1、1.第1页，共96页。前言前言蛋白质的三维结构是蛋白质行使其功能的基础球状蛋白质的构象不是刚性的，静止的，而是柔性的，动态的蛋白质功能总是跟蛋白质与其他分子相互作用相联系相互作用中蛋白质构象有时发生些微的改变，有时发生剧烈的变化正是这种结构的变化赋予了蛋白质强大的功能2.第2页，共96页。一、肌红蛋白的结构和功能153个个AA8段段螺旋螺旋（一）三级结构（一）三级结构哺乳动物肌细胞贮存和分配氧的蛋白质，由一条多肽链和一个辅基血红素构成。脱辅基称为珠蛋白。两套位置编号，93位His又编为F83.第3页，共96页。（二）辅基（二）辅基原卟啉血红素蛋白质自身不能与氧发生可逆结合，需要过渡金属的低氧态
2、来结合氧。肌红蛋白由原卟啉IX来固定Fe2+。亚铁螯合酶 4.第4页，共96页。Fe原子有6个配位键Fe原子可以是亚铁（Fe2+）或高铁（Fe3+）氧化态，相应的血红素称为亚铁血红素和高铁血红素，相应的肌红蛋白称为亚铁肌红蛋白和高铁肌红蛋白。只有亚铁态的蛋白质才能结合O25.第5页，共96页。（三）（三）O2与与Mb的结合的结合93位6.第6页，共96页。7.第7页，共96页。空间位阻空间位阻8.第8页，共96页。Mb:CO复合物游离血红素：CO咪唑复合物游离血红素结合CO的能力是结合氧的25000倍，但肌红蛋白中的血红素对CO的亲和力仅比氧大250倍。有效防止代谢过程中产生的少量CO占据它们
3、的氧结合部位。虽如此，CO含量0.060.08%即有中毒危险，0.1%则窒息死亡。空间位阻9.第9页，共96页。肌红蛋白和血红蛋白多肽微环境的作用肌红蛋白和血红蛋白多肽微环境的作用 固定血红素 保护血红素铁免遭氧化 为氧分子提供一个合适的结合部位。10.第10页，共96页。（四）（四）Mb的氧结合曲线的氧结合曲线 MbO2Mb+O2氧合氧合Mb去氧去氧Mb氧合氧合Mb与与去氧去氧Mb的浓度比与氧浓度成正比的浓度比与氧浓度成正比O2（肺或腮）血红蛋白O2（组织）肌红蛋白O2（线粒体）Mb11.第11页，共96页。氧分数饱和度（氧分数饱和度（fractional satuation）给定氧压下的氧
4、分数饱和度根据henry定律，溶于液体的任一气体的浓度与液面上的该气体分压成正比。Y值可用分光光度计法测定12.第12页，共96页。Y=1 Mb被氧完全饱和被氧完全饱和 Y=0.5 p(O2)=K=P50P50：Mb被氧半饱和时的氧分压被氧半饱和时的氧分压13.第13页，共96页。YMb氧结合氧结合/解离曲线解离曲线K值方程的实际曲线是双曲线形氧结合曲线，根据实验数据制作的的氧结合曲线如下：14.第14页，共96页。由于该双曲线方程作图求K值不方便，通常把方程线性化，步骤如下：15.第15页，共96页。氧和血红蛋白结合的Hill图直线斜率是Hill系数（nH=1.0),在log(Y/(1-Y)
5、=0,log(O2)=logP50=-pK；也就是K=P5016.第16页，共96页。二、血红蛋白的结构和功能(hemoglobin，Hb)1、结构：、结构：1、2、1、2亚基亚基血红蛋白在血液中结合并转运氧气。存在血液的红细胞中（3亿Hb/红细胞），脊椎动物的脊椎动物的HbHb由由4 4个多肽亚基组个多肽亚基组成，两个是一成，两个是一种亚基，两个种亚基，两个是另外一种亚是另外一种亚基。每个亚基基。每个亚基都有一个血红都有一个血红素基和一个氧素基和一个氧结合部位。结合部位。17.第17页，共96页。不同发育阶段，亚基的种类不同。不同发育阶段，亚基的种类不同。发育阶段 名称 a链或a样链 b链或
