酶含维生素与酶的调节课件.pptx

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1、酶(酶(enzyme)是由活细胞产生的、能对特异底是由活细胞产生的、能对特异底物进行高效率催化的生物催化剂,其化学本质物进行高效率催化的生物催化剂,其化学本质是蛋白质。是蛋白质。第第1页页/共共133页页酶的分类(按结构)酶的分类(按结构): :单体酶单体酶(monomeric enzyme)寡聚酶寡聚酶(oligomeric enzyme)多酶体系多酶体系多酶复合体多酶复合体(multienzyme complex)多功能酶多功能酶(multifunctional enzyme)第第2页页/共共133页页多功能酶多功能酶多酶复合体多酶复合体HS-ACP第第3页页/共共133页页第一节第一节

2、酶的分子结构与功能酶的分子结构与功能Section 1 The Molecular Structure and Function of Enzyme 第第4页页/共共133页页一、酶的分子组成一、酶的分子组成酶可根据其化学组成的不同,分为两类:酶可根据其化学组成的不同,分为两类: 酶酶单纯酶单纯酶(simple enzyme)结合酶(全酶)结合酶(全酶)(conjugated enzyme) 辅基辅基辅酶辅酶金属离子金属离子 辅助因子辅助因子酶蛋白酶蛋白第第5页页/共共133页页由由酶蛋白酶蛋白与与辅助因子辅助因子组成的酶称为组成的酶称为全酶全酶。酶蛋白酶蛋白决定反应的特异性。决定反应的特异性

3、。辅助因子辅助因子决定反应的种类与性质。决定反应的种类与性质。第第6页页/共共133页页与酶蛋白与酶蛋白疏松疏松结合并与酶的催化活性有关的耐结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为热低分子有机化合物称为辅酶辅酶(coenzyme)。与酶蛋白与酶蛋白牢固牢固结合并与酶的催化活性有关的耐结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为热低分子有机化合物称为辅基辅基(prosthetic group)。第第7页页/共共133页页二、辅酶与辅基的来源及其生理功用二、辅酶与辅基的来源及其生理功用大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素的大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素的重要性就在于它们是

4、体内一些重要的代谢酶的重要性就在于它们是体内一些重要的代谢酶的辅酶或辅基的组成成分。辅酶或辅基的组成成分。维生素维生素(vitamin)是指一类维持细胞正常功能所是指一类维持细胞正常功能所必需的,但在生物体内不能自身合成而必须由必需的,但在生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。食物供给的小分子有机化合物。第第8页页/共共133页页维生素可按其溶解性的不同分为维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素脂溶性维生素和和水溶性维生素水溶性维生素两大类。两大类。脂溶性维生素有脂溶性维生素有Vit A、Vit D、Vit E和和Vit K四种。四种。水溶性维生素主要包括水溶性维生素主要包

5、括B族维生素(族维生素(Vit B1,Vit B2,Vit PP,Vit B6,Vit B12,泛酸,生物,泛酸,生物素,叶酸)和素,叶酸)和Vit C。 第第9页页/共共133页页由维生素衍生的辅酶或辅基:由维生素衍生的辅酶或辅基:1. TPP:焦磷酸硫胺素焦磷酸硫胺素,由,由硫胺素(硫胺素(thiamine, Vit B1)焦焦磷酸化而生成。磷酸化而生成。TPP是是脱羧酶的辅酶脱羧酶的辅酶,在体内参与糖代谢过程中,在体内参与糖代谢过程中 -酮酸的氧化脱羧酮酸的氧化脱羧反应。反应。 第第10页页/共共133页页TPPTPP的分子结构的分子结构第第11页页/共共133页页2. FMN和和FAD

6、:黄素单核苷酸(黄素单核苷酸(flavin mononucleotide, FMN)和和黄素腺嘌呤二核苷酸(黄素腺嘌呤二核苷酸(flavin adenine dinucleotide, FAD),是核黄素(,是核黄素(riboflavin, VitB2)的衍生物。)的衍生物。VitB2具有氧化还原性,酶蛋白与具有氧化还原性,酶蛋白与FMN或或FAD结结合后统称为黄素酶,催化脱氢氧化反应,其合后统称为黄素酶,催化脱氢氧化反应,其辅辅基基FMN或或FAD在酶促反应中作为在酶促反应中作为递氢体(双递递氢体(双递氢体)氢体)。 第第12页页/共共133页页FMNFMN和和FADFAD的分子结构的分子结

