1、第二章蛋白质的基础知识成都中医药大学峨眉学院 童娟 制 2优选第二章蛋白质的基础知优选第二章蛋白质的基础知识识第一节第一节 蛋白质概述蛋白质概述第二节第二节 氨基酸氨基酸第三节第三节 蛋白质基本结构蛋白质基本结构第四节第四节 蛋白质的基本性质蛋白质的基本性质授课时序：授课时序：第五节第五节 氨基酸代谢氨基酸代谢第六节第六节 氨基酸、多肽、蛋白质类药物简介氨基酸、多肽、蛋白质类药物简介 第一节第一节 蛋白质概述蛋白质概述一、蛋白质的化学概念一、蛋白质的化学概念二、蛋白质的生物学功能二、蛋白质的生物学功能三、蛋白质的元素组成三、蛋白质的元素组成四、蛋白质的分类四、蛋白质的分类u“造物主造物主”最初
2、带给生命以几种形式或一种形式，然后进化接最初带给生命以几种形式或一种形式，然后进化接着开始从如此简单的形式开始，永不停息地产生出业已存在的最着开始从如此简单的形式开始，永不停息地产生出业已存在的最美丽的最有价值的东西，而且今后仍将进化下去。美丽的最有价值的东西，而且今后仍将进化下去。物种起物种起源源 达尔文达尔文 u生命的起源必然是通过化学途经实现的，只要把蛋白质的化学生命的起源必然是通过化学途经实现的，只要把蛋白质的化学成份弄清楚以后，化学就能着手制造出活的蛋白质来，如果化学成份弄清楚以后，化学就能着手制造出活的蛋白质来，如果化学有一天能用人工的方法制造蛋白质，那么这样的蛋白质就一定会有一天
3、能用人工的方法制造蛋白质，那么这样的蛋白质就一定会显示出生命现象。显示出生命现象。反杜林论反杜林论 恩格斯恩格斯一一.蛋白质的化学概念蛋白质的化学概念Protein字源出自希腊文字源出自希腊文 它是它是“最初的最初的”“”“第一重要的第一重要的”意意思思蛋白质是生命存在的主要形式蛋白质是生命存在的主要形式!定义：是由氨基酸组成的，具有复杂结构定义：是由氨基酸组成的，具有复杂结构的大分子物质。的大分子物质。二、蛋白质的生物学功能 生物体的组成成分生物体的组成成分 酶酶 调节功能调节功能 运输和储存运输和储存 运动运动 防御防御 凝血凝血 基因的调控基因的调控 营养营养构成生物机体的结构成生物机体
4、的结构蛋白，如肌动蛋构蛋白，如肌动蛋白、肌球蛋白白、肌球蛋白具有催化功能具有催化功能的蛋白质的蛋白质免疫球蛋白免疫球蛋白氮平衡氮平衡必需氨基酸必需氨基酸互补作用互补作用三、蛋白质的元素组成三、蛋白质的元素组成蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：C 5060 H 68 O 1924 N 16%S 04 其他 微 量NN的含量平均为的含量平均为16%16%凯氏（凯氏（KjadehlKjadehl）定氮法的理论基础。定氮法的理论基础。蛋白质含量的测定：蛋白质含量的测定：凯氏定氮
5、法凯氏定氮法(测定氮的经典方法)优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单；缺点：易将其他氮都归入蛋白质中,不精确。一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有6.25g 蛋白质；故：单位样品中蛋白质的含量=单位样品中含氮量6.251 1、依据蛋白质的外形分类：、依据蛋白质的外形分类：（globular proteinglobular protein）：外形接近球形或椭圆形，：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，大多数蛋白质属于这一类。溶解性较好，大多数蛋白质属于这一类。（fibrous proteinfibrous
