1、蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，有一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定的序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。7氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值的影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在，且净电荷为0，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点9缀合蛋白质：含有非氨基酸成分的蛋白质10蛋白质的辅基：缀合蛋白所含有的非氨基酸成分12肽键：存在与蛋白质和肽分子中，是有一个氨基酸的-羧基与另外一个氨基酸的-氨基缩合时形成的
2、化学键14肽：是指由2个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子15氨基酸残基：肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸残基16多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽18生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质，它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽，它们可以被直接吸收。20蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的链接顺序，简称为氨基酸序列，蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构21蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列式连续
3、的，主链构象通常是规则的23蛋白质的超二级结构：又称模体基序，是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特定构象单元，如、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等24蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布，蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上进一步折叠的结果。26蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以有不止一条肽链构成，但都有特定且相对独立的三级结构，且是由一个共价键连接的整体，该结构单位称为该蛋白质的一个亚基27蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为该蛋白质
4、的四级结构35变构蛋白：具有下列特性蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，及从一种构象转换成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合36变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子42蛋白质的等电点：蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶液的PH值影响，在某一PH值条件下，蛋白质的净电荷为0，该PH值称为该蛋白质的等电点44蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。46蛋白质复性：有些蛋白质的变性是可逆的
5、，当变性程度较轻时，如果除去变性因素，是变形蛋白质重新处于能够形成稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质的复性47蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象48盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜，导致蛋白质析出50电泳：原为胶体特性之一是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动，带正电荷的向负极移动，带负电荷的向正极移动，质量小带电荷多的移动快，质量小带电荷少的移动慢，现指以此为基础建立的一类技术，常用于蛋白质等大分子研究核酸化学1核酸：是生物大分子，核苷酸缩聚物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核
