1、第六章第六章 蛋白质蛋白质protein氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的性质蛋白质的性质蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质蛋白质的营养性质蛋白质的营养性质食品加工中蛋白质的变化食品加工中蛋白质的变化食品中的蛋白质食品中的蛋白质引言引言蛋白质在生物体中起着核心的作用蛋白质在生物体中起着核心的作用蛋白质是由蛋白质是由20种氨基酸构成的具有三维种氨基酸构成的具有三维结构形式的复杂化合物结构形式的复杂化合物蛋白质的构成：蛋白质的构成：50%55%C、6%7%H、20%23%O、12%19%N、0.2%3.0%S简单蛋白质简单蛋白质结合蛋白质（杂蛋白质）结合蛋白质（杂蛋白质
2、）非蛋白组分称为辅基非蛋白组分称为辅基蛋白质的生物功能蛋白质的生物功能酶催化酶催化结构蛋白结构蛋白收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白）收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白）激素（胰岛素、生长激素）激素（胰岛素、生长激素）传递蛋白（血清蛋白、血红蛋白）传递蛋白（血清蛋白、血红蛋白）抗体（免疫球蛋白）抗体（免疫球蛋白）贮藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）贮藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）保护蛋白（毒素、过敏素）保护蛋白（毒素、过敏素）成人体内蛋白质每天更新成人体内蛋白质每天更新 3%蛋白质的分类蛋白质的分类结构形式：结构形式：球蛋白：酶、组织蛋白球蛋白：酶、组织蛋白 动物蛋白为主，营养高、易被消化动物蛋白为主，营养高、易
3、被消化纤维蛋白：胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白纤维蛋白：胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白 组织结构中不可缺少的组织结构中不可缺少的营养性：营养性：完全蛋白质：含有各种合理比例的氨基酸完全蛋白质：含有各种合理比例的氨基酸半完全蛋白质：比例不合理，只能维持生命半完全蛋白质：比例不合理，只能维持生命不完全蛋白质：缺少某种氨基酸，不能维持不完全蛋白质：缺少某种氨基酸，不能维持生命生命编接编接复制复制翻译翻译Protein Structure20 Amino AcidsPrimarySecondaryTertiaryQuaternaryDenatured()Coded in DNASelf assembly to
4、 a single(native)structure.Depends on primary structure and solution conditionsCommon in foods.Many non-native forms depending on protein structure,solution conditions(&history)and ingredient interactions6.1 氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质结构和分类结构和分类氨基酸：氨基酸：碳原子碳原子 一个氢原子一个氢原子 一个氨基一个氨基 一个羧基一个羧基 一个侧链一个侧链R基基R基侧链：基侧链：脂肪
5、族氨基酸脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸芳香族氨基酸 杂环氨基酸杂环氨基酸The monomer unit of proteins CCHNH2RHOOR is the side chain.One of 20 different chemical compoundsSome R-groups are acid(other alkali)Some R-groups are water soluble(others are not)Chiral carbon(L-series)Amino AcidsAmino AcidsPolar Uncharged.Ser,Thr,Asn,Gln,Cys Posit