6、b样链 亚基组成 胚胎 z e z2e2 胎儿 Hb F a g a2 g2 出生到死亡 Hb A a b a2b2 出生到死亡 Hb A2 a d a2d2各阶段间有相当多的重叠18.第18页，共96页。卟啉铁卟啉铁2.2.血红蛋白的三维结构血红蛋白的三维结构Hb分子近似球形，所有脊椎动物的Hb都显示基本相同的三维结构（如图），四个亚基占据4个顶角，四个血红素基分别位于每个多肽链的裂隙处。并暴露在分子表面。19.第19页，共96页。肌红蛋白肌红蛋白 血红蛋白血红蛋白 血红蛋白血红蛋白血红蛋白的a链和b链的三级结构和肌红蛋白链的三级结构非常相似。然而，事实上141个氨基酸残基中只有27个位置的
7、残基对于人的这3种多肽链是共有的。这表明，十分不同的氨基酸序列也能够规定出十分相似的三级结构20.第20页，共96页。血红蛋白的b链和肌红蛋白链的三级结构十分相似21.第21页，共96页。人的三种多肽链氨基酸序列比对结果粉红色表示高度保守的残基，灰色表示在人血红蛋白和肌红蛋白中的保守残基。22.第22页，共96页。与血红素的Fe2+离子相互作用的两个His残基是所有蛋白功能所必须的，因此是最保守的残基。23.第23页，共96页。肌红蛋白肌红蛋白 /血红蛋白血红蛋白/血红蛋白血红蛋白lAAAA序列大不相同，结构相似序列大不相同，结构相似l结构决定功能（载氧）结构决定功能（载氧）24.第24页，共
8、96页。（二）氧结合引起的（二）氧结合引起的Hb的构象变化的构象变化 变构变构脱氧血红蛋白脱氧血红蛋白 氧合血红蛋白氧合血红蛋白对氧的亲和力低对氧的亲和力低 对氧的亲和力高对氧的亲和力高 1、氧合作用改变、氧合作用改变Hb四级结构四级结构25.第25页，共96页。装配接触装配接触滑动接触滑动接触2211接触面积大接触面积大2112可变可变26.第26页，共96页。2.2.血红素铁的微小位移导致血红蛋白构象的转换血红素铁的微小位移导致血红蛋白构象的转换这一微小的移动具有很深的生物学后果。移动的结果导致维系去氧血红蛋白四级结构的链间盐键断裂以及b-亚基之间的空隙变窄。27.第27页，共96页。3、
9、Hb的两种不同构象态的两种不同构象态紧张态 松弛态O2和两种构象态都能结合，但是对R态的亲和力明显高于T态，并且氧的结合更稳定了R态。28.第28页，共96页。稳定稳定T T态的盐键和氢键态的盐键和氢键lT T 型血红蛋白肽链之间的型血红蛋白肽链之间的8 8个盐桥个盐桥l链链C C末端有末端有Tyr-OHTyr-OH可与可与C=OC=O形形成氢键成氢键氧的结合使稳定T态的盐键和氢键发生断裂29.第29页，共96页。（三）（三）Hb氧结合曲线氧结合曲线对于具有对于具有n n个结合个结合L L位点的蛋白位点的蛋白P P：因此Hb的氧分数饱和度方程为：30.第30页，共96页。红色是理论曲线，蓝色是
10、实验观察到的曲线，紫色的是一个结合部位S曲线是氧与Hb协同性结合的标志31.第31页，共96页。32.第32页，共96页。Hill 方程方程33.第33页，共96页。nH=1非协同非协同nH 1正协同正协同nH=n完全协同完全协同Hill系系数数与与配配体体的的结结合合2.82.8Hill方程的斜方程的斜率为率为nH在log(Y/1-Y)=0的附近接近一直线。因为O2与Hb的结合是协同的。在p(O2)极高或极低时都只能结合一个氧分子，因此可预测Hill曲线两端的斜率应为1。实际上，实验的数据确实如此。34.第34页，共96页。n nH H=2.8=2.8在中间的氧分压区域协同性最大为2.8，但
11、不能达到亚基数目4这个值，因为完全的协同是不存在的。K4约为0.5torr而K1约为148torr，因此Hb对第4个氧的亲和力约为第1个的300倍。35.第35页，共96页。协同性使得血红蛋白更能有效地输送氧气，协同效应，就是增加血红蛋白在肌肉中的卸氧效率。36.第36页，共96页。(R)relaxed state(T)tense state 血中氧分子的运送：LungMuscle静脉动脉环境氧高时Hb 快速吸收氧分子环境氧低时Hb 迅速释放氧分子释放氧分子后Hb 变回 T state任何一个亚基接受氧分子后，会增进其它亚基吸附氧分子的能力37.第37页，共96页。（四）（四）Hb结合氧的调节
