1、第二章-蛋白质的结构与功能(中职护理生化)食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?蛋白质必需经过消化成为各种蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸氨基酸,才才能被人体吸收和利用能被人体吸收和利用.氨基酸是蛋白质的基氨基酸是蛋白质的基本组成单位本组成单位，组成人体的有，组成人体的有2020种种。?什么是蛋白质什么是蛋白质?蛋白质蛋白质(protein)是由许多氨基酸是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键相连形成的高通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。分子含氮化合物。蛋白质是生物体重要组成成分蛋白质是生物体重要组成成分分布广：分布广：所有器官、组织都含有蛋白所有器
2、官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的机分子，占人体干重的4545，某些组织含，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达8080。蛋白质占干重蛋白质占干重 人体中（中年人）人体中（中年人）人体人体 45%45%水水 55%55%细菌细菌 50%80%50%80%蛋白质蛋白质 19%19%真菌真菌 14%52%14%52%脂肪脂肪 19%19%酵母菌酵母菌 14%50%14%50%糖类糖类 1%1%白地菌白地菌 50%50%无机盐无机盐
3、 7%7%蛋白质是生命活动的物蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有质基础，没有蛋白质就没有生命。生命。蛋白质是含量最丰富的蛋白质是含量最丰富的生物大分子，具有多种生物生物大分子，具有多种生物学功能。学功能。?蛋白质的生理功能蛋白质的生理功能参与生物细胞或组织器官的构成，起支持或保护作用参与生物细胞或组织器官的构成，起支持或保护作用催化作用：酶催化作用：酶调节作用：调节作用：激素、钙调蛋白、生物活性肽激素、钙调蛋白、生物活性肽收缩作用，具有收缩和运动功能收缩作用，具有收缩和运动功能：骨骼肌、肌动蛋白：骨骼肌、肌动蛋白载体作用载体作用,运输和储存功能运输和储存功能:血红蛋白、清蛋白、脂蛋血
4、红蛋白、清蛋白、脂蛋白白保护和免疫作用：凝血酶原、免疫球蛋白保护和免疫作用：凝血酶原、免疫球蛋白缓冲作用：血浆蛋白质（构成缓冲对，缓冲血液缓冲作用：血浆蛋白质（构成缓冲对，缓冲血液Ph值值的作用）的作用）其他：生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、其他：生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、物质代谢物质代谢第一节第一节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成一，蛋白质的元素组成及其特点一，蛋白质的元素组成及其特点，蛋白质的元素组成，蛋白质的元素组成:碳碳 5055 氮氮1517%氢氢 68 硫硫04氧氧2023 磷磷 01%还有少量的铁还有少量的铁,锌锌,锰锰,钼钼,碘碘,铜等铜等，特点：，
5、特点：一切蛋白质都含有一切蛋白质都含有N,而且各种蛋白质而且各种蛋白质的含氮含量相当恒定，平均为的含氮含量相当恒定，平均为16%。一，蛋白质的元素组成及其特点一，蛋白质的元素组成及其特点样品蛋白质含量计算公式：样品蛋白质含量计算公式：100g样品中蛋白质的含量（样品中蛋白质的含量（%）=每克样品中的含氮克数每克样品中的含氮克数6.25100思考题：思考题：已知某品牌奶粉已知某品牌奶粉100g，已测出其中含，已测出其中含氮克数为氮克数为2g，求，求100g该样品中蛋白质的该样品中蛋白质的含量（含量（%）？）？解析：解析：蛋白质的含量蛋白质的含量(g%)=2(g%)=21001006.256.25
6、100100 =2=26.256.25 =12.5%12.5%安徽阜阳劣质奶粉喂养下的安徽阜阳劣质奶粉喂养下的大头婴儿由于天天吃蛋白质含由于天天吃蛋白质含量极低的奶粉导致发量极低的奶粉导致发育不良，身体严重浮育不良，身体严重浮肿，脑袋大肿，脑袋大大头婴儿的头比较大，面部肌肉松驰，表情比大头婴儿的头比较大，面部肌肉松驰，表情比较呆滞，对外界事物的刺激反应较低。为什么较呆滞，对外界事物的刺激反应较低。为什么婴儿长期吃劣质奶粉会出现这种症状？婴儿长期吃劣质奶粉会出现这种症状？?毒奶粉事件毒奶粉事件三聚氰胺三聚氰胺 由于食品和饲料工业蛋白质含量测试方法的由于食品和饲料工业蛋白质含量测试方法的缺陷，三聚
