1、20种种氨基酸的发现年代表氨基酸的发现年代表天冬酰氨天冬酰氨 1806 Vauquelin 天冬门芽天冬门芽甘氨酸甘氨酸 1820 Braconnot 明胶明胶亮氨酸亮氨酸 1820 Braconnot 羊毛、肌肉羊毛、肌肉酪氨酸酪氨酸 1849 Bopp 奶酪奶酪丝氨酸丝氨酸 1865 Cramer 蚕丝蚕丝谷氨酸谷氨酸 1866 Ritthausen 面筋面筋天冬氨酸天冬氨酸 1868 Ritthausen 蚕豆蚕豆苯丙氨酸苯丙氨酸 1881 Schultze 羽扇豆芽羽扇豆芽丙氨酸丙氨酸 1881 Weyl 丝心蛋白丝心蛋白 赖氨酸赖氨酸 1889 Drechsel 珊瑚珊瑚精氨酸精氨酸
2、 1895 Hedin 牛角牛角组氨酸组氨酸 1896 Kossel,Hedin 奶酪奶酪胱氨酸胱氨酸 1899 Morner 牛角牛角缬氨酸缬氨酸 1901 Fischer 奶酪奶酪脯氨酸脯氨酸 1901 Fischer 奶酪奶酪色氨酸色氨酸 1901 Hopkins 奶酪奶酪异亮氨酸异亮氨酸 1904 Erhlich 纤维蛋白纤维蛋白甲硫氨酸甲硫氨酸 1922 Mueller 奶酪奶酪苏氨酸苏氨酸 1935 McCoy et al 奶酪奶酪第第2页页/共共90页页氨基酸的名称与符号氨基酸的名称与符号alanine丙氨酸丙氨酸AlaAarginine 精氨酸精氨酸 ArgRasparagin
3、e天冬酰氨天冬酰氨 Asn AsxNaspartic acid天冬氨酸天冬氨酸Asp AsxDcystine半胱氨酸半胱氨酸CysCglutarmine谷氨酰胺谷氨酰胺Gln GlxQglutarmic acid谷氨酸谷氨酸Glu GlxEglycine甘氨酸甘氨酸GlyGhistidine组氨酸组氨酸HisHisoleucine异亮氨酸异亮氨酸IleIleucine亮氨酸亮氨酸LeuLlysine赖氨酸赖氨酸LysKmethionine甲硫氨酸甲硫氨酸MetMphenylalanine苯丙氨酸苯丙氨酸PheFproline脯氨酸脯氨酸ProPserine丝氨酸丝氨酸SerSthreonine
4、苏氨酸苏氨酸ThrTtryptophan色氨酸色氨酸TrpWtyrosine 酪氨酸酪氨酸TyrYvaline缬氨酸缬氨酸ValV要求：要求：能倒背能倒背JUZBOXJUZBOX第第3页页/共共90页页L-氨基酸的基本结构氨基酸的基本结构C CH HH H2 2N NCOOHCOOHR R碳原子碳原子,不对称碳原子不对称碳原子侧链侧链二十种氨基酸除二十种氨基酸除GlyGly外全是外全是L-L-型。型。ProPro呢？呢？残基：在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子，脱水后的残基：在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子，脱水后的残余部分叫残余部分叫残基残基（residue),residue),因此蛋白质肽链
5、中的氨基因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式。酸统统是残基形式。Chiral carbon第第4页页/共共90页页一、氨基酸的分类及特点1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met共8种，这类氨基酸在水中的溶解度较小 2、极性R基氨基酸（1）、不带电荷的极性R基氨基酸 Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly（2）、带正电荷的R基氨基酸Lys、Arg、His（3）、带负电荷的R基氨基酸Asp、Glu 第第5页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine H2NCH CHOHO 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸第第6页页/
6、共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 H2NCH CCH3OHO甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸第第7页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 ValineH2NCH CCHOHOCH3CH3 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸第第8页页/共共90页页解:-+NH3 =-NH2 +H+亮氨酸 Leucine精氨酸 1895 Hedin 牛角治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。当AA的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反应性能被掩蔽或者说COOH被保护NH2的化学性能得到
