1、 一、名词解释 蛋白质变性：蛋白质变性：理化因素影响使蛋白质生物活性丧失，溶解度下降，部队称性增高以及其他理 化常数改变。 别构效应：别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别 构部位） ，引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 减色效应：减色效应：变性 DNA 复性形成双螺旋结构后紫外吸收会降低。 磷氧比值磷氧比值： 呼吸过程中无机磷消耗量和氧原子消耗量的比值叫做氧磷比， 氧磷比的数值相当 于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的 ATP 分子数。 磷酸解：磷酸解：在分子内通过引入一个无机磷酸，形成磷酸酯键，而使原来的键断裂，实际上引入 了
2、一个磷酰基 蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构： 指多肽链主链原子的局部空间排列， 不包括与肽链其他区段的相互关系 及侧链构象。 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：多肽链借助非共价键弯曲折叠成特定走向的紧密球状构象。 -磷酸甘油穿梭：磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于-磷酸甘油与磷酸二羟丙 酮之间的氧化还原转移还原当量， 使线粒体外来自 NADH 的还原当量进入线粒体的呼吸链氧 化。 葡萄糖异生：葡萄糖异生：以非糖物质（乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等）作为前体合成葡萄糖的 作用。 酶的活性中心酶的活性中心: 酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性
3、密切 相关的化学基团称作酶的必需基团。 这些必需基团在一级结构上可能相距很远， 但在空间结 构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这 一区域称为酶的活性中心或活性部位 波尔效应波尔效应（Bohr effect)：波尔效应:增加 CO2 的浓度，降低 PH 能显著提高血红蛋白亚基间的 协同效应，降低血红蛋白对 O2 的亲和力，促进 O2 释放，反之，高浓度的 O2 也能促进血红 蛋白释放 H+和 CO2. Hn-RNA： 简称 pre-mRNA， 又称 heterogeneous nuclear RNA,hnRNA 真核生物 mRNA 的前 体，即最初转录
4、生成的 RNA Sanger 试剂试剂 二硝基氟苯（DNFBFNDB） 糖酵解：糖酵解：缺氧的情况下，葡萄糖或糖原在胞液中通过糖酵解途径分解成乳酸，并产生能量的 过程 超二级结构：超二级结构：由若干个相邻的二级结构（-螺旋、-折叠、-转角及无规卷曲）组合在一 起，彼此相互作用形成有规则的，在空间上能够辨认的二级结构组合体。 酶原激活：酶原激活：酶原向有活性的酶转化的过程，本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。 维生素：维生素：维持正常生理功能所必须的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的 一类低分子有机物。 等电点：等电点：在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度