7、氰胺常被不法商人用作缺陷，三聚氰胺常被不法商人用作食品添加剂食品添加剂，以提升食品检测中的以提升食品检测中的蛋白质蛋白质含量指标，因此三聚含量指标，因此三聚氰胺也被人称为氰胺也被人称为“蛋白精蛋白精”。三聚氰胺粉末三聚氰胺粉末 奶粉事件：奶粉事件：各个品牌奶粉中蛋白质含量为各个品牌奶粉中蛋白质含量为15-20%15-20%，蛋白，蛋白质中含氮量平均为质中含氮量平均为16%16%。以某合格奶粉蛋白质含。以某合格奶粉蛋白质含量为量为18%18%计算，含氮量为计算，含氮量为2.88%2.88%。而三聚氰胺含氮。而三聚氰胺含氮量为量为66.6%66.6%，是牛奶的，是牛奶的151151倍，是奶粉的倍，
8、是奶粉的2323倍。每倍。每100g100g牛奶中添加牛奶中添加0.1g0.1g三聚氰胺，理论上就能提高三聚氰胺，理论上就能提高0.625%0.625%蛋白质。蛋白质。三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味和味道，所以掺杂后不易被发现。和味道，所以掺杂后不易被发现。?毒奶粉的危害毒奶粉的危害1，蛋白质摄入不足，导致营，蛋白质摄入不足，导致营养不良养不良虚胖（大头娃娃）虚胖（大头娃娃）2，长期摄入三聚氰胺会造成生殖、，长期摄入三聚氰胺会造成生殖、泌尿系统的损害，膀胱、肾部结石，泌尿系统的损害，膀胱、肾部结石，并可进一步诱发膀胱癌。并可进一步诱发膀胱癌
9、。二，蛋白质的基本单位二，蛋白质的基本单位氨基酸氨基酸 酸水解：酸水解：蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸 碱水解：碱水解：蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸 酶水解：酶水解：蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸证明：证明：氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位是蛋白质的基本组成单位?组成人体蛋白质的组成人体蛋白质的20种种氨基酸均氨基酸均属于属于L-氨基酸氨基酸 存在自然界中的氨基酸有存在自然界中的氨基酸有300300余种，余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有但组成人体蛋白质的氨基酸仅有2020种，种，且均属且均属 L-L-氨基酸氨基酸（甘氨酸除外）。（甘氨酸除外）。（一）氨基酸的结构（一）氨基酸的结构?组成蛋白质的氨基酸
10、组成蛋白质的氨基酸1 1、结构通式、结构通式羧基羧基氨基氨基侧链基团侧链基团 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧基，并且连接在同一个碳原子上，故称基，并且连接在同一个碳原子上，故称-氨基酸氨基酸（脯氨酸除外：亚氨基（脯氨酸除外：亚氨基NH2+NH2+）。）。除甘氨酸的除甘氨酸的R为为H外，其他氨基酸的外，其他氨基酸的C是不对称是不对称碳原子，因此具有碳原子，因此具有L型与型与D型两种不同的构型，组成型两种不同的构型，组成人体的都是人体的都是L L型型。不同氨基酸的不同氨基酸的R侧链各异，它侧链各异，它们的分子量、解离程度和化学反们的分子量、解离
11、程度和化学反应性质也不相同。应性质也不相同。2 2、结构特点：、结构特点：脯氨酸脯氨酸（亚氨基酸）（亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2二，氨基酸的分类及其结构二，氨基酸的分类及其结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸H2NCH CHOHO1 1、按、按R R基团化学结构分类基团化学结构分类氨基酸的结构氨基酸的结构 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸H2NCH CCH3OHO甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Va