7、构第第13页页/共共133页页110FMNFMN的作用机制的作用机制第第14页页/共共133页页3. NAD+和和NADP+:尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+,辅酶,辅酶)和和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+,辅酶辅酶)是是Vit PP的衍生物。的衍生物。在体内,由尼克酰胺参与构成的两种辅酶均有在体内,由尼克酰胺参与构成的两种辅酶均有氧 化 型 (氧 化 型 ( N A D+, N A D P+) 和 还 原 型) 和 还 原 型(NADH+H+,NADPH+H+)两种形式。它们)两种形式。它们作为作为脱氢酶的辅酶脱氢酶的辅酶,在酶促反

8、应中起递氢体的,在酶促反应中起递氢体的作用,为作用,为单递氢体单递氢体。 第第15页页/共共133页页NADNAD+ +和和NADPNADP+ +的分子结构的分子结构+ H+第第16页页/共共133页页4. 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺:磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺:磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛和和磷酸吡哆胺磷酸吡哆胺是是Vit B6的衍生物。的衍生物。Vit B6包括包括吡哆醇吡哆醇(pyridoxine),吡哆醛吡哆醛(pyridoxal)和和吡哆胺吡哆胺(pyridoxamine)等三种形等三种形式。式。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶,氨基转移酶,氨基酸脱羧酶,半胱氨酸脱

9、硫酶氨基酸脱羧酶,半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。等的辅酶。 第第17页页/共共133页页磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺的分子结构磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺的分子结构第第18页页/共共133页页5. 辅酶辅酶A(CoA):):泛酸泛酸(pantothenic acid, 遍多酸)在体内参与遍多酸)在体内参与构成构成辅酶辅酶A(CoA),后者的结构成分为,后者的结构成分为3 -磷磷酸腺苷酸腺苷-5 -焦磷酸焦磷酸-泛酸泛酸- -巯基乙胺。巯基乙胺。CoA中的中的巯基可与酰基以高能硫酯键结合,在糖、脂、巯基可与酰基以高能硫酯键结合,在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用,因此蛋白质代谢中起传递酰基的作用,因此CoA是

10、是酰化酶的辅酶酰化酶的辅酶。 CH3CSCoA O第第19页页/共共133页页CoACoA的分子结构的分子结构第第20页页/共共133页页6. 生物素生物素(biotin):是噻吩与尿素相结合的骈环化合物,带有一戊是噻吩与尿素相结合的骈环化合物,带有一戊酸侧链,有酸侧链,有 , 两种异构体。生物素是两种异构体。生物素是羧化羧化酶的辅基酶的辅基,在体内参与,在体内参与CO2的固定和羧化反应的固定和羧化反应。 第第21页页/共共133页页7. 四氢叶酸:四氢叶酸:四氢叶酸(四氢叶酸( FH4 )由叶酸)由叶酸(folic acid)衍生而来。衍生而来。四氢叶酸是体内四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶

11、系统中一碳单位基团转移酶系统中的辅酶的辅酶,其,其N5和和N10原子与一碳单位基团结合,原子与一碳单位基团结合,与嘌呤和嘧啶的合成有关。与嘌呤和嘧啶的合成有关。 第第22页页/共共133页页四氢叶酸的分子结构四氢叶酸的分子结构5, 6, 7, 8-四氢叶酸四氢叶酸 N1N3CH6NH57NH8NH2OHCH29NH10CONH CHHOOC(CH2)2COOH2-氨基氨基-4-羟基羟基-6-甲基甲基-5,6,7,8-四氢蝶呤啶四氢蝶呤啶对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸谷氨酸谷氨酸第第23页页/共共133页页8. Vit B12的衍生物:的衍生物:Vit B12分子中含金属元素分子中含金属元素钴钴,故又

12、称为,故又称为钴胺素钴胺素。Vit B12在体内有多种活性形式。其中,在体内有多种活性形式。其中,5-脱氧脱氧腺苷钴胺素腺苷钴胺素是体内的主要形式,它可参与构成是体内的主要形式,它可参与构成多种多种变位酶的辅酶变位酶的辅酶,甲基钴胺素甲基钴胺素则是则是甲基转移甲基转移酶的辅酶酶的辅酶,与胆碱等的合成有关。,与胆碱等的合成有关。 第第24页页/共共133页页Vit BVit B1212的分子结构的分子结构第第25页页/共共133页页辅酶或辅基在酶催化中的作用辅酶或辅基在酶催化中的作用尼克酰胺(维生素尼克酰胺(维生素PP之一)之一)尼克酰胺(维生素尼克酰胺(维生素PP之一)之一)维生素维生素B2(