6、ive(basic).Arg,Lys,His Negative(acidic).Asp,Glu,Non-Polar Aliphatic.Ala,Ile,Leu,Met,Pro,Val Aromatic.Phe,Trp,Tyr甘氨酸甘氨酸Gly丙氨酸丙氨酸Ala缬氨酸缬氨酸Val亮氨酸亮氨酸Leu异亮氨酸异亮氨酸Ile一氨基一羧基氨基酸一氨基一羧基氨基酸一氨基二羧基氨基酸一氨基二羧基氨基酸天冬氨酸天冬氨酸Asp天冬酰胺天冬酰胺Asn谷氨酸谷氨酸Glu谷氨酰胺谷氨酰胺Gln二氨基一羧基氨基酸二氨基一羧基氨基酸精氨酸精氨酸Arg鸟氨酸鸟氨酸Orn赖氨酸赖氨酸LysNH2Ornithine(Orn)羟
7、基氨基酸羟基氨基酸丝氨酸丝氨酸Ser苏氨酸苏氨酸Thr含硫氨基酸含硫氨基酸半胱氨酸半胱氨酸Cys胱氨酸胱氨酸Cys-Cys蛋氨酸蛋氨酸Met芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸Phe酪氨酸酪氨酸Tyr杂环氨基酸杂环氨基酸组氨酸组氨酸His色氨酸色氨酸Trp脯氨酸脯氨酸Pro羟脯氨酸羟脯氨酸HypHydroxyproline(Hyp)-OH必需氨基酸必需氨基酸赖氨酸赖氨酸亮氨酸亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸缬氨酸缬氨酸苏氨酸苏氨酸蛋氨酸蛋氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸色氨酸色氨酸半必需氨基酸半必需氨基酸胱氨酸（蛋氨酸）胱氨酸（蛋氨酸）酪氨酸（苯丙氨酸）酪氨酸（苯丙氨酸）氨基酸的性质氨基酸的性质两性离子两性离子
8、酸碱性酸碱性疏水性疏水性与茚三酮反应生成蓝紫色物质与茚三酮反应生成蓝紫色物质pHpK1pK2等离子点等离子点1.00.500.51.0HClNaOH6.2 蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个水平蛋白质的结构包括四个水平一级结构一级结构 Primary structure二级结构二级结构 Secondary structure三级结构三级结构 Tertiary structure四级结构四级结构 Quaternary structure氨基酸以肽键连接成的长线性聚合链称氨基酸以肽键连接成的长线性聚合链称为多肽，蛋白质是由一条可多条肽链形为多肽，蛋白质是由一条可多条肽链形成的大分子成的大
9、分子肽键肽键一级结构一级结构六个原子形六个原子形成一个平面成一个平面NH+NH+OOR减少了蛋白质主链的柔性减少了蛋白质主链的柔性蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构螺旋结构螺旋结构-螺旋（螺旋（3.613）310-螺旋螺旋-螺旋螺旋a a-HelixN-H to C=O hydrogen bonds in 4th succeeding A.A.Hydrogen bonds parallel to axisTypically amphiphilic Amphiphilic 2 StructuresHydrophilicHydrophobic折叠片结构折叠片结构-折叠折叠b b-SheetC=O a
10、nd N-H perpendicular to chain form inter-segment H-bondsParallel or antiparallelb b-strands typically 5-15 A.A.More stable than a a-helix蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是是-螺旋和螺旋和-折叠结构的进一步折叠折叠结构的进一步折叠三级结构中包括氢键、离子键、双硫键、范三级结构中包括氢键、离子键、双硫键、范德华力、疏水相互作用等德华力、疏水相互作用等涉及到多肽链的空间排列涉及到多肽链的空间排列CH2SHCH2SHCH2SSCH2O双硫键双硫键两个半胱氨酸两个半胱
11、氨酸在氧化条件生成在氧化条件生成实现分子内和实现分子内和分子间的交联分子间的交联憎水氨基酸憎水氨基酸多肽链多肽链疏水相互作用疏水相互作用Hydrophobic Interactions蛋白质的折叠蛋白质的折叠Tertiary Structure一级结构中亲水性和疏水性氨基酸残基的一级结构中亲水性和疏水性氨基酸残基的比例和分布影响着蛋白质的三级结构和某比例和分布影响着蛋白质的三级结构和某些理化性质些理化性质GlobularDisorderedFibrousMany insoluble amino acids,protein tends to minimize surface/volume rat