7、了加强or活化，易与酰基结合。碱性氨基酸：pI=(pK2+pKR-NH2)/2作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或断裂。threonine苏氨酸ThrT酸性氨基酸碱性氨基酸丙氨酸 Alanine用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。pH=pI时，H3N+CH2COOH H2NCH2COO脂肪族氨基酸公式：pH=pK+lg(质子受体/质子供体)，可定量计算氨基酸在某一pH条件下的解离百分数。无色晶体，熔点较高（200300）水中溶解度各不同，取决于侧链。甘氨酸 Glycine每一种氨基酸都有特定的pI，这是由于各种氨基酸分子上所含有的氨基、羧基等基团的数目以及各种基团的解离程度不同所
8、造成的。丙氨酸 1881 Weyl 丝心蛋白K1 K2=H+2 2pH=pK1+p K2氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 LeucineH2NCH CCH2OHOCH CH3CH3 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸第第9页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 IleucineH2NCH CCHOHOCH3CH2CH3 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸第第10页页/共共90页页用途：是鉴定多
9、肽N-端氨基酸的重要方法。-氨基参与的反应碱性氨基酸用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。异亮氨酸 Ileucine氨基酸能使水的介电常数增高。一、氨基酸的分类及特点亮氨酸 Leucine氨基酸表面活性剂：酰基谷氨酸钠、十六烷基-L-赖氨酰-L-赖氨酸甲酯二盐酸、月桂酰-L-精氨酸乙酯盐酸等具有较强的抗菌杀菌活性，且无刺激性。一般一氨基一羧基的氨基酸等电点在pH 6左右，这是由于羧基的解离程度大于氨基，故PI偏酸，碱性氨基酸pI在pH 10左右，酸性氨基酸的pI在pH 3左右。用不同浓度的阳离子洗脱液，如NaCl溶液进行梯度洗脱，通过Na+的离子交换作用，可以将带有不同正电荷的AA进行分离。
10、谷氨酰胺 Glutamine亮氨酸 Leucine（1）、氨基酸是兼性离子同理对含三个可解离基团的氨基酸来说，只要写出它的电离式，然后取兼性离子两边的pK值的平均值，即得其pI值。*氨基酸水溶液中其解离度与溶液的PH有关异亮氨酸 Ileucine从各种生物分离到的氨基酸已达250种以上氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine脯氨酸脯氨酸 ProlineHNCOHO 亚亚氨基酸氨基酸第第11页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙
11、氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine脯氨酸脯氨酸 Proline甲硫氨酸甲硫氨酸 MethionineH2NCHCCH2OHOCH2SCH3 含硫氨基酸含硫氨基酸第第12页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine脯氨酸脯氨酸 Proline甲硫氨酸甲硫氨酸 Methionine半胱氨酸半胱氨酸 CysteineH2NCH CCH2OHOSH 含硫氨基酸含硫氨基酸第第13页
12、页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 苯丙氨酸苯丙氨酸PhenylalanineH2NCHCCH2OHO 芳香族氨基酸芳香族氨基酸第第14页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸TyrosineH2NCHCCH2OHOOH 芳香族氨基酸芳香族氨基酸第第15页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸Tyrosine色氨酸色氨酸 TrytophanH2NCHCCH2OHOHN 芳香族氨基酸芳香族氨基酸第第16页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 精氨酸精氨酸 Arginine
13、H2NCHCCH2OHOCH2CH2NHCNH2NH 碱性碱性氨基酸氨基酸第第17页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 LysineH2NCH CCH2OHOCH2CH2CH2NH2 碱性碱性氨基酸氨基酸第第18页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 Lysine组氨酸组氨酸 HistidineH2NCH CCH2OHONNH 碱性碱性氨基酸氨基酸第第19页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate H2NCH CCH2OHOCOHO 酸性酸性氨基酸氨基酸第第2