13、核黄素)(核黄素)维生素维生素B2(核黄素)(核黄素)维生素维生素B1(硫胺素)(硫胺素)泛酸泛酸硫辛酸硫辛酸维生素维生素B12生物素生物素吡哆醛(维生素吡哆醛(维生素B6之一)之一)叶酸叶酸NAD+(尼克酰胺腺嘌呤二核(尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸,辅酶苷酸,辅酶I)NADP+(尼克酰胺腺嘌呤二核(尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,辅酶苷酸磷酸,辅酶II)FMN (黄素单核苷酸)(黄素单核苷酸)FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)(黄素腺嘌呤二核苷酸)TPP(焦磷酸硫胺素)(焦磷酸硫胺素)辅酶辅酶A(CoA)硫辛酸硫辛酸钴胺素辅酶类钴胺素辅酶类生物素生物素磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛四氢叶酸四氢叶酸氢原子(质子)氢原子

14、(质子)醛基醛基酰基酰基烷基烷基二氧化碳二氧化碳氨基氨基甲基、甲烯基、甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基甲炔基、甲酰基等一碳单位等一碳单位所含的维生素所含的维生素名名称称小分子有机化合物小分子有机化合物(辅辅 酶酶 或或 辅辅 基基)转移的基团转移的基团尼克酰胺(维生素尼克酰胺(维生素PP之一)之一)尼克酰胺(维生素尼克酰胺(维生素PP之一)之一)维生素维生素B2(核黄素)(核黄素)维生素维生素B2(核黄素)(核黄素)维生素维生素B1(硫胺素)(硫胺素)泛酸泛酸硫辛酸硫辛酸维生素维生素B12生物素生物素吡哆醛(维生素吡哆醛(维生素B6之一)之一)叶酸叶酸NAD+(尼克酰胺腺嘌呤二核(尼克酰胺腺嘌呤二

15、核苷酸,辅酶苷酸,辅酶I)NADP+(尼克酰胺腺嘌呤二核(尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,辅酶苷酸磷酸,辅酶II)FMN (黄素单核苷酸)(黄素单核苷酸)FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)(黄素腺嘌呤二核苷酸)TPP(焦磷酸硫胺素)(焦磷酸硫胺素)辅酶辅酶A(CoA)硫辛酸硫辛酸钴胺素辅酶类钴胺素辅酶类生物素生物素磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛四氢叶酸四氢叶酸氢原子(质子)氢原子(质子)醛基醛基酰基酰基烷基烷基二氧化碳二氧化碳氨基氨基甲基、甲烯基、甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基甲炔基、甲酰基等一碳单位等一碳单位所含的维生素所含的维生素名名称称小分子有机化合物小分子有机化合物(辅辅 酶酶 或或 辅辅 基基)转移的基团

16、转移的基团第第26页页/共共133页页辅酶与辅基的主要生理功用:辅酶与辅基的主要生理功用: 运载氢原子或电子运载氢原子或电子,参与氧化还原反应。,参与氧化还原反应。 运载反应基团运载反应基团,如酰基、氨基、烷基、羧,如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等,参与基团转移。基及一碳单位等,参与基团转移。 第第27页页/共共133页页三、金属离子的作用三、金属离子的作用1. 稳定构象稳定构象:稳定酶蛋白催化活性所必需的分:稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象;子构象;2. 构成酶的活性中心构成酶的活性中心:作为酶的活性中心的组:作为酶的活性中心的组成成分,参与构成酶的活性中心;成成分,参与构成酶的活性中

17、心;3. 连接作用连接作用:作为桥梁,将底物分子与酶蛋白:作为桥梁,将底物分子与酶蛋白螯合起来。螯合起来。第第28页页/共共133页页四、酶的活性中心四、酶的活性中心溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中心第第29页页/共共133页页已糖激酶的活性中心已糖激酶的活性中心第第30页页/共共133页页酶分子上具有一定空间构象的部位,该部位化酶分子上具有一定空间构象的部位,该部位化学基团集中,直接参与将底物转变为产物的反学基团集中,直接参与将底物转变为产物的反应过程,这一部位就称为应过程,这一部位就称为酶的活性中心酶的活性中心(active center)。 第第31页页/共共133页页 结合基团结合基团