12、ioInteracts well with water and takes up a random configurationStrong secondary structure allows protein to retain a non-spherical shapeTypes of Tertiary Structure蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构Quaternary Structure指多于一条多肽链的蛋白质分子的空间指多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列排列四级复合物（寡聚体）由蛋白质亚基四级复合物（寡聚体）由蛋白质亚基（单体）构成，亚基可相同亦可不同（单体）构成，亚基可相同亦可不
13、同寡聚体的形成是多肽链之间特定相互作寡聚体的形成是多肽链之间特定相互作用的结果用的结果相互作用是非共价性质的相互作用是非共价性质的 氢键、疏水相互作用、静电相互作用氢键、疏水相互作用、静电相互作用 疏水性残基所占比例和分布影响着寡聚体的结构疏水性残基所占比例和分布影响着寡聚体的结构疏水表面疏水表面单体单体二聚体二聚体四聚体四聚体疏水残基比例大于疏水残基比例大于30%时时倾向于生成寡取聚体倾向于生成寡取聚体稳定蛋白质结构的作用力稳定蛋白质结构的作用力固有的作用力固有的作用力空间相互作用空间相互作用范德华相互作用范德华相互作用受溶剂影响的分子内相互作用受溶剂影响的分子内相互作用氢键氢键静电相互作用
14、静电相互作用疏水相互作用疏水相互作用其它其它二硫键二硫键金属离子在蛋白质结构和稳定性中起作用金属离子在蛋白质结构和稳定性中起作用蛋白质构象的稳定性和适应性蛋白质构象的稳定性和适应性蛋白质结构的细微变化蛋白质结构的细微变化蛋白质的构象对环境的适应性对蛋白质执行各蛋白质的构象对环境的适应性对蛋白质执行各种功能是必要的种功能是必要的如具有催化作用的蛋白质需要高度的稳定，如具有催化作用的蛋白质需要高度的稳定，通常分子间存在双硫键通常分子间存在双硫键导致不稳定的因素是多肽链的构象熵导致不稳定的因素是多肽链的构象熵Conformational entropy （Sconf）confVDWHelebondH
15、NDSTGGGGGOne native stateS=k ln W WIncreased chain entropyMany denatured states蛋白质天然蛋白质天然结构是各种吸引和结构是各种吸引和推斥相互作用的净推斥相互作用的净结果，在生理条件结果，在生理条件下是最稳定的状态下是最稳定的状态the details distinguishing proteins lead to other structural intricacies.A whole range of other noncovalent interactions are important in supportin
16、g and refining the shapes taken.Important amongst these are(i)steric restraints the chains flexibility is restricted to movement about the a-carbon and may be further restricted by bulky side chains,(ii)strong interchain hydrogen bonding may strengthen certain configurations,and(iii)permanent charge
17、s on the chain will lead to interchain electrostatic repulsion or attraction;these forces will be strongly pH dependent.Finally covalent disulfide bonds between two cysteine residues are very strong and can readily stabilize structure.6.3 蛋白质的变性蛋白质的变性DenaturationBalance of ForcesConsequences of Dena