6、苷酸2DNA：脱氧核糖核酸，一种多核苷酸，由脱氧核糖核苷酸按一定顺序以3,5磷酸二酯键连接形成，是遗传信息的载体3RNA：核糖核酸，一种多核苷酸，由核糖核苷酸按一定顺序以3,5磷酸二酯键连接形成4稀有碱基：除了常规碱基之外核算还含有少量常规碱基衍生物，称为稀有碱基6核苷酸：核苷的3或5-磷酸酯，是磷酸的结构产物和水解产物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸7ATP：5-三磷酸腺苷是生物体内最重要的高能化合物9Watson-Crick碱基对：核酸互补链之间的碱基配对方式。即A以两个氢键与T或U配对，G以三个氢键与C配对13DNA的超螺旋结构：DNA在双螺旋结构的基础上，进一步扭转缠绕形成的一种结构1
7、5核糖体；由rRNA与蛋白质构成的一种核蛋白颗粒16核酶：活细胞合成的起催化作用的一类RNA17核酸变性：在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离甚至完全解离成单链，形成无规线团18DNA复性：除去变性因素，同一来源变性核酸重新形成原来的双链结构19核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合，形成双链结构20增色效应：变性导致核算紫外吸收度增大的现象21解链温度：使双链核酸解链度达到50所需的温度22减色效应：复性导致变性核酸紫外吸收值减效的现象酶2代谢物：代谢过程消耗的反应物，生成的中间产物及终产物的统称3生物催化剂:在生物体内起催化作用的生物大分子4酶：由活细胞合
8、成起催化作用的蛋白质7酶的必需基团：酶的分子中与酶的活性密切相关不可或缺的一些基团8酶的活性中心：又称活性部位，酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位11酶的辅助因子：是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通产是金属离子）它们与酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合形成有活性的全酶12辅酶：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透析或超滤的方法除去13酶的辅基：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法除去，在催化反应时也不会离开反应中心16多酶复合体：由几种不同功能的酶构成，有两种或两种以上的活性中心，各活性中
9、心催化的反应构成连续反应17同工酶：是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成结构理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，时在生物进化过程中基因变异的产物18酶的特异性：与一般催化剂相比，没对所催化的底物和反应类型具有更高的选择性，这种现象称为酶的特异性或专一性19酶的绝对特异性：具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应20酶的相对特异性：具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应21酶的立体特异性：具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型，因而之能催化特定构型的立体异构体发生反应，或所催化的反应只能生成特定构型的立体异构体26米氏方程：一种反应单底物酶促反应速度与
10、底物底物浓度关系的数学方程式28Km：米氏常数，符合米氏动力学的酶的一个特征常数其数值是反应速度为最大反应速度一般是底物的浓度31酶的抑制剂：能使酶促反应速度下降而不引起酶蛋白变性的物质32不可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶的必须基团共价结合使酶失活从而使酶促反应减慢甚至停止而且用透析等物理方法不能将其除去33巯基酶：是指以巯基为必须基团的一类酶34丝氨酸酶：是指需要丝氨酸提供必须基团的一类酶35可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶或酶-底物复合物的非共价结核抑制酶促反应，抑制效应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比以及它们与酶的亲和力之比可以采用透析等物理方法将其除去，从而解除抑制它们的抑制作用称