6、 protein）：分子类似纤维或细棒，：分子类似纤维或细棒，大多数不溶于水和稀盐，坚韧物质。大多数不溶于水和稀盐，坚韧物质。2、按照蛋白质的化学组成分：(simple protein)：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含氨基酸，不含其它成分。(conjugated protein)：又称为复合蛋白质；由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成分。四、蛋白质的分类3、按照生物功能分类：参与代谢反应的蛋白质。：对生物体起保护和支持作用的蛋白质。4、按营养价值分类：含有人体所必须的各种氨基酸：缺乏人体所必须的某些氨基酸四、蛋白质的分类 第二节 氨基酸一、氨基酸的概念一、氨基酸的概念二、氨基酸的结构特点二、氨
7、基酸的结构特点三、氨基酸的分类三、氨基酸的分类四、氨基酸的理化性质四、氨基酸的理化性质五、氨基酸的连接方式五、氨基酸的连接方式六、生物活性肽六、生物活性肽 氨基酸是蛋白质的基本结构单位。氨基酸是具有氨基（-NH2）或亚氨基（-NH-）和羧基（-COOH）的有机分子。一、氨基酸的概念一、氨基酸的概念（Amino Acid）不带电形式不带电形式 H2NCHCOOHR组成蛋白质的天然氨基酸主要有组成蛋白质的天然氨基酸主要有2020种，除脯氨种，除脯氨酸外，其他酸外，其他1919种都具有种都具有-型氨基酸的通式型氨基酸的通式二、氨基酸的结构特点二、氨基酸的结构特点2、两性电解质不带电形式不带电形式 H
8、2NCHCOOHR +H3NCHCOO-R两性离子形式两性离子形式 二、氨基酸的结构特点二、氨基酸的结构特点3 3、手性分子：旋光性、手性分子：旋光性 除甘氨酸外，目前已知的天然蛋白质中的氨基酸除甘氨酸外，目前已知的天然蛋白质中的氨基酸均为的均为的L-L-氨基酸氨基酸二、氨基酸的结构特点二、氨基酸的结构特点四、蛋白质的空间结构与功能的关系（2）每条肽链的末端残基种类。促进糖分解代谢的激素，同时促进胰岛素的分泌。蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。四、蛋白质的空间结构与功能的关系H2NCH物理：高温、高压、射线等光学性质：紫外吸收性（酪、色、苯丙）、旋光性（L-型）
9、溶解性：水中溶解度差别较大，不溶于有机溶剂。由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成分。一级结构：氨基酸序列（一）蛋白质的二级结构（4）链内或链间二硫键的配置等。（4）链内或链间二硫键的配置等。食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。的性质，将氨基酸分为：含D-Cys 和 D-Val 的二肽衍生物正常人血氨浓度一般 58.氨基酸是具有氨基（-NH2）或亚氨基（-NH-）和羧基（-COOH）的有机分子。第四节 蛋白质的基本性质三、氨基酸的分类三、氨基酸的分类根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的n中性氨
10、基酸：分子中含一个氨基，一个羧基n酸性氨基酸：分子中含一个氨基，两个羧基n碱性氨基酸：分子中含两个氨基，一个羧基根据R基的物理性质分n亲水氨基酸：极性n疏水氨基酸：非极性8种人体必须氨基酸：Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr 假 设 来 写 一 两 本 书 +H3NCHCOO-R两性离子形式两性离子形式n外观形状：无色晶体或粉末状外观形状：无色晶体或粉末状n熔点高：熔点高：200200300300n溶解性：水中溶解度差别较大，不溶于有溶解性：水中溶解度差别较大，不溶于有机溶剂。机溶剂。n光学性质：紫外吸收性（酪、色、苯丙）、光学性质：紫外吸收性（酪、色、苯丙）、旋光
11、性（旋光性（L-L-型）型）1 1、一般物理性质、一般物理性质四、氨基酸的理化性质四、氨基酸的理化性质2 2、一般化学性质、一般化学性质四、氨基酸的理化性质四、氨基酸的理化性质氨基酸的等电点（PI）nPI：在某一条件下，氨基酸所带净电荷为零，此时环境的PH值1、肽键：氨基酸之间脱水后形成的共价键称肽键，又称酰胺键。五、氨基酸的连接方式五、氨基酸的连接方式2、肽平面：肽链中从一个C到另一个C之间的结构五、氨基酸的连接方式五、氨基酸的连接方式2、特征（二）肽平面（二）肽平面五、氨基酸的连接方式五、氨基酸的连接方式完全伸展的多肽主链构象-碳原子碳原子酰胺平面酰胺平面=1800，=1800=00，=0