18、turation蛋白质变性（展开）：蛋白质变性（展开）：蛋白质在二、三、四级结构上的重大变化，蛋白质在二、三、四级结构上的重大变化，即有序结构的损失，同时失去某些性质即有序结构的损失，同时失去某些性质DenaturationDenaturation is a phenomenon that involves transformation of a well-defined,folded structure of a protein,formed under physiological conditions,to an unfolded state under non-physiological
19、 conditions.Occurs suddenly and completely over a narrow range of conditionsSlowly reversible(if at all)Effect of Temperature on Rate of Enzyme ActionratedenaturantHydrophobic InteractionsIncreased chain entropyIncreased solvent entropyChain EntropyS=k ln W WIncreased chain entropyOne native stateMa
20、ny denatured statesOther FactorsHydrogen bondsElectrostatic interactionsConsider how the total number and strength of these bonds changes as a result of denaturation变性热力学变性热力学1.蛋白质变性不蛋白质变性不存在中间态，存在中间态，转变是剧烈的转变是剧烈的2.含有多个亚基含有多个亚基的蛋白有多步的蛋白有多步转变的特点转变的特点3.蛋白质变性在蛋白质变性在某些情况下可某些情况下可逆逆物理因素物理因素热热静水压静水压剪切剪切辐照辐
21、照蛋白质变性的影响因素蛋白质变性的影响因素化学因素化学因素酸和碱酸和碱有机溶质有机溶质表面活性剂表面活性剂有机溶剂有机溶剂促溶盐促溶盐TemperatureOrganic solventsSurfacepHShear热和蛋白质变性热和蛋白质变性变性温度变性温度蛋白质由天然状态到变性状态的剧烈转变时蛋白质由天然状态到变性状态的剧烈转变时的温度的温度TD稳定蛋白质结构的主要作用力稳定蛋白质结构的主要作用力氢键氢键疏水相互作用疏水相互作用构象熵构象熵蛋白质最高稳定性的温度蛋白质最高稳定性的温度非极性相互作用较大时在常温下稳定非极性相互作用较大时在常温下稳定热变性机理热变性机理Free energy
22、change for denaturationT+(oppose)-(favor)Chain entropy effectSolvent entropy effect疏水相互作用（疏水相互作用（6070时时最高）最高）构象熵构象熵氢键氢键温度温度影响热变性的因素影响热变性的因素氨基酸的组成氨基酸的组成疏水残基较多的蛋白质一般较稳定疏水残基较多的蛋白质一般较稳定氨基酸残基的分布氨基酸残基的分布单体球状蛋白质的热变性大多数情况下单体球状蛋白质的热变性大多数情况下可逆，如酶可逆，如酶水能促进蛋白质的热变性水能促进蛋白质的热变性干燥时，蛋白质的移动受限制，当水分含量干燥时，蛋白质的移动受限制，当水分含
23、量增加时，水合作用和水部分地穿透至蛋白质增加时，水合作用和水部分地穿透至蛋白质内部，增加了蛋白质分子的柔性内部，增加了蛋白质分子的柔性Hydrophobic coreHydrophilic surfaceNATIVEAGGREGATEDor other ingredient interactionsDENATUREDFast under non-physiological conditionsSlow under physiological conditionsUnfolding forces some hydrophobic AA to surface变性后的影响变性后的影响Conseque
24、nces of DenaturationLoss of enzymatic activity(death)Destruction of toxinsImproved digestibilityLoss of solubilityChanges in textureDenaturation The conversion of a biologically functional molecule into a non-functional formThere are many denatured states but one native stateProteins can regenerate
