1、肌红蛋白的结构和功能肌红蛋白的肌红蛋白的X射线晶体学分析分三个阶段完成射线晶体学分析分三个阶段完成分辨率为分辨率为0.6nm，可辨认出肌红蛋白分子多肽主链的折叠和走向；，可辨认出肌红蛋白分子多肽主链的折叠和走向；分辨率达到分辨率达到0.2nm水平，可辨认出分子的侧链基团；水平，可辨认出分子的侧链基团；分辨率为分辨率为0.14nm，可辨认出分子中除，可辨认出分子中除H原子以外几乎所有原子的空间位置。原子以外几乎所有原子的空间位置。蛋白质的空间结构一般是通过由X射线测定其晶体来确定。肌红蛋白肌红蛋白是哺乳动物是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质，肌肉中储氧的蛋白质，它由一条多肽链和一它由一条多肽链和一个血
2、红素辅基构成，个血红素辅基构成，分子量为分子量为16700，含，含153个氨基酸残基。个氨基酸残基。它和血红蛋白的亚基它和血红蛋白的亚基在氨基酸顺序上具有在氨基酸顺序上具有明显的同源性，它们明显的同源性，它们的构象和功能也十分的构象和功能也十分相似。相似。一约一约30nm长的肽链，以相当大的角度，分两层盘曲成长的肽链，以相当大的角度，分两层盘曲成4.5nm 3.5nm 2.5nm的扁圆盘，肽链的盘曲是不对称的，血红素位于扁圆盘的扁圆盘，肽链的盘曲是不对称的，血红素位于扁圆盘的空穴中。的空穴中。抹香鲸肌红蛋白的结构Val- Leu- Ser- Glu- Gly- Glu- Try- Gln- L
3、eu- Val- Leu- His- Val- Try- Ala- Lys- Val- Glu- Ala- Asp- Val- Ala- Gly- His- Gly- Gln- Asp- Ile- Leu- Ile- Arg- Leu- Phe- Lys- Ser- His- Pro- Glu- Thr- Leu- Glu- Lys- Phe- Asp- Arg- Phe- Lys- His- Leu- Lys- Thr- Glu- Ala- Glu- Met- Lys- Ala- Ser- Glu- Asp- Leu- Lys- Lys- His- Gly- Val- Thr- Val- L
4、eu- Thr- Ala- Leu- Gly- Ala- Ile- Leu- Lys- Lys- Lys- Gly- His- His- Glu- Ala- Glu- Leu- Lys- Pro- Leu- Ala- Gln- Ser- His- Ala- Thr- Lys- His- Lys- Ile- Pro- Ile- Lys- Tyr- Leu- Glu- Phe- Ile- Ser- Glu- Ala- Ile- Ile- His- Val- Leu- His- Ser- Arg- His- Pro- Gly- Asn- Phe- Gly- Ala- Asp- Ala- Gln- G
5、ly- Ala- Met- Asn- Lys- Ala- Leu- Glu- Leu- Phe- Arg- Lys- Asp- Ile- ala- Ala- Lys- Try- Lys- Glu- Leu- Gly- Tyr- Gln- Gly抹香鲸肌红蛋白的抹香鲸肌红蛋白的X射线射线衍射衍射图肌红蛋白的三级结构，根据0.2nm分辨率的资料分析所得八个螺旋段大体上组成两层，构成肌红蛋白的单结构域。拐弯处有18个残基组成（C末端也有一段5残基）的松散肽链。肌红蛋白中四个Pro残基各自处在一个拐弯处或螺旋的端部；处在拐弯处的残基还有Ser, Ile等（其侧链的形状或体积不利于形成 螺旋）。肌红蛋白
