1、一、一、氨基酸的结构、名称和物性氨基酸的结构、名称和物性 羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。R-CH-COOHNH2HO2C(CH2)2-CH-COO-NH3+CH2-CH-COO-NH3+NNH1、定义定义 18.1 氨基酸氨基酸按氨基与羧基的相对位置分：按氨基与羧基的相对位置分：-氨基酸，氨基酸，-氨基酸氨基酸按氨基与羧基的数目来分按氨基与羧基的数目来分:中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸3、氨基酸的、氨基酸的构型和存在形式构型和存在形式构型（用构型（用D、L
2、表示）表示）-氨基酸通式氨基酸通式 L型型-氨基酸氨基酸 D型型-氨基酸氨基酸 L-甘油醛甘油醛R-CH-COOHNH2除甘氨酸，天然除甘氨酸，天然-氨基酸都是有旋光的，而且都是氨基酸都是有旋光的，而且都是L型的。型的。COOHNH2HRCOOHH2NHRCHOHOHCH32、分类分类存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。组氨酸组氨酸CH3-CH-COO-NH3+HO2C(CH2)2-CH-COO-NH3+CH2-CH-COO-NH3+NNH谷氨酸谷氨酸丙氨酸丙氨酸 4.物物 理理 性性 质质 大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；大部分的氨基酸在水中有
3、一定的溶解度；酸性的氨基酸在水中的溶解度较差；酸性的氨基酸在水中的溶解度较差；氨基酸在氨基酸在200度以下都是稳定的；度以下都是稳定的；氨基酸的氨基酸的pKa为为2左右；左右；每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。氨基酸的特殊性质氨基酸的特殊性质1、两性离子与、两性离子与 等电点等电点 在一定的在一定的PH值下，氨基酸的正负离子浓度相等，此值下，氨基酸的正负离子浓度相等，此PH值为值为等电点等电点。总述：具有胺和羧酸的共性总述：具有胺和羧酸的共性,例如形成酰胺例如形成酰胺.中性氨基酸的等电点：中性氨基酸的等电点：pH=6.26.8 酸性氨基酸的等电点：酸性氨基酸的等电
4、点：pH=2.83.2 碱性氨基酸的等电点：碱性氨基酸的等电点：pH=7.610.8 不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。酸的等电点来鉴别氨基酸。等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小,可以结晶析出。可以结晶析出。2、与茚三酮的反应与茚三酮的反应凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。是鉴别氨基酸的最简便、最常用的反应。是鉴别氨
5、基酸的最简便、最常用的反应。茚茚 茚三酮茚三酮 水合茚三酮水合茚三酮3、氨基酸金属盐络合物的形成氨基酸金属盐络合物的形成金属上有空轨道，金属上有空轨道，N上有未共用电子对！上有未共用电子对！氨基酸金属盐络合物具有很好的结晶形状氨基酸金属盐络合物具有很好的结晶形状,该该反应可用来沉淀和鉴别某些氨基酸。反应可用来沉淀和鉴别某些氨基酸。一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水失水反应，反应，形成一个形成一个酰胺键酰胺键，新生成的化合物称为，新生成的化合物称为肽肽，肽分子中的酰，肽分子中的酰胺键叫胺键叫肽键肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫。二分子氨基酸失
6、水形成的肽叫二肽二肽，多个分，多个分子氨基酸失水形成的肽叫子氨基酸失水形成的肽叫多肽多肽。18.2 多肽多肽一、一、定义定义二、二、命名命名H2N-CH2-COH +H2N-CH-COH +H2N-CH-COHCH3CH2CH(CH3)2OOO甘氨酸甘氨酸丙氨酸丙氨酸亮氨酸亮氨酸H2N-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH-COHCH3CH2CH(CH3)2OOO甘氨酰甘氨酰-丙氨酰丙氨酰-亮氨酸亮氨酸（甘（甘-丙丙-亮）（亮）（Gly-Ala-Leu）-2H2O肽键肽键C-端端N端端1）肽键和肽的几何形状肽键和肽的几何形状三、三、结构结构2）二硫键二硫键SCH2CHNH3COO-+CH2S
