生物化学必考大题-简答题38道.pdf

上传人(卖家):四川天地人教育 文档编号:1698003 上传时间:2021-09-03 格式:PDF 页数:4 大小:390.60KB
下载 相关 举报
生物化学必考大题-简答题38道.pdf_第1页
第1页 / 共4页
生物化学必考大题-简答题38道.pdf_第2页
第2页 / 共4页
生物化学必考大题-简答题38道.pdf_第3页
第3页 / 共4页
生物化学必考大题-简答题38道.pdf_第4页
第4页 / 共4页
亲,该文档总共4页,全部预览完了,如果喜欢就下载吧!
资源描述

1、第 1 页 共 4 页 1 1 酮体生成和利用的生理意义。酮体生成和利用的生理意义。 (1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物,是甘输出能源的一种形式;(2)酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。酮体 分子小,易溶于水,容易透过血脑屏障。体内糖供应不足(血糖降低)时,大脑不能氧化脂肪酸,这时酮体是脑的主 要能源物质。 2 2 试述乙酰试述乙酰 CoACoA 在脂质代谢中的作用在脂质代谢中的作用. . 在机体脂质代谢中,乙酰 CoA 主要来自脂肪酸的氧化,也可来自甘油的氧化分解;乙酰 CoA 在肝中可被转化为酮体向 肝外运送,也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。 3 3 试述人体胆固醇的

2、来源与去路试述人体胆固醇的来源与去路? ? 来源:从食物中摄取机体细胞自身合成去路:在肝脏可转换成胆汁酸在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素 在欺负可以转化为维生素 D3用于构成细胞膜酯化成胆固醇酯,储存在细胞液中经胆汁直接排除肠腔,随粪便 排除体外。 4 4 酶的催化作用有何特点?酶的催化作用有何特点? 具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高 1081020 倍;具有高度特异性:即酶对其所催化的底 物具有严格的选择性,包括:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性;酶促反应的可调节性:酶促反应受多种 因素的调控,以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。 5 5 距离说明酶

3、的三种特异性距离说明酶的三种特异性( (定义、分类、举例定义、分类、举例) )。 一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异 性或专一性。根据其选择底物严格程度不同,分为三类:绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一 种特定结构的产物,称为绝对特异性.如:脲酶仅能催化尿素水解产生 CO2 和 NH3,对其它底物不起作用;相对特异性: 一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。 如各种水解酶 类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷

4、酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸 形成的酯键;立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。 作用于不对称碳原子产生的立体异构 体;或只作用于某种旋光异构体(D-型或 L-型其中一种),如乳酸脱氢酶仅催化 L-型乳酸脱氢,不作用于 D-乳酸等。 6 6 简述简述 KmKm 与与 VmVm 的意义。的意义。 Km 等于当 V=Vm/2 时的S。Km 的意义 : Km 值是酶的特征性常数代表酶对底物的催化效率。当S相同时,Km 小V 大;Km 值可近似表示酶与底物的亲和力:1/Km 大,亲和力大;1/Km 小,亲和力小;可用以判断酶的天然 底物:Km 最小者为该酶的天然底物。Vm 的意

5、义:Vm 是酶完全被底物饱和时的反应速率,与酶浓度成正比。 7 7 温度对酶促反应有何影响。温度对酶促反应有何影响。 (1) 温度升高对 V 的双重影响:与一般化学反应一样,温度升高可增加反应分子的碰撞机会,使 V 增大;温度升高 可加速酶变性失活,使酶促反应 V 变小(2)温度对 V 影响的表现:温度较低时,V 随温度升高而增大(低温时由于活化 分子数目减少,反应速度降低,但温度升高时,酶活性又可恢复)达到某一温度时,V 最大。使酶促反应 V 达到最大 时的反应温度称为酶的最适反应温度(酶的最适温度不是酶的特征性常数)反应温度达到或超过最适温度后,随着反 应温度的升高,酶蛋白变性,V 下降。

6、 8 8 竞争性抑制作用的特点是什么?竞争性抑制作用的特点是什么? (1) 竞争性抑制剂与酶的底物结构相似(2)抑制剂与底物相互竞争与酶的活性中心结合(3)抑制剂浓度越大,则抑制作用 越大,但增加底物浓度可使抑制程度减小甚至消除(4)动力学参数:Km 值增大,Vm 值不变。 9 9 说明酶原与酶原激活的意义。说明酶原与酶原激活的意义。 (1)有些酶(绝大多数蛋白酶)在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些无活性的酶的前身物称为酶原。酶原激活是 指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程。酶原激活的机制:酶原分子内肽链一处或多处断裂,弃去多余的肽段, 构象变化,活性中心形成,从而使酶原激活。(2)酶原