6、的整个分子显得十分致密，内部只有一能容纳四个水分子的空间。含亲水基团侧链的氨基酸残基几乎全部分布在分子的外表面，正好与水分子结合，使肌红蛋白成为可溶性蛋白质；疏水侧链的氨基酸残基几乎全部被埋在分子的内部，不与水接触。某些 螺旋部分不是很标准，如A和E段，就不是完全直的 螺旋；C和G部分，由于侧链与主链骨架之间的相互作用，使得某些氢键遭到破坏。0.2nm分辨率的水平上可看到肌红蛋白分子的二级结构。多肽链中，约80的氨基酸残基处于螺旋区内，其余的组成无规线团。整个肽链有长短不一的八个螺旋区，最长的含23个残基，最短的7个残基，分别被命名为A、B、C、H，其各种参数与Pauling提出的螺旋模型十分
7、一致。这里N与最末的C表示N和C末端，因此各残基除了有一套从N端开始计算的顺序号码外，还按在各螺旋段中的位置另外给出编号，如93位His又编为F8，表示该His在螺旋F的第8位置上。辅基血红素血红素结构和血红素Fe2+的配位关系Fe2+有六个配位键，四个与平面卟啉分子（四个吡咯环）的N结合配位，另两个（与卟啉面垂直）之一与93位上的His(F8) 残基的咪唑环N配位，最后一个处于“开放”状态，能与O2可逆地结合。64位His(E7) 就在它的附近，中间的空隙恰好容纳一个O2分子。血红素与蛋白质结合后，其中的Fe2+便能进行可逆的氧合作用。血红素中的铁原子如果处于水环境中很容易被氧化成Fe3+，
8、并失去氧合能力，蛋白质正为血红素提供了一个疏水空穴，以保证其氧合功能。CO能与氧竞争血红素中那个“开放”的配位键，CO与配位键的结合能力约比O2大200倍。CO中毒时，血红蛋白包括肌红蛋白在内大部都以CO血红蛋白和CO肌红蛋白的形式存在。平 面 的 辅 基 血 红 素血 红 素（铁卟啉）（铁卟啉）处在肌红蛋白分子表面的一个疏水洞穴内，它是二价铁Fe(II)的螯合物。血红蛋白血红蛋白的分子量是64000，分别由两条相同的链和链组成，每一条肽链都含有一个血红素，因而每个血红蛋白分子共可结合四个O2。肌红蛋白和血红蛋白的链及链尽管在一级结构上有较大的差异，但三者的二、三级结构却非常相似：肽链的走向基
9、本相同，螺旋和非螺旋结构也大致对等。在脱氧血红蛋白四聚体中，四个亚单位通过盐桥互相结合；在两个亚单位之间，还夹杂一分子DPG。由于盐桥的作用，使脱氧血红蛋白分子的构象受到了约束，从而导致其对O2的亲和力低于单独的或亚单位对O2的亲和力。DPG分子的插入，使其四级结构更加稳定，进一步降低对O2的亲和。血红蛋白分子对O2的结合是协同的，即一个亚单位对O2的结合促使其它亚单位对O2的作用。这种协同是通过蛋白分子中和亚单位之间的相互作用来实现的：当一亚单位与O2结合时，其构象发生变化，这种变化将引起其余亚单位的构象发生变化，从而提高对O2的亲和力变构效应，是生物用来调节生物高分子功能（尤其是酶催化功能
10、）的极其普遍方式。在脱氧血红蛋白分子中，血红素中Fe2的配位数是五。此时，Fe原子的直径太大，以致于不能落入卟啉环的中央空穴中，而与血红素平面保持0.75A的距离。在亚单位中，由于O2结合部位没有空间障碍，因此， 亚单位能够首先与O2结合，但在亚单位中，由于E11 Val侧链对O2结合部位的空间障碍，使亚单位不能首先与O2结合。当一或二个亚单位与O2结合时，Fe原子的直径缩小，向血红素平面移动0.75A，从而全部落入卟啉环的中央空穴中。Fe原子的位移，导致H22 Tyr包围圈(由F和H螺旋所构成的空穴)的收缩，从而使H22 Tyr突围而出，由此拉断了约束脱氧血红蛋白分子构象的某些盐桥，并挤出了
11、DPG分子，使血红蛋白分子的四级结构发生很大变化。盐桥的断裂，使亚单位的构象发生了一定的变化，从而排除了E11Val侧链对O2结合部位的空间障碍，使亚单位也能够与O2结合。与脱氧血红蛋白分子构象相比，氧合血红蛋白分子构象有下列变化： (1)Fe原子有六个配位体，半径缩小，移入卟啉环的中央空穴； (2)H22 Tyr已从包围圈突围而出，能自由旋转； (3)亚单位之间所有的盐桥都断裂； (4)两个亚单位之间的距离缩短，DPG分子被挤出来。酶和底物的结合机理(a) Lock-and key model; (b) induced-fit modelTwo models have been propos