14、0页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸谷氨酸 GlutamateH2NCH CCH2OHOCH2COHO 酸性酸性氨基酸氨基酸第第21页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 丝氨酸丝氨酸 Serine H2NCH CCH2OHOOH 含羟基含羟基氨基酸氨基酸第第22页页/共共90页页比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。Cys Gly Hisserine丝氨酸SerS天冬氨酸 AspartateChiral carbon一般一氨基一羧基的氨基酸等电点在pH 6左右，这是由于羧基
15、的解离程度大于氨基，故PI偏酸，碱性氨基酸pI在pH 10左右，酸性氨基酸的pI在pH 3左右。-氨基和羧基共同参与的反应甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等；甲硫氨酸 Methionine杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒食而死；K2=H2NCH2COO H+/H3N+CH2COOpH=pI时，H3N+CH2COOH H2NCH2COO无色晶体，熔点较高（200300）水中溶解度各不同，取决于侧链。芳香族氨基酸-氨基参与的反应1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met共8种，这类氨基酸在水中的溶解度较小天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：甜味素（APM）可以通
16、过测定280nm 处的紫外吸收值的方法对蛋白溶液进行定量。碱性氨基酸：pI=(pK2+pKR-NH2)/2当溶液的pHpI时，氨基酸溶液中正离子占优势氨基酸的结构氨基酸的结构 丝氨酸丝氨酸 Serine 苏氨酸苏氨酸 ThreonineH2NCH CCHOHOOHCH3 含羟基含羟基氨基酸氨基酸第第23页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬酰胺天冬酰胺 AsnaragineH2NCH CCH2OHOCNH2O 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸第第24页页/共共90页页氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬酰胺天冬酰胺 Asnaragine谷氨酰胺谷氨酰胺 GlutamineH2NCHCCH2OHOC
17、H2CNH2O 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸第第25页页/共共90页页二十种氨基酸的化学结构二十种氨基酸的化学结构要求全部背出要求全部背出第第26页页/共共90页页几种重要的不常见氨基酸几种重要的不常见氨基酸 从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有其中重要的有4-4-羟基脯氨酸、羟基脯氨酸、5-5-羟基赖氨酸、羟基赖氨酸、N-N-甲基甲基赖氨酸、和赖氨酸、和3,5-3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质
18、氨二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。基酸的结构如下。NHHOCOOH4-羟基脯氨酸H2NCH2CHCH2CH2CHCOOHOHNH25-羟基赖氨酸NH2CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH6-N-甲基赖氨酸HOIICH2CHCOOHNH23,5-二碘酪氨酸 第第27页页/共共90页页从各种生物分离到的氨基酸已达从各种生物分离到的氨基酸已达250250种以上种以上大量出现在胶原蛋白大量出现在胶原蛋白结缔组织结缔组织第第28页页/共共90页页结缔组织结缔组织第第29页页/共共90页页无色晶体，熔点较高（200300）水中溶解度各不同，取决于侧链。用途：常作为多肽合成活性中间体