18、活性中心内必需基团活性中心内必需基团 催化基团催化基团 活性中心外必需基团活性中心外必需基团底底 物物 活性中心外活性中心外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心 第第32页页/共共133页页第二节第二节 酶促反应的特点与机制酶促反应的特点与机制Section 2 The Characteristics and Mechanisms of Enzyme-Catalyzed Reaction第第33页页/共共133页页 只能催化热力学上允许进行的化学反应,而只能催化热力学上允许进行的化学反应,而不能实现那些热力学上不能进行的反应;不能实现那些热力学上不能进行的反应

19、; 只能缩短反应达到平衡所需的时间,而不能只能缩短反应达到平衡所需的时间,而不能改变平衡点;改变平衡点; 一般情况下,对可逆反应的正反两个方向的一般情况下,对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。催化作用相同。 酶与一般催化剂的共同点:酶与一般催化剂的共同点:第第34页页/共共133页页一、酶促反应的特点一、酶促反应的特点酶的催化效率可比一般催化剂高酶的催化效率可比一般催化剂高1061020倍。倍。如:如:H2O2 H2O + O2H2O2酶为酶为 5106 mol ;Fe2+ 为为610-4 mol(一)具有极高的催化效率:(一)具有极高的催化效率:第第35页页/共共133页页催化反应历程:

20、催化反应历程:一般化学反应历程:一般化学反应历程: S P酶促反应历程:酶促反应历程: S + E ES E + P 第第36页页/共共133页页酶促反应的活化能酶促反应的活化能第第37页页/共共133页页(二)具有高度的底物特异性(二)具有高度的底物特异性: :一种酶只作用于一种一种酶只作用于一种或一类化合物,以促或一类化合物,以促进一定的化学变化,进一定的化学变化,生成一定的产物,这生成一定的产物,这种现象称为种现象称为酶作用的酶作用的特异性特异性(specificity)。第第38页页/共共133页页1绝对特异性绝对特异性(absolute specificity):一种酶只能:一种酶只

21、能作用于一种化合物,以催化一种化学反应,称作用于一种化合物,以催化一种化学反应,称为绝对特异性,如为绝对特异性,如琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶。2相对特异性相对特异性(relative specificity):一种酶只能:一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,称为相对特异性,如学反应,称为相对特异性,如蛋白水解酶蛋白水解酶。3立体异构特异性立体异构特异性(stereospecificity):一种酶只:一种酶只能作用于一种立体异构体,或只能生成一种立能作用于一种立体异构体,或只能生成一种立体异构体,称为立体异构特异性,如体异构体,称为立

22、体异构特异性,如L-乳酸脱乳酸脱氢酶氢酶。 第第39页页/共共133页页酶的立体异构特异性酶的立体异构特异性第第40页页/共共133页页许多因素可以影响或调节酶的催化活性,如代许多因素可以影响或调节酶的催化活性,如代谢物、对酶分子的共价修饰,酶蛋白的合成改谢物、对酶分子的共价修饰,酶蛋白的合成改变等。变等。(三)(三) 酶的催化活性是可以调节的:酶的催化活性是可以调节的:第第41页页/共共133页页二、酶促反应的机制二、酶促反应的机制酶催化时,酶活性中心首先与底物结合生成一酶催化时,酶活性中心首先与底物结合生成一种酶种酶-底物复合物(底物复合物(ES),此复合物再分解释),此复合物再分解释放出

23、酶,并生成产物。放出酶,并生成产物。 S + E ES E + P(一)中间复合物学说:(一)中间复合物学说:第第42页页/共共133页页酶酶- -底物复合物的形成及反应历程的改变底物复合物的形成及反应历程的改变第第43页页/共共133页页当底物与酶接近时,底物分子可以诱导酶活性当底物与酶接近时,底物分子可以诱导酶活性中心的构象发生改变,使之成为能与底物分子中心的构象发生改变,使之成为能与底物分子密切结合的构象。密切结合的构象。( (二二) ) 诱导契合学说诱导契合学说(induced-fit hypothesis)(induced-fit hypothesis):第第44页页/共共133页页