12、结合氧的调节1、H+、CO2促进促进O2的释放的释放碳酸酐酶碳酸酐酶H+Hb氧合的拮抗物氧合的拮抗物pH降低时：促进氧的释放降低时：促进氧的释放 缓冲血液缓冲血液pH组织中的代谢作用即产生H+，也产生CO2。38.第38页，共96页。在氧分压不变时，低在氧分压不变时，低pH能促进更多的氧释放能促进更多的氧释放因此，因此，H+可看作是可看作是Hb氧合的拮抗物。氧合的拮抗物。Bohr效应效应39.第39页，共96页。CO2与与Hb的结合的结合氨甲酸血红蛋白氨甲酸血红蛋白释放的释放的H+有助于有助于Bohr效应效应氨甲酸可形成额外的盐桥：稳定氨甲酸可形成额外的盐桥：稳定T态态 促进氧的释放促进氧的释
13、放H+血红蛋白除从肺到组织转运全部的氧外，还转运组织中形成的约20%总H+和CO2到肺和肾，以排出体外。40.第40页，共96页。2、BPG降低降低Hb对氧的亲和力对氧的亲和力2，3-二磷酸甘油酸二磷酸甘油酸 Hb异促别构调节异促别构调节的效应物的效应物Hb四聚体只有一个四聚体只有一个BPG结合部位结合部位4个亚基缔合形成的个亚基缔合形成的中央空穴内中央空穴内41.第41页，共96页。BPGHb高负电荷的BPG分子通过与每个b链的Lys b82、His b2、His b143和N-末端Val b1等残基的荷正电基团的静电相互作用结合于Hb分子上。42.第42页，共96页。离子键稳定离子键稳定T
14、态态4（）4BPG对R态Hb的亲和力至少比对T态Hb低一个数量级。对R态Hb的亲和力顺序为：HbO2Hb(O2)2 Hb(O2)343.第43页，共96页。YBPG对Hb氧合曲线的影响44.第44页，共96页。hemoglobin fetal Hb F(22)对氧的亲和力比成人高对氧的亲和力比成人高Ser取代取代His 与与BPG结合能力结合能力减弱减弱氧合氧合Hb中央空穴太小，容纳不了中央空穴太小，容纳不了BPG,BPG与与Hb(O2)4不结合不结合酸性柠檬酸贮存血液会使BPG浓度下降，加入肌苷即可防止BPG水平的下降，因此，肌苷已广泛用于血液的保存。45.第45页，共96页。分子病：由于基
15、因突变，导致蛋白质中分子病：由于基因突变，导致蛋白质中氨基酸种类发生变化，并引起功能降低氨基酸种类发生变化，并引起功能降低或丧失。或丧失。镰刀型贫血症（镰刀型贫血症（sickle-cell anemia）46.第46页，共96页。镰刀状贫血病镰刀状贫血病血血液中大量出现镰刀液中大量出现镰刀红细胞，患者因此红细胞，患者因此缺氧窒息缺氧窒息正常细胞正常细胞 镰刀形细胞镰刀形细胞w它是最早认识的一种它是最早认识的一种分子病，在非洲某些分子病，在非洲某些地区十分流行地区十分流行w死亡率极高死亡率极高w由于遗传基因突变由于遗传基因突变导致血红蛋白分子导致血红蛋白分子结构突变结构突变镰刀状细胞贫血病的杂合
16、子患者的寿命虽也不长，但是它能抵抗一种流行于非洲的疟疾。自然选择的结果使杂合状态处于更有利的位置。47.第47页，共96页。正常型正常型 -Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys-链链 谷氨酸谷氨酸镰刀型镰刀型 -Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys-链链 缬氨酸缬氨酸 （极性）（极性）（非极性）（非极性）N2.镰刀状细胞血红蛋白的氨基酸序列的细微变化镰刀状细胞血红蛋白的氨基酸序列的细微变化48.第48页，共96页。49.第49页，共96页。3.镰刀状细胞血红蛋白可形成纤维状沉淀镰刀状细胞血红蛋白可形成纤维状沉淀纤维状沉淀压迫细胞膜，使之弯曲成镰刀状。如氧分压