19、，活化羧基。甘氨酸 Glycine赖氨酸 Lysine甘氨酸 Glycine质子化%=10/(10+1)=91%丙氨酸 Alanine构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。-氨基参与的反应谷氨酸 1866 Ritthausen 面筋按原子序数法确定了L型和D型氨基酸，但现在L和D已经不代表氨基酸的旋光性，只代表氨基酸的绝对构型。氨基酸能使水的介电常数增高。异亮氨酸 Ileucine碱性氨基酸亮氨酸 Leucine从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。一般一氨基一羧基的氨基酸等电点在pH 6左右，这是由于羧基的解离程度
20、大于氨基，故PI偏酸，碱性氨基酸pI在pH 10左右，酸性氨基酸的pI在pH 3左右。所谓兼性离子是指在同一分子上带有能释放质子的正离子基团和能接受质子的负离子基团。酸性氨基酸：pI=(pK1+pKR-COO-)/2在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些维生素，可防止皮肤老化。凝血酶凝血酶信号传导信号传导第第30页页/共共90页页写出下列氨基酸的汉文名称与结构精氨酸 1895 Hedin 牛角Phenylalanine-氨基参与的反应K2=H2NCH2COO H+/H3N+CH2COO-氨基参与的反应2、氨基酸的旋光性和光吸收除草剂：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等。无色晶体，熔点较高
21、（200300）水中溶解度各不同，取决于侧链。(2)、氨基酸的pK值和氨基酸解离的关系脂肪族氨基酸甘氨酸 GlycineK1 K2=H+2 2pH=pK1+p K2从各种生物分离到的氨基酸已达250种以上glycine甘氨酸GlyG二十种氨基酸除Gly外全是L-型。3、氨基酸的两性性质和等电点-氨基参与的反应组氨酸含有咪唑基，它的pK2值为6.arginine 精氨酸 ArgR写出下列氨基酸的汉文名称与结构 Ala ArgAsn Cys Gly His Ile Met Thr Trp第第31页页/共共90页页二、氨基酸的理化性质 无色晶体，熔点较高（200300）水中溶解度各不同，取决于侧链。
22、氨基酸能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是离子晶体。氨基酸是离子化合物。1、一般物理性质第第32页页/共共90页页旋光性旋光性2、氨基酸的旋光性和光吸收 第第33页页/共共90页页 20种氨基酸，除甘氨酸外，其它氨基酸的-碳原子均为不对称碳原子。可以有立体异构、有旋光性。氨基酸的构型也是与甘油醛构型比较而确定的。从蛋白质酶促水解得到的-氨基酸，都属于L-型，但在生物体中(如细菌)也含有D-型氨基酸。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。氨基酸的旋光性和光吸收 第第34页页/共共90页页L L型氨基酸型氨基
23、酸 与与 D D型氨基酸型氨基酸L-amino acidD-amino acid第第35页页/共共90页页分配层析的原理：逆流分配Edman氨基酸顺序分析法（苯异硫氰酸酯PITC法）实际上也是一种N-端分析法。甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；异亮氨酸 Ileucine例：Lys-+NH3 pK=10.含酰胺氨基酸-氨基参与的反应与甲醛的反应 氨基滴定glycine甘氨酸GlyG（5)、氨基酸等电点及解离百分数的计算异亮氨酸 Ileucine无色晶体，熔点较高（200300）水中溶解度各不同，取决于侧链。三 氨基酸的鉴定、分离纯化L型氨基酸 与 D型氨基酸甘氨酸 Glyc
24、ine用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成兼性离子。天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；氨基酸表面活性剂：酰基谷氨酸钠、十六烷基-L-赖氨酰-L-赖氨酸甲酯二盐酸、月桂酰-L-精氨酸乙酯盐酸等具有较强的抗菌杀菌活性，且无刺激性。同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK值的算术平均值。L L型和型和D D型的由来型的由来 甘油醛的旋光性甘油醛的旋光性第第36页页/共共90页页苏氨酸苏氨酸(Thr)Thr)有四种异构体有四种异构体别别第第37页页/共共90页页半胱氨酸半胱氨酸和胱氨酸和胱氨酸
25、二硫键二硫键Disulfide bondDisulfide bond胱氨酸的光学胱氨酸的光学异构体有几种异构体有几种第第38页页/共共90页页氨基酸的光吸收氨基酸的光吸收 构成蛋白质的构成蛋白质的2020种氨基酸种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区但在远紫外区(220(220nm)nm)均均有光吸收。有光吸收。在近紫外区在近紫外区(220-300(220-300nm)nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。色氨酸有吸收光的能力。可以通过测定可以通过测定280280nm nm 处的处的紫外吸收值的方法对蛋白紫外吸收值的方法对蛋白溶液