12、line 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸H2NCH CCHOHOCH3CH3氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸H2NCHCH3CH2OHOCCHCH3氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸H2NCH CCHOHOCH3CH2CH3氨基酸的结构氨基酸的结构 丝氨酸丝氨酸 Serine 含羟基含羟基氨基酸氨基酸H2NC
13、H CCH2OHOOH氨基酸的结构氨基酸的结构 丝氨酸丝氨酸 Serine 苏氨酸苏氨酸 Threonine 含羟基含羟基氨基酸氨基酸H2NCH CCHOHOOHCH3 丝氨酸丝氨酸 Serine 含羟基含羟基氨基酸氨基酸H2NCH CCH2OHOOH氨基酸的结构氨基酸的结构 甲硫氨酸甲硫氨酸 Methionine 含硫氨基酸含硫氨基酸H2NCHCCH2OHOCH2SCH3氨基酸的结构氨基酸的结构 甲硫氨酸甲硫氨酸 Methionine半胱氨酸半胱氨酸 Cysteine 含硫氨基酸含硫氨基酸H2NCH CCH2OHOSH氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 酸性氨基酸
14、酸性氨基酸H2NCH CCH2OHOCOHO氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸谷氨酸 Glutamate 酸性氨基酸酸性氨基酸H2NCH CCH2OHOCH2COHO氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬酰胺天冬酰胺 Asparagine 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸H2NCH CCH2OHOCNH2O氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬酰胺天冬酰胺 Asparagine谷氨酰胺谷氨酰胺 Glutamine 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸H2NCHCCH2OHOCH2CNH2O氨基酸的结构氨基酸的结构 碱性碱性氨基酸氨基酸精氨酸精氨酸 ArginineH2NCHCCH2OHOCH2
15、CH2NHCNH2NH氨基酸的结构氨基酸的结构 碱性碱性氨基酸氨基酸精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 LysineH2NCH CCH2OHOCH2CH2CH2NH2氨基酸的结构氨基酸的结构 碱性碱性氨基酸氨基酸精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 Lysine组氨酸组氨酸 HistidineH2NCH CCH2OHONNH氨基酸的结构氨基酸的结构 芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸PhenylalanineH2NCHCCH2OHO氨基酸的结构氨基酸的结构 芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸TyrosineH2NCHCCH2OHO
16、OH氨基酸的结构氨基酸的结构 芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸Tyrosine色氨酸色氨酸 TrytophanH2NCHCCH2OHOHN氨基酸的结构氨基酸的结构 脯氨酸脯氨酸 Proline 亚亚氨基酸氨基酸HNCOHO2，根据，根据R侧链的极性分类侧链的极性分类1，非极性疏水性氨基酸，非极性疏水性氨基酸 特点：特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水溶液中的溶解度较小）溶液中的溶解度较小）,共共7 7种种。甘氨酸甘氨酸 （Gly）丙氨酸丙氨酸 （Ala）缬氨酸缬氨酸 （Val）亮氨酸亮氨酸 （Leu）异