7、激活的意义:消化道内蛋白酶以酶原形式分泌,保护消化器官 自身不受酶的水解(如胰蛋白酶),保证酶在特定部位或环境发挥催化作用;酶原可以视为酶的贮存形式(如凝血 酶和纤维蛋白溶解酶),一旦需要转化为有活性的酶,发挥其对机体的保护作用。 1010 什么叫同工酶?有何临床意义?什么叫同工酶?有何临床意义? (1)同工酶是指催化的化学反应相同,而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。 (2)其临床意义:属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同,有利于体内代谢的协调。同工酶的检 测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性

8、升高。如:冠 心病等引起的心肌受损患者血清中 LDH1 和 LDH2 增高,LDH1 大于 LDH2 ;肝细胞受损患者血清中 LDH5 含量增高。 第 2 页 共 4 页 1111 简述糖酵解的生理意义简述糖酵解的生理意义 (1) 在无氧和缺氧条件下,作为糖分解功能的补充途径(2)在有氧条件下,作为某些组织细胞主要的供能途径:成熟 红细胞(没有线粒体,不能进行有氧氧化神经、白细胞、骨髓、视网膜、皮肤等在氧供应充足时仍主要靠糖酵解供能。 1212 简述糖异生的生理意义简述糖异生的生理意义 (1) 在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。(2)补充和恢复肝糖原。(3)维持酸碱平衡 : 肾的糖异生有利于

9、酸性物 质的排泄。(4)回收乳酸分子中的能量(乳酸循环)。 1313 简述血糖的来源和去路简述血糖的来源和去路 血糖的来源:(1)食物糖类物质的消化吸收;(2)肝糖原的分解;(3)非糖物质异生而成。血糖的去路:(1)氧 化分解功能;(2)合成糖原;(3)合成其它糖类物质;(4)合成脂肪或氨基酸等。 1414 糖酵解与有氧氧化的比较糖酵解与有氧氧化的比较 糖酵解:反应条件:供氧不足或不需氧;进行部位:胞液;关键酶:己糖激酶(或葡萄糖激酶)、磷酸果糖-1、丙酮 酸激酶;产物:乳酸、ATP;能量:1mol 葡萄糖净得 2molATP;生理意义:迅速供能,某些组织依赖糖酵解供能。有氧 氧化:反应条件:

10、有氧情况;进行部位:胞液和线粒体;关键酶:己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱 氢酶、柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶系;产物:H2O、CO2 、ATP;能量:1mol 葡萄糖净得 36mol 或 38molATP;生理 意义:是机体获取能量主要方式 1515 在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径 (1) 在供氧不足时,丙酮酸在 LDH 催化下,接受 NADH+H 的氢还原生成乳酸。(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体,在 丙酮酸脱氢酶系的催化下,氧化脱羧生成乙酰 CoA,再经三羧酸循环和氧化磷酸化,彻底氧化生成 CO2 、H2O 和 A

11、TP。 (3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸, 后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮 酸,再异生成糖。(4)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸,后者与乙酰 CoA 缩合生成柠檬酸,可 促进乙酰 CoA 进入三羧酸循环彻底氧化。 (5) 丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸, 后者与乙酰 CoA 缩合生成柠檬酸,柠檬酸出线粒体在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰 CoA,后者可作为脂肪酸、胆固醇等的合成原 料。(6)丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活 性,这些酶受到别构效应剂与激素

12、的调节。 1616 简述三羧酸循环的要点及生理意义简述三羧酸循环的要点及生理意义 要点:(1)TAC 中有 4 次脱氢,2 次脱羧,1 次底物水平磷酸化(2)TAC 中有 3 个不可逆反应,3 个关键酶;(3)TAC 的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂作用,草酰乙酸的回补反应释丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成;(4)三 羧酸循环一周共产生 12ATP。生理意义:(1)TAC 是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路;(2)是三大营养素代谢联 系的枢纽;(3)可为其他合成代谢提供小分子前体(4)可为氧化磷酸化提供还原能量。 1717 重组重组 DNADNA 技术常包括以下几个步骤技术常包括以下几个步