26、进行定量。溶液进行定量。苯丙氨酸的苯丙氨酸的 maxmax257nm257nm，257257=2.0 x10=2.0 x102 2 酪氨酸的酪氨酸的 maxmax275nm275nm，275275=1.4x10=1.4x103 3 色氨酸的色氨酸的 maxmax280nm280nm，280280=5.6x10=5.6x103 3第第39页页/共共90页页3、氨基酸的两性性质和等电点（1）、氨基酸是兼性离子 质子受体和质子供体。所谓兼性离子是指在同一分子上带有能释放质子的正离子基团和能接受质子的负离子基团。兼性离子本身既是酸又是碱。因此它既可以和酸反应，也可以和碱反应。实验证明：氨基酸在水溶液中
27、或在晶体状态时，都以兼性离子形式存在。第第40页页/共共90页页 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成兼性离子。在兼性离子中，氨氨基形式存在，而是离解成兼性离子。在兼性离子中，氨基是以质子化基是以质子化(-(-NHNH3 3+)形式存在，羧基是以离解状态形式存在，羧基是以离解状态(-(-COOCOO-)存在。存在。在不同的在不同的pHpH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。条件下，两性离子的状态也随之发生变化。COO-CHH3N+R-pK1+H+H+COOHCHH3N+RH+H+pK2-COO-CHH2N
28、RPH 1 7 10净电荷 +1 0 -1 正离子 兼性离子 负离子 (2)、氨基酸的pK值和氨基酸解离的关系 第第41页页/共共90页页 K1=H3N+CH2COO H+/H3N+CH2COOH K2=H2NCH2COO H+/H3N+CH2COO PH=PK1+lg(H3N+CH2COO/H3N+CH2COOH)PH=PK+lg(质子受体/质子供体)PH=PK1,H3N+CH2COOH=H3N+CH2COO PHPK1,H3N+CH2COOH H3N+CH2COO PHPK1,H3N+CH2COOH H3N+CH2COO PH=PK2,PHPK2,PHPK2时呢？COOHCHH3N+R-p
29、K1+H+H+COO-C HH3N+RH+H+pK2-COO-CHH2NR作业：写出Gly,Asp,Lys,His,Pro,Cys的解离式第第42页页/共共90页页(3)、电泳及等电点 带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极移动的现象称为电泳。等电点(pI，isoelectric point)：使分子处于兼性离子状态，在电场中不迁移(分子的净电荷为零)时溶液的pH值。每一种氨基酸都有特定的pI，这是由于各种氨基酸分子上所含有的氨基、羧基等基团的数目以及各种基团的解离程度不同所造成的。一般一氨基一羧基的氨基酸等电点在pH 6左右，这是由于羧基的解离程度大于氨基，故PI偏酸，碱性氨基酸pI在
30、pH 10左右，酸性氨基酸的pI在pH 3左右。第第43页页/共共90页页*氨基酸水溶液中其解离度与溶液的PH有关 向氨基酸溶液中加酸时，羧基接受质子，使氨基酸带正电，加碱时，氨基释放质子，与OH-中和，使氨基酸带负电。当溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子存在 当溶液的pHpI时，氨基酸溶液中正离子占优势 当溶液的pHpI时，氨基酸溶液中负离子占优势。第第44页页/共共90页页（4）、氨基酸的酸碱滴定氨基酸的酸碱滴定第第45页页/共共90页页酸性氨基酸Phenylalanine氨基酸能使水的介电常数增高。解:-+NH3 =-NH2 +H+氨基酸等电点pI值是由兼性离子两侧基团的pK值所决定的
31、。该产物能够用乙醚抽提分离。valine缬氨酸ValV碱性氨基酸：pI=(pK2+pKR-NH2)/2胱氨酸 1899 Morner 牛角tyrosine 酪氨酸TyrY丙氨酸 Alanine亮氨酸 Leucine血红蛋白含有较多的Pro残基。Cys Gly His叶酸：需要用谷氨酸为原料合成。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。脯氨酸 Proline缬氨酸 Valine用途：常作为多肽合成活性中间体，活化羧基。脂肪族氨基酸（5)、氨基酸等电点及解离百分数的计算 公式：pH=pK+lg(质子受体/质子供体)，可定量计算氨基酸在某一pH条件下的解离
32、百分数。氨基酸等电点pI值是由兼性离子两侧基团的pK值所决定的。eg:Gly K1=H3N+CH2COO-H+/H3N+CH2COOH K2=H2NCH2COO-H+/H3N+CH2COO pH=pI时，H3N+CH2COOH H2NCH2COO K1 K2=H+2 2pH=pK1+p K2 pH=(pK1+p K2)/2 pI=(pK1+p K2)/2 同理对含三个可解离基团的氨基酸来说，只要写出它的电离式，然后取兼性离子两边的pK值的平均值，即得其pI值。第第46页页/共共90页页氨基酸等电点的计算氨基酸等电点的计算 侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点