5、相等，所带静电 荷为零，成电中性，此时溶液的 pH 称为氨基酸的等电点。 激素：激素：生物体内特殊组织或腺体产生的， 直接分泌到体液中（若是动物， 则指血液， 淋巴液， 脑脊液，肠液） ，通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊激动效应（调节控制各种物 质代谢或生理功能）的一群微量的有机化合物。 二、问答题 1.胰岛分泌的激素有哪些，具有什么作用？胰岛分泌的激素有哪些，具有什么作用？ 胰高血糖素：促使血糖增高；促使脂肪、蛋白质分解。 胰岛素：促使血糖降低：促进脂肪、蛋白质合成及糖的氧化和贮存。 2.乙酰辅酶乙酰辅酶 A(乙酰乙酰 CoA)和和 FADH 的分子结构含有哪些组分？的分子结构含有哪
6、些组分？ 乙酰辅酶 A 是辅酶 A 的乙酰化形式，可以看作是活化了的乙酸。 基团 (CH3CO- = 乙酰基) 与辅酶 A 的半胱氨酸残基的 SH-基团相连。 FADH 的分子结构： 3.维生素维生素 B1、B2 在体内的活性形式分别是什么？维生素在体内的活性形式分别是什么？维生素 B6 是哪些酶的辅酶？是哪些酶的辅酶？维生素维生素 A 的的 作用是什么？可以有什么物质分界生成？维生素作用是什么？可以有什么物质分界生成？维生素D的活性形式？作用是什么的活性形式？作用是什么?维生素维生素K的作的作 用是什么？肾上腺髓质分泌的激素有哪些？作用是什么？用是什么？肾上腺髓质分泌的激素有哪些？作用是什么
7、？ 维生素 B1 在生物体内常以硫胺素焦磷酸的辅酶形式存在。 维生素 B2 在生物体内氧化还原过程中起传递氢的作用。 维生素 B6 的辅酶：-氨基-酮戊酸合成酶 维生素 A 作用：维持上皮组织的正常的结构和功能，维持正常的视觉(明视觉，暗视觉） 由异戊二烯构件分子生物合成的。 维生素 D 活性形式：1,25-二羟胆钙化醇 作用： （1）维持血清钙磷浓度的稳定 血钙浓度低时，诱导甲状旁腺素分泌，将其释放至 肾及骨细胞。 （2）促进怀孕及哺乳期输送钙到子体 维生素 K 的作用：促进凝血，另 维生素 K 还参与骨骼代谢。 肾上腺素和去甲肾上腺素（正肾上腺素） ：促进糖原分解，使血糖升高。也还可以促使
8、脂肪、 氨基酸分解。 4.重金属、重金属、有机磷农药中毒机理？有机磷农药中毒机理？ 重金属中毒机理：蛋白质变性 有机磷中毒机理： 这些有机磷化合物能抑制某些蛋白酶及酯酶活力， 与酶分子活性部位的丝 氨酸羟基共价结合，从而使酶失活。强烈地抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力，使乙酰胆 碱不能分解为乙酸和胆碱， 引起乙酰胆碱的积累， 使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统 处于过渡兴奋状态，引起神经中毒症状。 5.酶原的激活？酶的特异性是指什么？举例说明酶活性调节的几种主要方式？共价修饰有酶原的激活？酶的特异性是指什么？举例说明酶活性调节的几种主要方式？共价修饰有 哪些方式？哪些方式？ 酶原的激活：酶原
9、或前体再经蛋白酶切开，或 除去部分肽段，才能成为具有活性的分子。 酶的特异性：1、酶容易失活 2、酶具有很高的催化效率 3、酶具有高度专一性 4、酶活性受 到调节和控制 酶活性调节方式：1、调节酶的浓度 2、通过激素调节酶活性 3、反馈抑制调节酶活性 4、抑 制剂和激活剂对酶活性的调节 5、其他调节方式（通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共 价修饰和同工酶来调节酶活性） 共价修饰：磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、ADP-核糖基化、甲基化 6.丙二酸、氟化钠、碘乙酸分别是哪个酶的抑制剂？丙二酸、氟化钠、碘乙酸分别是哪个酶的抑制剂？（下册 79） 丙二酸：琥珀酸脱氢酶 氟化钠：烯醇化酶 碘乙酸：甘油醛