25、to their native state but slowlyDenatured proteins have a greater tendency to aggregate.食品相关蛋白质的变性温度食品相关蛋白质的变性温度蛋白质蛋白质变性温度变性温度蛋白质蛋白质变性温度变性温度弹性蛋白酶弹性蛋白酶57乙醇脱氢酶乙醇脱氢酶64血红蛋白血红蛋白67肌红蛋白肌红蛋白79溶菌酶溶菌酶72大豆球蛋白大豆球蛋白92鸡蛋白蛋白鸡蛋白蛋白76-乳清蛋白乳清蛋白83胰蛋白酶抑胰蛋白酶抑制剂制剂77蚕豆蚕豆11S蛋白蛋白94Trypsinogen 55CPepsinogen 60CLysozyme 72CMyo
26、globin 79CSoy Glycinin 92COat globulin 108CAffected by pH,water,solutesThermal Denaturation静水压和蛋白质的变性静水压和蛋白质的变性大多数在大多数在1001200MPa范围受压力诱导变性范围受压力诱导变性原因主要是蛋白质是柔性的、可压缩的原因主要是蛋白质是柔性的、可压缩的大多数纤维蛋白对压力的稳定性较高大多数纤维蛋白对压力的稳定性较高如果球蛋白质完全展开，体积应减少如果球蛋白质完全展开，体积应减少2%，但实际，但实际约减少约减少0.5%，即仅部分变性，即仅部分变性压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的压力诱导的
27、蛋白质变性是高度可逆的用于灭菌（冷杀菌）和蛋白质的凝胶用于灭菌（冷杀菌）和蛋白质的凝胶100300MPa处理牛肉肌肉，使肌纤维部分碎裂，处理牛肉肌肉，使肌纤维部分碎裂，作为肉嫩化的一种手段作为肉嫩化的一种手段剪切和蛋白质变性剪切和蛋白质变性由振动、捏合、打擦产生的机械剪切可蛋白质由振动、捏合、打擦产生的机械剪切可蛋白质的变性的变性许多蛋白质在激烈搅动时产生变性和沉淀许多蛋白质在激烈搅动时产生变性和沉淀原因是空气泡的并入和蛋白质分子吸附至气原因是空气泡的并入和蛋白质分子吸附至气液界面，界面上的能量高于体相，蛋白质在界液界面，界面上的能量高于体相，蛋白质在界面上经受构象变化面上经受构象变化构象变化
28、的程度取决于蛋白质的柔性构象变化的程度取决于蛋白质的柔性高柔性的蛋白质易变性高柔性的蛋白质易变性变性后的蛋白质非极性残基定向至气相变性后的蛋白质非极性残基定向至气相辐射和蛋白质变性辐射和蛋白质变性紫外线水平足够高时，可以打断二硫交联，从紫外线水平足够高时，可以打断二硫交联，从而导致蛋白质构象的改变而导致蛋白质构象的改变其它离子射线能导致蛋白质构象的改变，同时其它离子射线能导致蛋白质构象的改变，同时还有氨基酸残基氧化、共价键断裂、离子化、还有氨基酸残基氧化、共价键断裂、离子化、形成蛋白质自由基础、蛋白质的重新结合或聚形成蛋白质自由基础、蛋白质的重新结合或聚合反应。合反应。合适条件下，合适条件下，
29、离子辐射不会对食品的营养质量离子辐射不会对食品的营养质量产生明显损害产生明显损害pH值和蛋白质的变性值和蛋白质的变性等电点时最稳定等电点时最稳定在极端在极端pH值时，高净电荷引起的强烈的分子静电推斥值时，高净电荷引起的强烈的分子静电推斥力导致蛋白质的肿胀和展开力导致蛋白质的肿胀和展开蛋白质分子展开程度在极端碱性蛋白质分子展开程度在极端碱性pH值高于极端酸性值高于极端酸性pH值（内部羟基、巯基、酚羟基离子化，企图暴露于水值（内部羟基、巯基、酚羟基离子化，企图暴露于水中，使多肽链展开）中，使多肽链展开）pH诱导的蛋白质变性多数是可逆的诱导的蛋白质变性多数是可逆的不可逆情况：肽键水解、天冬酰胺和谷氨
30、酰胺的脱酰胺、巯不可逆情况：肽键水解、天冬酰胺和谷氨酰胺的脱酰胺、巯基破坏或聚集基破坏或聚集几种重要食品蛋白质的等电点几种重要食品蛋白质的等电点蛋白质蛋白质等电点等电点pI蛋白质蛋白质等电点等电点pI牛肌球蛋白牛肌球蛋白45-酪蛋白酪蛋白B4.14.5牛肌动蛋白牛肌动蛋白45大豆球蛋白大豆球蛋白4.6牛胶原牛胶原9卵清蛋白卵清蛋白4.6 s 1-酪蛋白酪蛋白B5.1 乳清蛋白乳清蛋白B5.1-酪蛋白酪蛋白A5.3 乳球蛋白乳球蛋白A5.2有机溶质有机溶质尿素、盐酸胍尿素、盐酸胍原理：原理：尿素与变性蛋白质优先结合，以复合物形式尿素与变性蛋白质优先结合，以复合物形式从反应体系中除去（要求高浓度）
31、从反应体系中除去（要求高浓度）疏水性氨基酸残基在尿素溶液中增溶。疏水性氨基酸残基在尿素溶液中增溶。尿素可形成氢键，可打断水的氢键结构，使非极尿素可形成氢键，可打断水的氢键结构，使非极性残基打开和增溶性残基打开和增溶表面活性剂表面活性剂表面活性剂的作用如同蛋白质疏水区和亲水环表面活性剂的作用如同蛋白质疏水区和亲水环境的媒介物，打断了疏水相互作用，导致天然境的媒介物，打断了疏水相互作用，导致天然蛋白质的展开蛋白质的展开能与变性蛋白质强烈地结合能与变性蛋白质强烈地结合浓度可以较低浓度可以较低如十二烷基硫（磺）酸钠（如十二烷基硫（磺）酸钠（SDS），在浓度），在浓度为为38mmol/L时，就能使大多数