7、CHNH3COO-+CH2SHCHNH3COO-+Na+液液NH3空气氧化空气氧化Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly NH2SS牛催产素牛催产素保护基必须具备的条件保护基必须具备的条件（1）易在预定的部位引入）易在预定的部位引入（2）在某特定的条件下，保护基很易除去）在某特定的条件下，保护基很易除去（3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位）引入和除去保护基时，分子中的其它部位 不会受到影响，特别是已接好的肽键不会受到影响，特别是已接好的肽键。多肽合成必须解决下面四个问题多肽合成必须解决下面四个问题1.氨基保护氨基保护 2.羧基保护羧基保护 3.侧链保护侧链
8、保护 4.接肽方法接肽方法四、四、多肽的合成多肽的合成1、氨基的保护氨基的保护C6H5CH2OCClOBenzoxycarbonyl（简写（简写Z）t-Butoxycarbonyl 简写简写BOC还有乙酰基羧基羧基常通过常通过酯化反应酯化反应变成甲酯、乙酯、叔丁酯、苄酯进行保护变成甲酯、乙酯、叔丁酯、苄酯进行保护.H3N+CHCOO-CH3C6H5CH2OH对甲苯磺酸 H2NCHCOOCH2C6H5CH32、羧基的保护羧基的保护例如：例如：巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。C6H5CH2Cl +ZNHCHCOORHSCH
9、2 ZNHCHCOORCH2SCH2C6H5上保护基上保护基3 侧链的保护侧链的保护4、接肽的方法接肽的方法因为羧基活性差，使之变为活性酸酐、活泼酯因为羧基活性差，使之变为活性酸酐、活泼酯等反应，或加去水剂、催化剂。等反应，或加去水剂、催化剂。N=C=N缩合剂：二环己基碳二亚胺缩合剂：二环己基碳二亚胺 DCC测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：一一 测定分子中是否存在二硫键测定分子中是否存在二硫键二二 检测氨基酸的组成及其相对比例检测氨基酸的组成及其相对比例三三 测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序五五、多
10、肽结构的测定多肽结构的测定基本问题基本问题由哪些氨基酸组成的，每种有多少个？由哪些氨基酸组成的，每种有多少个？这些氨基酸按照什么次序结合成肽键？这些氨基酸按照什么次序结合成肽键？1、测定分子中是否存在二硫键测定分子中是否存在二硫键 多肽或蛋白质分子中有二硫键，需要切断。多肽或蛋白质分子中有二硫键，需要切断。其方法是用过酸氧化。其方法是用过酸氧化。2、检测氨基酸的组成及其相对比例检测氨基酸的组成及其相对比例由氨基酸自动分析仪完成由氨基酸自动分析仪完成 在在N-端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这团有
11、颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这种基团的氨基酸衍生物。种基团的氨基酸衍生物。3、测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序1）N-端氨基酸单元的分析端氨基酸单元的分析O2NNO2F +H2NCH2CNHCHCNHCHCOHOOOCH3CH2C6H5O2NNO2NHCH2CNHCHCNHCHCOHOOOCH3CH2C6H5NHCH2COH +H2NCHCOH +H2NCHCOHO2NNO2OOOCH3CH2C6H5DNFB +Gly-Ala-PheDNFB-Gly-Ala-PheH+水解水解 105oCpH=8-9 室温室温二硝基氟苯法（桑格尔法二硝基氟苯
12、法（桑格尔法,Sanger F）缺点：只能测缺点：只能测 N 端的一个氨基酸端的一个氨基酸艾德满方法艾德满方法 Edman用异硫氰酸苯酯与用异硫氰酸苯酯与N-端氨基反应，生成苯氨基硫代甲酸衍生物。端氨基反应，生成苯氨基硫代甲酸衍生物。N C SC6H5+H2N CHRCONH CH CORNHC6H5CSHN CHRCONH CH CORHClNC CHNHCOC6H5SR+NH2CH COR层析分离，与标准样品对照，确定CHRCOOH继续降解自动化分析（多肽不太长时可靠）只能测几十个氨基酸的顺序羧肽酶催化水解法羧肽酶催化水解法羧肽酶可以选择性地切断游离羧基相邻的肽键，即羧肽酶可以选择性地切断