33、是它的电点是它的p pK K1 1和和p pK K2 2的算术平均值：的算术平均值：p pI I=(p(pK K1 1+p+pK K2 2)/2)/2 第第47页页/共共90页页氨基酸等电点的计算氨基酸等电点的计算 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其p pI I值也决定于两性离子两边的值也决定于两性离子两边的p pK K值的算术平均值。值的算术平均值。酸性氨基酸：酸性氨基酸：p pI I=(p=(pK K1 1+p+pK KR-COOR-COO-)/2)/2 碱性氨基酸：碱性氨基酸：p pI I=(p=(pK K2 2+p+pK KR-NH2 R-
34、NH2)/2)/2第第48页页/共共90页页例：Lys-+NH3 pK=10.5求-+NH3 在pH9.5及pH=11时的质子化%。解:-+NH3 =-NH2 +H+根据公式：pH=pK+lg(质子受体/质子供体)9.5=10.5+lg(-NH2/-+NH3)lg(-NH2/-+NH3)=-1 -NH2/-+NH3=1/10 质子化%=10/(10+1)=91%PH=11时，同理可得，质子化%24第第49页页/共共90页页氨基的化学反应氨基的化学反应:与与亚硝酸亚硝酸的反应的反应 Van SlykeVan Slyke定氮定氮 与与甲醛甲醛的反应的反应 氨基滴定氨基滴定 与与酰化试剂酰化试剂的反
35、应的反应 氨基保护基氨基保护基 与与2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯(FDNB)FDNB)的反应的反应 测序测序 与与EdmanEdman试剂试剂(PITC PITC 苯异硫氢酸酯苯异硫氢酸酯)测序测序 与与二甲基氨基萘磺酰氯二甲基氨基萘磺酰氯(DNS-Cl)DNS-Cl)的反应的反应 测序测序4、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质第第50页页/共共90页页氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应。NH2R-CH-COOH+HNO2 OHR-CH-COOH+N2+H2O第第51页页/共共90页
36、页-氨基参与的反应氨基参与的反应pK2 H+COO-CH2NH2COO-CH2NH3+COO-CH2NHCH2OHHCHOHCHOCOO-CH2NH(CH2OH)2用途用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度可以用来直接测定氨基酸的浓度。羟甲基氨基酸二羟甲基氨基酸第第52页页/共共90页页氨基酸的甲醛滴定氨基酸的甲醛滴定第第53页页/共共90页页氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。O2NFNO2+H2N CH CROHN CH CROO2NNO2H+H2OO2NNO2HN CH CROOH+氨基酸D
37、NFBN-端氨基酸DNP衍生物DNP-氨基酸第第54页页/共共90页页-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。第第55页页/共共90页页 Edman Edman氨基酸顺序分析法氨基酸顺序分析法（苯异硫氰酸酯苯异硫氰酸酯P PITCITC法）法）实实际上也是一种际上也是一种N-N-端分析法。此法的特点是能够不断重端
38、分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链复循环，将肽链N-N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。端氨基酸残基逐一进行标记和解离。NCSNHCHCOR2NCHCOR1HHNHS:CCHCOR1HNNHCHCOR2NH2CHCOR2NCOCHNHSCR1-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端端aaaa和和aaaa顺序的重要方法顺序的重要方法。第第56页页/共共90页页-氨基和-羧基共同参与的反应天冬氨酸 Aspartate按原子序数法确定了L型和D型氨基酸，但现在L和D已经不代表氨基酸的旋光性，只代表氨基酸的绝对构型。-氨基参与的反应Cys Gly His用途：这