17、低，镰刀状化的程度增加，某些细胞破裂后，在血管中形成冻胶状而限制血流。从而使氧分压进一步下降。50.第50页，共96页。（三）其他血红蛋白病（三）其他血红蛋白病血红蛋白突变影响下述关键区域之一者都可能造成严重后果1.突变发生在血红蛋白分子表面2.突变发生在血红素基的附近3.突变发生在特异的部位 4.突变发生在亚基界面上51.第51页，共96页。（四）地中海贫血（四）地中海贫血地中海贫血症可以由几条途径产生：1.缺失一个或多个编码血红蛋白链的基因；2.所有基因都可能存在，但一个或多个基因发生无义突变，结果产生缩短了的蛋白链，或产生移码突变，致使合成的链含不正确的氨基酸序列3.所以基因都可能存在，
18、但突变发生在编码区之外，导致转录或被阻断或前体mRNA的不正确加工52.第52页，共96页。人类基因组含若干个珠蛋白基因，因此有许多种地中海贫血，其中成人血红蛋白a和b链的缺失或功能错误能产生两种类型的地中海贫血1.b-地中海贫血b-珠蛋白基因丢失或不能被表达，一般在幼年就死亡，杂合子症状较轻2.a-地中海贫血人每个染色体上有两个邻接的a链拷贝，因此，人可以有4、3、2、1或0个a基因拷贝，仅含1个有轻微症状。0个则是致命性的。一般出生前或出生后不久死亡。53.第53页，共96页。四、免疫系统和免疫球蛋白免疫（immunity）是人类和脊椎动物最重要的防御机制。免疫系统能在分子水平上识别“自我
19、”和“非我”，然后破坏那些被鉴定为非我的实体。生理水平上：多种类型蛋白质，分子和细胞之间的一套复杂而协调的相互作用个别蛋白质水平上：配体与蛋白质可逆结合的一个生化系统54.第54页，共96页。单核细胞浆细胞记忆细胞TH细胞TC细胞特特异异抗抗原原MHC结合结合抗原抗原淋巴因子胞毒活性树突状细胞55.第55页，共96页。与感染的宿主与感染的宿主细胞相互作用细胞相互作用与巨噬细胞与巨噬细胞相互作用；相互作用；分泌细胞因子分泌细胞因子56.第56页，共96页。抗原特异的膜受体抗原特异的膜受体在B细胞中为特异性抗体，可直接识别抗原并与之结合在T细胞中为含有可变区和恒定区的受体，只能识别与主要组织相容性
20、复合体（MHC）结合的抗原人类能产生超过108种具有不同特异性的抗体，因此，任何病毒或入侵细胞表面上的化学结构都能被抗体结合能引起免疫反应的任何分子或病原体称为抗原抗原决定簇；表位抗原决定簇；表位半抗原半抗原57.第57页，共96页。（二）免疫系统能识别自我和非我（二）免疫系统能识别自我和非我免疫系统必须识别并破坏入侵者和异常者，也必须识别但不破坏生物体自身的正常蛋白和细胞。蛋白质抗原的检测由MHC蛋白介导。58.第58页，共96页。结合抗原肽的裂隙59.第59页，共96页。MHC-I:几乎存在所以脊椎动物细胞表面，能结合并展示由细胞内随机发生的蛋白质降解和更新衍生来的肽。该复合体是TC细胞的
21、T细胞受体的识别靶。95%以上正发育TC细胞(包括识别自身蛋白质的肽复合体细胞）都被消灭，最后只剩下能识别外来肽复合体的TC细胞群。（免疫自身耐受）MHC II：主要存在巨噬细胞和B淋巴细胞表面，与该类细胞吞噬的外来抗原消化的肽段结合并展示在膜上。和TC细胞一样，TH细胞在胸腺中进行严格的选择，最后只剩下能识别外来肽复合体的TH细胞群。60.第60页，共96页。每个T细胞只有一个单一类型的T细胞受体。61.第61页，共96页。辅受体辅受体辅受体辅受体TC细胞的细胞膜几乎所有的细胞巨噬细胞或B细胞TH细胞的细胞膜62.第62页，共96页。存在于：几乎存在于：几乎所有所有的脊椎动物细胞表面的脊椎动
22、物细胞表面结合并展示：结合并展示：细胞内细胞内随机发生的蛋白降解随机发生的蛋白降解 及更新衍生来的肽及更新衍生来的肽63.第63页，共96页。(三)在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应一个新的抗原经常是一个感染的先兆。少数具有能与该抗原结合的受体或抗体的淋巴细胞必须迅速而有选择性地增殖以消灭感染。所有的的免疫反应都涉及细胞表面分子的相互作用TH细胞本身只间接地参与被感染细胞和病毒的破坏，但它们的作用对整个免疫反应是关键的。（如HIV感染的第一靶就是TH细胞）64.第64页，共96页。65.第65页，共96页。（四）免疫球蛋白（四）免疫球蛋白（immunoglobulin,Ig）的结构和类别的结