12、ed to explain how an enzyme binds its substrate. In the Lock-and-key model, the shape of the substrate and the active site of the enzyme are thought to fit together like a key into its lock. The two shapes are considered as rigid and fixed, and perfectly complement each other when brought together i
13、n the right alignment. In the induced-fit model, the binding of substrate induces a conformational change in the active site of enzyme. In addition, the enzyme may distort the substrate, forcing it into a conformation similar to that of the transition state. For example, the binding of glucose to he
14、xokinase induces a conformational change in the structure of the enzyme such that active site assumes a shape that is complementary to the substrate (glucose) only after it has bound to the enzyme. Different enzymes show features of both models, with some complementarity and some conformational chan
15、ge.结构蛋白质结构蛋白质结构蛋白质主要是指一类不具有生理（生物）活性的蛋白质。习惯上参照生物学功能，按成分和形貌对结构蛋白进行分类，而不是按照生物化学分子分类，即分成胶原、丝心蛋白、角蛋白、弹性蛋白、肌球与肌动蛋白、粘连蛋白等。例如，角蛋白，以含硫蛋白为其特征，可以具有螺旋，折叠片，或不规则构象。一般说来，这些材料使用价值体现在其力学性能上，并主要由其分子机理和聚集态结构（多级结构）决定，而较少受其成分和形貌的制约。因此，在对结构蛋白质的讨论中，我们更多强调的是涉及的分子机理。结构蛋白质还可以与多糖、生物矿物等结合在一起以获得其它各种各样的功能，如使骨骼或枝干、叶脉等具有特定的柔性或刚度。胶
16、原蛋白I型原胶原的部分氨基酸顺序所有多细胞生物都含有胶原，哺乳动物身上所有蛋白质中约30都是胶原蛋白。胶原是皮肤、骨、腱、软骨、血管和牙齿的主要纤维成分，而细胞骨架的重要成分也是胶原，因此，胶原不同程度地存在一切器官中。除了在成熟的组织中起结构作用外，胶原对发育中组织有定向作用。胶原的独特性质是能形成高强度的不溶性纤维。此外，胶原的分子结构可被修饰以适应特定组织的功能需求。迄今已从生物体内鉴别出40余种胶原。并已分析出其主链组成和在组织中的分布。我们主要讨论成纤维胶原。成纤维胶原包括IIII、V和XI型胶原。其中I型胶原在动物体内含量最多，研究最清楚并已被提纯而广泛用于生物医用材料及生化试剂。