13、骤:分离制备目的基因“分”,切割目的基因和载体“切”,目的基因与载体 的连接“接”,将重组 DNA 导入宿主细胞“转”,筛选并鉴定含重组 DNA 分子的受体细胞克隆“筛”,克隆基 因在受体细胞内进行复制或表达“表”。 1818 蛋白质的元素组成特点是什么?怎样计算生物样品中蛋白质的含量?蛋白质的元素组成特点是什么?怎样计算生物样品中蛋白质的含量? 蛋白质的元素组成特点是含 N,平均含量为 16,可用于推算未知样品中蛋白质的含量 : 100 克样品中的蛋白质含量=每 克样品含氮克数6.25100. 1919 何谓蛋白质的二级结构?二级结构主要有哪些形式?各有何特征?何谓蛋白质的二级结构?二级结构

14、主要有哪些形式?各有何特征? 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉 及氨基酸残基侧链的构象。二级结构的主要形式有:-螺旋,-折叠、-转角、无规则卷曲。特征:(1)-螺 旋:主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;螺旋每上升一圈是 3.6 个氨基酸残基,螺距为 0.54nm;相邻螺旋 圈之间形成许多氢键;侧链基团位于螺旋的外侧。(2)-折叠:若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片; 所有肽键的 C=O 和 N-H 形成链间氢键;侧链基团分别交替位于片层的上、下方。(3)-转角:多肽链 180o 回折 部分,通常由四个氨基酸残基构成,借

15、1、4 残基之间形成氢键维系。(4)无规则卷曲:主链骨架无规律盘绕的部分。 第 3 页 共 4 页 2020 何谓蛋白质的变性作用何谓蛋白质的变性作用? ?引起蛋白质变性的因素有哪些引起蛋白质变性的因素有哪些? ?蛋白质变性的本质是什么蛋白质变性的本质是什么? ?变性后有何特性?变性后有何特性? (1) 蛋白质的变性作用是指蛋白质分子在某些理化因素作用下,其特定的空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物学 活性丧失的现象。(2)引起蛋白质变性的因素:物理因素有加热、紫外线、X 射线、高压、超声波等;化学因素有极端 pH 值(强酸、强碱)、重金属盐、丙酮等有机溶剂。(3)蛋白质变性的本质是:次级键

16、断链,空间结构破坏,一级结构不受影 响。(4)变性后的特性:活性丧失:空间结构破坏使 Pr 的活性部位解体易发生沉淀:疏水基团外露,亲水性下降; 易被蛋白酶水解:肽键暴露出来扩散常数降低,溶液的粘度增加。 2121 比较比较 DNADNA 和和 RNARNA 分子组成的异同?分子组成的异同? 组成成分 DNA RNA 磷 酸 磷酸 P 磷酸 P 戊 糖 2- 脱氧核糖(dR)核糖(R) 碱 基 腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G、 胞嘧啶 C、胸腺嘧啶 T 腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G、 胞嘧啶 C、尿嘧啶 U 2222 细胞内有哪几类主要的细胞内有哪几类主要的 RNARNA?其主要功能是什么?其主要功能是什么

17、? RNA 功 能 核糖体 RNA(rRNA)核糖体组成成分 信使 RNA(mRNA) 蛋白质合成模板 转运 RNA(tRNA) 转运氨基酸 不均一核 RNA(hnRNA) 成熟 mRNA 的前提 小核 RNA(SnRNA)参与 hnRNA 的剪接、转运 核仁小 RNA(SnoRNA)Rrnade 加工和修饰 胞质小 RNA(scRNA/7SL-RNA)蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分 2323 简述简述 DNADNA 双螺旋结构模型的要点双螺旋结构模型的要点. . 反向平行,右双螺旋;碱基在螺旋内侧,磷酸核糖的骨架在外侧;碱基配对 A=T,G=C;螺旋的稳定因素为氢键 和碱基堆砌力

18、10bp/螺旋,螺旋的螺距为 3.4nm,直径为 2nm;有大沟,小沟。 2424 tRNAtRNA 二级结构的基本特点。二级结构的基本特点。 答:为三叶草结构,具有:四环:DHU 环、反密码环、T环、可变环;四臂:DHU 臂、反密码臂、T臂、氨基酸 臂;一末端:3CCA-OH 末端 2525 符号的中文名称符号的中文名称: ATP 三磷酸腺苷 ADP 二磷酸腺苷 AMP 一磷酸腺苷 UTP 三磷酸尿苷 CTP 三磷酸胞苷 GTP 三磷酸鸟苷 cAMP 环化腺苷酸 cGMP 环化鸟苷酸 P 高能磷酸键 2626 何谓目的基因,写出其主要来源或途径。何谓目的基因,写出其主要来源或途径。 答:分离