10、-3-磷酸脱氢酶 7.快速平衡法和稳定法的前提条件（假设）是什么？有什么区别？快速平衡法和稳定法的前提条件（假设）是什么？有什么区别？（P355） 答：假设：中间络合物学说。 区别：假定迅速建立平衡，底物浓度远远大于酶浓度下 ES 分解成产物的逆反应忽略不计， 快速平衡法推导的方程中米氏方程常数是 Ks；稳态是指反应进行一短时间后，系统的复合 物 ES 浓度，由零逐渐增加到一定数值，在一定时间内，尽管底物浓度和产物浓度不断变化， ES 也在不断地生成和分解，但当 ES 生存速率和 ES 分解速率相等时，络合物 ES 保持不变， 用稳定法推导的米氏方程中米氏常数是 Km。 8.DNA 一级结构的
11、连一级结构的连接方式？接方式？DNA 双螺旋的类型？双螺旋的类型？B-DNA 的具体内容是什么？的具体内容是什么？P482 答：DNA 一级结构的连接方式：由数量庞大的四种脱氧核糖核甘酸即：腺嘌呤脱氧核糖核 甘酸、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸，通过 3,5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。 类型：A 型、B 型、C 型、D 型、E 型和左手双螺旋的 Z 型 具体内容：watson 和 crick 所建议的结构代表 DNA 钠盐在较高湿度下（92%）制得的纤维结 构，该结构称为 B-DNA。它的水分含量高，可能比较接近大部分 DNA 在细胞中的构像。
12、是 由两条反向的多核苷酸链组成的双螺旋，右手螺旋；为 C2 内式，其中的碱基对倾斜角甚小， 螺旋轴穿过碱基对，其大沟比小沟宽，深度则相近。 9.米氏方程的计算？反应速度、米氏常数、底物浓度等？米氏常数的意义，特征？米氏方程的计算？反应速度、米氏常数、底物浓度等？米氏常数的意义，特征？（P355） 答：方程： 米氏常数： 反应速度： 底物浓度：可由米氏方程推导可得 米氏常数的意义：1、Km 是酶的一个特性常数：其大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。 2、Km 值可以判断酶的专一性和天然底物，并且有助于研究酶的活性部位 3、当 k3乳酸(CH3CHOHCOOH)+2NAD+ 糖酵解可分为二个 阶
13、段，活化阶段和放能阶段。 糖异生作用和糖降解作用有密切的相互协调关系。如果糖酵解作用活跃，则糖异生作用 必受一定限制。如果糖酵解的主要酶收到抑制，则糖异生作用酶的活性就收到促进。 27. .戊糖磷酸途径中转酮酶的辅助因子是什么？转移的基团是什么？戊糖磷酸途径中转酮酶的辅助因子是什么？转移的基团是什么？辅助因子：NADP+水平 基团;木同酶 C1 和 C2 28. EMP 途径，途径， TCA 循环中产生循环中产生 ATP 或或 GTP 和和 NADH 或或 FADH 的步骤哪些？每个步骤的酶是的步骤哪些？每个步骤的酶是 什么？这两个途径反应部位是细胞哪里？限速酶是哪个？乳酸发酵的意义是什么？什
14、么？这两个途径反应部位是细胞哪里？限速酶是哪个？乳酸发酵的意义是什么？ 1)葡萄糖的磷酸化 已糖激酶+Mg2+（离子） 2)果糖6磷酸形成果糖1,6二磷酸 磷酸果糖激酶+Mg2+（离子） 3)甘油醛3磷酸氧化成 1,3二磷酸甘油酸 甘油醛 3磷酸脱氢酶 4)1,3二磷酸甘油酸转移高能磷酸基团形成 ATP 磷酸甘油脱氢酶+Mg2+（离子） 部位：线粒体 细胞质基质 限速酶： 乳酸发酵意义：利用细菌对牛乳中乳糖的发酵生产奶酪、酸奶和其他食品。 29.寡糖的还原性？哪些具有还原性？多糖中的淀粉和纤维素的连接方式？组成的单糖分别寡糖的还原性？哪些具有还原性？多糖中的淀粉和纤维素的连接方式？组成的单糖分