39、是使氨基酸羧基活化的一个重要反应。必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（1）、氨基酸是兼性离子甘氨酸 Glycine脂肪族氨基酸Disulfide bond比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met共8种，这类氨基酸在水中的溶解度较小谷氨酰胺 Glutamine此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到110-9mol。丙氨酸 Alanine-NH2/-+NH3=1/10杀菌剂：N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；-氨基参与的反应
40、氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。N(CH3)2SO2ClH2NCHCROHNCHCROSO2N(CH3)2+水解N(CH3)2SO2HNCHCROOH+氨基酸丹磺酰氯多肽N-端丹磺酰N-端氨基酸丹磺酰氨基酸第第57页页/共共90页页-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯DNS-ClDNS-Cl）可以与可以与N-N-端氨基酸的游离氨基作用，端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰得到丹磺酰-氨基酸氨
41、基酸(DNS-AA)DNS-AA)。此法的优点是丹磺酰此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到质，检测灵敏度可以达到1 1 1010-9-9molmol。第第58页页/共共90页页-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：用于保护氨基以及肽链的合成用于保护氨基以及肽链的合成。R1CXO+H2NCHCOO-R2X=-Cl,OH,-OCOROH-CHCOO-R2R1CHNO HX第第59页页/共共90页页-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是多种酶促反应的中间过程。第第60页页/共共90页页-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：酶催化的反应。酶催化的反
42、应。RCHCOO-NH3+RCHCOO-O+NH4+第第61页页/共共90页页a.AA+NaOH 氨基酸钠盐(氨基酸的碱金属盐能溶于水,重金属盐不溶于水)b.HclAA+EtOH 氨基酸乙酯的盐酸盐 当AA的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反应性能被掩蔽或者说COOH被保护NH2的化学性能得到了加强or活化，易与酰基结合。为什么AA的酰基化和烃基化在碱性溶液中进行？成盐成盐成酯成酯反应反应R2OH+RCHCOO-NH3+H2ORCHCOOR2NH2.HCl第第62页页/共共90页页用途用途：这是使氨基酸羧基活化的一个重要反应这是使氨基酸羧基活化的一个重要反应。PCl3,PCl5
43、or SOCl2RCHCOO-NHPGRCHCOClNHPG第第63页页/共共90页页1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met共8种，这类氨基酸在水中的溶解度较小甘氨酸 Glycine例：Lys-+NH3 pK=10.脂肪族氨基酸作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键断裂。分配层析的原理：逆流分配分配层析的原理：逆流分配valine缬氨酸ValVCys Gly His亮氨酸 Leucine(2)、氨基酸的pK值和氨基酸解离的关系精氨酸 1895 Hedin 牛角-氨基参与的反应半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；PH=PK1,H3N+CH2COOH=H3N+CH
44、2COOserine丝氨酸SerS异亮氨酸 Ileucine脂肪族氨基酸异亮氨酸 Ileucine在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。亮氨酸 Leucine用途用途：常作为多肽合成活性中间体，活化羧基。常作为多肽合成活性中间体，活化羧基。RCHCOOCH3NHPGRCHCOONHNH2NHPGCH3OHNH2NH2RCHCON3NHPGHNO3H2O,N2第第64页页/共共90页页用途用途：酶催化的反应酶催化的反应。第第65页页/共共90页页用途用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。常用于氨基酸的定性或定量分析。-氨基和羧基共同参与的反应CCCOOO茚三酮茚三酮CCCOOOHOHH2OH2