11、为可逆抑制作用36竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物相似，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制底物与酶的结合从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为竞争性抑制作用38非竞争性抑制作用：有些抑制剂结合于酶活性中心之外的特定部位且不影响底物，但妨碍酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用40反竞争性抑制作用：有些抑制剂只与酶-底物复合物（ES）结合，使酶失去催化活性，抑制剂与ES结合之后，因为降低了ES的有效浓度，反而有利于底物与活性中心结合，即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用41酶的激活剂：能使酶促反应加快的物质44代谢途径：在生物体内一组连
12、续的酶促反应构成一个代谢途径45多酶体系：催化一个代谢途径全部反应的一组酶称为多酶体系46关键酶：每个代谢途径都有这样一种或几种酶，它们不但催化特定反应还负有控制代谢速度的使命因而其活性受到调节它们被称为代谢活动的关键酶47酶的结构调节：是指改变已有酶分子的结构，从而改变其催化活性，调节方式包括变构调节、化学修饰调节和酶原激活48酶的变构调节：是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位非共价特异结合，改变酶构象，从而改变其活性49变构酶：能通过变构调节改变活性的酶50变构效应剂：能对变构酶进行变构调节的特定小分子物质52酶的化学修饰调节：是指通过酶促反应改变酶蛋白特定部位的化学修饰状态，基于
13、特定基团的共价结合状态。改变酶构象，从而改变其活性56酶原：酶的无活性前体57酶原的激活：酶原通过水解一个或几个特定肽键或水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白的构象发生改变，酶的活性中心形成或暴露，从而表现出酶活性58酶的数量调节：是指通过调节酶蛋白的合成和降解速度改变酶蛋白的总量，从而改变其总活性59诱导物：通过诱导基因表达使酶蛋白合成增多的一些代谢产物激素和药物60阻遏物：通过阻碍基因表达使酶蛋白合成减少的一些代谢产物激素和药物维生素与微量元素1维生素：维持生命正常代谢所必需的一类为小分子有机化合物机体需要量很少，但多数不能在人体和其他脊椎动物体内合成或合成量不足必须从消化道摄取，通常根据溶
14、解性分为水溶性维生素和脂溶性维生素2水溶性维生素:是指维生素C和B族维生素（硫胺素核黄素烟酰胺吡哆醛泛酸生物素叶酸钴胺素和硫辛酸等）3脂溶性维生素：是指维生素A维生素D维生素E和维生素K等4微量元素：是指人体内含量低于0.01%每日需要量在100mg下列的元素6焦磷酸硫胺素：硫胺素的焦磷酸酯，维生素B1的活性形式，-酮酸脱氢酶复合体、转酮酶的辅助因子7FMN：氧化性黄素单核苷酸，维生素B2的活性形式之一，一种黄素辅酶，是一些需氧脱氢酶和不需氧脱氢酶的辅助因子8FAD：氧化性黄素腺嘌呤二核苷酸，维生素B2的活性形式之一，一种黄素辅酶，是一些需氧脱氢酶和不需氧脱氢酶的辅助因子9辅酶：维生素PP的活
15、性形式之一，包括氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NADH），是不需要脱氢酶的辅助因子，主要在生物氧化过程中发挥递氢作用10辅酶：维生素PP的活性形式之一，包括氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）和还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADPH），主要在还原性合成代谢和生物转化过程中发挥递氢作用11磷酸吡哆醛：维生素B6的活性形式之一是多种酶的辅助因子参与氨基酸代谢、糖原分解、血红素合成12辅酶A：泛酸的活性形式之一是酰基转移酶的辅助因子，参与酰基转移13四氢叶酸：叶酸的活性形式，是一碳单位转移酶类的辅助因子，参与一碳单位代谢14维生素B12：又称钴胺素抗
16、恶性贫血维生素，活性形式是甲钴胺素和5-脱氧腺苷钴胺素，其中甲钴胺素参与一碳单位代谢191,25-二羟维生素D3：由维生素D3在肝细胞和肾小管细胞羟化生成，是维生素D3的主要活性形式生物氧化1生物氧化：糖脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终生成二氧化碳和水并释放能量满足机体生命活动需要的过程2细胞呼吸：即生物氧化4呼吸链：是指位于真核生物线粒体内膜或原生生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体，其作用是接收营养物质释出的氢原子（还原当量），并将其电子传递给氧分子生成水6高能化合物：在标准条件下水解时释放大量自由能的化合物7底物水平磷酸化：是指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过