12、0的多肽主链构象的多肽主链构象酰胺平面酰胺平面=00，=00侧链侧链非键合原子非键合原子接触半径接触半径3 3、肽：氨基酸通过肽键连接起来形成的化合物。、肽：氨基酸通过肽键连接起来形成的化合物。.五、氨基酸的连接方式五、氨基酸的连接方式构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基氨基酸残基4 4、多肽链、多肽链五、氨基酸的连接方式五、氨基酸的连接方式多肽链可以看成由多肽链可以看成由CC串联起来的无数个酰胺平面组成串联起来的无数个酰胺平面组成1 1、谷胱甘肽（、谷胱甘肽（GSHGSH）在保持某些要求巯基的酶活性中起重要作用！在保持某些要求巯基的酶活性中起重要作用！六
13、、生物活性肽六、生物活性肽短杆菌肽S由短杆菌产生的由短杆菌产生的10肽环。肽环。2 2、抗生素类多肽抗生素类多肽青霉素青霉素含D-Cys 和 D-Val 的二肽衍生物作用于革兰氏阳性细菌细胞壁肽聚糖的合成六、生物活性肽六、生物活性肽3 3、脑啡肽、脑啡肽脑啡肽具有强烈的镇痛作用，不上瘾脑啡肽具有强烈的镇痛作用，不上瘾。Met-脑啡肽脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-MetLeu-脑啡肽脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu4 4、胰高血糖素、胰高血糖素 由胰岛由胰岛-细胞分泌的细胞分泌的2929肽。促进糖分解代谢的激肽。促进糖分解代谢的激素，同时促进素，同时促进胰岛素胰岛素的分泌
14、。的分泌。六、生物活性肽六、生物活性肽第三节 蛋白质基本结构一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构三、蛋白质一级结构与功能的关系三、蛋白质一级结构与功能的关系四、蛋白质空间结构与功能的关系四、蛋白质空间结构与功能的关系机理：酸性条件下，蛋白质带正电，可与带负电的生物碱试剂结合一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.反杜林论 恩格斯多肽链可以看成由C串联起来的无数个酰胺平面组成促进糖分解代谢的激素，同时促进胰岛素的分泌。正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图非活性蛋白质：对生物体起保护和支持作用的蛋白质。第六节 氨基酸、多肽、蛋白质类药物简
15、介蛋白质的一级结构决定它的空间结构结构稳定的主要化学键：氢键。3、变性的本质：空间结构破坏，一级结构和分子量不变2、肽平面：肽链中从一个C到另一个C之间的结构四、蛋白质的空间结构与功能的关系PI：在某一条件下，氨基酸所带净电荷为零，此时环境的PH值1、依据蛋白质的外形分类：（2）每条肽链的末端残基种类。1、定义：由多条具有三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而成的聚合体结构第二章蛋白质的基础知识纤维状蛋白质（fibrous protein）：分子类似纤维或细棒，大多数不溶于水和稀盐，坚韧物质。主链骨架以180返回折叠。成都中医药大学峨眉学院 童娟 制19521952年丹麦人年丹麦人Lind
16、erstrom-LangLinderstrom-Lang最早提出最早提出蛋白质的结构可以分成四个层次蛋白质的结构可以分成四个层次:v一级结构：一级结构：v二级结构：二级结构：v三级结构：三级结构：v 四级结构：四级结构：共价键共价键次级键次级键化学键化学键 肽键肽键一级结构一级结构氢键氢键二硫键二硫键二、三、四级结构二、三、四级结构疏水键疏水键盐键盐键范德华力范德华力三、四级结构三、四级结构蛋白质分子中的共价键与次级键蛋白质分子中的共价键与次级键配位键配位键一、蛋白质的一级结构一级结构又叫初级结一级结构又叫初级结构、基本化学结构或构、基本化学结构或共价结构。共价结构。19691969年国年国际