17、亮氨酸异亮氨酸 （Ile）苯丙氨酸苯丙氨酸 （Phe）脯氨酸脯氨酸 （Pro）2，极性中性氨基酸，极性中性氨基酸 特点：特点：含有极性基团，在水中的溶解度较大。含有极性基团，在水中的溶解度较大。色氨酸色氨酸 （Trp）丝氨酸丝氨酸 （Ser）酪氨酸酪氨酸 （Tyr）半胱氨酸半胱氨酸 （Cys）蛋氨酸蛋氨酸 （Met）天冬酰胺天冬酰胺 （Asn）谷氨酰胺谷氨酰胺 （Gln）苏氨酸苏氨酸 （Thr）共共8个个3，酸性氨基酸，酸性氨基酸 特点特点:在生理条件下带负电荷（酸性羧基）在生理条件下带负电荷（酸性羧基）天冬氨酸（天冬氨酸（Asp）谷氨酸（谷氨酸（Glu）共共2种种4,碱性氨基酸碱性氨基酸 特
18、点：特点：在生理条件下带正电荷（碱性氨基）在生理条件下带正电荷（碱性氨基）赖氨酸（赖氨酸（Lys）精氨酸（精氨酸（Arg）组氨酸（组氨酸（His）共共3种种第二节第二节蛋白质蛋白质dede分子结构分子结构?蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括基础结构空间结构氨基酸的氨基酸的结合方式结合方式一，氨基酸在多肽链中的连接方式一，氨基酸在多肽链中的连接方式CHCOOHR1CHNH2COOHR2NH2COHNHOH氨基酸的结合方式氨基酸的结合方式CHR1NH2OHCOH2OCHCOOHR2HNH氨基酸的结合方式氨基酸的结合方式:脱水缩合脱水缩合肽键肽键CHCOOHR3HNOH HCCHR1NH2CO
19、CHR2HNO二肽二肽H2OH2O氨基酸的结合方式氨基酸的结合方式:脱水缩合脱水缩合CCHR1NH2COCHR2HNO肽键肽键二肽二肽CHCOOHR3HNH2O肽键肽键三三肽肽 以此类推，由多个氨基酸分子缩合而成的含有多个以此类推，由多个氨基酸分子缩合而成的含有多个肽键的化合物，叫多肽（链状）。肽键的化合物，叫多肽（链状）。H2O蛋白质中蛋白质中氨基酸的连接氨基酸的连接 肽键肽键 肽键肽键 是由一个氨基酸的是由一个氨基酸的-羧基（羧基（-COOH-COOH）与另一）与另一个氨基酸的个氨基酸的-氨基（氨基（-NH-NH2 2）脱水缩合而形成的酰）脱水缩合而形成的酰胺键胺键（-CO-NH-CO-N
20、H-）。两分子氨基酸缩合形成两分子氨基酸缩合形成二肽二肽，三分，三分子氨基酸缩合则形成子氨基酸缩合则形成三肽三肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为基团不全，被称为氨基酸残基氨基酸残基。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽多肽。N 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-氨基氨基的一端（左）的一端（左）C 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-羧基羧基的一端（右）的一端（右）n多肽链有两端：多肽链有两端：多肽链多肽链是指许多氨基酸之间是指许多氨基
21、酸之间以肽键连接而成的一种结构。以肽键连接而成的一种结构。N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶二，蛋白质的一级结构二，蛋白质的一级结构?定义：定义：氨基酸在蛋白质多肽链中的氨基酸在蛋白质多肽链中的排列排列顺序顺序。?作用力：作用力：肽键（肽键（-CO-NH-CO-NH-）有些还有二硫键（有些还有二硫键（-S-S-S-S-）半胱氨酸半胱氨酸 +二硫键二硫键-HH一级结构是蛋白质空间构象和特一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。异生物学功能的基础。三，蛋白质的空间结构三，蛋白质的空间结构 肽键平面肽键平面 形成肽键的形成肽键的C-N键具有部分双键的性质，键具有部分双键的性质，不能
22、旋转，使得形成的酰胺键的四个原子及相不能旋转，使得形成的酰胺键的四个原子及相邻的邻的C处于同一平面上叫处于同一平面上叫肽键平面肽键平面。它是蛋。它是蛋白质构象的基本结构单位。白质构象的基本结构单位。CCHR1NH2COCHR2HNOCOOH（一）（一）二级结构二级结构蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构：指多肽链本身沿长轴方向折叠或指多肽链本身沿长轴方向折叠或盘曲所形成的有规律的、重复出现的盘曲所形成的有规律的、重复出现的空间结构。空间结构。主要作用力：主要作用力：氢键氢键 蛋白质二级结构的主要形式：蛋白质二级结构的主要形式：1 1，-螺旋螺旋 定义：定义：多肽链的主链围绕多肽链的主链围绕中心轴