19、,获取某一段感兴趣的基因或 DNA 序列,就是目的基因.来源或途径主要有:化学合成构基因组文库cDNA 文库;PCR 2727 试述乙酰试述乙酰 CoACoA 在物质代谢中的作用在物质代谢中的作用. . 乙酰 COA 是糖脂蛋白质代谢共有的重要中间代谢产物,也是三大营养物质代谢联系的枢纽. 乙酰 COA 的生成:糖有氧氧化;脂肪酸氧化;酮体氧化分解;氨基酸分解代谢;甘油及乳酸分解.乙酰 COA 的代谢去路:进 入三羧酸循环彻底氧化分解,在肝细胞线粒体生成酮体,为缺糖时的重要能源之一;合成胆固醇;合成神经地质乙酰胆碱. 2828 饥饿饥饿 4848 小时后体内糖脂蛋白质代谢的特点小时后体内糖脂蛋

20、白质代谢的特点. . 饥饿 48 小时属短期饥饿,此时血糖趋于降低,引起胰岛素分泌减少,胰高血糖素分泌增加. 糖代谢:糖原已基本耗竭,糖异生作用加强,组织对葡萄糖的氧化利用降低,大脑仍以葡萄糖为主要能源. 脂代谢:脂肪动员加强,酮体生成增加,肌肉以脂酸分解方式供能. 蛋白质代谢:肌肉蛋白分解加强. 2929 何谓质粒,为什么质粒可作为基因克隆的载体?何谓质粒,为什么质粒可作为基因克隆的载体? 答:质粒是存在于细胞染色体外的小型环状双链 DNA。质粒作为最常用的基因克隆载体是因为:自身有复制能力,能 在宿主细胞内独立自主的复制;在细胞分裂时保持恒定的传代;携带某些遗传信息,赋予宿主细胞某些遗传性

21、状。 第 4 页 共 4 页 3030 说明高氨血症导致昏迷的生化基础。说明高氨血症导致昏迷的生化基础。 高氨血症时,氨进入脑组织,可与脑中的酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨 酰胺。脑中氨的增加可使脑细胞中的酮戊二酸减少,导致 TAC 减弱,从而使脑组织中 ATP 生成减少,引起大脑功 能障碍,严重时可发生昏迷。 3131 血氨的来源和去路血氨的来源和去路。 血氨的来源:氨基酸脱氨基及其他含氮物的分解由肠道吸收肾脏谷氨酰胺的水解。(2)血氨的去路:在肝中转 变为尿素合成氨基酸合成其他含氮物以 NH4+直接排出。 3232 核苷酸的功能核苷酸的功能 dNTP 和 N

22、TP 分别作为合成核苷酸的原料ATP 作为生物体的直接供能物质UDP-葡萄糖、CDP-胆碱分别为糖原、 甘油磷脂合成的活性中间体AMP 是某些辅酶 NAD+ 、NADP+ 、HSCoA 和 FAD 的组成部分cAMP、cGMP 作为激素的第二 信使,参与细胞信息传递等. 3333 概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。 氨基酸的来源:食物蛋白质的消化吸收组织蛋白质的分解体内合成的非必需氨基酸。氨基酸的去路:脱氨基作 用产生氨和-酮酸脱羧基作用生成胺类和 CO2 合成其他含氮物合成组织蛋白质。 3434 为什么测定血清中转氨酶活性可以作肝、心组织损伤的参考指标为

23、什么测定血清中转氨酶活性可以作肝、心组织损伤的参考指标? ? 正常时体内多种转氨酶主要存在相应组织细胞内,血清含量极低,如谷丙转氨酶在肝细中活性最高,而谷草转氨酶在心 肌细胞中活性最高,当肝细胞或心肌细胞损伤时上述转氨酶分别释放入血. 3535 草酰乙酸在物质代谢中的作用草酰乙酸在物质代谢中的作用. . 草酰乙酸在三羧酸循环中起着催化剂一样的作用,其量决定细胞内三羧酸循环的速度,草酰乙酸主要来源于糖代谢 丙酮酸羧化,故糖代谢障碍时,三羧酸循环及脂的分解代谢将不能顺利进行;草酰乙酸是糖异生的重要代谢产物;草酰乙 酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关;草酰乙酸参与了乙酰 CoA 从线粒体转运至胞浆的过程