17、纯粹与应用化学联际纯粹与应用化学联合会合会(IUPAC)(IUPAC)定义为：定义为：一级结构即一级结构即肽链中的肽链中的氨基酸顺序氨基酸顺序。研究一级结构需要阐明的内容包括：研究一级结构需要阐明的内容包括：q（1 1）多肽链数目。）多肽链数目。q（2 2）每条肽链的末端残基种类。）每条肽链的末端残基种类。q（3 3）每条肽链的氨基酸顺序。）每条肽链的氨基酸顺序。q（4 4）链内或链间二硫键的配置等。）链内或链间二硫键的配置等。一、蛋白质的一级结构 胰岛素的一级结构胰岛素的一级结构一、蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中主链原子指蛋白质多肽链中主链原子的空间排布的空间排布1、-螺旋螺旋主要特征：主
18、要特征：u多肽主链按右手或左手方向盘绕，一般形成右手螺多肽主链按右手或左手方向盘绕，一般形成右手螺旋。旋。u每圈螺旋：每圈螺旋：3.6个氨基酸残基；螺距：个氨基酸残基；螺距：0.54nm。u结构稳定的主要化学键：氢键。结构稳定的主要化学键：氢键。u构成螺旋的每个构成螺旋的每个C都取相同的二面角。都取相同的二面角。u影响形成和稳定的因素：氨基酸组成和排列顺序影响形成和稳定的因素：氨基酸组成和排列顺序（一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构二、蛋白质的空间结构-螺旋螺旋二、蛋白质的空间结构2、-折叠结构折叠结构主要特征：主要特征：u多肽主链呈锯齿状折叠构象。多肽主链呈锯齿状折叠构象。u侧链侧链
19、R基交替地分布在片层平基交替地分布在片层平面的上下。面的上下。u结构稳定的主要化学键：氢结构稳定的主要化学键：氢键键（一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构二、蛋白质的空间结构主要特征：主要特征：u由多肽链上由多肽链上4个连续的氨基酸残个连续的氨基酸残基组成。基组成。u主链骨架以主链骨架以180返回折叠。返回折叠。u结构稳定的主要化学键：氢键。结构稳定的主要化学键：氢键。u脯氨酸容易出现在这种结构中。脯氨酸容易出现在这种结构中。3、-转角（一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构二、蛋白质的空间结构主要特征：主要特征：u肽段有更大的任意性。肽段有更大的任意性。u稳定、非重复性结构。稳定、
20、非重复性结构。u受受R基团的影响较大，经常是基团的影响较大，经常是构成蛋白质的功能部位。构成蛋白质的功能部位。4 4、无规则卷曲、无规则卷曲 （一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构二、蛋白质的空间结构无规无规则卷则卷曲曲细胞色素细胞色素C的的三级结构三级结构1 1、定义：、定义：蛋白质分子中所有原子的空间排布。蛋白质分子中所有原子的空间排布。（二）蛋白质的三级结构（二）蛋白质的三级结构二、蛋白质的空间结构n结构为球形或近似球形。结构为球形或近似球形。n含多种二级结构单元。含多种二级结构单元。n结构稳定的主要化学键：二硫结构稳定的主要化学键：二硫键、次级键（键、次级键（氢键、范德华力、氢键
21、、范德华力、疏水键、离子键疏水键、离子键）n三级结构与生物活性密切相关。三级结构与生物活性密切相关。血红蛋白血红蛋白这类蛋白质只含氨基酸，不含其它成分。构成螺旋的每个C都取相同的二面角。结构为球形或近似球形。应用：啤酒澄清、尿蛋白检验剂、“柿石症”的原理蛋白质的一级结构决定它的空间结构肽单位是一个刚性平面结构注意：蛋白质变性后一级结构没有发生变化。蛋白质的一级结构决定它的空间结构肽键上的原子呈反式构型（pro除外）主链骨架以180返回折叠。Met-脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-Met25，即为蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有6.第四节 蛋白质的基本性质这类蛋