17、高能基团转移推动合成ATP(GTP)8氧化磷酸化：是指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP9磷/氧比值：是指每消耗1摩尔氧原子所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数10呼吸链抑制剂：能阻断呼吸链中某些部位电子传递的小分子11解偶联剂：这类物质能够解除呼吸链电子与ATP和酶催化合成ATP反应偶联，其解偶联机制是使H+不经ATP合酶催化合成ATP反应的F0直接流回线粒体基质，使电化学梯度中的自由能转换成热能散失,不能合成ATP12ATP循环：在能量代谢中ATP是最关键的高能化合物，是许多生命活动的直接供能物质，生物氧化合成ATP，生命活动利用ATP，ATP的合成与利用构成AT
18、P循环，该循环是能量代谢的核心13苹果酸天冬氨酸穿：位于线粒体内膜上的一个穿梭，可以把细胞质NADH的还原当量送入呼吸链，该穿梭主要存在于心脏、肝脏和肾脏细胞内糖代谢1分解代谢：是指生物体把营养物质降解获得能量支持生命活动，或者获得简单小分子用于合成其他复杂生命物质的过程4不可逆反应：其逆反应在细胞内不会发生5糖酵解：是指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量，推动合成支持生命活动，在供氧不足时，丙酮酸进一步还原成乳酸8糖的有氧氧化途径：是指当供养充足时，葡萄糖在细胞质中分解成丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成二氧化碳和水并释放大量能量推动合成支持生命活动9三羧酸循环：乙酰辅酶与草酰乙酸
19、缩合生成柠檬酸，经过一系列脱羧脱氢反应氧化成二氧化碳，并使草酰乙酸得到再生的一个反应循环，是糖脂肪氨基酸氧化分解的共同途径13磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过磷酸葡萄糖氧化分解生成磷酸核糖和的途径15糖原代谢：是葡萄糖与糖原的相互转化16糖原合成：葡萄糖在细胞内合成糖原的过程17糖原分解：糖原在细胞内分解成葡萄糖的过程18糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程20乳酸循环：是指由骨骼肌细胞内的糖酵解与肝细胞内的糖异生联合形成的乳酸葡萄糖循环21血糖：全血或血浆中的游离葡萄糖22肾糖阈：肾脏对葡萄糖虽具有很强的重吸收能力，但毕竟有一定限度，其极限值可以用血糖水平来表示，为.，该值称为肾糖阈脂类代谢1可变脂
20、：即脂库中的储存脂2基本脂：人体内的全部类脂4脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被水解成甘油和脂肪酸，释放入血，供全身各组织氧化利用的过程5激素敏感性脂肪酶：脂肪细胞中的一种丝氨酸酶，具有相对特异性，除了可以水解甘油三酯之外，还可以水解甘油二酯甘油一酯胆固醇酯视黄醇酯，是控制脂肪动员的关键酶7氧化：脂酰辅酶的氧化反应主要是发生在碳原子上，所以称为氧化9酮体：包括乙酰乙酸，羟丁酸和丙酮，是脂肪分解代谢的产物14血浆脂蛋白：脂类在血浆中的存在形式和转运形式15载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质成分，分为、apoB、apoC、apoD、apoE五类每类又分为若干亚类16CM：即乳糜微粒，血浆脂蛋白之一，形成
21、于小肠粘膜上皮细胞滑面内质网，功能是转运食物甘油三酯和胆固醇17VLDL：即极低密度值蛋白，血浆脂蛋白之一，主要形成于肝细胞，功能是输出肝细胞合成的甘油三酯和胆固醇，此外少量形成于小肠上皮粘膜细胞18LDL：即低密度值蛋白，血浆脂蛋白之一，在血浆中由VLDL转化而来，功能是向肝外组织转运胆固醇HDL：即高密度脂蛋白，血浆蛋白之一，主要形成于肝细胞，少量形成于小肠粘膜上皮细胞，功能是从肝外组织向肝内转运胆固醇蛋白质的分解代谢5必需氨基酸：20种标准氨基酸中的异亮氨酸苯丙氨酸算算苏氨酸亮氨酸甲硫氨酸赖氨酸和缬氨酸不能在人体内合成，依赖食物提供，缺乏其中任何一种都会引起氮负平衡6食物蛋白质的互补作用
22、：将不同种类营养物质较低的食物蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为食物蛋白质的互补作用11氨基酸代谢库：是指分布与全身各组织及体液内的游离氨基酸的总合13脱氨基：即氨基酸脱氨基生成-酮酸和氨，是氨基酸的主要分解途径14转氨基：是指将氨基酸的-氨基转移到一个-酮酸的羰基位置上，生成相应的-酮酸和一个新的氨基酸，反应由转氨酶催化15转氨酶：即氨基转移酶，催化氨基酸的-氨基转移到一个-酮酸的羰基位置上，生成相应的-酮酸和一个新的-氨基酸16氧化脱氨基：是指在酶的催化下，氨基酸氧化脱氢，水解脱氨基，生成氨和-酮酸，反应在线离体内进行17联合脱氨基：通常是指氨基酸转氨