13、游离羧基相邻的肽键，即C-端氨基酸被切下来。剩余的肽链继续与羧肽酶作端氨基酸被切下来。剩余的肽链继续与羧肽酶作用，用，C-端氨基酸一个个被切下，测定。端氨基酸一个个被切下，测定。HN CHRCONH CH COOHORH2O羧基多肽酶HN CHRCOOHO+NH2CH COOHOR多次重复，连续检验断下来的氨基酸只能靠近游离羧基一端的肽键被水解 各种蛋白水解酶能水解特定的肽键：各种蛋白水解酶能水解特定的肽键：多肽多肽 小肽，然后分析小肽，然后分析.部分水解法：部分水解法：18.3 蛋白质蛋白质相对分子质量超过相对分子质量超过1万的多肽称为蛋白质。万的多肽称为蛋白质。蛋白质有两个重要的性质：盐析
14、、变性蛋白质有两个重要的性质：盐析、变性初级结构或一级结构：初级结构或一级结构：肽链中各种氨基酸相互联接的顺序。肽链中各种氨基酸相互联接的顺序。二级结构：二级结构：多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，有规则的构象，-螺旋螺旋 -折叠折叠 在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。各个亚基在低聚蛋白中
15、的空间排布及相互作用，称为蛋各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构白质的四级结构。蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的。蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的性质蛋白质的性质1、等电点、等电点：（分子中仍存在游离分子中仍存在游离NH2、COOH、OH、SH及其他酸性或碱性的基团）及其他酸性或碱性的基团）胶体性质胶体性质:分子颗粒直径在分子颗粒直径在0.10.001um(胶粒幅度内胶粒幅度内)表面带电表面带电,同电排斥，隔开不粘合。同电排斥，隔开不粘合。2、蛋白质的变性、蛋白质的变性：一、二级结构、氢键的破坏一、二级结
16、构、氢键的破坏不可逆变性不可逆变性三级结构三级结构 SS 的破坏的破坏可逆变性可逆变性D-2-脱氧核糖脱氧核糖的核苷的核苷+磷酸磷酸17.4 核酸核酸D-核糖核糖+碱基碱基结构组成结构组成核糖核苷酸核糖核苷酸核糖核酸核糖核酸D-核糖的核苷核糖的核苷+磷酸磷酸核核酸酸脱氧核糖核酸脱氧核糖核酸脱氧核糖核脱氧核糖核甘酸甘酸D-2-脱氧核糖脱氧核糖+碱基碱基聚合聚合聚合聚合RNADNA核酸的基本单位核酸的基本单位一一、糖、糖CHOOHHOHHOHHCH2OHCHOHHOHHOHHCH2OHD-核糖核糖D-2-脱氧核糖脱氧核糖二二、碱基碱基NNHOOHNHNHOONNHOOHNHNHOOCH3CH3NN
17、OHNHNONH2NH2NNNH2NHNHNNNHNHNNNNHNHNNNHNOHOH2NH2NC（胞嘧啶）（胞嘧啶）U（脲嘧啶）（脲嘧啶）T（胸腺嘧啶）（胸腺嘧啶）A（腺嘌呤）（腺嘌呤）G（鸟嘌呤）（鸟嘌呤）RNA的的组组成成鸟苷（鸟苷（G）腺苷（腺苷（A）胞苷胞苷（C）脲苷（脲苷（U）将遗传密码翻译变成特异的蛋白质，将遗传密码翻译变成特异的蛋白质，以执行各种生命功能，使后代表现出与亲以执行各种生命功能，使后代表现出与亲代相似的遗传性状。代相似的遗传性状。RNA的作用的作用DNA的的组组成成2-脱氧胸腺苷脱氧胸腺苷dT2-脱氧胞苷脱氧胞苷dC2-脱氧腺苷脱氧腺苷dA2-脱氧鸟苷脱氧鸟苷 dG携带全部遗传密码。携带全部遗传密码。DNA所携带的全部遗传信息都记载在所携带的全部遗传信息都记载在DNA所包含的全部核苷酸的排列顺序中。所包含的全部核苷酸的排列顺序中。DNA虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量极大，这四种核苷酸在极大，这四种核苷酸在DNA分子中的排列方式近乎无穷，分子中的排列方式近乎无穷，一个含一个含1000个核苷酸的个核苷酸的DNA分子，有分子，有41000种排列方式，这是种排列方式，这是一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。DNA的作用的作用