22、白质只含氨基酸，不含其它成分。3、变性的本质：空间结构破坏，一级结构和分子量不变注意：蛋白质变性后一级结构没有发生变化。氨基酸生糖及生酮性质的分类注意：并不是所有变性蛋白都可以复性的！1、定义：由多条具有三级结构的多肽链彼此通过定义：由多条具有三级结构的多肽链彼此通过相相互连接而成的聚合体结构互连接而成的聚合体结构2 2、亚基：四级结构中，每一个具有独立的三级结构的多肽链。、亚基：四级结构中，每一个具有独立的三级结构的多肽链。（三）蛋白质的四级结构（三）蛋白质的四级结构二、蛋白质的空间结构3 3、维持亚基之间的化学键：、维持亚基之间的化学键：氢键、离子键氢键、离子键4 4、单独的亚基一般没有生
23、、单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的物学功能，只有完整的四级结构才有生物学功四级结构才有生物学功能。能。蛋白质的一、二、三、四级结构蛋白质的一、二、三、四级结构三、蛋白质一级结构与功能的关系三、蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质一级结构决定其高级结构蛋白质一级结构决定其高级结构蛋白质一级结构与分子病蛋白质一级结构与分子病n代表病例：镰刀型贫血症-链链N端氨基酸排列顺序端氨基酸排列顺序 1 2 3 4 5 6 7 8 Hb-A（正常人）（正常人）Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys Hb-S（患（患 者）者）Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-L
24、ys正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图镰刀形红镰刀形红细胞细胞正常红正常红细胞细胞Val四、蛋白质的空间结构与功能的关系四、蛋白质的空间结构与功能的关系蛋白质的三维结构决定其生物学功能蛋白质的三维结构决定其生物学功能 Val 取代取代Glu含氧含氧-HbAO2O2粘性疏水斑点粘性疏水斑点含氧含氧HbS脱氧脱氧HbS疏水位点疏水位点血红蛋白分子凝集血红蛋白分子凝集 蛋白质的一级结构决定它的空间结构 特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证第四节 蛋白质的基本性质一、蛋白质的两性解离及等电点一、蛋白质的两性解离及等电点pH=pI 净电荷净电荷=0 pH pI净电荷为负净电荷为负PrCOOHNH3
25、+H+OH-+H+OH-PrCOO-NH2PrCOO-NH3+对某一蛋白质而言，在某一对某一蛋白质而言，在某一PH下，当它所带正负电荷相下，当它所带正负电荷相等的时候，该溶液的等的时候，该溶液的pH值即为该蛋白质的等电点值即为该蛋白质的等电点（pI）二、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质n高分子化合物高分子化合物n粘度大、扩散慢粘度大、扩散慢n易沉降易沉降n不能透过半透膜不能透过半透膜n亲水性：水化层、双电层亲水性：水化层、双电层 三、蛋白质的变性与复性三、蛋白质的变性与复性1 1、蛋白质的变性作用：蛋白质因受某些理化因素的影响，分子的、蛋白质的变性作用：蛋白质因受某些理化因素的影响，分子的
26、空间构象被破坏，从而导致其理化性质及生物学活性改变的现象空间构象被破坏，从而导致其理化性质及生物学活性改变的现象2 2、变性因素：、变性因素：物理：高温、高压、射线等物理：高温、高压、射线等化学：强酸、强碱、重金属盐等。化学：强酸、强碱、重金属盐等。3 3、变性的本质：空间结构破坏，一级结构和分子量不变、变性的本质：空间结构破坏，一级结构和分子量不变4 4、蛋白质变性后的表现：生物学活性丧失、理化性质改变、蛋白质变性后的表现：生物学活性丧失、理化性质改变5、蛋白质变性作用的应用意义、蛋白质变性作用的应用意义n消毒灭菌消毒灭菌n去除杂蛋白、纯化药物去除杂蛋白、纯化药物n保存蛋白质生物制剂保存蛋白