23、基与谷氨酸氧化脱氨基的联合，即氨基酸将氨基转移给-酮戊二酸，生成谷氨酸谷氨酸再氧化脱氨基生成氨19丙氨酸葡萄糖循环：负责从肌组织想肝脏转运氨的一个循环20鸟氨酸循环：又称尿素循环，位于肝细胞内的一个代谢途径，其作用是把有毒的氨转化为无毒的尿素22生糖氨基酸：经过脱氨基等分解代谢可以生成葡萄糖的氨基酸23生酮氨基酸：即亮氨酸和赖氨酸，它们经过脱氨基等分解代谢生成酮体25一碳单位：部分氨基酸在分解代谢过程中产生的含一个碳原子的活性基团26一碳单位代谢：部分氨基酸在分解代谢过程中产生的含一个碳原子的活性基团，其转移或转化过程称为一碳单位代谢27甲硫氨酸循环：是一个同型半胱氨酸获得甲基生成甲硫氨酸，甲
24、硫氨酸供出甲基后再生成同型半胱氨酸的过程，是N5-甲基四氢叶酸为生物合成提供活性甲基的必由之路，有四氢叶酸维生素B12和ATP参与28SAM：即S-腺苷甲硫氨酸，又称活性甲硫氨酸，其甲基称为活性甲基29活性硫酸根：即3-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸，参与糖胺聚糖合成、蛋白质硫酸化、生物转化31儿茶酚胺：由酪氨酸代谢生成的多巴胺、去肾上腺素和肾上腺素都是具有儿茶酚结构的胺类物质故称为儿茶酚胺核苷酸代谢1核苷酸的从头合成途径：是指机体以5-磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和二氧化碳等简单物质为原料，通过一系列酶促反应合成核苷酸2核苷酸的补救途径：是指直接利用核苷酸的中间产物（碱基和核苷），通过简单反应合成核苷
25、酸4抗代谢物：是正常代谢物的结构类似物，能竞争性拮抗正常代谢物的代谢，从而抑制或减少其正常利用5核苷酸抗代谢物：是氨基酸叶酸碱基和核苷的类似物，它们主要通过酶的竞争性抑制作用抑制核苷酸的合成，从而抑制DNA的合成，具有抗肿瘤作用DNA的生物合成1基因：是遗传物质的功能单位，主要以染色体DNA为载体，通过生殖细胞世代遗传，基因编码一定的功能产物、包括蛋白质和RNA，一个基因除了含有决定功能产物一级结构的编码序列之外，还含有表达该编码序列所需的调控序列等非编码序列2中心法则：是关于遗传信息传递规律的基本法则，包括由DNA到DNA的复制、由DNA到RNA的转录和由RNA到蛋白质的翻译等过程，及遗传信
26、息的流向是DNA-RNA-蛋白质。此外逆转录病毒的RNA可以作为模板指导DNA合成，某些病毒的RNA可以复制3DNA复制：是指亲代DNA双链解链，分别按照模板按照碱基配对原则指导合成新的互补链，从而形成两个子代DNA的过程，是细胞和多数DNA病毒增殖时发生的重要事件，因此，DNA的复制实际上是基因组的复制4半保留复制：是指DNA复制时，两股亲代DNA链解开，分别作为模板按照碱基配对原则指导合成新的互补链，最后形成与亲代DNA相同的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含一股亲代DAN链和一股新生DNA链，半保留复制是DNA复制最重要的特征5复制子：从一个复制起点启动复制的全部DNA序列7双向
27、复制：从一个复制起始点开始双向解链，形成两个复制叉，这种复制成为双向复制，绝大多数生物的DNA复制都是双向复制8前导链：在一个复制叉上进行的DNA合成是半不连续的，其中一股新生链的合成方向与其模板的接连方向一致，所以合成与解链可以同步进行，是连续合成的，这股新生链称为前导链9后随链：在一个复制叉上进行的DNA合成是半不连续的，其中一股新生链的合成方向与其模板的接连方向相反，只能先解开一段模板，再合成一段新生链，是不连续合成的，这股新生链称为后随链10冈崎片段：DNA半不连续复制时分段合成的后随链片段11DNA的半不连续复制：在复制叉上进行的DNA复制过程，前导链是连续合成的，后随链是不连续合成
28、的12模板：在中心法则中，模板是指可以指导合成互补链的单链核酸14端粒：真核生物染色体DNA末端的一种短串联重复序列，具有物种特异性15端粒酶：催化合成端粒DNA的一种酶，化学本质是核蛋白，含一段长约150nt的RNA，可作为模板指导合成3端端粒，因此端粒酶本质上是一种以自身RNA为模板的逆转录酶16基因突变：化学本质是DNA损伤，是指碱基序列发生了可以传递给子代细胞的变化，这种变化通常导致一种基因产物功能的改变或缺失19移码突变：因插入或缺失而导致的一种突变，即突变点下游的遗传密码全部发生改变，不过插入或缺失3n个碱基对不会引起移码突变22逆转录：又称反转录，是以RNA为模板，以dNTP为原