45、O水合茚三酮水合茚三酮CO2NH2RCHO+CCCOOHOHH2NCHCOOHRCCCOOOHOH+2NH3CCCOOCCCOO-NH4+NH2O2+CCCOOOCCCOOHHO还原型茚三酮还原型茚三酮第第66页页/共共90页页成肽反应成肽反应用途用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。-氨基和-羧基共同参与的反应H2NCR1HCOHOH NHCCOOHR2H+H2ONHCCOOHR2HH2NCR1HCO-肽键第第67页页/共共90页页侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 巯基（巯基（-SHSH）的性质的性质作用：作用：与金属离子的螯合性质可用于体内解毒与金属
46、离子的螯合性质可用于体内解毒。-OOCCHCH2SHNH3+COO-HO-Hg+-OOCCHCH2SNH3+Hg+COO-第第68页页/共共90页页侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 巯基（巯基（-SHSH）的性质的性质作用：作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或断裂断裂。-OOCCHCH2SHNH3+-OOCCHCH2SHNH3+-OOCCHNH3+CH2SSCH2NH3+CH-OOC胱氨酸胱氨酸半半胱氨酸胱氨酸第第69页页/共共90页页侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 巯基（巯基（-SHSH）的性质的性质作用：作用：氧化还原反应可使蛋白
47、质分子中二硫键断裂氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键断裂。二硫苏糖醇(DTT)也可以用来打开胱氨酸上的二硫键。二硫键。与碘乙酸的反应见书P141磺基丙氨酸磺基丙氨酸胱氨酸胱氨酸6HCOOOH+6HCOOH第第70页页/共共90页页侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 巯基（巯基（-SHSH）的性质的性质与碘乙酸的反应作用：作用：第第71页页/共共90页页侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 羟基的性质羟基的性质1作用：作用：可用于修饰蛋白质。可用于修饰蛋白质。-OOCCHCH2OHNH3+FPOCH(CH3)2OOCH(CH3)2+-OOCCHCH2ONH3+POCH(CH3)2OOCH(CH
48、3)2二异丙基氟磷酸酯二异丙基氟磷酸酯+HF第第72页页/共共90页页侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 咪唑基的性质咪唑基的性质 组氨酸含有咪唑基，它的组氨酸含有咪唑基，它的p pK K2 2值为值为6.06.0，在生理条件下具有缓冲作用。血红，在生理条件下具有缓冲作用。血红蛋白含有较多的蛋白含有较多的ProPro残基。残基。第第73页页/共共90页页侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 甲硫基的性质甲硫基的性质H2NCH(CH2)SCH3COO-+CH3I弱碱H2NCH(CH2)SCH3COO-CH3第第74页页/共共90页页5、氨基酸的应用、氨基酸的应用 A A、医药工业医药工业 氨基
49、酸输液氨基酸输液 必需氨基酸：必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸氨酸、蛋氨酸 半必需氨基酸：半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸精氨酸、组氨酸是幼是幼儿所必需的。儿所必需的。第第75页页/共共90页页治疗药剂治疗药剂 精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果；天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等；组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心功能不全等疾病的治疗。第第76页页/共共90页页B B
50、、食品工业食品工业 营养强化剂；营养强化剂；谷氨酸单钠盐谷氨酸单钠盐味精；味精；天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并使香味浓厚爽口；清凉感并使香味浓厚爽口；天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：甜味素（天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：甜味素（APMAPM）第第77页页/共共90页页C C、农业农业 杀虫剂：刀豆氨酸、杀虫剂：刀豆氨酸、5-5-羟色氨酸可使南方毛羟色氨酸可使南方毛虫拒食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨虫拒食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；虫和杀螨效果；杀菌剂：杀菌剂：N-N-月
