大小疏水性、大小 等电点等电点溶解度，溶解度，pI亲和层析亲和层析配位结合位点配位结合位点相分配
13、法相分配法（如用聚乙二醇）（如用聚乙二醇）溶解度溶解度DNA亲和层析亲和层析DNA结合位点结合位点电泳法电泳法外源凝集素亲和层析外源凝集素亲和层析糖基内容与种类糖基内容与种类 凝胶电泳凝胶电泳电荷、大小、形状电荷、大小、形状固定化金属亲和层析固定化金属亲和层析金属结合能力金属结合能力 等电聚焦电泳等电聚焦电泳pI免疫亲和层析免疫亲和层析特异抗原位点特异抗原位点离心法离心法大小、形状、密度大小、形状、密度层析聚焦层析聚焦pI超滤法超滤法大小、形状大小、形状凝胶过滤层析凝胶过滤层析大小、形状大小、形状l3.蛋白质纯度的鉴定蛋白质纯度的鉴定 对蛋白质对蛋白质纯度的要求纯度的要求因工作需要而异。生物制
14、品考虑制品因工作需要而异。生物制品考虑制品的体内副作用；物理化学研究要求不干扰对象的物化性质；的体内副作用；物理化学研究要求不干扰对象的物化性质；化学结构分析要求杂质含量低于分析方法的灵敏度等等，化学结构分析要求杂质含量低于分析方法的灵敏度等等，都要作具体分析。都要作具体分析。蛋白质的蛋白质的纯度纯度一般指是否含有其它杂蛋白，而不包括盐、一般指是否含有其它杂蛋白，而不包括盐、缓冲液离子、十二烷基硫酸钠缓冲液离子、十二烷基硫酸钠(SDS)等小分子在内。蛋白质等小分子在内。蛋白质纯度如用百分数表示，有时还和检测方法、定量方法、所纯度如用百分数表示，有时还和检测方法、定量方法、所选用仪器的参数有关。
15、选用仪器的参数有关。蛋白质具有蛋白质具有微不均一性微不均一性(Microhetero genity)。例如同样的。例如同样的蛋白质分子，但有一部分分子的一个侧链酰胺基变成了羧蛋白质分子，但有一部分分子的一个侧链酰胺基变成了羧基；糖蛋白的配基糖相差一个单糖等等。此外，还有同功基；糖蛋白的配基糖相差一个单糖等等。此外，还有同功蛋白质蛋白质(isoprotein)，它们功能相同，但化学结构不同，从，它们功能相同，但化学结构不同，从功能看纯了，从结构上看不纯。功能看纯了，从结构上看不纯。蛋白质纯度的鉴定方法通常有超离心沉降，分析电泳如蛋白质纯度的鉴定方法通常有超离心沉降，分析电泳如SDSPAGE、聚丙
16、烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦、聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦(IEF)、各种毛细管电、各种毛细管电泳泳(CE)；色谱；色谱(更常用更常用HPLC)，如基于蛋白质分子量的凝胶过，如基于蛋白质分子量的凝胶过滤，基于蛋白质疏水性质的反相色谱，基于蛋白质表面电荷的滤，基于蛋白质疏水性质的反相色谱，基于蛋白质表面电荷的离于交换色谱；近年来质谱在生物大分子中的应用也很活跃，离于交换色谱；近年来质谱在生物大分子中的应用也很活跃，特别是电喷雾质谱特别是电喷雾质谱(ESI)的发展，只要的发展，只要pmol级的样品就能作一级的样品就能作一测定。测定。还有化学方法检测蛋白质末端的均一性也是评价纯度的好方法，还有化学方法检