17、所有胶原分子的多肽链中，每个第三残基总是甘氨酸，另两个残基中脯氨酸和羟基脯氨酸出现的频率也很大，即经常出现glyXpro和glyXhypro的顺序，其中X代表其它氨基酸残基。原胶原的结构模型I型原胶原分子模型已知的胶原蛋白中含有两种构象，即三股螺旋和球形。成纤维胶原中基本结构单元是三股螺旋的原胶原。原胶原的质量约为285kD，由两条1和一条2链共三条多肽链组成，每股多肽链中都有约1000个氨基酸残基。其中三条肽链都具有螺旋构象（注意这里与-螺旋并不相同）I型胶原异三聚体链的区域结构。每条链有一个信号肽；由球状、螺旋状和无序等部分组成的N-端前肽；一个N-端肽片段；主体三股螺旋结构域；一个C-端
18、肽片段和最后的一个C-端前肽。数字表示每条链各结构域的氨基酸残基数。大的空心箭头指出了对交联反应有重要作用的赖氨酸残基（K）的位置。黑箭头标明了前肽的酶解位点，箭头之间包括端肽在内的区域是组装成结构纤维的胶原I型原胶原的构象I型原胶原是一个长约3000A，直径约15A的杆状物，三股螺旋互相缠绕形成强度很高的原胶原纤维。5根原胶原纤维轴向平行地聚集在一起形成直径约为4nm的微纤维，其中，每两根原胶原纤维间都有1/4.5分子长度的错位。这种排列方式通常叫l/4错位。轴向相连接的微纤维之间有约 30nm 的空隙。在电镜或X-射线衍射下可观察到这种l/4错位和空隙组合的周期性特征的 67nm 带状花样
19、。I型胶原微纤的醋酸铀磷酸钨阳性双染的电镜图像根据1/4错位模型解释的胶原微纤维的周期性。注意每个67nm周期的结构（D）都有相同的链段组成（1，2，3，4）和间隔带（5）。每条伸直链的长度为290nm微纤维进一步组装成直径在10-300nm的胶原纤维，具体直径或厚度依组织而异。例如，胎儿鼠的尾腱中，胶原纤维直径是30nm，而成年鼠的是450nm。人类胎儿的椎间盘中的胶原纤维直径是31m，而成人的是40nm或100-150nm两种。成人心脏瓣膜叶中的胶原纤维直径为30-50 nm。胶原纤维的这种有序排列可以看成是晶体，因为它有确定的熔点(约60C)。超过这个温度，胶原纤维会缩短2/3并变成橡胶
20、状。这完全与晶体熔化的一级相变类似。组织中的胶原纤维通常被细胞外的基质所包围，使其构造成为一体。这种基质的主要成分是高分子量的透明质酸和蛋白聚糖的分子聚集体。蛋白聚糖可以吸水使基质膨胀，起支撑胶原纤维的作用。图中延链的每一小点都是三条链序列中所对应的氨基酸残基的缩写，而可被醋酸铀磷酸钨正性染色的带电荷氨基酸则用粗体标出，可见它们是“成群结队”的。腱的分级结构腱是由胶原纤维组成的典型组织，连接着肌肉和关节附近骨的结缔组织，其功能是把肌肉的收缩转变成关节的运动。这就要求腱既有弹性又有足够的强度，以有效地传递肌肉发出的力。同时，腱还要能吸收大量的能量而不断裂，例如吸收在落地时膝关节上产生的力。满足这
21、些要求是靠胶原组成的独特分级结构：从分子水平到宏观所获得的最大纵向可逆和不可逆拉伸性能而实现的。开始是基本分子尺度的原胶原螺旋构象。原胶原分子首尾相连，并侧向聚集成微纤维。在微纤维中原胶原分子排成亚纤维中的空间点阵结构。亚纤维组合在一起形成电镜下可观察到的64nm周期带状花样的胶原纤维。多根胶原纤维按一定规则组装成纤维束单元，在偏振光学显微镜下可见，为胶原纤维排列成波形形貌，是相邻纤维束互成一定角度排列的结果。在外力拉伸下，波形逐渐平缓至拉成直线，就是这种纤维束的波形构造使腱有高度的弹性，在轴向反复拉压作用下不会破坏纳米尺度上原胶原分子的结构。最后一级结构是由两根或三根纤维束组成的腱。胶原的这