23、作有规律的螺旋中心轴作有规律的螺旋式上升的结构，螺旋走式上升的结构，螺旋走向为顺时针方向，称向为顺时针方向，称右右手螺旋手螺旋。作用力：作用力：氢键氢键 多肽链主链围绕中心轴形成多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋右手螺旋，侧链侧链伸向螺旋外侧。伸向螺旋外侧。每圈螺旋含每圈螺旋含3.6个氨基酸个氨基酸，螺距为，螺距为0.54nm，即即0.15nm/氨基酸残基氨基酸残基。每个肽键的亚氨氢（每个肽键的亚氨氢（H)和第四个肽键的羰基和第四个肽键的羰基氧氧(CO)形成的形成的氢键氢键保持螺旋稳定。保持螺旋稳定。氢键氢键与螺旋与螺旋长轴基本平行。长轴基本平行。2，b b-折叠折叠定义：定义：多肽链主链以多肽
24、链主链以碳原子为旋转点，相碳原子为旋转点，相邻的肽键平面依次折叠成邻的肽键平面依次折叠成锯齿状结构锯齿状结构。作用力：作用力：氢键氢键3 3，-转角转角定义：定义：在肽链进行在肽链进行180180回折时的转角上，通回折时的转角上，通常由四个氨基酸残基常由四个氨基酸残基构成，其中第二个残构成，其中第二个残基常为基常为脯氨酸脯氨酸。作用力：作用力：氢键氢键4 4，无规卷曲，无规卷曲 定义：定义：是指多肽链中没有确定规是指多肽链中没有确定规律性的那部分肽链构像。律性的那部分肽链构像。（二）三级结构（二）三级结构定义：定义：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进
25、一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间结构，称为结构，称为蛋白质的三级结构。蛋白质的三级结构。作用力：作用力：次级键次级键（副键），包括氢键、离子键、疏水（副键），包括氢键、离子键、疏水键、盐键以及范德华力等。键、盐键以及范德华力等。肌红蛋白肌红蛋白N 端端 C端端 三级结构三级结构对于蛋白质的对于蛋白质的分子形状及其分子形状及其功能活性部位功能活性部位的形成起重要的形成起重要作用。作用。（三）四级结构（三）四级结构亚基：亚基：每条具有独立三级结构的多肽链，称为每条具有独立三级结构的多肽链，称为亚基。亚基。蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构：是指各亚
26、基之间的空间排布及亚基间的连接和是指各亚基之间的空间排布及亚基间的连接和相互作用所形成的更高级的空间结构。相互作用所形成的更高级的空间结构。作用力：作用力：非共价键非共价键，如氢键、盐键、疏水键、范德华引，如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等。力等。血红蛋白（血红蛋白（Hb）只有完只有完整的四级整的四级结构才具结构才具有生物活有生物活性。性。第三节第三节 蛋白质结构与功能的关蛋白质结构与功能的关系系 蛋白质的结构与功能的关蛋白质的结构与功能的关系密切，系密切，结构是功能的基础，结构是功能的基础，功能是结构的体现功能是结构的体现。一，蛋白质一级结构与功能的关系一，蛋白质一级结构与功能的关系 一级结
27、构是空间构象与功能的基础一级结构是空间构象与功能的基础 相似结构表现相似的功能相似结构表现相似的功能 不同结构具有不同的功能不同结构具有不同的功能例：镰刀形红细胞贫血例：镰刀形红细胞贫血N-val his leu thr pro glu glu C(146)HbS 肽链肽链HbA 肽肽 链链N-val his leu thr pro val glu C(146)这种由蛋白质分子发生变异所导致的这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为疾病，称为“分子病分子病”。突变导致本是可溶性的血红蛋白聚集突变导致本是可溶性的血红蛋白聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形而成镰成丝，相互粘着，导致红细胞变形而成