17、测蛋白质末端的均一性也是评价纯度的好方法，例如观察例如观察N端或端或C端是否均一，也是相当有效的方法，有时甚端是否均一，也是相当有效的方法，有时甚至比常用的至比常用的HPLC更有效。比如有一个产品在更有效。比如有一个产品在HPLC中已是一中已是一对称的峰，该生产单位认为是对称的峰，该生产单位认为是100纯，但在蛋白质的纯，但在蛋白质的N端分端分析中指出纯度还不到析中指出纯度还不到90，有一定量的其他蛋白质存在。，有一定量的其他蛋白质存在。以上这些方法是根据蛋白质的以上这些方法是根据蛋白质的分子大小和形状，或表面电荷，分子大小和形状，或表面电荷，或荷质比或荷质比来检查纯度的。来检查纯度的。检查蛋
18、白质的纯度至少应该用检查蛋白质的纯度至少应该用二种以上二种以上的方法，而且用两种不的方法，而且用两种不同机理的方法来鉴定蛋白质的纯度才比较可靠。只有一种检定同机理的方法来鉴定蛋白质的纯度才比较可靠。只有一种检定方法时应该用两种以上的条件来鉴定。方法时应该用两种以上的条件来鉴定。图图2-2 球状蛋白结构的不同水平球状蛋白结构的不同水平 图图2-3 蛋白质各级结构示意图蛋白质各级结构示意图 1.蛋白质结构蛋白质结构 2.蛋白质一级结构的研究方法蛋白质一级结构的研究方法 三大类：化学法、生物学方法和物理学方法。三大类：化学法、生物学方法和物理学方法。化学法测定：化学法测定：主要是先将多肽链降解成足够
19、短的顺序以便得主要是先将多肽链降解成足够短的顺序以便得到整个顺序。到整个顺序。生物学方法：生物学方法：即先确定编码蛋白质肽链的即先确定编码蛋白质肽链的DNA的碱基序列，的碱基序列，然后再由然后再由DNA的碱基序列推出肽链的氨基酸残基序列。的碱基序列推出肽链的氨基酸残基序列。物理学方法有三种：物理学方法有三种：X射线晶体分析，二维核磁共振和质谱射线晶体分析，二维核磁共振和质谱法。这三种方法中，法。这三种方法中，X射线晶体分析和二维核磁共振可以测定射线晶体分析和二维核磁共振可以测定蛋白质的一级结构和立体结构。在测定分子质量较大的肽链氨蛋白质的一级结构和立体结构。在测定分子质量较大的肽链氨基酸残基序
20、列时，质谱法经常需要与化学测定的某些步骤联合基酸残基序列时，质谱法经常需要与化学测定的某些步骤联合使用，如肽链的酶解和所得肽段的分离等。质谱技术在比较和使用，如肽链的酶解和所得肽段的分离等。质谱技术在比较和鉴定肽链时却非常有用。鉴定肽链时却非常有用。蛋白质顺序测定包括以下蛋白质顺序测定包括以下步骤：步骤：蛋白质的纯化以及二硫键的蛋白质的纯化以及二硫键的还原等衍生化；测定氨基末端及羧基末端的氨基酸；至少以两还原等衍生化；测定氨基末端及羧基末端的氨基酸；至少以两种方式将多肽专一地断裂成小的片段；分离纯化并测定用不同种方式将多肽专一地断裂成小的片段；分离纯化并测定用不同断裂方式获得的小肽的顺序；根据
21、小肽顺序的重迭重组这些小断裂方式获得的小肽的顺序；根据小肽顺序的重迭重组这些小肽以确定整个顺序；最后是肽链中二硫键的定位。在多数蛋白肽以确定整个顺序；最后是肽链中二硫键的定位。在多数蛋白质肽链氨基酸残基序列测定时，最后二硫键测定或是被遗忘了，质肽链氨基酸残基序列测定时，最后二硫键测定或是被遗忘了，或是因为测定比较困难，而被或是因为测定比较困难，而被“省略省略”了。了。l3.蛋白质空间结构的测定蛋白质空间结构的测定 检测蛋白质中的检测蛋白质中的二级结构二级结构的方法有旋光色散和的方法有旋光色散和圆二色性、红外光谱和激光拉曼光谱、重氢交圆二色性、红外光谱和激光拉曼光谱、重氢交换、换、X射线晶体衍射