22、种多层次的组织，使腱具有韧性。在过度的应力作用下，各级结构层次可能相互协调动作，直至局部失效。这样，各单元可以吸收尽可能大的能量，使得作为一个整体的腱不至于毁坏。鼠尾腱的应力应变曲线腱分级结构中各级单元对外力作用的响应可在右图中反映出来。拉伸下应力-应变曲线一般可分为三个区域。在微小应变区，应力-应变曲线是非线性的，许多软组织都是如此。受到进一步拉伸后，曲线进入线性区，这是由于胶原纤维的波形结构已被拉直的结果。正常生理负荷下，曲线都处于非线性的起始区。当所有的纤维都拉直后，弹性模量为一常数。在线性区，拉直的纤维逐渐被弹性地拉长。如果撤去负荷，腱内纤维束可以完全复原为波形构造。如果应变足够大，腱
23、表现为屈服，结构受到不可逆的损伤。此时胶原纤维开始分解成亚纤维或微纤维。用分级结构中级间滑移或出现空隙可以解释曲线上表现出的宏观屈服行为。这样，一旦腱屈服后，它就不能完全恢复原状。但是，这种分级结构吸收大量能量把应力分散在整个组织中，而不是集中在局部造成断裂，从而使部分损伤的腱仍能接近于正常腱那样继续工作。韧带的应力应变曲线大体上和腱相同，区别在于韧带是关节处起骨与骨的连接作用，而且韧带中蛋白质含量比腱少。肠壁（胶原）的分级结构肠壁由四层不同的结构组成。其中两层分别是沿轴向和切向排列的平滑肌细胞，作用是浸解食物颗粒。最外层是把肠与体腔内其它器官分隔开的覆盖层。还有一层，也是肠的主要结构即亚粘液
24、膜，它本身也是由胶原纤维组装的多层结构。纤维环绕腔洞双轴向排列。两个相邻层中纤维相互成60取向，各自与轴向成60角，螺旋走向围绕肠壁。胶原纤维这种双轴向螺旋排列可以避免肠腔的折弯堵塞。在每一层柱面内，卷状纤维排列和腱中的排列相似。由图中还可看出，纤维以下的分级结构和腱一样。肠结构是半透析的柔性管道，其功能是消化食物，并使之蠕动下排，同时吸收营养输送到循环系统的器官。蠕动时，肠壁可沿轴向和径向伸缩。这些功能要求肠壁在轴向和径向上都有适当的拉伸强度，同时有足够的孔隙使营养能扩散出去。这些要求也是通过肠的特殊分级结构实现的。肠的应力应变曲线胶原纤维的双轴向和卷曲结构使其具有各向异性的力学响应性能和右
25、图所示的应力-应变曲线。微小拉伸应变下有一个类似j腱的起始区域，不同之处是肠中存在有双轴膨胀。在继续拉伸下，这种不同使纤维卷曲逐渐被拉直的程度有限。纤维的双轴向排列也是其拉伸性能各向异性的原因。如果拉伸时相对于长轴的方向不同，其应力-应变响应也随之变化：沿与长轴成30角方向，肠最硬，不易拉伸；在成90时的拉伸最容易。这种性能恰是肠功能的需要。当食物在肠中通过时，肠直径起变化而不是改变长度。胶原的生物降解由于胶原的特殊的立体结构，成年动物体的胶原稳定。在生理状态的pH，温度及离子浓度等条件下，有三类酶可降解胶原，即金属蛋白酶、中性蛋白酶和溶酶体组织蛋白酶。胶原的三股螺旋不受一般蛋白酶的分解。唯一
26、能破坏这三股螺旋的是带有钙辅因子的锌蛋白酶。这种酶在中性pH值下起作用，因此适于降解在细胞外基质中的胶原。已经知道，胶原酶把I型胶原的1(I)链序列上的772-773位点的gly-Ile键裂解，把2(I)链序列上同一位点的gly-Leu键打开。这样，三股螺旋型胶原就裂解为两截碎片，占原长3/4的是TCA，另1/4长的是TCB。在生理温度下，这两截碎片都容易被另一种金属蛋白酶，即明胶酶及其它蛋白酶裂解而分散成小肽或氨基酸。各种胶原对胶原酶的作用程度很不相同，III型胶原比I型和II型胶原更耐胶原酶的攻击。TCA37C下发生变化明胶酶，非特异性蛋白酶小肽氨基酸胶原纤维特定的胶原酶使三股螺旋在特定位
27、点裂解TCB中性pH值酸性pH值细胞吞噬（巨噬细胞，成纤细胞）在溶酶体中通过硫基蛋白酶（组织蛋白酶B、L、N、S）降解巨噬细胞分泌H和溶酶体，破坏细胞外胶原裂解的端肽可以自然交联裂解的端肽可以自然交联角蛋白角蛋白是一大类结构蛋白质，常见于脊椎动物的皮肤、毛发、角、羽毛、蹄等。角蛋白含有大份额的硫或交联的酪氨酸残基。按物种又可将角蛋白分为哺乳动物角蛋白、鸟角蛋白和爬虫类角蛋白三大类。人们对人发和羊毛中的角蛋白研究最为详细。头发的分级结构中的最小组元是螺旋，其多肽链大体上与角蛋白的轴向平行。角蛋白纤维的衍射图案中观察到的0.5-0.55nm的大周期与螺旋模型中的螺距(0.54nm)相当；图案中观测