24、羧肽酶的诱导契合模式羧肽酶的诱导契合模式 底物底物第第45页页/共共133页页1.邻近效应邻近效应(proximity effect)与定向作用与定向作用(orientation arrange ) :(三)与酶的高效率催化有关的因素:(三)与酶的高效率催化有关的因素:第第46页页/共共133页页邻近效应与定向作用示意图邻近效应与定向作用示意图第第47页页/共共133页页2电子张力作用(电子张力作用(electronic tension):):第第48页页/共共133页页3多元催化作用多元催化作用(multielement catalysis):包括酸包括酸碱催化与共价催化等。碱催化与共价催化

25、等。第第49页页/共共133页页4酶活性中心的低介电区酶活性中心的低介电区(表面效应,表面效应,surface effect):第第50页页/共共133页页第三节第三节 酶促反应动力学酶促反应动力学Section 3 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 第第51页页/共共133页页酶反应动力学酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其常测定其初始速度初始速度来代表酶促反应速度,即底来代表酶促反应

26、速度,即底物转化量物转化量5%时的反应速度。时的反应速度。 第第52页页/共共133页页一、底物浓度对反应速度的影响一、底物浓度对反应速度的影响(一)底物对酶促反应的饱和现象:(一)底物对酶促反应的饱和现象:第第53页页/共共133页页 反应级数反应级数第第54页页/共共133页页(二)米氏方程式的推导:(二)米氏方程式的推导: Michaelis & Menten 于于1913年推导出了上述矩年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式,即著名的形双曲线的数学表达式,即著名的米氏方程米氏方程。 Vmax S Km S 第第55页页/共共133页页E + S k+1k-1k+2ESE + Pk-1 +

27、 k+2k+1Km =第第56页页/共共133页页(三)(三)K Kmm和和V Vmaxmax的意义:的意义: 1. 当当 = Vmax2时,时,Km=S。因此,。因此,Km等于酶等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度促反应速度达最大值一半时的底物浓度。Vmax 2VmaxS Km + S =第第57页页/共共133页页 2. Km可以反映酶与底物亲和力的大小可以反映酶与底物亲和力的大小。Km越小,越小,酶与底物的亲和力越大。酶与底物的亲和力越大。E + S k+1k-1k+2ESE + Pk-1 + k+2k+1Km =Ks第第58页页/共共133页页 3. 可用于判断反应级数可用于判断反

28、应级数:当当S100Km时,时,=Vmax,反应为零级反应;,反应为零级反应;当当0.01KmS100Km时,为混合级反应。时,为混合级反应。第第59页页/共共133页页4. Km是酶的特征性常数是酶的特征性常数:在一定条件下,某种:在一定条件下,某种酶的酶的Km值是恒定的,因而可以通过测定不同值是恒定的,因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的酶(特别是一组同工酶)的Km值,来判断是值,来判断是否为不同的酶。否为不同的酶。5. Km可用来判断酶的最适底物可用来判断酶的最适底物:当酶有几种不:当酶有几种不同的底物存在时,通过测定酶在不同底物存在同的底物存在时,通过测定酶在不同底物存在时的时

29、的Km值,值,Km值最小者,即为该酶的最适底值最小者,即为该酶的最适底物。物。第第60页页/共共133页页6. 可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度:当当S=10Km时,时,= 91%Vmax,此时即为最合,此时即为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。适的测定酶活性所需的底物浓度。7. Vmax可用于计算酶的转换数可用于计算酶的转换数:当酶的总浓度:当酶的总浓度和最大速度已知时,可计算出酶的转换数,和最大速度已知时,可计算出酶的转换数,即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。物的分子数。第第61页页/共共133页

30、页(四)(四)K Kmm和和V Vmaxmax的测定:的测定: 1. Lineweaver-Burk双倒数作图法:双倒数作图法: 第第62页页/共共133页页2. Hanes作图法:作图法: 第第63页页/共共133页页二、酶浓度对反应速度的影响二、酶浓度对反应速度的影响当反应系统中底物的浓度足够大时,酶促反当反应系统中底物的浓度足够大时,酶促反应速度与酶浓度成应速度与酶浓度成正比正比,即,即=kE。 0EE第第64页页/共共133页页三、温度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响一般来说,酶促反应速度随温度的增高而加快。一般来说,酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后,由