23、构和类别 可溶性血清糖蛋白，可溶性血清糖蛋白，1.1.高度的特异高度的特异性；性；2.2.庞大的多样性庞大的多样性66.第66页，共96页。（1 1）免疫球蛋白结构特点）免疫球蛋白结构特点 两条轻链（两条轻链（L）、两条重链（）、两条重链（H）每条链都有可变区（每条链都有可变区（V）、恒定区（）、恒定区（C）可变区都在可变区都在N端端 识别和结合识别和结合抗原的地方抗原的地方Fab：Fragment antigen bindingFc：Fragment crystallizableIg G67.第67页，共96页。（Fab）2和和FcFab（Fragment antigen binding）6
24、8.第68页，共96页。69.第69页，共96页。Fab与抗原的结合与抗原的结合70.第70页，共96页。A A、IgIgA A：存在于身体的分泌物中：存在于身体的分泌物中71.第71页，共96页。72.第72页，共96页。73.第73页，共96页。多克隆抗体：是识别一个蛋白质（抗原）的不同部分（表位）的多种抗体的混合物。单克隆抗体：由同一B细胞的群体（一个克隆）合成并分泌的，识别同一表位。抗原-抗体反应由于高度特异性已经成为许多分析和制备生化方法的核心。如免疫扩散和免疫电泳ELISA(酶联免疫吸附）Western blot(免疫印迹测定)74.第74页，共96页。ELISA75.第75页，共
25、96页。76.第76页，共96页。免疫印迹免疫印迹样品纯化样品纯化 前前 后后77.第77页，共96页。单克隆抗体制备78.第78页，共96页。五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩参与需能的收缩活动参与需能的收缩活动79.第79页，共96页。（一）肌纤维的结构80.第80页，共96页。肌原纤维：明带和暗带肌原纤维：明带和暗带肌节肌节81.第81页，共96页。（二）肌原纤维由粗丝和细丝组成：（二）肌原纤维由粗丝和细丝组成：粗丝（粗丝（thick filament）只分布于暗只分布于暗/A带带 细丝（细丝（thick filament）I带只有细丝带只有细丝H区只有粗丝区只有粗丝肌球蛋白肌球蛋白肌
26、动蛋白肌动蛋白82.第82页，共96页。粗丝和细丝均呈六角形排列83.第83页，共96页。84.第84页，共96页。肌球蛋白肌球蛋白85.第85页，共96页。肌动蛋白的两种形式：肌动蛋白的两种形式：球状球状 (G actin)纤维状纤维状(F actin)单体形式单体形式聚合形式聚合形式K+、Mg2+、ATP存在时存在时86.第86页，共96页。原肌球蛋白原肌球蛋白肌钙蛋白肌钙蛋白 复合体复合体87.第87页，共96页。（三）骨骼肌的相关蛋白质（三）骨骼肌的相关蛋白质肌球蛋白相关蛋白质：M盘：M蛋白、肌中蛋白和肌酸激酶C蛋白F蛋白H蛋白肌动蛋白相关蛋白a-辅肌动蛋白，副原肌球蛋白结蛋白，波形蛋
27、白肌连蛋白伴肌动蛋白共同形成肌原纤维周围的柔性丝状网88.第88页，共96页。（四）肌肉收缩的机制：肌丝滑动模型（四）肌肉收缩的机制：肌丝滑动模型肌肉收缩时，H区和I区宽度减小，但A带宽度保持不变89.第89页，共96页。收收缩缩分分子子机机制制90.第90页，共96页。蛋白质的多样性和专一化是在生物进化过程中实现的生物进化的过程生物进化的过程91.第91页，共96页。生物的几种进化趋势生物的几种进化趋势生物的进化是从简单到复杂的过程，那么执行生命任务的蛋白质也同样经历了从简单到多样化和专一化的过程。92.第92页，共96页。蛋白质进化的规律新蛋白质是在旧蛋白质的基础上，经过突变、遗传和自然选