28、到的0.15nm小周期与螺旋中每个残基绕轴旋转100时轴向平移距离(0.15nm)相当。角蛋白是螺旋的典型实例。角蛋白中，三股右手螺旋向左缠绕拧成一根，称为原纤维结构，直径为2nm，这就是 组合的超二级结构。原纤维再排列成92的电缆式结构，称微纤维，直径为8nm。微纤维包埋在硫含量很高的无定形基质中。成百根这样的微纤维又结合成一不规则的纤维束，称大纤维，其直径为200nm。一根毛发周围是一层鳞状细胞，中间为皮层细胞。皮层细胞横截面直径为20m。在这些细胞中大纤维沿轴向排列。所以一根毛发具有高度有序的结构。毛发性能就决定于螺旋以及这样的组织方式。化妆品 头发护理品适合做喷发胶的高分子必须具备：适
29、合做喷发胶的高分子必须具备： 水中的溶解性/分散性 与二甲醚的相容性 乙醇中的溶解性 与丙烷/丁烷的相容性 固定效应 在高湿度下不粘 可被梳理除去 与头发良好的黏附性 抗静电性 在溶液中有一定的粘度 低的价格/性能比40%5%15%40%水乙醇成膜高分子PVP/PVA共聚物二甲醚喷射气体聚乙烯基吡咯烷酮（亲水性）聚乙酸乙烯酯（憎水性/亲油性）护发素使用护发素前、后的头发使用护发素前、后的头发正电基团正电基团的作用的作用头发间不能相互粘连使聚合物均匀分散中和摩擦产生的电荷羊毛的应力应变曲线角蛋白的伸缩性能很好，在湿热条件下，一根毛发可以拉长到原有长度的二倍而不断裂。当螺旋被拉伸超过其屈服点时各圈
30、间的氢键被破坏，转变为构象。当张力除去后，单靠氢键不能使纤维恢复到原来的状态。螺旋是由被包埋在基质中的半胱氨酸残基间的二硫键交联起来的，一般认为每四个螺圈就有一个交联键。这种交联键既可以抵抗张力，又可以作为外力撤销后使纤维复原的恢复力。结构的稳定性主要是由这些二硫键保证的。二硫键的数目越大，纤维的刚性越强。基质主要由非纤维多种成分蛋白无规则排列而成。其中胱氨酸占有相当份额。根据含硫量大小，角蛋白可分成硬角蛋白和软角蛋白两种类型。蹄、爪、角、甲中的角蛋白是高硫硬角蛋白，质地硬，难拉伸。皮肤中的角蛋白是低硫软角蛋白，它们的伸缩性比硬角蛋白好。角蛋白的机械性能受其中吸附水的含量影响很大。见图，这个图
31、上反映出几点特征。首先，所有的曲线起始部分都是完全弹性的，对应弹性模量约4GPa；其次，屈服点出现在应变力为0.02处，其过程是相邻螺旋间的氢键被破坏的结果；最后，含水量增大可以显著减小持续应力。实验中观察到。头发在相对湿度从0增大到100的情况下，轴向膨胀仅有1，而杨氏模量与切变模量的比值则从2.7:1(表明有部分各向同性的性质)变到0.5:1(完全是各向异性材料)。由此推断，水并没有进入规则排列的螺旋部分，而是进入无规则排列的基质相中。弹性蛋白前面讨论的几种纤维结构蛋白沿肽链具有严格的周期性，所形成的结构比较规则。其中的主要化学键合方向均沿着纤维轴向。因此，这些材料的弹性模量高而延伸率低，
32、这是刚性材料的特点。它们能容纳的微小应变，约0.05，是由于这些材料中存在着局部无序或非晶区。另一类蛋白与上述情况相反，即延伸率高而弹性模量低，很像橡胶。故名橡胶蛋白。其中被详细研究过的有弹性蛋白，节肢蛋白和外展弹性蛋白。弹性蛋白常与胶原和多糖一起存在于脊椎动物的结缔组织中。它是弹性纤维的主要成分，能拉长到原长度的几倍，而张力松弛后就会很快恢复到原来的大小和形状。在血管壁，特别是在心脏附近主动脉的弓形结构以及韧带中，都有大量的弹性蛋白。食草动物颈部凸出的弹性韧带含丰富的弹性蛋白,可达80。在皮、腱和松结缔组织中弹性蛋白则较少。弹性蛋白受热后仍很稳定，可用110下的自动分解处理法，从结缔组织中去
