1、辅助因子辅助因子辅酶 辅基G中间络合物学说一级反应混和级反应零级反应底物浓度对酶反应速度的影响设设 Km(k2+k-1)/k1 又有又有 ES=Vo/K2 从米氏公式可以看出：当酶浓度确定时，Vmax和Km 是常数，所以V是S的一元函 数；当S Km时，Vo=Vmax;当S Km时，Vo=Vmax/Km S，反应速 度和底物浓度的关系近似于直 线函数关系。(4)当S=Km 时，Vo=1/2 VmaxVmax=K2Et=Kcat E Kcat：催化常数，又称为酶的转换数，表示酶被底物饱和的时候，每秒种每个酶分子转换底物的分子数（单位是S-1）。Kcat越大，表示酶的催化效率越高。在生理条件下，大
2、多数酶并不被底物饱和，所以这时的Kcat不能真实反映酶的催化效率。在生理条件下，当SEt时，Vo=（Kcat/Km）Et S所以，这时用Kcat/Km来作为酶的催化效率更恰当。不可逆抑制剂可逆抑制剂VE123EVII c 亲和标记法：与底物结构相似的共价修饰剂 如 TPCK、TLCK、TLME等。生化反应得以进行需要克服的能垒包括：酶分子上催化功能基团的正确定位；酶和底物的相互作用，可以克服以上的能垒：通过底物在酶分子表面的定位，可以大大提高底物的局部浓度；酶-底物的相互作用可以置换绝大多数的底物-水之间的氢键；酶-底物相互作用时释放的Binding energy可以补偿底物分子形变所需的热能
3、；酶-底物的相互作用使酶发生诱导契合，这种形变又加强了酶-底物的相互作用；反应物的无规则运动；生物分子表面通过氢键形成的水化膜；底物分子电荷和结构的重新排布；慢快快胰蛋白酶Ser195作为亲核试剂的示意图胰凝乳蛋白酶的一级结构 活性中心的构象与专一性的关系底物进入结合部位，Ser-:OH 作亲核试剂 形成酰基酶复合物。His将H转移给NH2.四面体中间体分解，释放产物胺。H2O做亲核试剂进攻羰基碳再次形成四面体中间体 四面体分解，第二个产物释放，恢复游离态的催化三联体。用人工底物研究胰凝乳蛋白酶的作用机制酶含量的调节酶活性的调节别构效应的调节可逆共价修饰调节酶原的激活激促蛋白和抑制蛋白的调控 酶的调节（一）酶的别构调控 效应物与酶的非催化部位结合，导致酶的构象改变，进而导致活性改变的现象称为酶的别构调节。正调节物对酶的结构和活性的影响效应物对别构酶的影响天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)中亚基的排列情况催化亚基位点被饱和90时的底物浓度位点被饱和10时的底物浓度米氏酶：n=1,Rs81正协同效应：n1,Rs81负协同效应：n81调节糖原代谢的级联放大效应四膜虫rRNA自我剪接的过程示意图核 酶 的 锤 头 结 构