22、和二维核磁共振。射线晶体衍射和二维核磁共振。测定蛋白质测定蛋白质三级结构三级结构的主要方法是的主要方法是X射线晶体射线晶体衍射和核磁共振及荧光光谱；利用酶学和化学衍射和核磁共振及荧光光谱；利用酶学和化学修饰可以了解一些氨基酸残基和构象单元在蛋修饰可以了解一些氨基酸残基和构象单元在蛋白质中的分布情况。白质中的分布情况。研究水溶性蛋白质研究水溶性蛋白质四级结构四级结构的方法有的方法有X射线晶射线晶体衍射、电子显微镜、扫描隧道显微镜、原子体衍射、电子显微镜、扫描隧道显微镜、原子力显微镜、流体力学方法和化学交联法等。力显微镜、流体力学方法和化学交联法等。pX射线晶体衍射射线晶体衍射揭示了蛋白质中亚基的
23、空间结构和各亚基间揭示了蛋白质中亚基的空间结构和各亚基间的相对布局。的相对布局。p电子显微镜电子显微镜通过对一些样品的直接观察可看到各亚基的排列通过对一些样品的直接观察可看到各亚基的排列情况，还能看到一些线性聚集物的结构细节，对于超分子水情况，还能看到一些线性聚集物的结构细节，对于超分子水平向亚细胞水平过渡的层次，电镜具有平向亚细胞水平过渡的层次，电镜具有X射线晶体衍射分析射线晶体衍射分析所不能替代的作用。所不能替代的作用。p扫描隧道显微镜和原子力显微镜扫描隧道显微镜和原子力显微镜用于观察分子的细微结构，用于观察分子的细微结构，扫描隧道显微镜可对溶液中的分子进行观察，其分辨率在扫描隧道显微镜可
24、对溶液中的分子进行观察，其分辨率在10的水平，正是蛋白质四级结构研究的范围。的水平，正是蛋白质四级结构研究的范围。p流体力学方法流体力学方法包括超离心、扩散和粘度等技术，它们都可以包括超离心、扩散和粘度等技术，它们都可以测定大分子体系的分子质量和体系中颗粒的形状和大小。研测定大分子体系的分子质量和体系中颗粒的形状和大小。研究分子外形的另一种流体力学方法是流动双折射。究分子外形的另一种流体力学方法是流动双折射。p利用双功能团交联剂利用双功能团交联剂，将非常靠近的两个或多个分子交联在，将非常靠近的两个或多个分子交联在一起是研究蛋白质一起是研究蛋白质-蛋白质相互作用的一种简单而有效的方蛋白质相互作用
25、的一种简单而有效的方法，这种方法也被用于亚基间的交联，进而确定组成四级结法，这种方法也被用于亚基间的交联，进而确定组成四级结构的亚基成分。构的亚基成分。当氨基酸的残基达到当氨基酸的残基达到50个以上就可以称作个以上就可以称作蛋白蛋白质质。50个以下，个以下，10个以上的氨基酸组成的为个以上的氨基酸组成的为多肽多肽。10个氨基酸残基以下，特别是个氨基酸残基以下，特别是3-9个氨基酸聚个氨基酸聚合而成的肽通常叫合而成的肽通常叫低聚肽低聚肽，也可称，也可称小肽、短肽小肽、短肽。比低聚肽聚合度更小的就是二肽或三肽。比低聚肽聚合度更小的就是二肽或三肽。目前发现的许多生物活性都属于低聚肽。目前发现的许多生
26、物活性都属于低聚肽。低聚肽一般是蛋白质经蛋白质水解酶作用后，低聚肽一般是蛋白质经蛋白质水解酶作用后，再经过特殊处理而得，其相对分子量分布在再经过特殊处理而得，其相对分子量分布在5000以下以下。溶解性：溶解性：低聚肽具有水溶性高的特点，且其溶解性明显好于大豆蛋白，大豆蛋白在其等电点会形成沉淀，但低聚肽仍然会保持溶解状态。粘度及热稳定性：粘度及热稳定性：大豆蛋白的粘度随浓度增高而急剧升高，这是因为大豆蛋白溶液在浓度为l0%以上时经高温处理易于产生疏水键结合和二硫键结合形成网状聚合物，使得大豆蛋白溶液粘度高达9000厘泊，造成后道操作的困难。但低聚肽的这种变化很少，浓度在高达65%以上时粘度只有2