24、,这与糖转变成脂的过程密切 相关;草酰乙酸参与了胞浆内 NADH 转运至线粒体的过程;草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸;草酰乙酸在胞浆中可 生成丙酮酸,然后进入线粒体进一步氧化为 CO2 、水和 ATP. 3636 试述参与复制的酶有哪些?它们在复制过程中分别起何作用?试述参与复制的酶有哪些?它们在复制过程中分别起何作用? (1) 解旋、解链酶类:拓扑异构酶松弛超螺旋结构;解链酶解开 DNA 双链碱基对之间的氢键形成两股单链;单 链 DNA 结合蛋白附着在解开的单链上,维持模板 DNA 处于单链状态。(2)引物酶催化合成一小段 RNA 作为 DNA 合成的引物。(3)DNA 聚合酶 : DN

25、Apol借助于 53 聚合酶活性、35 外切酶活性和 35 外切酶活性,发挥校读、 切除 RNA 引物、填补空隙、修复损伤 DNA 等作用;DNApol借助于 53 聚合酶活性和 35 外切酶活性,参与修 复特殊的损伤 DNA;DNApol 具有 53 聚合酶活性和 35 外切酶活性,是主要的 DNA 复制酶。(4)DNA 连接酶 催化一段一段的 DNA 片段之间形成磷酸二酯键构成长链 DNA。 3737 简述原核和真核生物简述原核和真核生物 DNADNA 聚合酶的种类及功能。聚合酶的种类及功能。 (1)DNA pol :具有 53 聚合酶活性、35 外切酶活性和 53 外切酶活性,发挥校读、

26、切除 RNA 引物、填补空隙、修 复损伤DNA等作用。 (2)DNApol:具有53聚合酶活性和35外切酶活性, 参与DNA损伤的特殊修复作用。 (3)DNApol: 具有 53 聚合酶活性和 35 外切酶活性,是主要的 DNA 复制酶。 3838 什么是血浆脂蛋白什么是血浆脂蛋白? ?试述血浆脂蛋白的分类试述血浆脂蛋白的分类, ,来源及生理功能来源及生理功能? ? 血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成球形复合体,是血浆脂蛋白的运输和代谢形式。.血浆脂蛋白的分类方法有两种 : 1 电泳法:可敬脂蛋白分为乳糜微粒(CM) -脂蛋白,前-脂蛋白和脂蛋白四类 2 超速离心法:可将脂蛋白分为乳糜 微粒(CM),极低密度脂蛋白(VLDL),低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)四类,分别相当于电泳分离的 CM、前- 脂蛋白、-脂蛋白和-脂蛋白四类。各种血浆脂蛋白的来源主要生理功能如下 : CM 由小肠黏膜细胞合成,功能是转 运外源性甘油三酯和胆固醇;VLDL 由肝细胞合成、分泌,功能是转运内源性甘油三酯和胆固醇;LDL 由 VLDL 在血 浆中转化而来,功能是转运内源性胆固醇,即将胆固醇由肝转运至肝外组织;HDL 主要由肝细胞合成、分泌,功能是逆 向转运胆固醇,即将胆固醇由肝外组织转运到肝。

展开阅读全文
相关资源
猜你喜欢
相关搜索
资源标签

当前位置:首页 > 办公、行业 > 待归类文档
版权提示 | 免责声明

1,本文(生物化学必考大题-简答题38道.pdf)为本站会员(四川天地人教育)主动上传,163文库仅提供信息存储空间,仅对用户上传内容的表现方式做保护处理,对上载内容本身不做任何修改或编辑。
2,用户下载本文档,所消耗的文币(积分)将全额增加到上传者的账号。
3, 若此文所含内容侵犯了您的版权或隐私,请立即通知163文库(发送邮件至3464097650@qq.com或直接QQ联系客服),我们立即给予删除!


侵权处理QQ:3464097650--上传资料QQ:3464097650

【声明】本站为“文档C2C交易模式”,即用户上传的文档直接卖给(下载)用户,本站只是网络空间服务平台,本站所有原创文档下载所得归上传人所有,如您发现上传作品侵犯了您的版权,请立刻联系我们并提供证据,我们将在3个工作日内予以改正。


163文库-Www.163Wenku.Com |网站地图|