29、料，在逆转录酶的催化下，合成DNA的过程，这是一个从RNA向DNA传递遗传信息的过程，与从DNA向RNA传递遗传信息的转录过程正好相反，所以称为逆转录RNA的生物合成1转录：是遗传信息由DNA向RNA传递的过程，即一股DNA的碱基序列按照碱基配对原则指导RNA聚合酶合成与之序列互补RNA的过程2选择性转录：是指细胞在不同的生长发育阶段，根据生存条件和代谢需要表达不同的基因，因而只是表达基因组的一部分3模板链：DNA的每一个转录区都只有一股链可以被转录，该股链称为模板链4编码链：DNA的每一个转录区都只有一股链可以被转录，另一股不被转路的链称为模板链5不对称转录：是指DNA的每一个转录区都只有一
30、股链可以被转录，另一股链通常不被转录6转录后加工：RNA聚合酶转录合成的RNA称为初级转录产物，大多数需要经过进一步加工才能成为成熟RNA分子，初级转录产物的加工过程称为转录后加工7RNA聚合酶：催化RNA转录合成的一类酶9转录起始因子：参与RNA转录起始的一组蛋白因子，大肠杆菌的转录起始因子为其RNA聚合酶全酶的亚基10启动子：是RNA聚合酶识别结核和启动转录的一段DNA序列，具有方向性12断裂基因：是指真核生物多数mRNA基因具有不连续性，由外显子和内含子交替构成13内含子：真核生物mRNA基因序列的一种，是指只存在于基因、初级转录产物中，在转录后加工产物中已被切除的序列14外显子：真核生
31、物mRNA基因序列的一种，是指基因、初级转录产物中，转录后加工产物中都存在的序列，属于编码序列15mRNA的5帽子：真核生物大多数mRNA的5端存在特殊结构，第一个核苷酸是7-甲基鸟苷酸，通过5-羟基与第二个核苷酸的5-羟基以三磷酸连接，该结构称为真核生物mRNA的5帽子16mRNA的poly(A)尾：即聚腺苷酸尾，又称多（A）尾，是真核生物大多数mRNA3端的一段多聚腺苷酸17RNA剪接：蛋白质的生物合成1翻译：核糖体协助tRNA从mRNA读取遗传信息，用氨基酸合成蛋白质的过程25非翻译区：是从mRNA的5端到起始密码子之前的一段序列3核糖体结合位点：即核糖体赖以装配并启动翻译的一段序列，位
32、于原核生物mRNA的5非翻译区4多顺反子mRNA：原核生物mRNA有多个编码区，这种mRNA称为多顺反子mRNA5单顺反子mRNA：真核生物多数mRNA只有一个编码区，这种mRNA称为单顺反子mRNA6开放阅读框：又称编码区，是从起始密码子到终止密码子的一段序列，是mRNA的主要序列7密码子：mRNA编码区从5端向3端每三个碱基一组（称为三联体），连续分组每一个三联体编码一种氨基酸，该三联体称为密码子或三联体密码8起始密码子：位于编码区5端的第一个密码子都是编码甲硫氨酸的，因而蛋白质的合成都是从甲硫氨酸开始的，该密码子称为起始密码子9终止密码子：位于编码区3端的最后一个密码子不编码任何一个氨基
33、酸，是终止信号，成为终止密码子，是UAA、UAG或UGA10同义密码子：编码同一种氨基酸的不同序列11阅读框：是mRNA分子上从一个起始密码子到其下游第一个终止密码子所界定的一段编码序列12反密码子:tRNA反密码子上的一个三碱基序列，在蛋白质合成过程中可以识别mRNA编码区的密码子，并与之结合14翻译起始因子：参与翻译起始的一组蛋白因子大肠杆菌的翻译起始因子是IF-1、IF-2、IF-315SD序列：大肠杆菌mRNA5非翻译区内的一段富含嘌呤核苷酸的保守序列，可以与16SrRNA3端的一段符合嘧啶的序列互补结合16翻译延长因子：参与翻译延长的一组蛋白因子，大肠杆菌的翻译延长因子EF-Tu、E
34、F-Ts和EF-G17释放因子参与翻译终止的一组蛋白因子，大肠杆菌的释放因子是RF-1、RF-2和RF-319翻译后修饰：是指在核糖体上合成的新生肽链受到各种修饰，改变结构性质活性结果主要是形成天然构象的蛋白质但也包括被降解20靶向转运：又称分选，是指新合成的蛋白质从合成场所转运到功能场所的过程21信号肽：分泌蛋白的信号肽位于新生肽链氨基端，功能是引导新生肽链进入内质网1、氨基酸的分类。P332、简述蛋白质的结构层次及其维持力。P40 蛋白质通常分为四种不同结构层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。其中二级结构、三级结构和四级结构称为蛋白质的空间结构和构象。 蛋白质的一级结构是指蛋白质
35、多肽链氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。主要由肽键和二硫键维持。 蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，珠帘构象通常是规则的。主要构象通常是规则的，主要由氢键维持。 蛋白质的三级结构是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。该结构的稳定力包括：疏水作用、氢键、离子键、和范德华力及二硫键等。 许多蛋白质不是由一条肽链构成，每条肽链都具有特定且相对独立三级结构，称为该蛋白质的一个亚基，亚基与亚基之间通过非共价键结合，形成特定的空间结构即蛋白质的四级结构。该结构的稳定力主要有不同亚基上一些氨基酸的相互作用，包括疏水作用、氢键、离子键、和范德华力等非共价