32、球状蛋白时，就能使大多数球状蛋白质变性质变性有机溶剂有机溶剂大多数有机溶剂被认为是蛋白质的变性剂大多数有机溶剂被认为是蛋白质的变性剂与水互溶的有机溶剂，会改变介质（水）的介与水互溶的有机溶剂，会改变介质（水）的介电常数，从而改变了稳定蛋白质结构的静电力。电常数，从而改变了稳定蛋白质结构的静电力。非极性溶剂能穿透到蛋白质疏水区，打断疏水相互非极性溶剂能穿透到蛋白质疏水区，打断疏水相互作用，从而导致蛋白质变性作用，从而导致蛋白质变性常见的有机溶剂常见的有机溶剂乙醇（酒精）、丙酮乙醇（酒精）、丙酮促溶盐促溶盐盐以两种不同的方式影响蛋白的稳定性盐以两种不同的方式影响蛋白的稳定性低浓度时，离子通过非特异
33、性的静电相互作低浓度时，离子通过非特异性的静电相互作用与蛋白质作用用与蛋白质作用 电荷中和，一般稳定了蛋白质的结构电荷中和，一般稳定了蛋白质的结构较高浓度时（较高浓度时（1mol/L)Na2SO4和和NaF能促进蛋白质结构的稳定能促进蛋白质结构的稳定 NaSCN和和NaClO4降低蛋白质的水合并与蛋白质降低蛋白质的水合并与蛋白质强烈地结合，使蛋白质结构稳定性下降强烈地结合，使蛋白质结构稳定性下降6.4 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质定义：定义：Functionality在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和
34、化学性质食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质例如：例如：焙烤食品与小麦面筋蛋白的黏弹性质和面团形成性焙烤食品与小麦面筋蛋白的黏弹性质和面团形成性质有关质有关肉类产品的质构与多汁特征主要取决于肌肉蛋白肉类产品的质构与多汁特征主要取决于肌肉蛋白乳制品的质构性质和凝乳块形成性质取决于酪蛋白乳制品的质构性质和凝乳块形成性质取决于酪蛋白胶团独特的胶体结构胶团独特的胶体结构蛋糕的结构和一些甜食的搅打起泡性与蛋清蛋白的蛋糕的结构和一些甜食的搅打起泡性与蛋清蛋白的性质有关性质有关蛋白质功能性质的表现形式蛋白质功能性质的表现形式两类分子性质的表现形式：两类分子性质的表现形式：流体动力学性质：流体动力学性
35、质：取决于蛋白质的分子大小、形状、柔性取决于蛋白质的分子大小、形状、柔性与蛋白质表面有关的性质与蛋白质表面有关的性质 蛋白质分子的表面化学和形貌性质有关蛋白质分子的表面化学和形貌性质有关复杂性：复杂性：每种蛋白质性质不同，而食品蛋白由多种蛋白质混每种蛋白质性质不同，而食品蛋白由多种蛋白质混合而成合而成许多因素会导致蛋白质在加工过程中变性许多因素会导致蛋白质在加工过程中变性食品中含有复杂的其它组分（糖、脂等）食品中含有复杂的其它组分（糖、脂等）功能性质的分类功能性质的分类蛋白质蛋白质水的相互作用（水合性质）水的相互作用（水合性质）水吸收和保持、湿润性、溶胀性、粘附性、分散性、水吸收和保持、湿润性
36、、溶胀性、粘附性、分散性、溶解度、黏度溶解度、黏度蛋白质蛋白质蛋白质相互作用蛋白质相互作用沉淀、胶凝、形成其它结构沉淀、胶凝、形成其它结构表面性质表面性质表面张力、乳化作用、蛋白质发泡性等表面张力、乳化作用、蛋白质发泡性等6.4.1蛋白质的水合性质蛋白质的水合性质干蛋白质干蛋白质极性位点吸附水分子极性位点吸附水分子多分子层水吸附多分子层水吸附液体水凝集液体水凝集溶溶 胀胀溶剂化分散作用溶剂化分散作用溶液溶液溶胀的不溶性颗粒溶胀的不溶性颗粒或块状物或块状物aW0.050.3aW0.30.7aW0.9影响蛋白质水合性质的因素影响蛋白质水合性质的因素水的总吸收率随蛋白质浓度的增加而增加水的总吸收率随
37、蛋白质浓度的增加而增加水的结合能力：干蛋白粉在水的结合能力：干蛋白粉在90%95%RH中达到中达到平衡时，每克蛋白质所结合水的克数平衡时，每克蛋白质所结合水的克数构成的氨基酸残基的极性构成的氨基酸残基的极性pH值影响蛋白质分子的解离和净电荷量值影响蛋白质分子的解离和净电荷量在等电点时，水合作用和溶胀最小在等电点时，水合作用和溶胀最小pH值为值为910时结合水的能力最强时结合水的能力最强温度升高结合水的能力下降温度升高结合水的能力下降低浓度盐可提高蛋白质持水能力低浓度盐可提高蛋白质持水能力蛋白质吸水量和持水容量蛋白质吸水量和持水容量相对湿度法相对湿度法溶胀法溶胀法过量水法过量水法水饱和法水饱和法