28、择的进化过程产生和发展起来的。编码旧蛋白基因突变新蛋白的基因自然选择适合环境的新蛋白基因遗传93.第93页，共96页。球蛋白的相对分子质量增加时，亲水残基和疏水残基的相对球蛋白的相对分子质量增加时，亲水残基和疏水残基的相对比例会发生什么变化比例会发生什么变化 答：随着蛋白质相对分子质量（答：随着蛋白质相对分子质量（Mr）的增加，表面积与体积的比）的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是半径为点，假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质的球状蛋白质，由于蛋白质Mr的的增加，表面
29、积随增加，表面积随r2增加而增加，体积随增加而增加，体积随r3的增加而增加，体积的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。94.第94页，共96页。血红蛋白血红蛋白 亚基和亚基和 亚基的空间结构均与肌红蛋白相似，但肌红蛋白亚基的空间结构均与肌红蛋白相似，但肌红蛋白中的不少亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代了，这种现象能说中的不少亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代了，这种现象能说明什么问题明什么问题 答：肌红蛋白以单体的形式存在，血红蛋白
30、以四聚体的形式存在，答：肌红蛋白以单体的形式存在，血红蛋白以四聚体的形式存在，血红蛋白分子中有更多的亲水残基，说明疏水作用对于亚基之间血红蛋白分子中有更多的亲水残基，说明疏水作用对于亚基之间的结合有重要意义。的结合有重要意义。95.第95页，共96页。胎儿血红蛋白（胎儿血红蛋白（Hb F）在相当于成年人血红蛋白（）在相当于成年人血红蛋白（Hb A）链链143残基残基位置含有位置含有Ser,而成年人而成年人 链的这个位置是具阳离子的链的这个位置是具阳离子的His残基。残基残基。残基143面向面向 亚基之间的中央空隙。（亚基之间的中央空隙。（1）为什么）为什么2，3-二磷酸甘油酸（二磷酸甘油酸（2
31、，3-BPG）同脱氧）同脱氧Hb A的结合比同脱氧的结合比同脱氧Hb F更牢固？（更牢固？（2）Hb F对对2，3-BPG低亲和力如何影响到低亲和力如何影响到Hb F对氧的亲和力？这种差别对于氧从母体对氧的亲和力？这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。血液向胎儿血液的运输有何意义。答：（答：（1）由于）由于2，3-BPG是同脱氧是同脱氧Hb A中心空隙带正电荷的侧链结中心空隙带正电荷的侧链结合，而脱氧合，而脱氧Hb F缺少带正电荷的侧链（缺少带正电荷的侧链（链链143位的位的His残基），因此残基），因此2，3-BPG是同脱氧是同脱氧Hb A的结合比同脱氧的结合比同脱氧Hb F的结合更紧。（的结合更紧。（2）2，3-BPG稳定血红蛋白的脱氧形式，降低血红蛋白的氧饱和度。由稳定血红蛋白的脱氧形式，降低血红蛋白的氧饱和度。由于于Hb F同同 2，3-BPG亲和力比亲和力比Hb A低，低，HbF受血液中受血液中2，3-BPG影响影响小，因此小，因此Hb F在任何氧分压下对氧的亲和力都比在任何氧分压下对氧的亲和力都比Hb A大，（大，（3）亲）亲和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有效转移。和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有效转移。96.第96页，共96页。