27、质生物制剂 6 6、蛋白质的复性、蛋白质的复性 影响蛋白质变性的理化因素消除后，某些影响蛋白质变性的理化因素消除后，某些变性蛋白质又恢复原来的空间构象，生物学变性蛋白质又恢复原来的空间构象，生物学活性也随之恢复。活性也随之恢复。变性变性复性复性注意：并不是所有变性蛋白都可以复注意：并不是所有变性蛋白都可以复性的！性的！三、蛋白质的变性与复性三、蛋白质的变性与复性注意：蛋白质变性后一级结构没有发注意：蛋白质变性后一级结构没有发生变化。只是空间构象发生变化。生变化。只是空间构象发生变化。（一）可逆的沉淀作用（一）可逆的沉淀作用四、蛋白质的沉淀作用四、蛋白质的沉淀作用1 1、盐溶与盐析：、盐溶与盐析
28、：在蛋白质溶液中加入中性盐时，可产生以下两种现象：在盐浓在蛋白质溶液中加入中性盐时，可产生以下两种现象：在盐浓度很稀的范围内，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度亦随之增度很稀的范围内，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度亦随之增加，这种现象称加，这种现象称盐溶盐溶。与盐溶作用相反，当溶液中盐浓度提高到一定的饱和度时，与盐溶作用相反，当溶液中盐浓度提高到一定的饱和度时，蛋白质溶解度逐渐降低，蛋白质分子发生絮结，成沉淀析出，蛋白质溶解度逐渐降低，蛋白质分子发生絮结，成沉淀析出，这种现象称为这种现象称为盐析盐析。盐析沉淀法。盐析沉淀法。2 2、有机溶剂沉淀、有机溶剂沉淀 在蛋白质溶液中，加入能与水互溶的有机溶
29、剂使蛋白质产生沉淀的方法。在蛋白质溶液中，加入能与水互溶的有机溶剂使蛋白质产生沉淀的方法。机理：破坏蛋白质的水化膜机理：破坏蛋白质的水化膜注意：（注意：（1 1）低温操作。）低温操作。（2 2）在沉淀完全的前提下，时间越短越好。）在沉淀完全的前提下，时间越短越好。应用：等电点有机溶剂沉淀法、消毒灭菌、分离制备有活性的蛋白质应用：等电点有机溶剂沉淀法、消毒灭菌、分离制备有活性的蛋白质（一）可逆的沉淀作用（一）可逆的沉淀作用四、蛋白质的沉淀作用四、蛋白质的沉淀作用1 1、重金属盐沉淀：、重金属盐沉淀：条件：溶液条件：溶液pHpH大于等电点大于等电点机理：碱性条件下，蛋白质带负电，可与带正电的重金属
30、离子结合机理：碱性条件下，蛋白质带负电，可与带正电的重金属离子结合应用：解毒应用：解毒2 2、热凝固沉淀：、热凝固沉淀：条件：蛋白质受热变性后，溶液条件：蛋白质受热变性后，溶液pHpH等于等电点等于等电点机理：水化膜、电荷层破坏机理：水化膜、电荷层破坏应用：豆腐工艺应用：豆腐工艺3 3、生物碱试剂沉淀：、生物碱试剂沉淀：条件：溶液的条件：溶液的pHpH低于等电点低于等电点机理：酸性条件下，蛋白质带正电，可与带负电的生物碱试剂结合机理：酸性条件下，蛋白质带正电，可与带负电的生物碱试剂结合应用：啤酒澄清、尿蛋白检验剂、应用：啤酒澄清、尿蛋白检验剂、“柿石症柿石症”的原理的原理（二）不可逆的沉淀作用
31、（二）不可逆的沉淀作用四、蛋白质的沉淀作用四、蛋白质的沉淀作用五、蛋白质的紫外吸收特征五、蛋白质的紫外吸收特征n蛋白质溶液能吸收一定波长的紫外线，主要是由蛋白质溶液能吸收一定波长的紫外线，主要是由带芳香环的氨基酸决定的带芳香环的氨基酸决定的n最大吸收峰：最大吸收峰：280nmn吸收能力：色吸收能力：色酪酪苯丙苯丙n测定浓度：测定浓度：0.1一一0.5mgml第五节 氨基酸代谢 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。与代谢，称为氨基酸代谢库。作为合成嘌呤和嘧啶的原料作为合成嘌呤和嘧啶的原料 满足多种重要物质生物合成对甲基的需要满足多种重要物质生物合成对甲基的需要