27、200厘泊，且溶解度高达99%以上，流动性良好，加热后不凝固。酸稳定性：酸稳定性：功能性低聚肽具有较宽pH 范围，在pH28之间有良好的溶解性，NSI值达到95%以上；而大豆分离蛋白在pH=8时有较高的溶解度，但在pH45之间几乎全部沉淀。吸湿性和保湿性：吸湿性和保湿性：低聚肽的吸湿性和保湿性较好，它的吸水性显著高于大豆蛋白，在090范围内随温度的升高而增大。渗透压：渗透压：低聚肽溶液渗透压大小处于大豆蛋白质和同一组成氨基酸混合物之间。消化道中渗透压高于体液时，组织中的水分将移向消化道而出现腹泻。5%氨基酸混合物水溶液的渗透压为422，而5%低聚肽水溶液的渗透压仅有213。低聚肽渗透压比氨基酸
28、混合物低得多。因此，必会极大降低最终产物的渗透压及减少引发不适症的可能性。软化凝胶：软化凝胶：低聚肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性质。水产品、肉禽蛋白质以及大豆蛋白质加热时形成凝胶，面粉在形成面团时会使质构变硬。添加少量低聚肽，可以软化凝胶，它对多糖类的魔芋凝胶也能起到软化作用 l1、肽吸收理论的提出和发展、肽吸收理论的提出和发展蛋白质在动物的消化道内经各种消化酶的作用，降解蛋白质在动物的消化道内经各种消化酶的作用，降解为游离氨基酸为游离氨基酸(FAA)和低聚肽和低聚肽(OP)。传统的代谢模型认为传统的代谢模型认为：只有游离氨基酸才能被动物直：只有游离氨基酸才能被动物直接吸收利用，肽只有再降解成游
29、离氨基酸才能被动物接吸收利用，肽只有再降解成游离氨基酸才能被动物吸收利用。吸收利用。近年来的研究表明近年来的研究表明，蛋白质在消化道中的消化终产物，蛋白质在消化道中的消化终产物的大部分往往是小肽，而且小肽能完整地通过肠黏膜的大部分往往是小肽，而且小肽能完整地通过肠黏膜细胞进入体循环。血液循环中的小肽能直接参与组织细胞进入体循环。血液循环中的小肽能直接参与组织蛋内质的合成，此外，肝脏、肾脏、皮肤和其他组织蛋内质的合成，此外，肝脏、肾脏、皮肤和其他组织也能完整地利用小肽。也能完整地利用小肽。l2、肽的吸收机制和转运机制肽的吸收机制和转运机制 肽与氨基酸吸收机制完全不同，它是一个依靠肽与氨基酸吸收机
30、制完全不同，它是一个依靠H+浓度、浓度、Ca2+浓度、电导和耗能的独立过程，浓度、电导和耗能的独立过程，同时肽吸收的速度和效率更高。同时肽吸收的速度和效率更高。单胃动物体内肽转运机理可能有以下单胃动物体内肽转运机理可能有以下三种形式三种形式：p具有具有pH依赖性的氢离子和钠离子转运体系，不消耗依赖性的氢离子和钠离子转运体系，不消耗ATP。1994年年Daniel等研究表明，小肽转运的动力来源于质子的电化学梯度，等研究表明，小肽转运的动力来源于质子的电化学梯度，质子向细胞内转运产生的动力驱使小肽向细胞内运动，这样小肽质子向细胞内转运产生的动力驱使小肽向细胞内运动，这样小肽就以扩散的形式进入细胞，
31、引起细胞浆的就以扩散的形式进入细胞，引起细胞浆的pH值下降，从而活化钠值下降，从而活化钠离子离子/氢离子通道，氢离子被释放出细胞，细胞内的氢离子通道，氢离子被释放出细胞，细胞内的pH值恢复到值恢复到原来水平；原来水平；p依赖氢离子或钙离子浓度的主动转运过程，需要消耗依赖氢离子或钙离子浓度的主动转运过程，需要消耗ATP。1985年年Takwwa等首次证实了在氢离子浓度存在下的囊泡膜刷状等首次证实了在氢离子浓度存在下的囊泡膜刷状缘肽的主动加速转运。这种转运方式在缺氧或在添加代谢抑制剂缘肽的主动加速转运。这种转运方式在缺氧或在添加代谢抑制剂的情况下被抑制；的情况下被抑制；p谷胱苷肽谷胱苷肽(GSH)