15、别 是什么？是什么？（P34、P40） 答：寡糖又叫低聚糖，按是否存在半缩醛羟基分为还原性寡糖和非还原性寡糖。乳糖、麦芽 糖、纤维二塘、龙胆二糖。 淀粉的连接方式：直链淀粉：葡萄糖分子以（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。 支链淀粉:是以 D-Glua-(1,4)a-(1,6)糖苷键形成分支，侧链一般 含 2030 个 Glu 残基，侧链上每隔 67 个葡萄糖残基又能形成另一支链，呈现复杂分支结 构。 纤维素的连接方式：由 D-葡萄糖以（1-4）糖苷键连接起来的线形聚合物。 组成的单糖分别均为葡萄糖 30. F1/F0ATPase 的活性中心位于哪个亚基？的活性中心位于哪个亚基？ 答：B-亚基
16、31.糖原分解和合成过程中，关键的调控酶是什么？降解的产物是什么？如何调控降解或合糖原分解和合成过程中，关键的调控酶是什么？降解的产物是什么？如何调控降解或合 成？成？ 答：调控酶：磷酸化酶和糖原合酶。降解产物：葡萄糖-1-磷酸（磷酸解） ， （水解）时的产 物是葡萄糖 调控糖原的降解或合成：当磷酸化酶充分活动时，糖原合酶几乎不起作用；而当糖原合酶活 跃时，磷酸化酶又受到抑制这两种酶受到效应物的别构调控。这些别构效应物有 ATP、葡萄 糖-6-磷酸、AMP 等 32.32.什么是呼吸链？组分是什么？有哪些方法可用来确定电子传递顺序？什么是呼吸链？组分是什么？有哪些方法可用来确定电子传递顺序？
17、电子从 NADH 到 O2（氧气）的传递所经过的途径形象地称为电子传递链，或称呼吸链。 这条链主要有蛋白质复合体组成，大致分为 4 个部分，分别称为 NADH-Q 还原酶、琥珀酸-Q 还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶。 （下 P118) 确定电子传递顺序的方法： a.测定各种电子传递体的标准氧化还原电位E。数值越低，其失去电子的倾向越大， 越容易作为还原剂而处于呼吸链的前面 b.电子传递体的体外重组实验，NADH 可以使 NADH 脱氢酶还原，但它不能直接还原细 胞色素还原酶（复合体 III） 、细胞色素 C、细胞色素氧化酶（复合体） 。 同样还原型的 NADH 脱氧酶不能直接与细胞色素
18、 C 作用，而必须通过泛醌和复合体。 c.利用呼吸链的特殊阻断剂，阻断某些特定部位的电子传递，再通过分光光度计技术分 析电子传递链各组分吸收光谱的变化， 根据氧化还原状态， 确定各组分在电子传递链中的顺 序。 33.化学渗透学说主要内容是什么？氧化磷酸化的调节由什么决定？什么是能荷状态化学渗透学说主要内容是什么？氧化磷酸化的调节由什么决定？什么是能荷状态？数值？数值 是多少？电子传递链的抑制剂有哪些？具体抑制哪些步骤？是多少？电子传递链的抑制剂有哪些？具体抑制哪些步骤？ 化学渗透学说主要内容： 电子传递释放出的自由能和 ATP 合成是与一种跨线粒体内膜的质子 梯度相偶联的，也就是，电子传递的自
19、由能驱动 H+（氢离子）从线粒体基质跨过内膜进入 到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的 H+电化学梯度。这个梯度的电化学电势驱动 ATP 的合 成。 氧化磷酸化的调节的决定因素：ADP 能荷状态：是细胞中高能磷酸状态一种数量上的衡量 数值：1 抑制剂及抑制的步骤 1）鱼藤酮、按密妥、杀粉蝶菌素作用：阻断在 NADH-Q 还原酶内的传递，因此阻断了电子 NADH 向 CoQ 的传递 2）抗霉素 A 作用：干扰细胞色素还原酶中电子从细胞色素 bH（下标）的传递作用，从而 抑制电子从还原型 CoQ(QH2)到细胞色素 c1 的传递作用。 3）氰化物，叠氮化物，氧化碳 作用：阻断电子在细胞色素氧化酶中传递作用 34.糖酵解产生细胞质中糖酵解产生细胞质中 NADH.H+必需依靠哪些途径进入线粒体？必需依靠哪些途径进入线粒体？ 甘油酸-3-磷酸穿梭途径，苹果酸-天冬氨酸穿梭途径