38、后三种方法可用来测定结合水、不可冻结的后三种方法可用来测定结合水、不可冻结的水及蛋白质分子间借助于物理作用保持的毛水及蛋白质分子间借助于物理作用保持的毛细管水细管水6.4.2 溶解度溶解度（水合性质）水合性质）蛋白质蛋白质蛋白质和蛋白质蛋白质和蛋白质溶剂相互作用之间溶剂相互作用之间平衡的热力学形式平衡的热力学形式蛋白质溶解性质的分类蛋白质溶解性质的分类清蛋白：溶于清蛋白：溶于pH6.6的水中的水中球蛋白：溶于球蛋白：溶于pH7.0的稀盐溶液的稀盐溶液谷蛋白：谷蛋白：仅溶于仅溶于pH10的碱或的碱或pH 2的酸溶液的酸溶液醇溶蛋白：溶于醇溶蛋白：溶于70%的乙醇的乙醇 OHproOHOHprop
39、ro222影响蛋白质溶解度的因素影响蛋白质溶解度的因素pH值：等电点时溶解度最低值：等电点时溶解度最低离子强度：离子强度：温度温度040时大多数蛋白质的溶解度随温度升高而增加时大多数蛋白质的溶解度随温度升高而增加高于高于40时蛋白质变性，溶解度时蛋白质变性，溶解度不可逆不可逆下降下降有机溶剂有机溶剂应用：应用：溶解度与蛋白质的结构状态紧密相关，用于溶解度与蛋白质的结构状态紧密相关，用于恒量提取和分离过程中蛋白质的变性程度恒量提取和分离过程中蛋白质的变性程度6.4.3 Viscosity黏度和弹性黏度和弹性液体的特性液体的特性是流动的阻力是流动的阻力蛋白质分子体积大，水化作用使体积更大，蛋白质分
40、子体积大，水化作用使体积更大，使流动阻力增加，其黏度也较大使流动阻力增加，其黏度也较大影响蛋白质液体黏度特性的因素影响蛋白质液体黏度特性的因素浓度大时黏度大浓度大时黏度大球形蛋白质分子溶液的黏度小于纤维状的球形蛋白质分子溶液的黏度小于纤维状的表面带电荷（电荷增加水化层厚度）的大表面带电荷（电荷增加水化层厚度）的大于不带电荷的于不带电荷的ConcentrationViscosityDiluteSemi-diluteConcentratedrgElasticity弹性弹性A property of SOLIDS固体的性质固体的性质存在网状结构存在网状结构内部链接越多，弹性越大内部链接越多，弹性越大
41、6.4.4 蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质蛋白质是一种天然的两亲物质蛋白质是一种天然的两亲物质连续相连续相分散相分散相气体气体液体液体固体固体气体气体气溶胶气溶胶烟烟液体液体泡沫泡沫乳化液乳化液溶液溶液固体固体固体泡沫固体泡沫某些玻璃某些玻璃柔性多肽链在界面上的构型柔性多肽链在界面上的构型Dense,ordered globular proteins2D GelLoose,disordered,flexible chainsLoop-train-tail model环状尾状列车状作用机理作用机理蛋白质自发地从体相液体迁移至两相界面，即蛋白质蛋白质自发地从体相液体迁移至两相界面，即蛋白质在界面
42、上具有更低的自由能在界面上具有更低的自由能蛋白质的一部分一旦与界面接触，非极性氨基酸残基蛋白质的一部分一旦与界面接触，非极性氨基酸残基则朝向非水相，体系自由能降低，蛋白质的其余部分则朝向非水相，体系自由能降低，蛋白质的其余部分自动在界面上被吸附自动在界面上被吸附蛋白质的疏水性越大，界面的蛋白质浓度越大，使表蛋白质的疏水性越大，界面的蛋白质浓度越大，使表面张力更小，两相溶液更稳定面张力更小，两相溶液更稳定蛋白质在乳浊液和泡沫中起的作用：蛋白质在乳浊液和泡沫中起的作用：降低界面张力降低界面张力在界面形成物理垒，维持两相溶液的稳定在界面形成物理垒，维持两相溶液的稳定Bare surface(tens
43、ion g0)Interface partly“hidden”(tension g)Surface Tension Lowering-electrostatic(a magnification of the lamella between two touching bubbles or two emulsion droplets)stericEmulsion StabilizationProteins adsorbed to surfaces can stabilize emulsions and foams by various mechanismsProteins are often de