32、转运系统。转运系统。1989年年Vincenzini报道，报道，GSH的跨膜的跨膜转运与钠离子、钾离子、锂离子、钙离子、锰离子的浓度梯度有转运与钠离子、钾离子、锂离子、钙离子、锰离子的浓度梯度有关，而与氢离子浓度无关。由于关，而与氢离子浓度无关。由于GSH在生物膜内具有抗氧化作用，在生物膜内具有抗氧化作用，因而因而GSH转运系统可能具有特殊的生理意义。转运系统可能具有特殊的生理意义。1993年年Webb提出反刍动物氨基酸和肽的吸收提出反刍动物氨基酸和肽的吸收存在肠系膜系统和非肠系膜系统两种途径。空存在肠系膜系统和非肠系膜系统两种途径。空肠、结肠、回肠、盲肠吸收的小肽进入肠系膜肠、结肠、回肠、盲
33、肠吸收的小肽进入肠系膜系统，而由瘤胃、瓣胃、网胃、皱胃、十二指系统，而由瘤胃、瓣胃、网胃、皱胃、十二指肠吸收的肽则进入非肠系膜系统。肠吸收的肽则进入非肠系膜系统。在反刍动物体内，肽的吸收以非肠系膜系统为在反刍动物体内，肽的吸收以非肠系膜系统为主要途径，其吸收的主要部位在瘤胃与瓣胃。主要途径，其吸收的主要部位在瘤胃与瓣胃。反刍动物对小肽的吸收有的以被动扩散的形式反刍动物对小肽的吸收有的以被动扩散的形式进行，有的则是由载体介导的主动转运过程。进行，有的则是由载体介导的主动转运过程。1998年年Mccollum和和Webb研究了羊瓣胃研究了羊瓣胃Gly-Sar的吸收机制，结果表明，其转运是由载体介导
34、的吸收机制，结果表明，其转运是由载体介导的，并依赖氢离子的浓度梯度进行。的，并依赖氢离子的浓度梯度进行。l3、肽的吸收特点、肽的吸收特点肽的吸收具有速度快、耗能低、不易饱肽的吸收具有速度快、耗能低、不易饱和，且各种肽之间运转无竞争性与抑制和，且各种肽之间运转无竞争性与抑制性的特点。这种生理特性可使底物对不性的特点。这种生理特性可使底物对不同生理状态及日粮变化具有更大的适应同生理状态及日粮变化具有更大的适应性。当动物由于疾病或其他因素对某种性。当动物由于疾病或其他因素对某种氨基酸不能很好吸收时，可通过添加含氨基酸不能很好吸收时，可通过添加含有此种氨基酸的肽来提供氨基酸，肽的有此种氨基酸的肽来提供
35、氨基酸，肽的这种吸收优势具有很大的潜在营养作用。这种吸收优势具有很大的潜在营养作用。易消化吸收性：易消化吸收性：低聚肽氨基酸组成均衡、全面，分子低聚肽氨基酸组成均衡、全面，分子量小，易消化吸收。与原蛋白和同组成的氨基酸制剂量小，易消化吸收。与原蛋白和同组成的氨基酸制剂相比，低聚肽更易被人体吸收，它可不经胃肠消化，相比，低聚肽更易被人体吸收，它可不经胃肠消化，直接进入小肠被吸收，而且不受身体状况所影响，其直接进入小肠被吸收，而且不受身体状况所影响，其生物利用率远高于蛋白质。生物利用率远高于蛋白质。呈味性：呈味性：萧凤岐报道将鱼露差速离心以分离出低聚肽萧凤岐报道将鱼露差速离心以分离出低聚肽组分，这
36、些组分不仅对基本味，还对风味质量有重大组分，这些组分不仅对基本味，还对风味质量有重大影响。在中、碱性高分子组分，显著增强了甜味，在影响。在中、碱性高分子组分，显著增强了甜味，在持续性、前味、后味等风味质量上都有提高；在酸性持续性、前味、后味等风味质量上都有提高；在酸性组分，虽然甜味略有下降，酸味则明显增强；加盐试组分，虽然甜味略有下降，酸味则明显增强；加盐试验时，肽表现出带甜的鲜味或带鲜的甜味，这也表明验时，肽表现出带甜的鲜味或带鲜的甜味，这也表明呈味同食盐的相互作用极大。呈味同食盐的相互作用极大。促进肌肉生长促进肌肉生长：肽提高动物体干物质比例，并使脂肪比例显著升高。肽提高动物体干物质比例，