31、于酶蛋白的热变但当温度增加达到某一点后,由于酶蛋白的热变性作用,反应速度迅速下降,直到完全失活。性作用,反应速度迅速下降,直到完全失活。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为度就称为酶的最适温度酶的最适温度(optimum temperature)。 第第65页页/共共133页页温度对酶促反应速度的影响温度对酶促反应速度的影响第第66页页/共共133页页酶的最适温度与实验条件有关,因而它酶的最适温度与实验条件有关,因而它不是不是酶的特征性常数酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少,反应速度降低温时由于活化分子数目减少,反应速度降低,但温

32、度升高后,低,但温度升高后,酶活性又可恢复酶活性又可恢复。第第67页页/共共133页页四、四、pHpH对反应速度的影响对反应速度的影响观察观察pH对酶促反应速度的影响,通常为一对酶促反应速度的影响,通常为一“钟形钟形”曲线,即曲线,即pH过高或过低均可导致酶过高或过低均可导致酶催化活性的下降。催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的值就称为酶的最最适适pH(optimum pH)。第第68页页/共共133页页pH对酶促反应速度的影响对酶促反应速度的影响第第69页页/共共133页页人体内大多数酶的最适人体内大多数酶的最适pH在在6.58.0之间之间。酶的最适酶

33、的最适pH不是酶的特征性常数不是酶的特征性常数。pH对酶促反应速度的影响,其原因主要是由对酶促反应速度的影响,其原因主要是由于于pH的改变导致了酶的催化基团以及底物分的改变导致了酶的催化基团以及底物分子的解离状态改变或者导致了酶蛋白的变性。子的解离状态改变或者导致了酶蛋白的变性。 第第70页页/共共133页页五、抑制剂对反应速度的影响五、抑制剂对反应速度的影响凡是能降低酶促反应速度,但不引起酶分子变凡是能降低酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物质统称为性失活的物质统称为酶的抑制剂酶的抑制剂(inhibitor)。按照抑制剂的抑制作用,可将其分为按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑不可逆

34、抑制作用制作用(irreversible inhibition) 和和可逆抑制作用可逆抑制作用(reversible inhibition)两大类。两大类。 第第71页页/共共133页页抑制剂与酶分子的必需基团抑制剂与酶分子的必需基团共价结合共价结合引起酶活引起酶活性的抑制,且不能采用透析等简单方法使酶活性的抑制,且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用不可逆抑制作用。E I(一)不可逆抑制作用:(一)不可逆抑制作用:第第72页页/共共133页页酶的不可逆抑制作用分为:酶的不可逆抑制作用分为:u专一性抑制专一性抑制( (如如有机磷农药有机磷农药对胆碱

35、酯酶的抑制对胆碱酯酶的抑制) );u非专一性抑制非专一性抑制( (如如路易士气路易士气对巯基酶的抑制对巯基酶的抑制) )。第第73页页/共共133页页酶的不可逆抑制作用酶的不可逆抑制作用有机磷化合物有机磷化合物胆碱酯酶胆碱酯酶失活的酶失活的酶酸酸路易士气路易士气巯基酶巯基酶失活的酶失活的酶酸酸第第74页页/共共133页页(二)可逆抑制作用:(二)可逆抑制作用:抑制剂以抑制剂以非共价键非共价键与酶分子可逆性结合造成酶与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制,且可采用透析等简单方法去除抑活性的抑制,且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆可

36、逆抑制作用抑制作用。 E I第第75页页/共共133页页可逆抑制作用包括可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性、竞争性、反竞争性、和和非竞非竞争性抑制争性抑制几种类型。几种类型。 第第76页页/共共133页页1. 竞争性抑制(竞争性抑制(competitive inhibition):抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,称为称为竞争性抑制作用竞争性抑制作用。 第第77页页/共共133页页竞争性抑制的作用模式图竞争性抑制的作用模式图第第78页页/共共133页页+k+3

37、酶的竞争性抑制反应模式酶的竞争性抑制反应模式k-3k+2k+1k-1第第79页页/共共133页页竞争性抑制的速度方程与图形特征竞争性抑制的速度方程与图形特征Vmax KmKmSVmax/2KmVmS = ( 1 + I Ki)+ S第第80页页/共共133页页竞争性抑制的双倒数图形特征竞争性抑制的双倒数图形特征第第81页页/共共133页页 竞争性抑制剂往往是酶的竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物底物类似物或反应产或反应产物;物; 抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位结合部位相同相同; 抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增