44、natured on binding泡沫和乳浊液的稳定性泡沫和乳浊液的稳定性空间位阻空间位阻静电特性静电特性乳浊液（乳胶体）乳浊液（乳胶体）蛋白质蛋白质水水油：油：牛奶、冰淇淋、肉馅、蛋黄酱等牛奶、冰淇淋、肉馅、蛋黄酱等影响因素：影响因素：溶解度：溶解度：与与乳化容量乳化容量呈正相关呈正相关 不溶性蛋白颗粒在已形成的乳浊液中起稳定作用不溶性蛋白颗粒在已形成的乳浊液中起稳定作用pH 值：等电点时乳化能力最小值：等电点时乳化能力最小加热：加热：高度水合的界面蛋白膜的凝胶作用高度水合的界面蛋白膜的凝胶作用蛋白质的部分变性使非极性基团暴露蛋白质的部分变性使非极性基团暴露小分子表面活性剂：小分子表面活性
45、剂：不利于稳定不利于稳定表面的疏水性：弱正相关表面的疏水性：弱正相关评价蛋白质乳化性质的方法评价蛋白质乳化性质的方法乳化容量乳化容量（Emulsion Capacity,EC）乳浊液在相转变前，乳浊液在相转变前，1克蛋白质能乳化油的体积克蛋白质能乳化油的体积乳浊液稳定性乳浊液稳定性（Emulsion Stability,ES)ES=离心后乳浊液体积离心后乳浊液体积乳浊液初体积乳浊液初体积100%乳化活力指标乳化活力指标（Emulsifying Activity Index,EAI）单位质量蛋白质产生的界面积单位质量蛋白质产生的界面积乳状液粒子的平均直径分散相的体积分数RRmEAI3发泡性发泡性
46、气泡在连续的液相或含可溶性表面活性剂的半气泡在连续的液相或含可溶性表面活性剂的半固相中形成的分散体固相中形成的分散体蛋白质蛋白质水水气体体系气体体系面包、蛋糕、冰淇淋中独特的质构和口感面包、蛋糕、冰淇淋中独特的质构和口感形成机理：形成机理：蛋白质降低表面张力，在气泡间形成弹性的保护层蛋白质降低表面张力，在气泡间形成弹性的保护层气泡的大小取决于液相的表面张力和黏度气泡的大小取决于液相的表面张力和黏度气泡的稳定性在于是否有一层粘结、弹性、不透气气泡的稳定性在于是否有一层粘结、弹性、不透气的膜，分布均匀的气泡可使食品增稠、细腻、松软的膜，分布均匀的气泡可使食品增稠、细腻、松软蛋白质分子性质的要求蛋白
47、质分子性质的要求 快速地吸附至气快速地吸附至气水界面水界面易于在界面上展开或重排易于在界面上展开或重排通过分子间的相互作用形成黏合性的膜通过分子间的相互作用形成黏合性的膜稀溶液稀溶液浓溶液浓溶液薄层薄层气气水界面的水界面的自由能显著高于自由能显著高于油油水界面的水界面的自由能自由能影响蛋白质起泡性质的因素影响蛋白质起泡性质的因素蛋白质分子性质蛋白质分子性质溶解度溶解度疏水性（或两亲性）疏水性（或两亲性）分子（或链段）的柔性分子（或链段）的柔性具有相互作用活性的链段的配置具有相互作用活性的链段的配置带电基团的配置带电基团的配置极性基团的配置极性基团的配置影响蛋白质起泡性质的因素影响蛋白质起泡性质
48、的因素环境因素环境因素pH值：等电点时最差值：等电点时最差盐的种类和浓度：二价阳离子较好盐的种类和浓度：二价阳离子较好糖：糖：蛋白质在糖溶液中稳定，较难展开蛋白质在糖溶液中稳定，较难展开脂脂：磷脂比蛋白质有更大的表面活性，作消泡剂磷脂比蛋白质有更大的表面活性，作消泡剂蛋白质浓度：蛋白质浓度：28%最佳最佳温度：温度：3以下，疏水相互作用减少，稳定性下降以下，疏水相互作用减少，稳定性下降 45 左右，部分热变性，提高起泡性质左右，部分热变性，提高起泡性质 90 以上，起泡性变差以上，起泡性变差发泡能力的评价发泡能力的评价发泡率发泡率=100B/A发泡能力评价（发泡能力评价（FP）=100B/D发
49、泡稳定性评价：发泡稳定性评价：一定时间后泡沫的崩溃程度一定时间后泡沫的崩溃程度泄漏开始前的时间泄漏开始前的时间液体液体泡沫泡沫气溶胶气溶胶ABCED6.4.5 蛋白质的凝胶化作用蛋白质的凝胶化作用蛋白质分子聚集并形成（有序）的蛋白质网状蛋白质分子聚集并形成（有序）的蛋白质网状结构的过程结构的过程缔合缔合聚集聚集沉淀沉淀絮凝絮凝凝结凝结趋动力趋动力：疏水相互作用、静电（桥接）、氢键、二硫疏水相互作用、静电（桥接）、氢键、二硫键等随不同条件而异键等随不同条件而异蛋白质的蛋白质的分散程度分散程度降低降低影响因素影响因素加热：加热：增加疏水相互作用，使内部硫基暴露增加疏水相互作用，使内部硫基暴露二价离
50、子二价离子酸碱程度酸碱程度蛋白质浓度蛋白质浓度酶水解酶水解多糖胶凝剂（明胶与海藻酸钠）多糖胶凝剂（明胶与海藻酸钠）凝胶的种类凝胶的种类不透明的凝胶：不透明的凝胶：无序网状结构对光散射（疏水作用大）无序网状结构对光散射（疏水作用大）含有大量非极性基团含有大量非极性基团聚集速度大于变性速度聚集速度大于变性速度透明的凝胶：透明的凝胶：有序、缓慢的缔合，有序、缓慢的缔合，网状结构以氢键连接网状结构以氢键连接取决于内在结构和分子性质取决于内在结构和分子性质可逆凝胶（非共价作用）：明胶可逆凝胶（非共价作用）：明胶不可逆凝胶（疏水作用、二硫键）：鸡蛋不可逆凝胶（疏水作用、二硫键）：鸡蛋应用应用仿真肉、酸奶、