37、并使脂肪比例显著升高。其生理机理也可能体现在两方面：一是肽在消化道中特殊的吸收机制。其生理机理也可能体现在两方面：一是肽在消化道中特殊的吸收机制。游离氨基酸在消化道吸收，需要消耗大量的能量，而肽转运系统具有游离氨基酸在消化道吸收，需要消耗大量的能量，而肽转运系统具有转运速度快、耗能低、不易饱和的特点。以肽形式完整吸收，可以降转运速度快、耗能低、不易饱和的特点。以肽形式完整吸收，可以降低消化道的能量消耗，减少体内葡萄糖用于氨基酸吸收的分解供能，低消化道的能量消耗，减少体内葡萄糖用于氨基酸吸收的分解供能，用于提供机体内生成蛋白质、脂肪的碳水化合物比例增多，促进了体用于提供机体内生成蛋白质、脂肪的碳
38、水化合物比例增多，促进了体蛋白和脂肪的合成。二是肽可以降低动物的基础代谢强度。肽作为喂蛋白和脂肪的合成。二是肽可以降低动物的基础代谢强度。肽作为喂饲原料，减少机体细胞和组织和耗氧量，导致体内的物质代谢途径和饲原料，减少机体细胞和组织和耗氧量，导致体内的物质代谢途径和强度发生变化，包括碳水化合物和脂肪的分解供能减少，体内多余能强度发生变化，包括碳水化合物和脂肪的分解供能减少，体内多余能量将通过脂肪合成途径在体内沉积，吸收的肽和氨基酸在体内重新合量将通过脂肪合成途径在体内沉积，吸收的肽和氨基酸在体内重新合成蛋白质等等。所以肽作为日粮蛋白原料促进了脂肪和蛋白质的合成，成蛋白质等等。所以肽作为日粮蛋白
39、原料促进了脂肪和蛋白质的合成，使机体内干物质含量显著升高。使机体内干物质含量显著升高。促进矿物质吸收的作用：促进矿物质吸收的作用：许多蛋白质中含有纤维、单宁及其他一些多许多蛋白质中含有纤维、单宁及其他一些多酚类等物质，能抑制人体或动物对酚类等物质，能抑制人体或动物对Zn、Cu、Ca、Mg等的生物利用等的生物利用率。而低聚肽，由于可溶性，易与率。而低聚肽，由于可溶性，易与Cu、Ca、Mg等离子螯合形成可溶等离子螯合形成可溶性络合物，有利于机体吸收。性络合物，有利于机体吸收。促进发酵作用促进发酵作用(即双歧因子作用即双歧因子作用)：肽有促进微生物生长发育和活跃代肽有促进微生物生长发育和活跃代谢的作
40、用，相同氨基酸和大豆蛋白都无此作用。在益生菌谢的作用，相同氨基酸和大豆蛋白都无此作用。在益生菌(双歧杆菌、双歧杆菌、嗜酸乳杆菌嗜酸乳杆菌)酸奶配方中加人酸奶配方中加人0.5%大豆低聚肽，或大豆低聚肽，或0.5%低聚糖，或未低聚糖，或未添加任何益生原制作酸奶。在发酵过程中，三个样品的酸度随发酵时添加任何益生原制作酸奶。在发酵过程中，三个样品的酸度随发酵时间而变化，结果表明，加有间而变化，结果表明，加有0.5%大豆低聚肽的样品在整个发酵过程大豆低聚肽的样品在整个发酵过程中保持最快的益生菌增长速度中保持最快的益生菌增长速度;而加人而加人0.5%低聚糖的样品次之，但均低聚糖的样品次之，但均快于未添加益