28、镰刀状，极易破碎导致贫血。刀状，极易破碎导致贫血。蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性蛋白质的空间构象是其功能活性的基础的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质的构象蛋白质的构象：蛋白质的空间三维结构，特定的构象是蛋白质蛋白质的空间三维结构，特定的构象是蛋白质发挥其功能的结构基础。发挥其功能的结构基础。构象病构象病：因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象异常变因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象异常变化引起的疾病。化引起的疾病。二，蛋白质空间结构与功
29、能的关系二，蛋白质空间结构与功能的关系血红蛋白结构血红蛋白结构与功能与功能 4 4个亚基组成，个亚基组成，两两相同，每个亚两两相同，每个亚基都有一个血红素基都有一个血红素基和一个氧结合部基和一个氧结合部位。位。Hb Hb分子近似球分子近似球形，形，4 4个亚基占据个亚基占据相当于四面体的四相当于四面体的四个顶角。个顶角。第四节第四节 蛋白质重要的理化性质蛋白质重要的理化性质一，两性解离及等电点一，两性解离及等电点 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pHpH条条件下都可解离成带负
30、电荷或正电荷的基团。件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质的等电点蛋白质的等电点(pI)当蛋白质溶液处于某一当蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质解离成值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相同，即成为兼性离子或两性离正、负离子的趋势相同，即成为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的子，净电荷为零，此时溶液的pH值成为该蛋白质的值成为该蛋白质的等电点（等电点（pI）。PrCOOHNH3+PrCOO-NH3+PrCOO-NH2OH-H+OH-H+pH=pIpHpIpHpI 蛋白质颗粒带正电荷（阳离子）（蛋白质颗粒带正电荷（阳离子）（H+）pHpI 蛋白质颗粒带负电荷（阴离子）（蛋白质颗粒带负
31、电荷（阴离子）（OH）二，胶体性质二，胶体性质 1，蛋白质是相对分子质量较高的有机化合物，蛋白质是相对分子质量较高的有机化合物，分子颗粒在分子颗粒在1100nm范围之内，属于胶体颗粒范围之内，属于胶体颗粒，因溶于水，称亲水胶体。，因溶于水，称亲水胶体。蛋白质在水溶液中稳定的蛋白质在水溶液中稳定的两大因素两大因素：水化膜水化膜 防止蛋白质从溶液中析出防止蛋白质从溶液中析出 电荷电荷 2，蛋白质颗粒大，具有不通透性，蛋白质颗粒大，具有不通透性半透膜半透膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质在等电点的蛋白质水化膜水化膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带
32、负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质的聚合沉淀溶液中蛋白质的聚合沉淀三，变性作用三，变性作用蛋白质的变性作用蛋白质的变性作用：在某些理化因素作用下，蛋白质维系其空间在某些理化因素作用下，蛋白质维系其空间结构的次级键断裂，使其空间结构遭受破坏，造结构的次级键断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。成其理化性质的改变和生物活性的丧失。空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变引起变性因素引起变性因素:物理因素：物理因素：加热、高压、震荡或搅拌加热、高压、震荡或搅拌、紫外线照射、超声波、紫外线照射、超声波化学因素：化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等重金属盐等转归转归:恢复（祛除变性因素）恢复（祛除变性因素）沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象凝固：不再溶于强酸强碱溶液中。凝固：不再溶于强酸强碱溶液中。Thank you 此课件下载可自行编辑修改，仅供参考！此课件下载可自行编辑修改，仅供参考！感谢您的支持，我们努力做得更好！谢谢感谢您的支持，我们努力做得更好！谢谢