38、加底物浓度可使抑制程度减小;物浓度可使抑制程度减小; 动力学参数:动力学参数:Km值增大,值增大,Vm值不变值不变。 竞争性抑制的特点:竞争性抑制的特点:第第82页页/共共133页页琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制 竞争性抑制剂有:竞争性抑制剂有:丙二酸丙二酸、草酰乙酸草酰乙酸等等第第83页页/共共133页页磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制 H2N- -COOH H2N- -SO2NHR 对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸对氨基苯磺酰胺对氨基苯磺酰胺第第84页页/共共133页页2反竞争性抑制(反竞争性抑制(uncompetitive inhib

39、ition):抑制剂不能与游离酶结合,但可与抑制剂不能与游离酶结合,但可与ESES复合物结复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的酶的反竞争性抑制反竞争性抑制。k-3k+3+k+2k+1k-1反应模式反应模式第第85页页/共共133页页反竞争性抑制的作用模式图反竞争性抑制的作用模式图第第86页页/共共133页页反竞争性抑制的速度方程与图形特征反竞争性抑制的速度方程与图形特征VmS = Km 1 + I Ki1 + I Ki+ S第第87页页/共共133页页反竞争性抑制的双倒数图形特征反竞争性抑制的双倒数图形特征第第88页页/共共133页页 反

40、竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似;分子结构类似; 抑制剂与底物可抑制剂与底物可同时同时与酶的不同部位结合;与酶的不同部位结合; 必须有底物存在必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制,抑制剂才能对酶产生抑制作用;抑制程度随底物浓度的增加而增加;作用;抑制程度随底物浓度的增加而增加; 动力学参数:动力学参数:Km减小,减小,Vm降低降低。反竞争性抑制的特点:反竞争性抑制的特点:第第89页页/共共133页页3. 非竞争性抑制(非竞争性抑制(noncompetitive inhibition):):抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与抑制剂既可以与游

41、离酶结合,也可以与ES复合复合物结合,使酶的催化活性降低,称为物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性非竞争性抑制。抑制。 k-3k+3+k+2k+1k-1k-3k+3+k+1k-1反应模式反应模式第第90页页/共共133页页非竞争性抑制的作用模式图非竞争性抑制的作用模式图第第91页页/共共133页页非竞争性抑制的速度方程与图形特征非竞争性抑制的速度方程与图形特征VmS = (Km + S) ( 1 + I Ki)第第92页页/共共133页页非竞争性抑制的双倒数图形特征非竞争性抑制的双倒数图形特征第第93页页/共共133页页 非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的非竞争性抑制剂的化学结构不一定

42、与底物的分子结构类似;分子结构类似; 底物和抑制剂分别底物和抑制剂分别独立独立地与酶的不同部位相地与酶的不同部位相结合;结合; 抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度度的改变对抑制程度无影响;的改变对抑制程度无影响; 动力学参数:动力学参数:Km值不变,值不变,Vm值降低值降低。 非竞争性抑制的特点:非竞争性抑制的特点:第第94页页/共共133页页六、激活剂对反应速度的影响六、激活剂对反应速度的影响能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。激活剂。酶的激活剂大多数是无机离子,如酶的激活剂大多数是无机离子,如K+、

43、Mg2+、Mn2+、Cl- -等。等。 第第95页页/共共133页页第四节第四节 酶酶 的的 调调 节节Section 4 The Regulation of Enzyme第第96页页/共共133页页生物体内的各种生理活动均以一定的物质代谢为生物体内的各种生理活动均以一定的物质代谢为基础。为了适应某种生理活动的变化,需要对一基础。为了适应某种生理活动的变化,需要对一定的代谢活动进行调节。定的代谢活动进行调节。 通过对酶的催化活性的调节,就可以达到调节代通过对酶的催化活性的调节,就可以达到调节代谢活动的目的。谢活动的目的。 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的可以通过改变其催化活性而使整个代

44、谢反应的速速度或方向度或方向发生改变的酶就称为发生改变的酶就称为限速酶限速酶(limiting velocity enzyme)或或关键酶关键酶(key enzyme)。 第第97页页/共共133页页一、酶结构的调节一、酶结构的调节酶结构的调节是通过对现有酶分子结构的影响酶结构的调节是通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性的调节方式。来改变酶的催化活性的调节方式。酶结构的调节是一种酶结构的调节是一种快速调节快速调节方式。方式。第第98页页/共共133页页(一)变构调节(别构调节):(一)变构调节(别构调节):某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异