41、生原的酸奶。这充分说明大豆低聚肽具有明显的促进发快于未添加益生原的酸奶。这充分说明大豆低聚肽具有明显的促进发酵作用，使双歧杆菌等益生菌增殖，效果好于低聚糖。酵作用，使双歧杆菌等益生菌增殖，效果好于低聚糖。低过敏性：低过敏性：过敏反应是一种异常的病理性免疫应答。由过敏反应是一种异常的病理性免疫应答。由于食物或食物组分中过敏原的存在，也会导致于食物或食物组分中过敏原的存在，也会导致IgE传递的传递的特异性过敏反应。据研究证明：分子量在特异性过敏反应。据研究证明：分子量在3400以下的肽以下的肽不会引起过敏反应。不会引起过敏反应。抗氧化活性：抗氧化活性：含有组氨酸的大豆肽在含有组氨酸的大豆肽在40m
42、ol/L浓度时，浓度时，具有明显的终止单线态氧生成反应的活性；大豆低聚肽具有明显的终止单线态氧生成反应的活性；大豆低聚肽还可以与促氧化的过渡金属离子如还可以与促氧化的过渡金属离子如Cu2+、Zn2+络合，从络合，从而终止巯基自由基而终止巯基自由基RS等的生成；例如，研究结果表等的生成；例如，研究结果表明明:584 g大豆低聚肽的抗氧化能力相当于大豆低聚肽的抗氧化能力相当于1 gTBHQ纯品纯品,即其抗氧化活性约相当于即其抗氧化活性约相当于TBHQ的的1/600。低聚肽能抑制。低聚肽能抑制机体内自由基的大量积累，对提高自由基清除能力起到机体内自由基的大量积累，对提高自由基清除能力起到特殊的功效。
43、因此，能在一定程度上清除机体内多种生特殊的功效。因此，能在一定程度上清除机体内多种生理功能障碍，延缓机体衰老，减少各种老年性疾病的发理功能障碍，延缓机体衰老，减少各种老年性疾病的发生。生。降低血压作用：降低血压作用：血管紧张转化酶血管紧张转化酶(ACE)在人体血压调节过在人体血压调节过程中是至关重要的。血浆中的血管紧张素原被肾素水解成程中是至关重要的。血浆中的血管紧张素原被肾素水解成血管紧张素血管紧张素I，在，在ACE酶作用下，继续水解产生血管紧张素酶作用下，继续水解产生血管紧张素。血管紧张素。血管紧张素致使血管强烈收缩，血压上升。一般认致使血管强烈收缩，血压上升。一般认为凡是能抑制为凡是能抑
44、制ACE酶的物质都有降血压功能。近年研究表酶的物质都有降血压功能。近年研究表明，从天然食品蛋白中亦可分离出明，从天然食品蛋白中亦可分离出ACE抑制肽，是一类较抑制肽，是一类较理想的降血压药。例如，彭晓虹等从丝素平均分子量为理想的降血压药。例如，彭晓虹等从丝素平均分子量为3000的降解物中能够分离出两种低聚肽，进行降血压试验，的降解物中能够分离出两种低聚肽，进行降血压试验，得出这两种低聚肽具有血管紧张肽转化酶得出这两种低聚肽具有血管紧张肽转化酶(ACE)的抑制活的抑制活性，能够阻止血管紧张素性，能够阻止血管紧张素的生成，从而起到降低内源血的生成，从而起到降低内源血压的功能。压的功能。降低血液胆固
45、醇水平：降低血液胆固醇水平：大豆蛋白具有降低血清胆固醇的作大豆蛋白具有降低血清胆固醇的作用，而大豆低聚肽不仅具有这一功能，且效果更为显著。用，而大豆低聚肽不仅具有这一功能，且效果更为显著。大豆低聚肽能够刺激甲状腺激素分泌增加，促进胆固醇的大豆低聚肽能够刺激甲状腺激素分泌增加，促进胆固醇的胆汁酸化，使粪便排泄胆固醇增加，从而起到阻止胆固醇胆汁酸化，使粪便排泄胆固醇增加，从而起到阻止胆固醇水平升高的作用；大豆低聚肽阻碍了肠道内胆固醇的吸收，水平升高的作用；大豆低聚肽阻碍了肠道内胆固醇的吸收，并促使其排除体外；且大豆低聚肽对胆固醇的调节是双向并促使其排除体外；且大豆低聚肽对胆固醇的调节是双向的，即对