33、掉胶原和其它成分，而提取出弹性蛋白。食草动物颈部韧带切变模量可达约0.6MPa，其应力-应变曲线显示出很长的标准弹性区。弹性蛋白的氨基酸组成很独特，与胶原一样，残基中的1/3是甘氨酸。弹性蛋白中也富含脯氨酸。与胶原不同的是，弹性蛋白中羟基脯氨酸极少，且不含羧基赖氨酸和极性氨基酸。弹性蛋白富含非极性脂肪残基，如丙氨酸、颊氨酸、亮氨酸和异亮氨酸。成熟的弹性蛋白包含许多交联，这使它极为难于分析。但是，弹性蛋白的可溶性前体(弹性蛋白原)，可从缺乏铜的猪体中分离出来。铜的缺乏阻止了醛的生成，正如胶原中那样，生成醛对交联是很必要的。弹性蛋白纤维之所以拉伸后能恢复到它们原来的大小和形状，这些交联起着重要作用
34、。弹性蛋白交联之间的区段富含Gly、Pro和Val。已经知道有些区段的氨基酸顺序显示规则性构象，这些规则区段的构象及其与弹性蛋白弹性的关系尚待阐明。弹性蛋白功能的机理比较有影响的是Urry模型。虽然弹性蛋白精确氨基酸序列尚未测定，但已知的部分序列表明有(Val-Pro-G1y-Val-G1y)及(A1a-Pro-Gly-Val-Gly-Val)重复片段。这种性质使得转折容易发生并导致一种螺旋二级结构。该螺旋结构亦称为元弹性蛋白螺旋，有足够敞开的空隙使水分子容易进入螺旋芯部。三级结构是三股弹性蛋白螺旋拧成的弹性蛋白纤维。 转折中的化学键旋转自由度使得螺旋具有弹性。这可能是由于蛋白质的疏水性和大量
35、的水分子进入芯区作用的结果。该模型很好地解释了为什么弹性蛋白曾被认为具有类橡胶的机理： 转折具有很大的柔性，使得弹性蛋白可以形成各种形状。这和橡胶弹性机理形似而实质不同。关于弹性蛋白分级结构的实验研究已有很多，如核磁共振和X-射线衍射，但尚未取得共认的结论。结构蛋白质组装的规律生物体用基本相同的结构蛋白大分子（纤维蛋白、胶原及多糖）构造出形貌和功能完全不同的系统，它们共同遵循如下的规律： 大分子结合成含有几个不同大小层次的组织。大分子结合成含有几个不同大小层次的组织。通常这些大分子结合成纤维状，这些纤维本身又是由更小的亚纤维组成。纤维常排列成多层结构以体现出整个复杂系统所需要的特定功能。在生物
36、复合体系中观察到的大小层次至少有四个级别，即分子水平、纳米级、微观层次和宏观水平。这个结构是一个有序分级结构的生物复合系统中所需的最起码的构成结构单元。 多层次结构被具有特殊相互作用的界面联接在一起。多层次结构被具有特殊相互作用的界面联接在一起。有相当多证据表明，界面上的相互作用的本质是在特定活化结点上或具晶体的外延排列下的分子间化学键合。 纤维和层状物组装成有取向的复合系统。纤维和层状物组装成有取向的复合系统。复合系统被设计成满足功能或性质的要求。这条组装规律使系统具备如下功能，即随着整个系统及使用的复杂程度提高，系统对环境有高度的适应能力。这种所谓的“智能复合系统”取决于按照高级功能需要设
37、计出的复杂组装排列。对天然的材料中复杂的行为按分级方法进行分析有助于理解它们在不同尺度上的结构。这种方法在高级新型材料的设计中特别有价值：它是一种有效的分析和描述工具。目前，人们正在寻求导致这种分级结构中结构性能关系的物理和化学因素。横纹肌的分级结构典型的横纹肌细胞为圆柱形，体典型的横纹肌细胞为圆柱形，体积非常大，长积非常大，长140mm，宽，宽1050mm；每个细胞（又称肌纤维）；每个细胞（又称肌纤维）含有多达含有多达100个细胞核和许多成束个细胞核和许多成束的纤维，后者称为肌原纤维。每的纤维，后者称为肌原纤维。每个肌原纤维又由重复排列的肌节个肌原纤维又由重复排列的肌节组成。在松弛的肌肉中，每个肌组成。在松弛的肌肉中，每个肌节长约节长约2 m。在电镜下可见，每个。在电镜下可见，每个肌节又包括两种类型的纤维：粗肌节又包括两种类型的纤维：粗丝为肌球蛋白，细丝含有肌动蛋丝为肌球蛋白，细丝含有肌动蛋白。细丝的一端连在白。细丝的一端连在Z线上，另一线上，另一端连接在肌节的中央。端连接在肌节的中央。