45、性结合,使酶的分子构象发生改变,从而改变性结合,使酶的分子构象发生改变,从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调节酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调节作用就称为作用就称为变构调节变构调节(allosteric regulation)。第第99页页/共共133页页酶的变构调节作用酶的变构调节作用第第100页页/共共133页页具有变构调节作用的酶就称为具有变构调节作用的酶就称为变构酶变构酶(allosteric enzyme)。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为的代谢物就称为变构剂变构剂(allosteric effector)

46、。 第第101页页/共共133页页1 1变构调节的机制:变构调节的机制:变构酶一般是多亚基构成的聚合体,一些亚基为变构酶一般是多亚基构成的聚合体,一些亚基为催化亚基,另一些亚基为调节亚基。催化亚基,另一些亚基为调节亚基。当调节亚基或调节部位与变构剂结合后,就可导当调节亚基或调节部位与变构剂结合后,就可导致酶的空间构象发生改变,从而导致酶的催化活致酶的空间构象发生改变,从而导致酶的催化活性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。 第第102页页/共共133页页变构酶的解聚与聚合变构酶的解聚与聚合C 催化亚基催化亚基R 调节亚基调节亚基第第103页页/共共133页

47、页蛋白激酶蛋白激酶A的变构调节的变构调节第第104页页/共共133页页2协同效应:协同效应:当变构酶的一个亚基与其配体(底物或变构剂)当变构酶的一个亚基与其配体(底物或变构剂)结合后,能够通过改变相邻亚基的构象而使其结合后,能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变,这种效应就称为变对配体的亲和力发生改变,这种效应就称为变构酶的构酶的协同效应协同效应。 第第105页页/共共133页页如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲和如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲和力增加,则称为力增加,则称为正协同效应正协同效应;反之,则称为;反之,则称为负负协同效应协同效应。如果是同种配体所产生的影

48、响,则称为如果是同种配体所产生的影响,则称为同促协同促协同效应同效应。如果是不同配体之间产生的影响则称。如果是不同配体之间产生的影响则称为为异促协同效应异促协同效应。第第106页页/共共133页页观察变构酶的底物浓度对酶促反应速度影响时,观察变构酶的底物浓度对酶促反应速度影响时,可发现可发现S为一为一“S”形曲线形曲线。这是由于底物。这是由于底物对变构酶存在对变构酶存在同促正协同效应同促正协同效应。 普通酶普通酶变构酶变构酶第第107页页/共共133页页当存在当存在异促正协同效应异促正协同效应时,时,“S”形曲线形曲线左移左移,酶,酶促反应速度加快;当存在促反应速度加快;当存在异促负协同效应异

49、促负协同效应时,时,“S”形曲线形曲线右移右移,酶促反应速度减慢。,酶促反应速度减慢。 第第108页页/共共133页页3. 变构调节的方式:变构调节的方式:变构酶通常为代谢途径的变构酶通常为代谢途径的起始关键酶,而变构剂则起始关键酶,而变构剂则为代谢途径的终产物。因为代谢途径的终产物。因此,变构剂一般以此,变构剂一般以反馈反馈(feedback)方式对代谢途方式对代谢途径的起始关键酶进行调节,径的起始关键酶进行调节,最常见的为最常见的为负反馈负反馈调节。调节。 第第109页页/共共133页页4变构调节的特点:变构调节的特点: 酶活性的改变通过酶酶活性的改变通过酶分子构象分子构象的改变而实现;的

50、改变而实现; 酶的变构仅涉及酶的变构仅涉及非共价键非共价键的变化;的变化; 调节酶活性的因素为调节酶活性的因素为代谢物代谢物; 为一为一非耗能非耗能过程;过程; 无放大无放大效应。效应。 第第110页页/共共133页页(二)共价修饰调节:(二)共价修饰调节:酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰,从而导致酶活性的改变,称下发生共价修饰,从而导致酶活性的改变,称为为共价修饰调节共价修饰调节。共价修饰调节也是体内共价修饰调节也是体内快速快速调节代谢活动的一调节代谢活动的一种重要的方式。种重要的方式。最常见的共价修饰方式有:最常见的共价修饰方式

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