46、于胆固醇值正常的人，大豆低聚肽没有作用，而的，即对于胆固醇值正常的人，大豆低聚肽没有作用，而对于胆固醇值高的人，则具有降低的功效。对于胆固醇值高的人，则具有降低的功效。抗疲劳作用：抗疲劳作用：支链氨基酸（支链氨基酸（BCAA）是唯一不限于在）是唯一不限于在肝脏而在全身各组织进行分解代谢的必需氨基酸，而肝脏而在全身各组织进行分解代谢的必需氨基酸，而其他氨基酸则都要经过肝脏代谢。其他氨基酸则都要经过肝脏代谢。Jimenez等认等认为为:BCAA的主要功能是节氮。它们在肌肉组织氧化脱的主要功能是节氮。它们在肌肉组织氧化脱氨，生成相应的氨，生成相应的a-酮酸，其进入三羧酸循环氧化供能，酮酸，其进入三羧
47、酸循环氧化供能，而脱下的氨基则由酮酸接受，生成丙氨酸，经血液到而脱下的氨基则由酮酸接受，生成丙氨酸，经血液到肝脏，其氨基形成尿素，碳架经糖异生作用转化为糖，肝脏，其氨基形成尿素，碳架经糖异生作用转化为糖，进入糖代谢。进入糖代谢。补充外源性补充外源性BCAA，能起到节氮作用，同时给机体也，能起到节氮作用，同时给机体也提供了能量物质。提供了能量物质。BCAA在体内除用于合成蛋白质外，在体内除用于合成蛋白质外，还具有调节肌肉蛋白质代谢的作用。尤其在应激情况还具有调节肌肉蛋白质代谢的作用。尤其在应激情况下，体外供给的下，体外供给的BCAA能减少肌蛋白分解、降低必需能减少肌蛋白分解、降低必需氨基酸从肌肉
48、流出，有利于纠正氨基酸从肌肉流出，有利于纠正“负氮平衡负氮平衡”，对高，对高强度工作者及运动员，它能及时补充能量，使机体适强度工作者及运动员，它能及时补充能量，使机体适应高强度的工作和训练。应高强度的工作和训练。辅助治疗肝性脑病：辅助治疗肝性脑病：早在早在1970年代，德国医学博士年代，德国医学博士Fischer等人发现肝病病人血液中氨基酸的组成失常：等人发现肝病病人血液中氨基酸的组成失常：对对于正常人而言，于正常人而言，血液中支链氨基酸血液中支链氨基酸(如丙氨酸、亮氨酸、如丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等异亮氨酸等)对芳香族氨基酸对芳香族氨基酸(酪氨酸、苯丙氨酸等酪氨酸、苯丙氨酸等)摩尔数摩尔数之
49、比约在之比约在33.5，而肝病病人只有，而肝病病人只有1.0或更低。支链氨基酸或更低。支链氨基酸对芳香族氨基酸的摩尔比称之为对芳香族氨基酸的摩尔比称之为F值值(Fischer ratio)。现已探明现已探明:正常人的芳香族氨基酸是在肝脏中代谢分解，正常人的芳香族氨基酸是在肝脏中代谢分解，当肝功能衰竭时其分解能力显著降低，当肝功能衰竭时其分解能力显著降低，因此它在血液中因此它在血液中积累而浓度增高；然而正常人对于支链氨基酸主要是在骨积累而浓度增高；然而正常人对于支链氨基酸主要是在骨胳肌中代谢，胳肌中代谢，即肝脏并不承担它的分解作用，即肝脏并不承担它的分解作用，因此，肝因此，肝脏的病变并不会延缓支
50、链氨基酸的代谢。不仅如此，脏的病变并不会延缓支链氨基酸的代谢。不仅如此，当当肝功能衰竭时，肝功能衰竭时，胰岛素在肝脏中的灭活作用明显降低，胰岛素在肝脏中的灭活作用明显降低，其结果将导致胰岛素的过量。胰岛素能促进支链氨基酸进其结果将导致胰岛素的过量。胰岛素能促进支链氨基酸进入肌肉，过量的胰岛素则将使过量的支链氨基酸进入肌肉入肌肉，过量的胰岛素则将使过量的支链氨基酸进入肌肉而耗用血液中过量的支链氨基酸。因此，肝病病人血液中而耗用血液中过量的支链氨基酸。因此，肝病病人血液中的支链氨基酸浓度将显著降低。的支链氨基酸浓度将显著降低。上述二组氨基酸上述二组氨基酸是在相互竞争和相互排斥中通过血脑屏障是在相互