36、键。3、简述导致蛋白质变性的因素。P53 蛋白质变性是指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。 导致蛋白质变性的因素包括物理因素和化学因素。例如高温、强酸、强碱、重金属离子、离子强度异常、有机溶剂（甲醛、乙醇、丙醇）、尿素、盐酸胍、去污剂（十二烷基硫酸钠）等。4、简述核苷酸的功能。P64核酸合成材料 直接为生命活动提供能量 合成代谢中间产物 构成辅助因子 代谢调节（化学修饰调节、变构调节、第二信使）5、简述Chargaff法则。P64 DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，即不同
37、物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成相同。 DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变。 DNA的碱基组成存在以下物质的量关系：A=T, G=C,A+G=T+C.6、简述B-DNA右手双螺旋结构的基本内容。P66右手双螺旋模型是92%相对湿度下获得的DNA钠盐纤维的二级结构，称为B-DNA。 （1）两股DNA链反向互补形成双链结构：在该结构中，脱氧核糖与磷酸交替连接构成主链，位于外面，碱基侧链位于内部。 （2）DNA双链进一步形成右手双螺旋结构：在双螺旋结构中，碱基平面与螺旋轴垂直，糖基平面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴平行；双螺旋直径2nm，每一螺旋含10bp，
38、螺距为3.4nm，相邻碱基对之间的轴向距离为0.34nm；双螺旋表面有两条沟槽：相对较深、较宽的为大沟，相对较浅、较窄的为小沟。 （3）氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性：碱基对氢键维系双链结构的横向稳定性，碱基对平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性。7、从下列几方面对蛋白质及DNA进行比较：分子组成；一、二级结构；主要生理功能。比较蛋白质DNA分子组成20种标准氨基酸4种脱氧核苷酸一、二级结构蛋白质的一级结构是氨基酸序列，二级结构是蛋白质多肽链的构象。核酸的一级结构是碱基序列。DNA的典型二级结构是右手双螺旋结构。主要生理功能蛋白质是生命的物质基础，一方面，蛋白质维持组织
39、细胞的结构、代谢、更新、修补，并且酶促反应、物质运输、代谢调节、机体防御等均由蛋白质实施，另一方面，蛋白质还是供能物质。DNA是生物遗传的物质基础，携带遗传信息，指导蛋白质的合成。8、简述tRNA的一级结构。P71 是一类单链小分子RNA，长7393nt。 是含稀有碱基最多的RNA,含715个稀有碱基，分布在非配对区。 5端核苷酸往往是鸟苷酸。 3端是CCA序列，其3-羟基是氨基酸结合位点。9、简述tRNA的二级结构。P71tRNA二级结构呈三叶草形：在该结构中存在四臂三环，即氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂和二氢尿嘧啶环（以含DHU为特征）、反密码子臂、反密码子环（以含反密码子为特征）、TC臂和TC环
40、（以含胸腺嘧啶核糖核苷和假尿苷为特征）。10、试比较真核生物与原核生物核糖体。P72类型核糖体沉降系数亚基种类亚基沉降系数核糖体RNA种类亚基蛋白种类原核生物核糖体70S大亚基50S23S、5S23小亚基30S16S21真核生物核糖体80S大亚基60S28S、5.8S、5S49小亚基40S18S3311、简述DNA变性及其影响因素。P72在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离，甚至完全解离成单链，形成无规线团，称为核酸的变性。核酸变性主要是指DNA变性。变性导致其一些物理性质改变，例如黏度下降、沉降速度加快、紫外吸收增强。导致DNA变性的理化因素包括高温和化学试剂（如酸、碱、乙醇
41、、尿素和甲酰胺）等。12、简述酶的活性中心及其所含的必需基团。P78酶的分子结构中一些基团与酶活性密切相关、不可或缺，称为酶的必需基团；酶的必需基团中一类直接参与催化反应的、集中在酶分子特定部位的，即酶的活性中心。酶的活性中心又称活性部位，是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。它位于酶蛋白的特定结构内，形如缝裂或凹陷。在活性中心内的必须基团分为两类：一类是结合基团，其作用是与底物结合，形成酶-底物复合物；另一类是催化基团，其作用是改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化成产物。13、简述酶的辅助因子。P79酶的辅助因子是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通常是金属离子
42、），它们与酶结合松散或牢固，与无活性的酶蛋白结合成有活性的全酶。从化学本质上来看，酶的辅助因子可以分成两类：一类是小分子有机化合物（包括金属有机化合物），多数是维生素（特别是B族维生素）的活性形式。另一类是无机离子，主要是金属离子。从结合紧密程度来看：辅酶与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透析或超滤的方法除去；辅基与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法除去，在催化反应时也不会离开活性中心。14、简述酶促反应的特点。P82 酶具有与一般催化剂一样的特点，此外，酶也有自己的特点： 高效性：酶能将化学反应速度提高105 1017倍。 特异性：与一般催化剂相比，酶对所催化反
43、应的底物和反应类型具有更高的选择性，这种现象称为酶的特异性或专一性。根据酶对其底物结构选择的特异程度不同，可以将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性和立体特异性。 不稳定性：酶促反应条件温和，可在常温常压下进行。酶是蛋白质，对导致蛋白质变性的因素非常敏感，极易受这些因素的影响而变性失活。 可调节性：生物体内存在着复杂而精细的代谢调节系统，既可以通过改变酶蛋白的结构来调节酶蛋白的活性，又可以通过改变酶蛋白的总量来调节酶的总活性，从而调节酶促反应速度，以确保代谢活动的协调性和统一性，确保生命活动的正常进行。15、简述酶的特异性及其分类。P82酶的特异性:与一般催化剂相比，酶对所催化反应的底物和反应
44、类型具有更高的选择性，这种现象称为酶的特性性或专一性。酶的特异性分为三类:绝对特异性，即具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应；相对特异性，即具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应；立体特异性，即具有立体特异性的酶能够识别立体异构酶的构型，因而只催化特定构型的立体异构体发生反应，或所催化的反应只生成特定构型的立体异构体。16、简述抑制剂对酶的可逆抑制作用及其特点。P91有些抑制剂通过酶或酶-底物复合物的非共价结合抑制酶促反应，抑制效应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比（I/S）以及它们与酶的亲和力之比。可以采用透析等物理方法将其除去，从而解除抑制，所以这些抑
45、制剂称为可逆抑制剂，它们的抑制作用称为可逆抑制作用。可逆抑制作用可以分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。17、试比较变构调节和化学修饰调节的异同点。P95酶的变构调节，是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位以非共价键特异结合，改变酶的构象，从而改变其活性。酶的化学修饰调节，又称共价修饰调节，是指通过酶促反应改变酶蛋白特定部位的化学修饰状态，即与特定基团的共价结合状态，改变酶的构象，从而改变其活性。相同点：都是酶的结构调节，都是通过改变酶分子的结构，从而改变其催化活性。不同点：酶的变构调节不需要酶的催化，是以非共价键结合；而煤的化学修饰调节需要酶，发生酶促反应，是共价结
46、合。18、酶以酶原形式存在有何生理意义？P96 酶原是酶的安全转运形式。一些消化酶类如胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶和羧肽酶等都是以无活性的酶原形式分泌入消化道，经过激活才成为有活性的酶，发挥消化作用，这样可以避免在分泌过程中对细胞自身的蛋白质进行消化。 酶原是酶的安全储存形式。凝血因子和纤溶系统以酶原的形式存在于血液循环中（例如凝血因子2)，一旦需要便迅速激活成有活性的酶，发挥对机体保护的作用。19、简述生物氧化的特点。P120（1） 生物氧化过程是由发生在细胞内的一系列酶促反应完成的，反应是在生理条件下进行的。（2） 营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多地以化学能的形式储存于高能化合物中，使其得到最有效的利用。（3） 生物氧化的产物二氧化碳是由有机酸发生脱羧反应生成的，并非如体外氧化时碳直接与氧分子反应生成。（4） 生物氧化的产物水主要是由营养物质中的氢原子间接与氧分子反应生成的，并非如体外氧化时氢原子直接与氧分子反应生成。20、简述生物氧化的三个阶段的特点。P12
